UNITAT 4 LES PROTEÏNES

4.0 Introducció
4.1 Característiques
4.2 Pèptids
4.2.1 Característiques
4.2.2 Exemples
4.3 Organització estructural de les proteïnes
a) Seqüència = Estructura primària
b) Estructura secundària
c) Estructura terciària
d) Estructura quaternària
4.4 Esquema resum de l’organització estructural de les proteïnes
4.5 Funció biològica
4.6 Propietats de les proteïnes
4.7 Enzims catalitzadors de reaccions
4.8 Especificitat dels enzims
4.9 Anàlisi dels factors que alteren l’activitat enzimàtica
4.10 Inhibició de l’activitat d’un enzim
4.10.a Inhibidors irreversibles
4.10.b Inhibidors reversibles
- I. Reversibles competitius
- I. Reversibles no competitius
4.11 Les vitamines
4.12 Annex d’exercicis

PRÀCTIQUES : PRÀCTICA 6 PROTEÏNES 1

PRÀCTICA 7 PROTEÏNES 2
4.0 Introducció
El seu nom prové del grec: proteion = principal.
I comparteixen amb Proteu (Déu del mar) la capacitat d’adoptar totes les formes possibles.

4.1 Característiques
a. Les proteïnes són molècules amb un pes molecular molt alt perquè són molècules molt
llargues.
b. La unitat bàsica d’una proteïna és l’aminoàcid (aa).
c. Les proteïnes dels éssers vius estan formades a partir de 20 aa diferents (això no vol dir que
les formin simplement 20 aa), que es combinen en diferents ordres, donant seqüències
(missatges) diferents.

Exem. Si els números representessin aa 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20

1 2 3 4 5 6 1 = missatge 1 = proteïna 1
1 2 3 5 4 6 1 = missatge 2 = proteïna 2

d. Un aa té la següent estructura molecular:

http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/contenidos6.htm
pàg..19

COOH COOH
I I
H2N—αC— H H—βC— NH2

R R
L-aa D-aa

Els aa que formen les proteïnes biològiques són: ➢ Sempre L.

➢ Tenen un extrem invariable.
➢ Poden presentar diferents radicals.

e. Segons els radicals que hi ha a l’aa fem la següent classificació:

e.1 aa amb radicals àcids, amb càrrega negativa.

e.2 aa amb radicals bàsics, amb càrrega positiva.
e.3 aa amb radicals sense càrrega, però amb polaritat.
e.4 aa amb radicals sense càrrega ni polaritat (hidròfobs, que rebutgen l’aigua).

Mireu full annex 2.

f. Els aa es designen amb símbols de 3 lletres: Exem. Ala = Alanina

Val = Valina
Leu = Leucina
Lys = Lisina

g. Dels 20 aa que formen les proteïnes, les cèl·lules animals poden sintetitzar uns quants.
Els aa que les nostres cèl·lules no sintetitzen s’han d’incorporar subministrats a la dieta.
Aquesta aa els anomenem essencials.
Hi ha altres aa però que normalment no formen part de proteïnes.
h. L’enllaç que uneix un aa amb un altre per tal de formar una proteïna s’anomena enllaç
peptídic.
Exem .

i. Qualsevol cadena llarga o curta d’aa té sempre un extrem amino (del 1r aa) i un extrem
carboxil (del 2n aa incorporat).
j. Aquest enllaç peptídic es pot dir que és un tipus d’enllaç covalent (perquè comparteix e-).

k. Segons la quantitat d’aa que s’enllacen parlem de:

Unió de dos aa Dipèptid

Unió de tres aa Tripèptid PÈPTIDS
Unió d’uns quants aa Oligopèptid

Unió de molts aa Polipèptid PROTEÏNES

Exem. Mioglobina proteïna del múscul = 153 aa

Lisozim proteïna de l’ou = 120 aa
Ribonucleasa = 241 aa

l. L’enllaç peptídic entre l’amina i el carboni carboxílic és rígid (no permet el gir). La cadena
d’aa només podrà girar en els enllaços de carboni α.

m. L’enllaç peptídic es pot trencar mitjançant una hidròlisi. Per a que es produeixi aquest
trencament es necessita un enzim que catalitzi aquesta reacció, o bé un ambient àcid.

n. A més del 20 aa dels quals hem parlat, en la hidròlisi de les proteïnes apareixen aa
modificats.
Exercici A:

A.1) Quines podrien ser les dues fórmules estructurals de l’aspartama? Representeu-les. Com
s’anomena l’enllaç que uneix ambdós aminoàcids?
A.2) Llegeix el document : L’aspartama i respon a les preguntes ( full annex 1).

Exercici B:

B.1 Un tripèptid format per tres aminoàcids alifàtics presenta en l’extrem amino lliure un
aminoàcid amb radical hidrofòbic i en l’extrem carboxil lliure un aminoàcid amb radical àcid.
L’aminoàcid central té un radical bàsic.

Construïu aquest tripèptid escollint tres aminoàcids d’entre els següents: Ser (serina), Phe
(fenilalanina), Glu (àcid glutàmic), Lys (lisina), Ala (alanina), Pro (prolina) i His (histidina).
4.2 Pèptids
a. Són molècules que no arriben a la categoria de “proteïna”. Per tant es consideren aa
encadenats.
b. Aquests pèptids poden tenir les següents característiques:
b.1 aa comuns que formen a les proteïnes.
b.2 aa diferents, no proteics.
b.3 Alguns d’aquests pèptids poden ser cíclics perquè uneixen els extrem N-terminal i
C-terminal.
c.

Exemples de PÈPTIDS

CARACTERÍSTIQUES EXEMPLES

Dues hormones segregades pel pàncrees Insulina (51 aa)

HORMONES que controlen el nivell de glucosa a la
Glucagon
Substàncies encarregades sang. (29 aa)
d’activar o inhibir algunes
funcions. Oxitocina
Segregades per la hipòfisi.
Vasopressina

Hi ha dos tipus d’antibiòtics:

ANTIBIÒTICS - els bacteriostàtics: s’introdueixen en els
Substàncies que eviten el microorganismes e impedeixen la
creixement i multiplicació de reproducció. Penicil·lina
bacteris. Perquè ataquen a ribosomes o àcids Estreptomicina
Aquestes substàncies són nucleics (hi ha bloqueig). Cefalosporina
produïdes per diversos - els bactericides actuen alterant la
organismes entre ells es permeabilitat de la paret cel·lular. O també
troben els fongs i floridures. aquestes substàncies fan bloqueig a la
Exem. Penicillium nonatum fabricació de proteïnes essencials, de
(floridura freqüent en forma que, la paret acaba esclatant o es
taronges, llimones, fruites). col·lapsa.

TOXINES Són pèptids cíclics, substàncies tòxiques Amanita phalloides

Substàncies que inactiven el que es troben als fongs.
sistema nerviós.

4.3 Organització estructural de les proteïnes

a. Estructura primària = SEQÜÈNCIA
b. Estructura secundària
c. Estructura terciària
d. Estructura quaternària

a. Estructura primària = SEQÜÈNCIA

El nombre i el tipus d’aa d’una proteïna i el lloc que ocupa cadascun al llarg de la cadena
defineix la seva seqüència. La seqüència d’una proteïna està codificada per la informació
genètica, que prové de l’ADN, que es qui diu com s’han d’ordenar els aa. A aquesta seqüència
se l’anomena ESTRUCTURA PRIMÀRIA.
b. Estructura secundària

L’esquelet de la cadena polipeptídica està format per una sèrie de plans relativament rígids,
que contenen els àtoms implicats en l’enllaç peptídic. Aquests plans estan separats per un grup
que conté el carboni on s’uneix el radical. Al voltant d’aquests grups, els plans rígids poden
girar lliurement.

Gràcies a aquesta lliure rotació, qualsevol cadena polipeptídica pot adoptar un nombre elevat
de formes o conformacions.
Aquests canvis en la configuració de la cadena són conseqüència de la formació de ponts
d’hidrogen i constitueixen l’estructura secundària de la proteïna.

Entre les formes adoptades com a estructura secundària hi ha:

→ l’HÈLIX- α - Una configuració semblant a una molla. I es genera quan una mateixa cadena
polipeptídica gira regularment sobre sí mateixa. Els ponts d’hidrogen estabilitzen aquesta
conformació. Que es donen entre grups C=O i N-H situats en la posició geomètrica
adequada.

L’hèlix més probable és aquella en la

qual hagi més ponts d’hidrogen.
Aquesta estructura va ser proposada
per Pauling i Corey.

Fig. Representació entorn un eix imaginari de

la Hèlix- α. Es necessiten cinc voltes per a que
l’àtom que estava en una posició determinada
torni a aparèixer en la mateixa vertical.
Mireu àtom de N.
→ la CONFORMACIÓ-β o en FULL PLEGAT
La proteïna recorda a un full plegat fent un ziga-zaga.
Els ponts d’hidrogen s’estableixen entre grups N-H i C=O d’un segment de la mateixa cadena
(que es troben paral·lels després de fer un colze).

O bé s’estableixen unions entre cadenes diferents.

Fig. En una mateixa proteïna es troben, en general

trossos que presenten estructura secundària: Hèlix- α i
Full plegat; i d’altres sense forma regular.
Fig. Estructura de full plegat. Els ponts d’H
es formen entre trossos de cadena situats
paral·lelament.

c. Estructura terciària

A més d’aquestes conformacions les proteïnes adquireixen una forma tridimensional global
com a conseqüència d’un superplegament o enrotllament de la cadena.
Això es diu ESTRUCTURA TERCIÀRIA.

Podem parlar de les proteïnes fibroses i de les globulars.

En les fibroses predomina una dimensió sobre les altres i a les globulars on no s’identifica cap
dimensió predominant.
 Tipus de proteïnes amb estructura terciària

Les cadenes polipeptídiques estan

ordenades en disposició paral·lela Queratina
Proteïnes fibroses i s’estenen al llarg d’un eix únic.
Són insolubles en aigua
Col·lagen
Seroalbúmina
La cadena polipeptídica es plega
Hemoglobina
Proteïnes globulars sobre si mateixa i adopta una
forma més o menys esferoïdal. Proteïnes de membrana
Són solubles en aigua i cel·lular
dissolvents orgànics. Enzims (quasi tots són
globulars)

Fig. Proteïnes globulars

Fig. Proteïnes fibroses

El plegament espontani de la cadena polipeptídica és el resultat de les interaccions entre els

radicals dels aa i les molècules d’aigua on es troba dissolta.

Mireu full annex 1: Esquema possibles (enllaços) interaccions entre els radicals dels
aminoàcids.
d. Estructura quaternària

És un nivell superior d’organització, només present en algunes proteïnes. Es dóna quan 2, 3, o

més cadenes peptídiques ja plegades s’ajunten per formar una molècula més gran, més
pesada i complexa.
L’estructura que resulta té una funció pròpia.
La unió entre cadenes es fa entre enllaços no covalents (Van der Waals, iònic, pont
d’hidrogen), però són potents.

→Les cadenes poden ser iguals entre elles.

Exem.
➢ Proteïnes que fan els porus de l’embolcall nuclear.
➢ Cadenes polipeptídiques de col·lagen
➢ Càpsida proteica del virus de la poliomelitis.

→ Les cadenes poden ser desiguals entre elles.

Exem.
➢ Hemoglobina: Són 2 cadenes α de 141 aa. I dos cadenes β de 146 aa.
A l’interior de cadascuna hi ha un grup hem amb Fe que és indispensable per a
que l’hemoglobina sigui funcional.

4.4 Esquema-resum de l’organització estructural de les

proteïnes

GRAU NIVELLS ENLLAÇOS

D’ORGANITZACIÓ D’ESTRUCTURACIÓ POSSIBILITATS IMPLICATS

Peptídic
SEQÜÈNCIA Estructura 1ària Quasi il·limitades

Hèlix-α
Estructura 2ària Pont d’hidrogen
Full plegat
Pont d’hidrogen
CONFORMACIÓ Estructura 3ària Fibrosa Pont disulfur
Enllaços covalent
Enllaços hidròfobs
Globular Forces
electrostàtiques
Cadenes iguals Enllaços no covalents
ASSOCIACIÓ Estructura 4ària
Cadenes diferents
 4.5 FUNCIÓ BIOLÒGICA DE LES PROTEÏNES
FUNCIÓ EXEMPLES

Queratina: Proteïna insoluble. Es troba al pèl, plomes,

FUNCIÓ ESTRUCTURAL ungles, becs, banyes.

Tubulina o Flagelina: Es troba als microtúbuls dels

flagels.
Dona rigidesa, elasticitat a cèl·lules i teixits.
Fibroïna: Formen el fil de la teranyina i els capolls dels
cucs de seda i teranyines.

Col·lagen: Proteïna insoluble més abundant al cos humà i

vertebrats superiors.
És fonamental en la substància intercel·lular (en cartílags i
tendons).
FUNCIÓ ENZIMÀTICA
Aquestes proteïnes faciliten les reaccions metabòliques. Apartats 4.7 a 4.10
Nota: Tots els enzims són proteïnes (es coneixen
aproximadament 2000).

FUNCIÓ TRANSPORTADORA Hemoglobina: Transporta O2 dels pulmons als teixits.

Transporta CO2 dels teixits als pulmons.
Ferritina: Transporta Fe.
Seroalbúmina: Transporta àcids grassos del teixit adipós a
Proteïnes que traslladen compostos d’un lloc a un altre. diferents òrgans. Es troba al plasma.

Lipoproteïnes: Transporta lípids de l’intestí al fetge.

• Anticossos del tètan, Varicel·la..........

FUNCIÓ IMMUNOLÒGICA
Són proteïnes que davant de processos infecciosos
defensen a l’organisme. Es coneixen amb el nom
d’immunoglobulines o anticossos.
Com actuen?
Es combinen amb el cos estrany i el neutralitza.
• Verí de serps, toxines dels bacteris, productes tòxics
de les plantes...
• També hi ha proteïnes que defensen a l’organisme
davant de situacions d’alerta. Com per exemple la
Trombina i el Fibrinogen que desencadenen la
coagulació sanguínia en front d’una ferida.

Somatotropina: Estimulant del creixement.

FUNCIÓ HORMONAL
Són proteïnes que activen i inhibeixen funcions. Eritropoetina: Estimula la formació d’eritròcits.

Insulina: Regula la concentració de sucre en sang.

Adrenalina: Protectora en situacions de risc.

Són proteïnes que permeten la contracció muscular i es
FUNCIÓ CONTRÀCTIL relaciona amb el moviment de les cèl·lules.

Exem. Miosina
Actina
Caseïna: Es troba a la llet dels mamífers.
FUNCIÓ NUTRITIVA O DE RESERVA
Qualsevol proteïna és una reserva d’aa. Albúmina: Es troba a la clara d’ou.
1g P = 4Kcal
Exercici: Lectura Gluten: Es troba en el blat.
 Lectura : El valor biològic de les proteïnes

L’organisme obté els aminoàcids a partir de la digestió de les proteïnes dels aliments i amb ells
sintetitza les seves pròpies proteïnes. També és capaç de transformar uns aminoàcids en uns altres
mitjançant processos metabòlics que tenen lloc a l’interior de les cèl·lules hepàtiques.

Alguns aa, però, no poden ser obtinguts d’aquesta manera, ja que les cèl·lules hepàtiques no disposen
dels mecanismes metabòlics adients. Aquests aa, anomenats essencials , han de ser obtinguts
forçosament a partir dels aliments.
Per a les persones adultes, els aa essencials són: la lisina, el triptòfan, la treonina, la metionina, la
fenilalanina, la leucina, la valina i la isoleucina.

El valor biològic d’una proteïna està definit pel seu contingut en aminoàcids essencials. Així, les
proteïnes d’alt valor biològic són les que contenen una proporció elevada. Per contra, les proteïnes de
baix valor biològic són les que tenen una menor varietat d’aquests aminoàcids. Les proteïnes de més
valor biològic són les de l’ou de la gallina, que es pren com a patró i se li adjudica un valor biològic del
95-100%.

Aliment Quantitat (g) de proteïnes per Valor biològic

cada 100 g %
Ou de gallina 13 95-100
Llet de vaca 3,5 75
Peix 18 75
Carn 20 75
Patates 2 75
Soja 35 60
Arròs 8 60
Pa blanc 7 50
Blat de moro 9,5 40

Les persones que habitualment mengen carn, obtenen generalment suficient quantitat de proteïna i
un balanç adequat d’aminoàcids essencials. Les persones que segueixen règims de tipus vegetarià han
de preocupar-se d’obtenir la suficient quantitat de proteïna, i en particular d’aminoàcids essencials, a
partir d’altres aliments.

Fins fa poc, els científics que treballen en el camp de l’agricultura concentraven els seus esforços a
desenvolupar plantes amb al rendiment calòric per a abastir les poblacions humanes que pateixen
gana. Actualment, gràcies al coneixement del paper de les plantes com a font important d’aminoàcids,
es prioritza el cultiu de plantes amb un alt contingut proteic, especialment de plantes riques en
aminoàcids essencials, com ara el blat de moro, que és ric en lisina.

Tanmateix, la qualitat nutritiva de les proteïnes que tenen un baix valor biològic es pot potenciar quan
en el transcurs d’un mateix àpat es prenen aliments que contenen dos o més tipus d’aquestes
proteïnes, ja que la carència d’un determinat aminoàcid essencial d’una d’elles es pot compensar per
l’excés del mateix aminoàcid en altre o en altres proteïnes.

Aquesta és la raó per la qual es recomana el consum de cereals i llegums conjuntament, com ara
arròs i llenties, o bé pèsols i blat de moro.
4.6 Propietats de les proteïnes

Les propietats que mostren les proteïnes són degudes als seus radicals. Però, com es
possible que realitzin funcions tan diferents?

1r. A la possibilitat de combinació d’aa.

Amb 20 aa diferents podem fer 20!

2429337720176640000 combinacions possibles.

Exercici C:
En una cadena de 100 monòmers quantes seqüències diferents es poden establir?

2n. Degut a que cada funció es realitza agafant una estructura espacial diferent.

Exem.
La proteïna que transporta O2 en la sang (hemoglobina) és diferent (la seva conformació) a la
proteïna que transporta O2 en la musculatura (mioglobina).

Recordem que la seqüència d’aa d’una proteïna és la que determina l’estructura tridimensional.
Un petit canvi a la seqüència es pot traduir en una alteració de la proteïna o bé que aquesta
sigui no funcional.

Exem . Una substitució d’un aa a les cadenes d’hemoglobina, altera la seva conformació, de
forma que apareix una malaltia coneguda com Anèmia falciforme.
Aquesta malaltia afecta als glòbuls vermells que canvien de forma.

Grups prostètics
Existeixen proteïnes que per a realitzar la seva funció biològica requereixen la presència de
factors que s’associen a la cadena peptídica i la fan funcional.
S’anomenen grups prostètics (que prové del grec “ajuda” pròtesi).
Aquests factors porten elements P, Fe, Zn, Cu (es parla d’heteroproteïnes).

L’hèlix α es genera fonamentalment amb presència de: *metionina

*alanina
*leucina
*glutamato
L’estructura β amb presència de : * valina
* isoleucina
* tirosina

Una cadena polipeptídica estirada no té activitat biològica. La funció neix de la conformació.

Solubilitat

La solubilitat d’una molècula té relació amb la seva afinitat pel dissolvent.

La solubilitat d’una proteïna en medi aquós depèn de la interacció de les seves càrregues
elèctriques, de la superfície, amb les càrregues de la molècula d’aigua (dipols).
A l’afegir sal a la solució, arriba un moment en el qual els ions de la sal competeixen amb les
càrregues elèctriques de la proteïna per a interaccionar amb l’aigua, l’estructura terciària de la
proteïna canvia i es produeix la precipitació.
Aquest és un mètode que s’utilitza al laboratori per a purificar una proteïna.

Cada proteïna, amb una proporció definida d’aa àcids o bàsics, podrà tenir una càrrega
positiva o negativa segons sigui el pH de l’entorn. Fins i tot, a un pH concret, podrà arribar a
tenir càrrega nul·la. Això s’utilitza al laboratori per separar-los per electroforesi.

Estabilitat i desnaturalització
L’estructura espacial pròpia de cada proteïna és la seva estructura nativa. És a dir, la forma
estable aconseguida després de plegar-se i de la interacció dels seus radicals, entre ells i
amb les molècules del medi, amb un pH i Tº determinats. pH= 7
Tª = 20 ºC - 37ºC

L’estructura terciària d’una proteïna pot destruir-se fàcilment. Augmentat la Tª o per canvis
d’acidesa del medi. La proteïna llavors queda com una serpentina desenrotllada.

Exem.
Proteïna de la clara d’ou, Ovoalbúmina, al bullir-lo o fregir-lo.

A vegades si l’alteració ambiental cessa, la proteïna es renaturalitza.

Exem.
Quan arrissem els cabells o quan els allisem.

Mató: si afegim llimona a la llet l’acidesa desnaturalitza a la caseïna i la precipita.

Exercici D: És igual una hidròlisi proteica que una desnaturalització?

4.7 Enzims catalitzadors de reaccions
La majoria de les reaccions que es fan dins de la cèl·lula per a que es realitzin espontàniament,
a velocitat apreciable, necessiten la presència d’uns catalitzadors biològics que són proteïnes i
s’anomenen ENZIMS.
Recordem que :

Un catalitzador és una substància que actua sobre la velocitat d’una reacció. Amb les
característiques següents:
1. No es gasta en el transcurs de la reacció.
2. Es necessita en quantitats molt petites.
3. Té forma globular.
4. Solen tenir una cavitat= CENTRE ACTIU, que s’adapta al substrat que entra.
5. Moltes vegades necessiten un grup prostètic, anomenat COFACTOR (Mg2+, Cu2+,
K+ , Fe2 +)

Intentem entendre l’explicació amb un esquema:

Els enzims augmenten la velocitat de reacció.

4.8 Especificitat dels enzims
Els enzims presenten especificitat:

 Per a un substrat
Quan els enzims només actuen sobre determinats substrats per a desencadenar una reacció.

 O de reacció
S’ha comprovat que cada enzim catalitza una reacció:

Oxidoreductases Transferases Hidrolases

Catalitzen reaccions on hi ha
oxidació o reducció dels
substrats (guany o pèrdua
d’electrons).
Catalitzen la ruptura d’un enllaç
Catalitzen la transferència de amb fixació dels àtoms d’una
grups funcionals d’un substrat molècula d’aigua. Aquestes
o un altre. reaccions acostumen a alliberar
energia.

AH2 + B  A + BH2 A-OH + C  A + C-OH A-B + H2O  A-OH + B-H

Ex. Làctic oxidoreductasa
Liases
Catalitzen l’addició de grups
funcionals a molècules que
tenen un doble enllaç, el qual
desapareix com a resultat de
la reacció.
A = B + H2O  H-A-B-OH
Ex. Aspartat-amoniliasa
Ex.Glucosa-6-fosfotransferasa
Isomerases
Catalitzen reaccions de
transformació entre isòmers
que es produeixen per
reordenació de radicals o
transferència d’aquests d’un
lloc a un altre dins de la
molècula.
A-B-OH OH-A-B
Ex. Triosa fosfat isomerasa
Ex. Glucosa-6-fosfat fosfohidrolasa
Ligases o sintetases
Catalitzen la síntesi de nous
enllaços. En aquest procés
es necessita energia.
A+B +energia  A-B
Ex. Glutamina sintetasa

Aquesta interacció entre enzim i substrat s’anomena complex enzim-substrat. La unió mai no
és covalent. Sinó que s’estableix unions per: ponts d’H, enllaços, hidrofòbies.
Simplement una petita part del substrat interacciona amb l’enzim .
4.9 Anàlisi dels factors que alteren l’activitat enzimàtica
Són tres els factors que alteren l’activitat enzimàtica: pH, Tª i els inhibidors
( apartat 4.10).

Exercici I : Factor pH
Dibuixa un eix de coordenades de forma que:
✓ a les abscisses es representi el pH
✓ a les ordenades es representi l’activitat enzimàtica
✓ Compararem aquest gràfic per a dos enzims la Tripsina i la Pepsina.

Conclusions
 La majoria d’enzims aconsegueixen la màxima activitat en valor de pH àcids.
 Cada enzim té un valor propi. Per sobre o per sota d’aquest valor deixa d’actuar.
 El pH a l’estómac és 2 però en un altre òrgan pot ser diferent.

Exercici II : Factor Temperatura

Dibuixa un eix de coordenades de forma que:
✓ a les abscisses es representi la temperatura en ºC
✓ a les ordenades es representi l’activitat enzimàtica.

Conclusions
 Tots els enzims tenen una Tª òptima d’actuació.
 Una temperatura excessiva els desnaturalitza i inactiva. Normalment per sobre dels 50º -
60ºC.
4.10 Inhibició de l’activitat d’un enzim Exercici III : Factor inhibidor

Hi ha substàncies (ions, molècules petites) que poden fer disminuir la velocitat de reacció d’un
enzim i, en alguns casos, arribar a impedir-ne l’activitat: són els INHIBIDORS. D’aquesta forma
es regulen diferents reaccions químiques.

Hi ha diferents tipus d’inhibidors:

Inhibidors Funció

Aquells que inactiven, per sempre, l’enzim al

qual s’uneixen.
Exem. Alguns
antibiòtics són inhibidors. L’antibiòtic el que fa
és unir-se a l’enzim que s’encarrega de
Irreversibles sintetitzar la paret bacteriana. I per tant sinó hi
ha paret bacteriana no hi ha bacteri.

Altres exemples que funcionen igual són:

- el verí de les serps
- el cianur
- els insecticides
Aquells que inactiven l’enzim al qual s’uneix
durant el moment d’aquesta unió. Hi ha dos
tipus:

I. r. competitius I. r. no competitius

Són aquells que Són aquells que

tenen una estructura s’uneixen a l’enzim
igual o semblant a la en un indret diferent
del substrat i al centre actiu de
s’uneixen al centre l’enzim. D’aquesta
actiu de l’enzim (és a forma l’inhibidor:
Reversibles dir, l’enganya). a) Provoca canvis en
la conformació de
l’enzim i el substrat
no pot entrar.

b) O no deixa
separar-se el
complex enzim
substrat.

Aquests inhibidors
reben un nom
concret es diuen
inhibidors al·lostèrics.

En les cèl·lules del nostre cos hi ha reaccions encadenades i un producte determinat pot ser
inhibidor d’una reacció. Tot funciona per concentracions.
Representació esquemàtica

Inhibició competitiva

Com que la velocitat de la reacció depèn de la concentració del

complex E-S, i ara hi ha menys enzim lliure per combinar-se amb
el substrat, la velocitat de reacció serà més lenta. Únicament es
pot recuperar la velocitat si augmenta la concentració de substrat
i es fa més elevada que la d’inhibidor.

Nota : l’alumne pintarà de negre l’inhibidor que té la mateixa forma que el substrat.

Inhibició no competitiva

Per més que s’incrementi la concentració de substrat, no s’evita la desactivació de l’enzim,

perquè l’inhibidor s’uneix a un lloc diferent que el substrat.

Nota: l’alumne dibuixarà l’inhibidor, que té diferent forma al substrat, i completarà el quadre C.
4.11 Les vitamines
Són compostos orgànics que es necessiten en petites (≤ 10 mil·ligrams) i que són essencials
per al funcionament dels organismes. L’home no pot sintetitzar vitamines per això s’han
d’incorporar amb la dieta.

TIPUS DE VITAMINES

Vitamines hidrosolubles Vitamines liposolubles

Són coenzims o be formen part de No actuen mai com a coenzim.

coenzims necessaris per a que
funcionin els enzims de les
principals vies metabòliques.

Exemples. Exemples.

B1 B2 B3 B6 B9 B12 A D E F K
C (Àc. Ascòrbic)

Exercici E:

a. Busca informació sobre les vitamines A, D, E, K, C.

Full Annex 1
Full Annex 2
 4.12 Annex d’exercicis

1. Les reaccions enzimàtiques

1.1 Compara l’evolució de les concentracions de substrat

i de producte. Descriu-les i interpreta-les.
1.2 Les reaccions enzimàtiques s’acostumen a donar
amb una concentració de substrat molt superior a la
concentració d’enzim. Quines dues dades del gràfic
confirmen aquest fet?
1.3 Per què creus que la concentració del complex enzim-
substrat va disminuint a mesura que transcorre el temps?
Té alguna relació amb el fet que la concentració de
l’enzim lliure augmenta a mesura que transcorre el temps?

2. Temperatura i pH

Uns alumnes han dut a terme una investigació sobre l’activitat de l’enzim sacarosa-fosforilasa.
Aquest enzim hidrolitza les molècules de sacarosa i proporciona glucosa i fructosa. Després
de l’estudi, presenten la taula següent a la professora.

Variació del nivell d’activitat de l’enzim sacarosa-fosforilasa

(referit al % d’activitat màxima)
31-33 ºC 34-36ºC 37-40ºC 41-43ºC
pH 1-3 0 0 0 0
pH 3-5 0 0 1 0
pH 5-7 5 25 45 35
pH 7-9 30 70 95 80
pH 9-11 5 15 30 25

2.1 Explica quines són, segons la taula, les condicions òptimes per a l’activitat de la sacarosa-
fosforilasa.
2.2 Justifica els resultats que mostra la taula.
2.3 ¿Creus que el comportament de tots els enzims és semblant al de la sacarosa-
fosforilasa?Explica-ho.

3. Molta febre

Un grup d’estudiants de batxillerat està discutint sobre una qüestió que s’ha plantejat en
l’examen de proteïnes:

“ S’ha passat”, diu una bona part de l’alumnat. “Per què és important fer baixar la temperatura
del cos quan tenim molta febre? Tu creus que això és una pregunta d’examen?”, comenten.

3.1 I tu què creus? Explica per què és important que la temperatura del cos baixi quan tenim
molta febre.
Exercici 4: Acció de la temperatura i del pH sobre l’activitat
enzimàtica

Influència de la temperatura sobre l’activitat enzimàtica

Se situen al bany maria a diferents temperatures tubs que contenen idèntica quantitat de
solució de midó. S’avalua en cada cas la velocitat de la reacció enzimàtica, és a dir, la quantitat
de midó hidrolitzat per unitat de temps. La gràfica següent mostra la corba de les velocitats de
reacció en funció de la temperatura.

Observa el gràfic i respon les qüestions següents:

4.1 Explica per què creus que una elevació moderada de la temperatura augmenta la velocitat
de reacció.
4.2 A temperatures molt baixes la velocitat de les reaccions catalitzades per enzims
disminueix, però quan augmenta la temperatura de nou, la velocitat es recupera. Explica quin
creus que és el motiu d’aquest comportament.
4.3 A temperatures molt elevades els enzims s’inactiven de manera irreversible (és a dir, si es
torna a abaixa la temperatura ja no són funcionals). Explica el perquè.
4.4 Fent servir:
- solució de midó - reactiu lugol
- saliva diluïda (conté amilasa)

Escriu detalladament un protocol per tal de demostrar al laboratori que:

4.4.1 a baixa temperatura l’enzim només s’inactiva.
4.4.2 a temperatura elevada l’enzim s’altera de manera irreversible.

Exercici 5:
5. La tripsina és un enzim que hidrolitza els enllaços peptídics en què el grup carboxil l’aporta
una lisina o una arginina.
Quin serà el resultat de la hidròlisi mitjançant la tripsina dels pèptids següents?

5.1 H2N— Lys—Met—Ala—Arg—Met—Val—COOH

5.2 COOH—Lys—Arg—Met—Cys—Lys—Phe—NH2
Exercici 6 : Interpretació: Inhibició enzimàtica

Aquesta taula mostra la velocitat d’una mateixa reacció enzimàtica en tres situacions diferents:
- sense inhibidor
- amb inhibidor competitiu
- amb inhibidor no competitiu

[ S ] mM Velocitat a Velocitat b Velocitat c

1 2,5 1,17 0,77

2 4 2,10 1,25
5 6,3 4 2
10 7,6 5,7 2,50
20 9 7,2 2,86

6.1 En un paper mil·limetrat, fes una representació gràfica d’aquestes dades. Recorda que cal
col·locar la velocitat a l’ordenada i la concentració de substrat a l’abscissa.
6.2 Determina a quina situació correspon cada corba. Justifica-ho.

7. Edulcorant : Aspartama

L’aspartama
L’aspartama és un edulcorant sintètic que es fa servir com a substitut de la sacarosa en
l’elaboració de diversos productes alimentaris i de begudes. Es comercialitza en forma de
comprimits (que es dissolen ràpidament en les begudes calentes i fredes) i en pols (que
s’usa per a l’elaboració de postres).
L’aspartama no és un glúcid, tot i endolceix, sinó que és un dipèptid, format per àcid aspàrtic
i fenilalanina. Una cullerada d’aspartama, granulat ocupa el mateix volum i té el mateix poder
edulcorant que una cullerada de sucre de taula (sacarosa), però només aporta 2kcal (10
vegades menys que el sucre), perquè en una cullerada hi cap menys aspartama que sacarosa.
A més a més, el seu poder edulcorant és dues-centes vegades superior al de la sacarosa: és a
dir, 25 mg d’aspartama equivalen a 5g de sacarosa.

1. Per què no podem dir que l’aspartama és una proteïna?

2. Des del punt de vista energètic, la sacarosa i l’aspartama es poden considerar equivalents,
és a dir, 1g de qualsevol de les dues substàncies proporciona 4,3 kcal. Calcula el valor
energètic de dues cullerades (12g) de sucre, i de dues cullerades (1,5g) d’aspartama.
3. Justifica perquè en algunes dietes de control de pes es recomana que se substitueixi el
sucre per l’aspartama a l’hora d’endolcir.
8. Els Antibiòtics

8.1 Relaciona el nom de l’antibiòtic amb la seva actuació.

ACTUACIÓ SOBRE EL BACTERI

ANTIBIÒTIC
1. Inhibeix el creixement de la paret bacteriana.
a. Penicil·lina i cefalosporina
2. Bloqueja la subunitat 50s (la més gran) dels ribosomes
b. Eritromicina bacterians per a la síntesi de proteïnes.

3. Impedeix que l’aminoacil ARNt (de transferència)

s’uneixi al ribosoma i d’aquesta manera paralitza la
c. Estreptomicina
síntesi de proteïnes.

4. Bloqueja la subunitat 30s (la més petita) dels ribosomes

d. Tetraciclines bacterians per a la síntesi de proteïnes.

5. Impedeix l’elongació de la cadena polipeptídica

e. Cloramfenicol bacteriana.

a
b
c
d
e

8.2 Ara que saps com funcionen aquests antibiòtics classifica’ls en bactericides o
bacteriostàtics. Justifica la resposta.

Funció bactericida Funció bacteriostàtica