LES PROTEÏNES

ELS PÈPTIDS
• Biomolècules orgàniques formades per C,
H, O i N. Poden tenir altres elements com
S, P, Fe...
• Tots els pèptids estan formats per la unió
d’uns monòmers anomenats aminoàcids.
 CLASSIFICACIÓ
• Oligopèptid - Fins a 10 aminoàcids
• Polipèptid - De 10 a 100 aminoàcids
• Proteïnes - Més de 100 aminoàcids.
– Holoproteïnes o proteïnes simples - Formades només per
aminoàcids.
– Heteroproteïnes o proteïnes conjugades - Tenen una part
proteica i un grup prostètic.
 ELS AMINOÀCIDS
- Hi ha 20 aminoàcids
que formen part dels
pèptids.
- Tots són de tipus .
- La diferència entre els
aminoàcids ve Grup
donada per la part Amino
Grup
variable (R) unida al Carboxil
Part
carboni  variable

Característiques
Els aminoàcids són compostos: sòlids, cristal·lins, amb un punt de fusió
elevat, solubles en aigua, amb activitat òptica i amb un comportament
químic amfòter
 ESTEROISOMERIA

El carboni  és un carboni asimètric i presenta dos enantiòmers (L- i D-)

en referència a la posició del grup –NH2. Els 20 aminoàcids presents a
les proteïnes són de tipus L.
 CLASSIFICACIÓ
En funció dels grups R es
classifiquen en:
–Alifàtics – R és una cadena
oberta
–Aromàtics – Tenen una
cadena tancada, generalment
relacionada amb el benzè.
–Heterocíclics - R és una
cadena tancada, generalment
complexa i amb alguns àtoms
diferents del C i l'H.
 CLASSIFICACIÓ
Segons la polaritat dels radicals:
 ELS AMINOÀCIDS ESSENCIALS
Són els 8 aminoàcids que el nostre organisme no pot
sintetitzar i que, per tant, els hem d’obtenir amb la dieta.
Els aliments que contenen tots els aminoàcids essencials
diem que són d’alta qualitat: els ous, la carn, la llet...

TRIPTOFAN –
Implicat en el
creixement i en la
producció
d’hormones. Intervé
a la síntesi de
LISINA – intervé en el creixement i
serotonina
reparació de teixits, síntesi
(implicada en la
d’hormones...
relaxació i la son)
 PROPIETATS ÀCID – BASE
• Un aminoàcid és una substància amfòtera perquè pot actuar com a
àcid o com a base.
• Pot tenir fins a tres grups amb caràcter àcid - base: el grup amino (-
NH2), el grup carboxil (-COOH) i en alguns casos el radical (R).
• El pH del medi en el que es troba l’aminoàcid és el que determina la
seva ionització i d’això depenen les seves propietats químiques i la
funcionalitat biològica dels pèptids que formen.

Augmenta la [H+] Disminueix la [H+]

pH disminueix pH augmenta

L’aminoàcid es comporta com una base L’aminoàcid es comporta com un àcid.

• El punt isoelèctric és el pH en el qual l’aminoàcid
tendeix a adoptar una forma dipolar neutra, amb
tantes càrregues positives com negatives.

Ió dipolar

En medi àcid +H
3N - CH - COOH Catió
En medi bàsic H2N - CH - COO- Anió
Punt isoelèctric +H
3N - CH - COO- Dipolar
 L’ENLLAÇ PEPTÍDIC
Els aa poden unir-se entre ells per formar cadenes no
ramificades, mitjançant l’enllaç amida que rep el nom d’enllaç
peptídic.

Extrem Nterminal Extrem Cterminal

Extrem AMINO-TERMINAL Extrem CARBOXIL-
TERMINAL
Aquest enllaç peptídic és un enllaç fort i no té
llibertat de rotació. Els àtoms del grup carboxil i
de grup amino es situen en un mateix pla, amb
distàncies i angles fixes.

Estructura espacial d’un pèptid. Seqüència ordenada dels plans d’enllaç

peptídic a l’espai. Els grups R s’alternen por sobre i per sota del pla
general de la molècula.
 ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES
ESTRUCTURA PRIMARIA • Totes les proteïnes la tenen.
•Indica els aminoàcids que la
formen i l’ordre en el que estan
col·locats.
•El nombre de polipèptids
diferents que poden formar-se
es:
Nombre
n
20
d’aminoàcids
de la cadena

Per una cadena de 100

aminoàcids, el nombre de les
diferents cadenes possibles seria:

1267650600228229401496703205376 ·10100
 ESTRUCTURA SECUNDÀRIA
• La cadena, mentre es va formant, adopta una forma
(la més estable) que és fruit de les interaccions entre
els aminoàcids pròxims en la seqüència.
• Aquestes interaccions es donen entre el grup àcid (-
C=O) i l'amino (-NH-) condicionades, probablement,
més pel volum que no per la naturalesa dels radicals
variables dels aminoàcids.
• Pauling i Corey, a començament dels anys 50, van
descriure les dues maneres més freqüents
d'estructurar-se la cadena.
ESTRUCTURA SECUNDÀRIA DE LES PROTEÏNES: -HÈLIX

• La cadena es va enrotllant en espiral

sobre ella mateixa.

•Els enllaços
d’hidrogen
intracatenaris
• mantenen
• l’estructura (entre [–
NH] d’ ungiraenllaç
La rotació és cap a la dreta (dextrogira).
peptídic
Cada
4º
aminoàcid
aa)
l’anterior.
i [–C=O]
100° respectedel
a
Hi ha 3’6 residus per volta.

•La formació d’aquests

• Els grups -C=O s’orienten en la mateixa
direcció i els -NH en direcció contraria.
Els radicals queden cap a l’exterior de la  -
enllaços determina la
hèlix

longitud per volta (= 0’54

nm)
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÏNES:
CONFORMACIÓ  o LÀMINA PLEGADA

La cadena adopta una ordenació lineal, els radicals es van

alternant per sobre i per sota (en zig-zag) del pla de
l’enllaç peptídic.

Aquesta conformació s’estabilitza amb ponts d’hidrogen

entre varies cadenes de proteïnes amb conformació β.
• Les làmines β s'estabilitzen mitjançant ponts d’hidrogen entre
els grups >C=O i >NH d’enllaços peptídics de cadenes
diferents

Els radicals dels

aminoàcids es col·loquen per
sobre i per sota de la
làmina, de manera alterna.
Es més estable amb
aminoàcids
amb R petits.
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÏNES: HÈLIX DE COL·LAGEN
El col·lagen té una disposició en hèlix especial, una mica més allargada
que l'α-hèlix, a causa de l’abundància de prolina i hidroxiprolina.
Aquests aminoàcids tenen una estructura que dificulta molt la
formació d’enllaços d’hidrogen, per la qual cosa forma una hèlix
més estesa, que només presenta 3 aa per volta.
Tres cadenes s’enrotllen i es fixen mitjançant enllaços febles
(ponts d’hidrogen) i enllaços covalents per formar una triple hèlix
o molècula completa de col·lagen.
 ESTRUCTURA TERCIÀRIA
• És la manera com la proteïna es troba plegada a l’espai sobre sí
mateixa adoptant una conformació globular.
• S’estabilitza mitjançant unions entre radicals de diferents
aminoàcids:
Interacció
hidrofòbica
Enllaç iònic

Enllaços
d’hidrogen

Pont disulfur
En aquesta estructura, els radicals apolars se situen a l’interior i els polars, a
l’exterior. Això facilita que moltes proteïnes globulars siguin solubles en aigua i
en dissolucions salines, possibilitant que duguin a terme funcions de transport.
 ESTRUCTURA QUATERNÀRIA
• És un nivell superior d'organització que només
presenten algunes proteïnes.
• Dues, tres, o més cadenes peptídiques ja plegades
amb estructura terciària s'acoblen per formar una
molècula més gran, més pesant i més complexa.
• L'estructura que en resulta té una funció pròpia.
• Cadascuna de les unitats rep el nom de protòmer.
segons el nombre de protòmers que té: dímer (2),
tetràmer (4), .... polímer (molts)
• Les cadenes s’uneixen amb els mateixos enllaços que
estabilitzen l’estructura terciària.
Exemple: hemoglobina
- Proteïna que es troba als
glòbuls vermells
- Formada per dues cadenes
α i dues cadenes β
- Cada cadena porta un grup
hemo amb un ió ferrós
- Funció: transport d’oxigen
Hi ha diverses mutacions de les
molècules d’hemoglobina (Hb)
que difereixen poc de la
seqüència normal (Hb A). La
majoria són mutacions neutres
però d’altres causen malalties
com l’Hb S que provoca anèmia
falciforme.
El canvi d’un aminoàcid, dels
146 que tenen les cadenes β, té
un gran efecte sobre els nivells
estructurals de la cadena i fa
que les molècules s’agreguin i
precipitin a les cèl·lules.
Com a conseqüència els glòbuls
vermells, que normalment
tenen forma de disc, adopten
una forma de mitja lluna i
obstrueixen els capil·lars més
fins.
ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES
 PROPIETATS DE LES PROTEÏNES
• Especificitat – La variabilitat tan gran que tenen fa possible
l'especificitat. Una mateixa proteïna canvia d'una espècie a
una altra i fins i tot entre els individus d'una mateixa espècie.
Les diferències entre proteïnes homòlogues (amb la mateixa
funció) seran grans entre espècies allunyades evolutivament i
poques entre espècies properes.
• Solubilitat – depèn de la quantitat
d’aminoàcids polars que té i que es
localitzin a la seva superfície
establint ponts d’hidrogen amb les
molècules d’aigua. Generalment
són solubles quan adopten la
configuració globular i insolubles si
són fibril·lars.
Exemple – molècula de
mioglobina. Els aminoàcids
apolars són els de color
groc.

• Capacitat amortidora – les proteïnes tendeixen a compensar

el pH del medi. Els radicals s’ionitzen com a base o com a àcid
segons el pH, són substàncies amfòteres.
• Desnaturalització - pèrdua de la seva configuració espacial característica
i, com a conseqüència, en l’anul·lació de la seva funcionalitat biològica.
- Es dóna quan es sometent a condicions ambientals desfavorables: calor excessiva
(són termolàbils), acció de substàncies que varien el pH, presència de determinats
ions, electricitat...
- Es trenquen els enllaços que mantenen la configuració secundària, terciària i
quaternària. No es trenquen els enllaços peptídics.
- Quan es perd la configuració es transformen en filaments lineals i prims que
s'enllacen els uns als altres i formen compostos fibrosos i insolubles en l'aigua.
- Al tornar a les condicions normals, la proteïna pot, algunes vegades recuperar la
configuració primitiva, es renaturalitza.

Desnaturalització

Renaturalització

PROTEÏNA DESNATURALITZADA
PROTEÏNA NATIVA
 CLASSIFICACIÓ DE LES PROTEÏNES
• Holoproteïnes – Formades només per aminoàcids
– Proteïnes fibroses:
• Els polipèptids es troben ordenats o enrotllats en feixos paral·lels.
• Són proteïnes insolubles en aigua.
• Tenen funcions estructurals o protectores
• Exemples: col·lagen, elastina, queratina...

─ Proteïnes globulars:
• Plegades en forma més o menys esfèrica
• Són proteïnes solubles en aigua
• Tenen funcions diverses
• Exemples: albúmines, globulines, histones...
• Heteroproteïnes – Formades per
una part proteica i una part no
proteica (grup prostètic)
- Exemples:
- Cromoproteïnes – tenen un pigment com a
grup prostètic: l’hemoglobina
- Nucleoproteïnes – Estan associades a àcids
nucleics: les histones
- Glucoproteïnes – Associades a glúcids:
molècules de les membranes cel·lulars
- Lipoproteïnes – Associades a lípids: LDL o HDL
- Fosfoproteïna – Porten àcid fosfòric: caseïna de
la llet o vitel·lina de l’ou
 FUNCIÓ DE LES PROTEÏNES
• La funció d’una proteïna depèn de la seva seqüència
d’aminoàcids perquè aquesta determina la seva forma a
l’espai.
• Proteïnes amb funcions diferents tenen seqüències diferents.
• Cada proteïna té un nombre de residus i seqüència
característiques.
• Proteïnes amb funcions similars de diferents espècies tenen
seqüències similars.
• El 20/30 % de les proteïnes humanes són polimòrfiques i la
majoria d’aquestes variacions no afecten la seva funció.
• Canvis en la seqüència d’aminoàcids poden produir proteïnes
defectuoses que no realitzen la seva funció i són causa de
malalties.
 DIVERISITAT FUNCIONAL
• De reserva – Emmagatzemen compostos químics per ser utilitzats com
elements nutritius en la formació de l’embrió o en el creixement de les cries.
Exemples: ovoalbúmina (clara d’ou), caseïna (llet), zeïna (blat de moro),
gliadines i glutenines (blat)...

• De transport – S’uneixen a diverses

substàncies i les transporten a través
d’un medi aquós o a través de les
membranes cel·lulars. Exemples:
lipoproteïnes, albúmines, hemoglobina,
ferredoxina ...
• Contràctil – Participen en la contracció i el moviment. Exemples: actina
i miosina (contracció muscular i moviment cel·lular), flagel·lina (als
flagels bacterians), tubulina (als flagels i cilis de cèl·lules eucariotes)...
• Protectora o de defensa - Protegeixen o defensen a l’organisme.
Exemples: trombina i fibrinogen (coagulació de la sang), anticossos
(sistema immunitari), amalotoxines i falotoxines de les amanites, verins
d’algunes serps...

• Hormonal – Regulen funcions de l’organisme. Exemple: insulina i

glucagó (regulen la concentració de glucosa a la sang), hormona de
creixement...
• Estructural – Formen estructures a diferents nivells de l’organisme:
queratina (cabells, llana, pèls, banyes, ungles...), col·lagen (al teixit
conjuntiu, ossos, cartílag), proteïnes del citoesquelet a l’interior cel·lular...

• Enzimàtica – Actuen com a biocatalitzadors, fan possibles les reaccions

químiques perquè rebaixen l’energia d’activació. Totes les reaccions
metabòliques que es produeixen en els organismes estan catalitzades
per enzims, si no hi ha l’enzim la reacció no es dóna.