EL METABOLISME CEL·LULAR I ELS ENZIMS

1. EL METABOLISME CEL·LULAR

1.1. EL CONCEPTE DE METABOLISME

Metabolisme cel·lular: és el conjunt de reaccions químiques que es produeixen a

l’interior de les cèl·lules i que condueixen a obtenir matèria per créixer i energia per
dur a terme les tres funcions vitals (nutrició, reproducció i relació). Totes les reaccions
estan regulades per enzims, que són específics per a cada metabòlit inicial o substrat i
per a cada tipus de transformació. Les substàncies finals d’una via metabòlica
s’anomenen productes. Les petites vies que hi ha entre les grans vies metabòliques
reben el nom de metabolisme intermediari. En el metabolisme es poden distingit dos
tipus de vies metabòliques: el catabolisme, que degrada la matèria orgànica, i
l’anabolisme, que construeix matèria orgànica.

Vies metabòliques: són les reaccions químiques del metabolisme. S’inicien mitjançant
un substrat i un enzim, i la molècula resultant s’anomena producte. Les molècules que
hi intervenen s’anomenen metabòlits. Les petites vies que hi ha entre les grans vies
metabòliques reben el nom de metabolisme intermediari.

Metabolisme intermediari: són les petites vies que hi ha entre les grans vies
metabòliques.

Metabòlits: són les molècules que intervenen en les reaccions metabòliques.

Matèria: s’inverteix per créixer, desenvolupar-se o, simplement, per mantenir la seva

estructura ja que, a causa de la inestabilitat molecular, els organismes han d’estar
constantment renovant la seva estructura. Per exemple, els humans renovem quasi
tots els nostres àtoms cada dos anys.

Energia: es guarda en els enllaços químics de les substàncies de reserva energètica o, si

es necessita, es transforma en energia mecànica per moure’s, energia calorífica per
mantenir la temperatura, energia elèctrica per generar un impuls nerviós, energia
lluminosa per emetre llum a la nit, etc.
Enzims: son unes proteïnes que regulen totes les reaccions del metabolisme. Son
específics per a cada metabòlit inicial o substrat i per a cada tipus de transformació.

Catabolisme: és una via metabòlica en la qual es transformen molècules complexes en

altres més senzilles, procés en el qual s’allibera energia, que s’emmagatzema als
enllaços fosfat de l’adenosinatrifosfat.

Anabolisme: és una via metabòlica en la qual es sintetitzen molècules orgàniques

complexes a partir d’altres biomolècules més senzilles, per a la qual cosa es necessita
subministrar energia, proporcionada pels enllaços fosfat de l’ATP. Les molècules de
l’ATP poden procedir de les reaccions catabòliques, de la fotosíntesi o de la
quimiosíntesi.

1.2. L’ADENOSINATRIFOSFAT (ATP)

Adenosinatrifosfat (ATP): és un nucleòtid de gran importància en el metabolisme, ja

que pot actuar com a molècula energètica, perquè és capaç d’emmagatzemar o cedir
energia amb molta facilitat, gràcies als seus dos enllaço esterfosfòrics, que són capaços
d’emmagatzemar, cadascun, 7,3 kcal/mol. Quan s’hidrolitza, es trenca el darrer enllaç
esterfosfòric (desfosforilació) i es produeix ADP (adenosinadifosfat) i una molècula
d’àcid fosfòric (H3PO4), que se sol simbolitzar com a Pi; a més, s’allibera l’energia
esmentada anteriorment.

ADP (adenosinadifosfat): és un nucleòtid que es forma per la hidrolització de l’ATP

(trencament del darrer enllaç esterfosfòric). Aquest, també és capaç de ser hidrolitzat,
de manera que es trenca l’enllaç esterfosfòric, amb la qual cosa s’alliberen uns altres
7,3 kcal/mol i es produeix AMP i una molècula d’àcid fosfòric.

AMP (adenosinamonofosfat): és un nucleòtid que es forma per la hidrolització de

l’ADP (trencament de l’altre enllaç esterfosfòric).

Fosforilació al nivell del substrat: és la síntesi d’ATP gràcies a l’energia que s’allibera
d’una biomolècula (substrat) quan es trenca algun dels seus enllaços rics en energia,
com passa en determinades reaccions de la glicòlisi i del cicle de Krebs. Els enzims que
regulen aquests processos s’anomenen quinases.
Síntesi d’ATP a través de les ATP-sintetases: és la síntesi d’ATP per mitjà d’uns enzims
especials anomenats ATP-sintetases que hi ha a les crestes dels mitocondris i als
tilacoides dels cloroplasts, quan un flux de protons (H+) travessa aquests enzims.

1.3. ELS TIPUS DE METABOLISME

Metabolisme autòtrof: és el tipus de metabolisme que es produeix quan la font de

carboni és diòxid de carboni (CO2) atmosfèric, és a dir, la forma oxidada del carboni o
carboni inorgànic.

Metabolisme heteròtrof: és el tipus de metabolisme que es produeix quan la font de

carboni és la mateixa matèria orgànica, com ara metà, glucosa, greixos, etc., és a dir,
formes més o menys reduïdes del carboni o carboni orgànic.

Fotosíntesi: és el tipus de metabolisme del qual la font d’energia prové de la llum.

Quimiosíntesi: és el tipus de metabolisme del qual la font d’energia prové de l’energia

despresa en reaccions químiques.

Fotoautòtrofs: són els organismes que tenen un metabolisme autòtrof, és a dir, la font
de carboni és diòxid de carboni atmosfèric, i la seva font d’energia prové de la llum.

Fotoheteròtrofs: són els organismes que tenen un metabolisme heteròtrof, és a dir, la

font de carboni és la mateixa matèria orgànica, i la seva font d’energia prové de la
llum.

Quimioautòtrofs: són els organismes que tenen un metabolisme autòtrof, és a dir, la

font de carboni és diòxid de carboni atmosfèric, i la seva font d’energia prové de
l’energia despresa en reaccions químiques.

Quimioheteròtrofs: són els organismes que tenen un metabolisme heteròtrof, és a dir,

la font de carboni és la mateixa matèria orgànica, i la seva font d’energia prové de
l’energia despresa en reaccions químiques.
2. EL CONTROL DEL METABOLISME

2.1 ELS BIOCATALITZADORS I LES HORMONES

Biocatalitzadors: són unes substàncies que permeten les reaccions i realitzen el

control bioquímic.

Hormones: són unes molècules secretades per determinades glàndules que actuen
coma missatgers químics específicament sobre determinades cèl·lules, i així en regulen
el metabolisme intern.

2.2. L’ACTIVITAT DELS CATALITZADORS

Energia d’activació: és l’energia necessària per dur 1 mol de molècules d’una

substància, a una temperatura determinada, fins l’estat de transició.

3. ELS ENZIMS

Enzims: són catalitzadors de les reaccions biològiques que actuen rebaixant l’energia
d’activació i, per tant, augmentant la velocitat de reacció (es pot mesurar per la
quantitat de producte que es forma per unitat de temps). Excepte els ribozims, tots els
enzims són proteïnes globulars, solubles en aigua, que es difonen bé en els medis
interns, i que poden actuar d’una manera intracel·lular o extracel·lular. Presenten les
següents característiques:

- Acceleren molt la reacció.

- No es consumeixen durant la reacció.
- Són molt específics.
- Sempre actuen a tª ambient.
- Són molt actius.
- Tenen un pes molecular molt elevat.
Hi ha dos tipus d’enzims: els enzims estrictament proteics (constituïts per una o més
cadenes polipeptídiques) i els holoenzims (constituïts per una fracció polipeptídica,
l’apoenzim i una fracció no polipeptídica, el cofactor).

Ribozims: són uns RNA capaços de catalitzar uns altres RNA, als quals treuen o
afegeixen nucleòtids sense consumir-se ells mateixos.

Holoenzim: són enzims constituïts per una fracció polipeptídica, l’apoenzim i per una
fracció no polipeptídica, el cofactor.

Apoenzim: és una fracció polipeptídica que constitueix els holoenzims.

Cofactor: és una fracció no polipeptídica que constitueix els holoenzims.

- Inorgànics: ho són els ions metàl·lics, que són oligoelements.

- Orgànics: són els coenzims. Els més importants ho són l’ATP, el NAD +, el
NADP+, el coenzim A i les vitamines.

Grups prostètics: són els cofactors que es troben units fortament a la fracció proteica
(apoenzim). Per exemple, ho són el grup hemo dels enzims citocromoxidases, el grup
hemino de les peroxidases, etc.

3.1. L’ACTIVITAT ENZIMÀTICA

Complex enzim substrat: es forma quan el substrat s’uneix a l’enzim en una reacció.

3.2. EL CENTRE ACTIU DE L’ENZIM

Centre actiu: és la regió de l’enzim que s’uneix al substrat. Presenten les següents
característiques:

- Constitueixen una part molt petita del volum total de l’enzim.

- Tenen una estructura 3D en forma de cavitat que facilita que el substrat hi
encaixi i impedeixi que altres molècules hi accedeixin.
- Estan formats per aminoàcids que queden propers i alguns dels seus
radicals presenten afinitat química pel substrat, per això l’atrauen i hi
estableixen enllaços febles.
3.3. L’ESPECIFICITAT DELS ENZIMS

Model de l’ajust induït: l’enzim modifica la forma del centre actiu per adaptar-se
millor al substrat. Són complementaris després d’haver-s’hi unit.

Especificitat dels enzims: l’especificitat es pot donar en diversos graus:

- Absoluta: es dona quan l’enzim tan sols actua sobre un substrat.

- De grup: es dona quan l’enzim reconeix un grup de molècules determinat.
- De classe: l’enzim no depèn del tipus de molècula, sinó del tipus d’enllaç.

3.4. LA CINÈTICA DE L’ACTIVITAT ENZIMÀTICA

Velocitat màxima: si es va augmentant la concentració del substrat, arriba un moment

en què la velocitat de reacció deixa de créixer, és a dir, s’arriba a la velocitat màxima.

Saturació de l’enzim: es produeix quan totes les molècules d’enzim ja estan ocupades
per molècules de substrat.

Constant de Michaelis-Menten: és la concentració del substrat en la qual la velocitat

de reacció és la meitat de la velocitat màxima. Depèn del grau d’afinitat que hi ha
entre l’enzim i el seu substrat.

3.5. ELS FACTORS QUE AFECTEN L’ACTIVITAT ENZIMÀTICA

Influència de la temperatura: si se subministra a una reacció enzimàtica energia

calorífica, les molècules augmenten la mobilitat i, per tant, el nombre de trobades
moleculars; per això augmenta la velocitat a què es forma el producte. Hi ha una
temperatura òptima per a cada enzim, per a la qual l’activitat enzimàtica és màxima. Si
la temperatura augmenta més, es produeix la desnaturalització d’una part de les
molècules de l’enzim, és a dir, perd la seva estructura terciària i, fins i tot, de la
secundària.
Influència del pH: els enzims presenten dos valors límit de pH entre els quals són
eficaços. Traspassats aquests valors, els enzims es desnaturalitzen i deixen d’actuar.
Entre els dos límits hi ha un pH òptim en el qual l’enzim presenta la màxima eficàcia.

Inhibidors: són substàncies que disminueixen l’activitat d’un enzim o bé li impedeixen

completament actuar. Poden ser perjudicials o beneficiosos. Hi ha dos tipus:

- Inhibició irreversible: té lloc quan l’inhibidor es fixa permanentment al

centre actiu de l’enzim, n’altera l’estructura i, per tant, l’inutilitzen.
- Inhibició reversible: no s’inutilitza el centre actiu, sinó que tan sols se
n’impedeix temporalment el funcionament. N’hi ha dues modalitats:
o Competitiva: es produeix quan la molècula de l’inhibidor és similar
al substrat i competeix amb aquest en fixar-se al centre actiu.
Quan s’hi fixa, l’enzim queda bloquejat i el substrat no s’hi pot
fixar fins que aquest marxa.
o No competitiva: es produeix quan l’inhibidor s’uneix a l’enzim i
impedeix l’accés del substrat al centre actiu, o bé es fixa al
complex enzim-substrat i n’impedeix la separació dels productes.

3.6. ELS ENZIMS AL·LOSTÈRICS

Enzims al·lostèrics: poden adoptar dues formes estables diferents. Una és la

configuració activa de l’enzim, i l’altra, la configuració inactiva. A més del centre actiu
contenen un centre regulador, a qual es pot unir una substància determinada, el
lligand.

3.7. LA REGULACIÓ DE LES VIES METABÒLIQUES

Inhibició feed-back: es dona quan la configuració inicial de l’enzim és l’activa. En

aquest tipus de regulació el producte final és el que es fixa al centre regulador, actua
com a inhibidor i provoca la transició al·lostèrica de l’enzim a la seva forma inactiva.

Regulació per inducció enzimàtica: es dona quan la configuració inicial de l’enzim és la

inactiva. En aquest tipus de regulació la substància inicial és la que es fixa al centre
regulador i provoca la transició al·lostèrica de l’enzim a la seva forma activa, per la qual
cosa aquest comença a actuar sobre el substrat.

3.8. LA DISPOSICIÓ ESPACIAL DELS ENZIMS

Compartimentació: consisteix a separar amb membranes els llocs on es duen a terme

les vies metabòliques que no es vol que es relacionin.

Complex multienzimàtic: és l’associació de diversos enzims que actuen

successivament en una via.

Inclusió a les membranes: alguns enzims i alguns complexos multienzimàtics estan

englobats ordenadament a les membranes, de manera que es facilita la unió entre els
successius productes i els successius enzims.

5. LES VITAMINES

Vitamines: són glúcids o lípids senzills que, en general, els animals no poden sintetitzar
o ho fan en una quantitat insuficient i, per això, les han d’ingerir en la dieta.

Provitamines: els animals, de vegades, no troben les vitamines formades del tot en els
aliments, sinó en forma de provitamines, que necessiten transformacions posteriors
per crear les vitamines.

Vitamines liposolubles: són de naturalesa lipídica, i per tant, solubles en dissolvents

orgànics. En els animals es troben en el teixit adipós. Ho són les vitamines A, D, E i K.

- Vitamina A: protegeix els epitelis i és necessària per a la recepció visual.

Quan n’hi ha dèficit s’afavoreix l’aparició d’infeccions dels epitelis i de
trastorns visuals.
- Vitamina D: regula l’absorció del calci. Quan n’hi ha dèficit es donen
deficiències en els ossos. L’excés provoca calcificacions al ronyó, el fetge i
el cor

Vitamines hidrosolubles: són solubles en aigua i, per tant, es difonen molt bé per la
sang. Ho són les vitamines del complex B i la vitamina C.
 - Vitamina B12: ajuda a la formació de glòbuls vermells en la sang i al
manteniment del sistema nerviós central.
- Vitamina C: intervé en la síntesi del col·lagen. Si n’hi ha dèficit es dona
l’escorbut, que es manifesta per hemorràgies de les genives i caiguda de les
dents.

6. NOMENCLATURA I CLASSIFICACIÓ DELS ENZIMS

Oxidoreductases: catalitzen reaccions d’oxidació o reducció del substrat. Els més

importants són:

- Oxidases: oxiden el substrat quan n’accepten els electrons.

- Deshidrogenases: separen àtoms d’hidrogen del substrat.

Transferases: transfereixen radicals d’un substrat a un altre sense que en cap moment
aquests radicals quedin lliures.

Hidrolases: trenquen enllaços amb l’addició d’una molècula d’aigua que s’escindeix i
aporta un –OH a una part i un –H a l’altra.

Liases: separen grups sense intervenció d’aigua (sense hidròlisi), i generalment

originen enllaços dobles a la molècula, o bé s’afegeixen grups (CO 2, H2O, –NH2) a
molècules amb enllaços dobles (– CO – C = C –), que generalment els perden.

Isomerases: catalitzen reaccions d’isomerització, és a dir, de canvi de posició d’algun

grup d’una part a una altra de la mateixa molècula.

Ligases: catalitzen la unió de molècules o grups amb l’energia proporcionada per la

desfosforilació d’ATP.