BIOLOGIA

LA GLUCOSA DE LA SANG A LES CÈL·LULES:

El consum d’aliments rics en glúcids, especialment midó (pasta, pa, patata...) és la font
principal de glucosa a l’intestí. A través dels enterocits (cèl·lules de la mucosa intestinal
que absorbeixen els nutrients), la glucosa passa al torrent i es produeix un augment de la
glucèmia.

ESTRUCTURA DE L’ENTERÒCIT:
- Zona Apical: Aquesta zona té microvellositats per tenir una major superfície de
contacte i absorbir els nutrients
- Zona basal: Es plana per poder fer la funció de transport i té contacte amb el
torrent sanguini.
- Zona hermètica: Unió entre dos enteròcits per impedir que res passi entre les
cèl·lules

Per poder entrar glucosa dins l’enteròcit es requereix energia ja que va a contra de gradient,
en canvi per treura-la va per osmosi, és a dir no consumeix energia.

El nucli i la majoria d’organuls es troben en la zona basal de la cèl·lula

PROCÉS DE DIGESTIÓ:
1. Digestió física i química (milasa salival)
2. Deglució (empassar): l’esofag fa moviments peristàltics per tal de que l’aliment
baixi.
3. Estòmag: aquest té mucosa que el protegeix de l’HCl (oxida)
4. Enzims fan que les proteïnes i altres es fagin monòmers
5. En les vellositats de l’intestí prim s’absorbeix i es filtren els nutrients.
6. Cèl·lules calciformes: alliberen mucosa que fa de lubricant per les restes.
PROCÉS DE PAS DE GLUCOSA AL TORRENT SANGUINI:
1. LUMEN → ENTERÒCIT:
La glucosa entra dins de l’enteròcit gràcies al Na. El consum d’energia és a la part
basal de l’enteròcit:
o A la part basal hi ha una bomba de Na-K que té la capacitat de treure sodis
fora de la cèl·lula i canviar-los per potassis creant un pseudogradient de
sodi quw fa que entri en massa a la cèl·lula juntament amb la glucosa.
2. ENTERÒCIT → SANG:
En aquesta part hi ha una difusió passiva ja que la glucosa passa de una zona alta
de concentració a una baixa. Aquesta glucosa surt per una proteïna ja que per la
membrana semipermeable no pot sortir ja que es una molècula molt gran, també
em de tenir en compte que la glucosa es hidrofílica i per tant té ponts d’hidrogen
enganxats i això fa que sigui encara més gran.

SÍNTESI DE LA INSULINA I CÈL·LULES SECRETORES:

Les cèl·lules secretores poden ser:

- Endocrines: estan amb contacte amb el torrent sanguini

- Exocrines: no estan amb contacte amb el torrent sanguini

Totes aquestes cèl·lules creen proteïnes que poden enviar fora o dins la sang, aquestes
proteïnes es fan en el ribosima presents en el reticle endoplasmàtic rugós o en el
citoplasma.

- Els ribosomes que fan proteïnes al RER són d’ús extracel·lulars

- Els ribosomes que fan proteïnes al citoplasma són d’us intracel·lulars.

Les proteïnes sempre fan aquest recorregut protèic:

ESTRUCTURA DE LA CÈL·LULA SECRETORA

- Embolcall nuclear – Porus: per el qual surt l’ARNm
o Membrana interna: nucleoplasma
o Membrana externa: citoplasma
- Aparell de golgi = ∑Dictiosomes=∑Sàculs=∑Vesícules
- Reticle endoplasmàtic rugós: sacs allargats amb puntets negres, aquests puntets
són els ribosomes i es veuen així perqué son electrodens.
o La seva funció es crear i modificar proteïnes
- Reticle endoplasmàtic llis: Té formes tubulars. Fa el metabolisme lipídic.
- Aparell de Golgi: Sacs ajuntats entre ells.
Pregunta examen:

PROCÉS DE FORMACIÓ DE LA INSULINA EN LES

CÈL·LULES β
Primer de tot es es fa la preproinsulina en els ribosomes del reticle endoplasmàtic rugós.
Quan aquesta surt del reticle endoplasmàtic llis ya no es preproinsulina, sino proinsulina.
La diferència entre aquestes es que la preproinsulina té la seqüència señal per la qual es
comença a formar la proteïna i la proinsulina no la té.

Després de sortir del REL va a parar a l’aparell de golgi mitjançant vesícules, en l’aparell
de golgi la proinsulina es doblega ella mateixa i la seqüència A i B fan un enllaç de sulfur
sempre en l’aminoàcid cistina, la seqüència C es converteix en el pèptid C. Aquests dos
sempre són equimolars, és a dir sempre hi haurà la mateixa quantitat dels dos.

Quan surt de l’aparell de golgi encara no es insulina, s’han de juntar 6 d’aquestes amb un
àtom de Zn per tal de que la insulina sigui funcional.
És molt important saber que si surt una estructura de 6 insulines sortiran amb ells 6
pèptids C perquè són equimolars

ESQUEMA DE LA FORMACIÓ DE LA INSULINA:

INSULINA
PREPROINSULINA PROINSULINA
PÈPTID C
RER I REL AP.G

Exercici comparant insulina animal i humana:

- La insulina de porc serà la més òptima per substituir la insulina humana perquè és
la que presenta menys canvis en la seva seqüència d’aminoàcids, en el dibuix es pot
veure com l’únic aminoàcid que canvia es l’alanina pero en canvi amb la vaca
canvien més.
- La insulina recombinant és molt millor perquè està feta exactament per el nostre
cos encara que el produeixi un bacteri.

PROTEÏNES:
Característiques:

- Són compostos que sempre tenen un grup amino (NH2/NH3+) i un grup àcid
(COOH/COO-)
- Aquestes biomolècules tenen un carboni asimètric.
- Son molècules amfòteres (sempre actuen al revés depenen en tipus de medi que es
trobin).
o En un medi àcid la proteïna actua de forma bàsica
o En un medi bàsic la proteïna actua de forma àcida
- Cada aminoàcid té un punt isoelèctric particular (sempre es troben en càrrega 0)
- El grup amino i àcid tenen la capacitat de deixar i agafar protons
 - El pH es calcula amb (-log)
- Contra més concentració de protons (H+) més baix es el pH.

En aquesta imatge en la part de l’esquerra

es troba en un medi neutre i per lo tant la
seva carrega és 0.

Quan el pH disminueix, és a dir és més

àcid, hi ha més protons i per això el grup
amino i àcid tenen aquesta composició
(COOH/NH3+). En aquest cas la proteïna
actua com una base.

En aquesta imatge en la part de l’esquerra

es troba en un medi neutre i per lo tant la
seva carrega és 0.

Quan el pH augmenta, és a dir el medi és

bàsic, hi ha menys protons i per lo tant el
grup amino i àcid tenen aquesta
composició (COO-/NH2). En aquest cas
la proteïna actua com un àcid.

ENLLAÇ PEPTÍDIC:
Un enllaç peptídic permet unir 2 aminoàcids per formar un dipèptid. Aquest es realitza
entre el grup àcid (1r aminoàcid) i el grup amino (2n aminoàcid). En aquest enllaç es perd
una molècula d’aigua. Per efectuar aquest enllaç es necessita una peptidosintetasa. L’inici
d’un aminoàcid sempre es el grup amino
NIVELLS ESTRUCTURALS:
ESTRUCTURA PRIMÀRIA:
Fa referència a l’ordenació del aminoàcids en la cadena, quan es parla d’aquest tipo
d’estructura hem de mencionar ENLLAÇ PEPTÍDIC. Per trobar el número de diferents
cadenes posibles que poden formar els aminoàcids fem: 20 N (N= número d’aminoàcids de
la cadena)

ESTRUCTURA SECUNDÀRIA:
Són les formes en les que una proteïna s’ordena en l’espai, en aquesta es crea una
estructura per reaccions intramoleculars, aquestes reaccions són els ponts d’hidrogen que
es fan entre aminoàcids no consecutius

2 tipus de estructura secundària:

1. HÈLIX ALFA:
Els oxigens de l’enllaç peptídic formen ponts
d’hidrogen amb els hidrogens que tenen just a baix
en hèlix
Aquest tipus d’estructura és molt dificil de trencar ja
que té molts ponts d’hidrogen

2. BETA PLEGADA:
La cadena es distribueix antiparal·lelament les unes
amb les altres i pasa el mateix amb els ponts
d’hidrogen.
ESTRUCTURA TERCIÀRIA:
És la configuració que adopta l’estructura
secuandària en forma de cabdell. La cadena es
replega sobre ella mateixa de tal manera que els
radicals del aminoàcids hidrofòbics s’orienten
cap a l’interior i les parts més hidròfilies
s’orienten cap a l’exterior per interactuar i fer
ponts d’hidrogen.

Hi podem distingir 2 tipus:

- Proteïnes fibroses: són allargades i són molt resistents a la degradació. Es troben

en: seda, llana, cabell, pell...
o Col·lagen (teixit conjuntiu), Elastina (tendons i artèries)...
- Proteïnes globulars: són arrodonides i solubles en H2O, aquestes tenen molta
activitat biològica (actuen com enzims, hormones, molècules...)
o Albúminesm, Histones, Globulines..

INTERACCIONS DELS RADICALS

- Interaccions dels radicals:

o Disulfur: covalent
o Unió iònica: enllaç iònic
o Interacció hidrofòbica: apolar
o Pont d’hidrogen: polar
- Interaccions de càrregues oposades:
o Enllaç isopeptídic: Aquest és igual que l’enllaç peptídic però es entre
radicals.

L’estructura fibrilar és forma a partir de hèlix alfa, en canvi la forma globular es pot fer
amb hèlix alfa i beta plegada
ESTRUCTURA QUATERNÀRIA:
S’esdevé quan s’associen vàries cadenes polipeptídiques (terciaria) donant lloc a un
agrupament de subunitats, defineixen una geometria espacial que és la responsable de la
seva activitat biològica. L’estructura quaternaria és un grau superior d’organització
espacial.

Aquestes proteïnes presenten diferents funcions:

- Transportadores
- Catalítiques
- Estructurals
- Reguladores
- Immuno
- Transport intermembrana

PROTEÏNES CONJUGADES:
Les proteïnes conjugades estan formades per una part proteica i una altre part no proteica
(grup prostetic), aquestes es classifiquen segons el seu grup prostètic

LIPOPROTEÏNES: El grup prostètic és un lípid. Actua com a molècules transportadores i

en membranes cel·lulars.

GLICOPROTEÏNES: El grup prostètic és un glúcid. Es troben en el medi extracel·lular.

FOSFOPROTEÏNES: El grup prostètic és un àcid fosfòric.

NUCLEOPROTEÏNES: El grup prostètic és un àcid nucleic. Aquests formen el material

hereditari i els virus.

CROMOPROTEÏNES: El grup prostètic es un pigmen (color)

Mai pot ser una proteïna però pot tenir diferents estructures depenent de la naturalesa del
conjugat.
DESNATURALITZACIÓ:
- L’estructura d’una proteïna que ha completat la seva formació i és funcional és
estable en les condicions de pH i Tº òptimes (pH 7 i Tº (20-37Cº))
- Si aquest medi presenta canvis d’aquestes condicions es desencadena uns canvis
que afecten a la funcionalitat i estructura de la proteïna.
- De vegades la proteïna que s’ha desnaturalitzat es pot tornar a renaturalitzar, és a
dir torna a tenir la seva funció i estructura.