TEMA 4: LES PROTEINES

1er BATXILLERAT
Composició química
► Formades fonamentalment per C, H, O , N i de vegades S. Algunes proteïnes poden
tindre Fe, Ca, Mg, P associat a elles…
► Les proteïnes són POLIMERS* LINIALS D’AMINOÀCIDS Proteics

Polímer: macromolécula formada per la unió

de molècules petites anomenades monòmers.

► Els aminoàcids proteics presenten un àtom de Carboni (carboni α) unit a:

- Un àtom de H
- Un grup amino (-NH2)
- Un grup carboxil (-COOH)
- Una grup variable o radical (-R)
ELS AMINOÀCIDS
⮚ Aminoàcids primaris o proteics (formen les proteïnes). Són 20: alanina (Ala), arginina (Arg),
aspargina (Asn), àcid aspàrtic (Asp), cisteïna (Cys), àcid glutàmic (Glu), glutamina (Gln), glicina
(Gly), histidina (His), isoleucina (Ile), leucina (Leu), lisina (Lys), metionina (Met), fenilalanina
(Phe), prolina (Pro), serina (Ser), treonina (Thr), triptòfan (Trp), tirosina (Tyr), valina (Val).

D’aquestos, 8 són aminoàcids essencials: aquells que no podem fabricar i han de ser
incorporats a partir de la dieta. Aliments rics en proteïnes: carn, peix, ous, llet, formatge,
llegums, cereals.

⮚ Aminoàcids no proteics (no formen les proteïnes). Actuen com a neurotransmisors, vitamines…
Ex.: taurina (precursor de la bilis), GABA (àcid γ-aminobutíric; neurotransmisor inhibidor del
SNC).
 CLASSIFICACIÓ DELS AMINOÀCIDS;
POLARS I APOLARS
► Aminoàcids apolars o hidrofòbics: el radical R és una cadena hidrocarbonada que
no pot formar ponts d’hidrogen amb l’H2O. Exemples
 CLASSIFICACIÓ DELS AMINOÀCIDS

⮚ Aminoàcids polars: el radical R pot formar ponts d’hidrogen amb l’H2O. Segons la seva càrrega
eléctrica els aminoàcids polars poden ser:
- Aminoàcids polars sense càrrega. Ex.: Glicina.
- Aminoàcids polars bàsics: el grup R es trova carregat positivament a pH = 7. Ex.: Lisina
- Aminoàcids polars àcids: el grup R es trova carregat negativament a pH = 7. Ex.: Àcid
aspàrtic
 PROPIETATS DELS AMINOÀCIDS
PROPIETATS FÍSIQUES DELS AMINOÀCIDS
► Són sòlids cristal·lins.
► Punt de fusió alt.
► Presenten ESTEREOISOMERIA: Carboni α
asimètric amb 4 grups diferents. Dues
configuracions posibles (amb el grup carboxil
dalt):
✔ Configuració o forma D: quan el grup amino
(-NH2) queda situat a la dreta
✔ Configuració o forma L: quan el grup amino
(-NH2) queda situat a l’esquerra. Forma més
abundant a la natura.
PROPIETATS DELS AMINOÀCIDS
PROPIETATS QUÍMIQUES DELS AMINOÀCIDS
► Es comporten de forma AMFÒTERA: segons el pH els aminoàcids es poden
comportar com a bàsics o com a àcids.
- El grup carboxil actua com a grup àcid ja que allibera protons → es queda
carregat negativament
- El grup amino actua com a grup bàsic ja que capta protons → es queda
carregat positivament
PROPIETATS DELS AMINOÀCIDS
Anomerarem zwitterió o forma zwitteriónica a la forma de
l’aminoàcid amb dos pols (dipolar); un positiu i un negatiu
resultant de la captació d’un protó pel grup amino (que queda
carregat positivament) i l’alliberament d’un protó pel grup
carboxil (que queda carregat negativament).
PROPIETATS DELS AMINOÀCIDS

Gràcies al comportament amfòter dels aminoàcids i la

capacitat de constituir formes zwitteriòniques, els
aminoàcids ajuden a mantenir constant el pH del medi =
EFECTE AMORTIDOR O TAMPÓ.
PROPIETATS DELS AMINOÀCIDS

Punt isoelèctric (pI): és el pH al qual l’aminoàcid té tantes càrregues positives

com negatives. Per tant, és el pH al qual trobem la màxima quantitat de
zwitterió.

Com que les cadenes laterals poden tenir càrrega (aminoàcids bàsics i àcids), i
aquesta varia en funció del pH, el punt isoelèctric pot ser diferent a 7.
UNIÓ D’AMINOÀCIDS: L’ENLLAÇ PEPTÍDIC
Els aminoàcids s’uneixen entre sí amb la formació d’enllaços peptídics.
Enllaç peptídic; enllaç covalent (fort), estable i rigid, és a dir, no te
capacitat de gir. Es forma entre el grup carboxil d’un aminoàcid i el grup
amino del següent. Com a conseqüència es despren una molècula
d’aigua.
 UNIÓ D’AMINOÀCIDS: L’ENLLAÇ PEPTÍDIC
► Les molècules resultants de l’unió dels aminoàcids són els pèptids:
❖ Oligopèptid: menys de 10 aminoàcids units. Són els dipèptids (2 aa),
tripèptids (3 aa), tetrapèptids (4 aa)…
❖ Polipèptid: més de 10 aminoàcids units.
❖ Proteïna: més de 50 aminoàcids.

Tetrapèptid
ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES

Diferenciem 4 nivells
estructurals; de menor a
major nivell de complexitat;
1. Estructura primària
2. Estructura secundària
3. Estructura terciària
4. Estructura quaternària
 Estructura primària
Seqüència linial dels aminoàcids. Per a una determinada proteïna, l’ordre o
seqüència linial d’aminoàcids és sempre la mateixa (a no ser que hi hagi una
mutació genètica). Es generen dos extrems:
✔ Extrem N-inicial: aquell que té el grup amino lliure (-NH2)
✔ Extrem C-terminal: aquell que té el grup carboxil lliure (-COOH)

La seqüència d’una proteína s’expressa enumerant els aminoàcids des de

l’extrem N-inicial a l’extrem C-terminal.
Estructura secundària
Es forma amb el plegament de l’estructura primària com a
conseqüència de la formació d’enllaços. Hi ha 3 tipus
d’estructura secundària:
✔ α-hèlix: forma helicoidal amb sentit de gir cap a la dreta
(hélix dextrógira). L’estructura d’hèlix es manté gràcies a
la formació de ponts d’hidrogen entre l’oxigen del grup
carboxil i l’hidrogen del grup amino. L'hèlix presenta 3,6
aminoàcids per volta.
Exemple de proteïna amb estructura α-hèlix; α-ceratina
(proteïna estructural molt dura; cabell, banyes del
rinoceront, ungles).
Estructura secundària
✔ Estructura del col·lagen: el col·lagen té una
estructura d’hèlix especial ja està format per
tres hèlix que s’enrotllen entre sí i formen
una superhèlix molt resistent. L’hèlix és més
allargada a causa de l’abundància dels
aminoàcids prolina i hidroxiprolina, que
tenen grups R grans i dificulten la formació de
ponts d’hidrogen.

La funció del col·lagen és donar

resistència als teixits com la dermis o el
teixit cartilaginós.
Estructura secundària
✔ β-làmina plegada o conformació-β:
l’estructura primària es plega formant una
cadena estesa en forma de zig-zag gràcies a
la formació de ponts d’hidrogen. Els grups R
es situen cap a l’exterior de l’estructura.
Dues formes:
✔ β-làmina plegada paral·lela
✔ β-làmina plegada antiparal·lela.

Exemples de proteïna amb conformació-β;

β-ceratina de la seda (fibroïna) d’aranyes i cucs
de la seda.
Estructura terciària
Resulta del plegament en les tres dimensions de
l’espai de l’estructura secundària degut a la
formació d’enllaços entre els grups R de diferents
aminoàcids. Enllaços;
✔ Enllaços dèbils:
Ponts d’hidrogen
Interaccions iòniques (+ amb -)
Forces de Van der Waals
Interaccions hidrofòbiques
✔ Enllaços forts: pont disulfur (enllaç
covalent establert entre els àtoms de S de
les cisteïnes).
En moltes proteïnes l’estructura terciària
Estructura quaternària
Formada per la unió entre dos o més estructures terciàries.
Aquestes unions es fan amb els mateixos enllaços que
participen en la formació de l’estructura terciària. Cada
cadena polipeptídica d’una proteïna amb estructura
quaternària s’anomena protòmer. Així, tenim:

A. Dímer: proteïna formada per dos protòmers.

B. Tetràmer: proteïna formada per quatre protòmers.
C. Pentàmer: proteïna formada per cinc protòmers.
D. Polímer: proteïna formada per molts protòmers.
Exemple de proteïna amb estructura quaternària:
l’hemoglobina
L’hemoglobina és una proteïna formada per quatre cadenes polipeptídiques
(tetràmer)
▪ Dues cadenes o subunitats α
▪ Dues cadenes o subunitats β
Cada subunitat té un grup hemo amb un àtom de Ferro al que s’uneix
l’oxigen
Resumen estructura de les proteïnes
Amb una reconstrucció tridimensional…
Estructura d’algunes proteïnes importants en humans Aquaporina

Hemoglobina Actina

Prolactina

Insulina
Trombina
PROPIETATS DE LES PROTEÏNES

► ESPECIFICITAT DE FUNCIÓ

Generalment les proteïnes realitzen una funció determinada i molt

concreta. Exemple: les immunoglobulines (anticossos) i els enzims són
proteïnes amb gran especificitat de funció ja que per a una determinada
reacció química hi ha una determinada proteïna enzimàtica.

Exemple:
Proteïna enzimàtica A: catalitza la reacció R1 + R2 → P1
Proteïna enzimàtica B: catalitza la reacció R3 + R4 → P2
Proteïna enzimàtica C: catalitza la reacció R5 + R6 → P3
PROPIETATS DE LES PROTEÏNES
► SOLUBILITAT

Les proteïnes que tenen molts aminoàcids amb

radicals R polars tenen major solubilitat ja que
poden establir ponts d’hidrogen amb les molècules
d’aigua.

▪ Les proteïnes globulars presenten radicals R

polars i per tant són proteïnes solubles.
▪ Les proteïnes filamentoses no presenten radicals
R polars en superfície i per tant són proteïnes
insolubles.
PROPIETATS DE LES PROTEÏNES
► DESNATURALITZACIÓ
És la pèrdua de l’estructura terciària com a
conseqüència del trencament dels enllaços dèbils i Factors o agents desnaturalitzants:
• Variacions de la temperatura
forts que conformen aquesta estructura. Per què es • Canvis de pH
poden trencar els enllaços? • Agitació molecular
• Canvis en la salinitat

Quan una proteïna es desnaturalitza perd les seves

característiques i les seves funcions biològiques.
 PROPIETATS DE LES PROTEÏNES
La desnaturalització pot ser;

• Reversible: la proteïna es desnaturalitza

i quan tornen les condicions normals
torna a recuperar la seva estructura en
un procés de renaturalització.

• Irreversible: la proteïna es
desnaturalitza i quan tornen les
condicions normals no torna a recuperar
la seva estructura inicial.
PROPIETATS DE LES PROTEÏNES

► CAPACITAT AMORTIDORA
Al tindre els aminoàcids un comportament amfòter (comportar-se com a
àcids i com a bases), les proteïnes poden ajudar a neutralitzar les variacions
de pH del medi (dissolucions tampó o amortidores)
CLASSIFICACIÓ DE LES PROTEÏNES

► HOLOPROTEÏNES:
✔ Proteïnes filamentoses
✔ Proteïnes globulars
► HETEROPROTEÏNES, PROTEÏNES COMPOSTES O CONJUGADES:
✔ Cromoproteïnes
✔ Glicoproteïnes
✔ Lipoproteïnes
✔ Fosfoproteïnes
✔ Nucleoproteïnes
 CLASSIFICACIÓ DE LES PROTEÏNES
► HOLOPROTEÏNES: estan formades exclusivament per aminoàcids. Dos grups:

▪ Proteïnes filamentoses: Insolubles en aigua. Principalment en els animals.

✔ Col·làgens: teixits conjuntius, cartilaginosos, tegumentaris…
✔ α-queratines: cabells, ungles, banyes…
✔ Elastines: en tendons i vasos sanguinis Protamina: s’utilitza
✔ β- queratines o fibroïnes: fils de seda com a coagulant.
S’extrau de l’esperma
del salmó
▪ Proteïnes globulars: Solubles en aigua.
✔ Protamines: en l’ADN dels espermatozoides
✔ Histones: associades a l’ADN Clara de l’ou (65%
✔ Prolamines: en llavors vegetals ovoalbúmina)

✔ Glutamines: també en llavors de vegetals

✔ Albúmines: seroalbúmina de la sang, ovoalbúmina de l’ou
✔ Globulines: immunoglobulines (anticossos)
CLASSIFICACIÓ DE LES PROTEÏNES
► HETEROPROTEÏNES, PROTEÏNES COMPOSTES O CONJUGADES:
formades per una part proteica d’aminoàcids i per una part no proteica
anomenada grup prostètic. Segons com sigui el grup prostètic:

✔ Cromoproteïnes
✔ Glicoproteïnes
✔ Lipoproteïnes
✔ Fosfoproteïnes
✔ Nucleoproteïnes
Heteroproteïnes
CROMOPROTEÏNES:
⮚ Grup prostètic: Pigment (substància amb color)

Exemples;
⮚ Hemoglobina (Pigment: grup hemo). Transport oxigen a la sang.
⮚ Mioglobina (Pigment: grup hemo). Transport oxigen als músculs.
⮚ Catalasa (Pigment: grup hemo). Descomposició del peròxid
d’hidrogen en oxigen i aigua
Heteroproteïnes
GLICOPROTEÏNES
⮚ Grup prostètic: Glúcid.

Exemples
⮚ Hormona estimulant del fol·licle (FSH)
⮚ Hormona estimulant de la tiroide (TSH)
⮚ Proteoglicans
⮚ Immunoglobulines (anticossos)
Heteroproteïnes
LIPOPROTEÏNES. Grup prostètic; lípid. Es troben a les membranes
citoplasmàtiques.

FOSFOPROTEÏNES. Grup prostètic; àcid fosfòric. Exemples:

✔ Caseïna de la llet
✔ Vitel·lina del rovell dels ous

Ovoalbúmina

Vitel·lina
FUNCIONS DE LES PROTEÏNES

Funció estructural: Les proteïnes formen part de diferents

estructures intracel·lulars i extracel·lulars
✔ Estructures intracel·lulars: membranes biològiques, filaments
del citoesquelet, formen part de l’estructura de la cromatina
(ADN + proteïnes histones)
 Elastina Col·lagen

FUNCIONS DE LES PROTEÏNES

✔ Estructures extracel·lulars: queratina, col·lagen, elastina...

Alfa-queratina

Beta-queratina
FUNCIONS DE LES PROTEÏNES

Funció transportadora: Hi ha proteïnes que transporten molècules d’un

punt a un altre. El transport pot ocórrer a diferents nivells:
- Transport a nivell de membrana citoplasmàtica (ex.: permeases)
Hemoglobina
- Transport d’oxigen a la sang (ex.: hemoglobina, hemocianina)
- Transport de ferro (ex.: transferrina)
- Transport d’electrons a la Cadena de Transport Electrònic.
- Transport de lípids intracel·lularment.
FUNCIONS DE LES PROTEÏNES
Funció enzimática o biocatalítica: La majoria dels enzims són proteïnes que
faciliten i acceleren les reaccions bioquímiques. Exemples:
✔ Maltasa: trenca l’enllaç O-glicosídic de la maltosa i s’obtenen dos molècules
de glucosa.
✔ Lipasa: actua sobre els TAG trencant els enllaços que uneixen els àcids
grassos amb la
✔ Peptidasa; trenca els enllaços peptídics
✔ Catalasa: trenca el peròxid d’hidrogen en aigua i oxigen.
FUNCIONS DE LES PROTEÏNES

Funció homonal: Algunes proteïnes i glicoproteïnes són

hormones que desencadenen certs procesos biològics.
Exemples;
✔ Prolactina
✔ Insulina
✔ Hormona estimulant del fol·licle (FSH)
✔ Hormona estimulant de la tiroide (TSH)
✔ Hormona del creixement (GH)
FUNCIONS DE LES PROTEÏNES
Funció immunològica o defensiva: Les immunoglobulines o
anticossos són glicoproteïnes amb forma de “Y” que
defensen a l’organisme d’agents infecciosos.
FUNCIONS DE LES PROTEÏNES
Funció contràctil: Algunes proteïnes participen en el moviments
d’algunes estructures. Exemples.:
✔ Flagel·lina del flagel bacterià
✔ Actina i miosina de les fibres musculars
 FUNCIONS DE LES PROTEÏNES

Funció reguladora o homoeostàtica: algunes proteïnes participen en el

manteniment estable de les condicions internes de l’organisme; regulen el pH
actuant com a tampó i proteïnes com la trombina i el fibrinogen participen en la
coagulació de la sang quan es produeix una ferida.

Trombina
Fibrinogen
FUNCIONS DE LES PROTEÏNES
Funció energètica: podem obtenir 4 Kcal/gram de proteïna quan trenquem els
enllaços químics. Recorda! un gram de glúcids 4 Kcal i un gram de lípids 9 Kcal.
Únicament aplicable en casos extrems, quan l’organisme ja no té glúcids o
lípids i utilitza les proteïnes per obtenir energia. També s’utilitzen si
l’organisme té un excés de proteïnes.

Tipus de Energia aportada Ordre d’utilització

biomolècula amb el seu el l’organisme
metabolisme
(Kcal/g)
Glúcids 4,0 1
Lípids 9,4 2
Proteïnes 4,0 3
Dietes hiperproteiques (Ex: Dieta Dukan. Més
de 7.000.000 de còpies del seu llibre...)

Resum Proteïnes
Formades fonamentalment per C,
H, O , N + S i P. Algunes proteïnes
poden tindre Fe, Ca, Mg…
Formades per AMINOÀCIDS proteics
S’uneixen
mitjançant
ENLLAÇOS PEPTÍDICS
ESTRUTURA. 4 nivells;
primària, secundària,
terciària, quaternària
Apolars
Polars
Les estructures es mantenen
gràcies a la formació
d’enllaços dèbils i forts

PROPIETATS PROTEÏNES: especificitat,

Proteines solubilitat, desnaturalització (rev./irrev.),
capacitat amortidora.

FUNCIONS; estructural,
transportadora, catalitzadora,
hormonal, immunològica,
energètica.
HOLOPROTEÏNES: filamentoses
(col·lagen, queratina, elastina) i
globulars (histones, albúmines,
globulines)
TIPUS
HETEROPROTEÏNES: cromo
(hemoglobina, mioglobina, catalasa)
glico (anticossos, FSH, TSH) lipo, fosfo
(caseïna, vitel·lina) i nucleoproteïnes