METABOLISME I

AUTOPERPETUACIÓ:
UNITAT 12
INTRODUCCIÓ AL METABOLISME. ATP I
ENZIMS
1. CONCEPTE DE METABOLISME
■ Anomenem metabolisme el conjunt de reaccions químiques que es realitzen a
l’interior de les cèl·lules.

■ En el metabolisme les reaccions estan encadenades, el producte d’una

reacció és el substrat de la següent. S’anomena ruta o via matabòlica.

■ El catabolisme està constituït per les vies de degradació.

■ L’anabolisme està constituït per les vies de biosíntesi.

2. CARACTERÍSTIQUES DE LES REACCIONS METABÒLIQUES

■ Es formen noves substàncies, els productes, a partir dels reactius o metabolits.

■ Durant la reacció hi ha un intercanvi d’energia entre els reactius i el medi que
els envolta.
■ Les reaccions estan encadenades i la majoria estan acoblades, de manera que
l’energia alliberada en una de les reaccions (exergònica), es captada per una
altra reacció (endergònica) que requereix energia.
■ Definim com energia lliure o G, com l’energia continguda en les substàncies
que participen en una reacció. En les reaccions espontànies G dels reactius és
majors que G dels productes. Per tant les reaccions exergòniques presenten
una ΔG < 0, mentres que les reaccions endergòniques tindran una ΔG > 0.
■ Les reaccions tenen lloc en un medi aquós.
■ Cada reacció metabòlica té el seu catalitzador o enzim. Els enzims són
substàncies que acceleren les reaccions químiques disminuint l’energia
d’activació (Ea) de la reacció.
■ En tota reacció química cal una aportació d’energia inicial o energia
d’activació (independentment que la reacció siga exergònica o endergònica).
■ En les relacions acoblades, un mateix enzim catalitza les dues reaccions a
l’hora.
Transferència d’energia
Hi ha dues formes bàsiques de transferencia d’energia en els processos
metabòlics.
■ Una d’elles es realitza mitjaçant la transferència d’electrons (reaccions
d’oxidació-reducció o reacció redox).
Ared + Box → Aox + Bred
De vegades, hi ha també transferència d’àtoms d’hidrogen.

■ Altra forma de transferència d’energia és mitjançant la

transferència de grups fosfat.
ATP + H2O → ADP + Pi + Energia
3. ORGANISMES AUTÒTROFS I HETERÒTROFS
➔ Si la font de carboni és el CO2: autòtrofs.
➔ Si la font de carboni són les biomolècules orgàniques: heteròtrofs.
➔ Si la font d’energia és la llum: fotòtrofs.
➔ Si la font d’energia són reaccions químiques: quimiòtrofs.

■ Organismes fotoautòtrofs (fotosintètics): transformen CO2 i H2O (inorgàniques) en

matèria orgànica amb l’energia de la llum.
■ Organismes quimioautòtrofs (quimiosintètics): transformen CO2 i H2O en matèria
orgànica amb l’energia de certes reaccions d’oxidació.
■ Organismes quimioheteròtrofs: les biomolècules orgàniques del medi són font de carboni
i d’energia.
■ Organismes fotoheteròtrofs: la font del carboni són biomolècules orgàniques i la font
d’energia és la llum
4. ELS ENZIMS
■ El mecanisme de la reacció catalitzada és diferent al de la reacció no
catalitzada disminuint d'aquesta manera la Ea en facilitar que un major nombre
de molècules aconseguisquen l'estat de transició.
■ No es modifiquen els paràmetres termodinàmics de la reacció, només
s'incrementa la seua velocitat.
■ No modifiquen la constant d'equilibri o Kc, només acceleren l'arribada a aquest
equilibri.
■ El catalitzador intervé en la reacció de manera tal que al final es recupera per
complet en el mateix estat que abans de la reacció.
Propietats (naturalesa proteïca)
■ Els enzims són proteïnes (excepció els ribozims de RNA).
■ Moltes són proteïnes simples, però d’altres són una proteïna conjugada:
● Part proteica: apoenzim.
● Part no proteica:
→ Cofactors inorgànics: ions metàl·lics (Ca2+, Zn+, Cu+...)
→ Cofactors orgànics:
● Units mitjançant enllaços dèbils: coenzim (NAD+, FAD, NADP+,
CoA).
● Units mitjançant enllaços forts: grups prostètics (grup hemo).
Propietats (centre actiu)
■ Els enzims tenen una concavitat anomenada centre actiu o centre catalític.
■ El centre actiu s’uneix al substrat mitjançant interaccions iòniques,
hidrofòbiques o per ponts d’hidrogen. Existeix complementarietat entre el
centre actiu i la molècula del substrat.
■ També trobem complementarietat estèrica.
■ Tradicionalment és parlava del model pany i clau, avui en dia es prefereix la
hipòtesi de Koshland, anomenada d’ajustament induït.
■ En el centre actiu, a més dels aminoàcids d’unió trobem els aminoàcids
catalítics. Els cofactors forma part del centre actiu, fonamentalment participa
en la fase catalítica.
Propietats (elevada especificitat)
■ Cada enzim actua sobre un únic substrat (o uns pocs molt semblants).
■ Cada enzim actua en un únic tipus de reacció.
■ La classificació dels enzims es fa atenent a aquestes dues classificacions.

Propietats (gran efectivitat)

■ La majoria de reaccions catalitzades són entre un 103 i un 106 vegades més
ràpides.

Propietats (localització)
■ Una part substancial dels enzims d’una cèl·lula es localitza en orgànuls
específics. Permet un ambient metabòlicament favorable.
Cinètica enzimàtica
■ Els enzims no es consumeixen durant les reaccions metabòliques, fet que
permet que aquestes reaccions siguen eficaces i les seus velocitats altes tot i
que la concentració de l’enzim siga molt menor que la del substrat.

■ Els enzims presenten saturació per substrat: la velocitat d’una reacció

enzimàtica tendeix asintòticament cap a Vmax.

■ A la [S] li correspon una Vmax/2 anomenada Km. Una baixa Km indica elevada
afinitat pel substrat, mentre que una alta Km indica tot el contrari.
Factors que afecten l’activitat enzimàtica
Temperatura

● En general totes les constants cinètiques augmenten amb la temperatura, per

la qual cosa les reaccions químiques solen accelerar-se en augmentar
aquesta.
● Els enzims però, degut a la seva naturalesa proteica, tenen una temperatura a
partir de la qual es desnaturalitzen.
● Tenim llavors, que els enzims presenten una temperatura òptima, en la qual
es dona el màxim d’activitat.
● La majoria dels enzims dels mamífers la presenten entre 35 i 40 ºC, però
podem trobar enzims d’organismes extremòfils les temperatures òptimes dels
quals es troben molt per sobre o per sota d’aquesta temperatura.
Factors que afecten l’activitat enzimàtica
pH

● L’activitat enzimàtica depèn del pH.

● Aquesta varia, normalment, amb una corba acampanada, és a dir, existeix

també un pH òptim d’actuació.

● Acostuma a estar entre 5 i 8, però hi ha excepcions, com és el cas de pepsina

del suc gastric, amb un pH òptim al voltant d’1.

● La pepsina és estable (i no es desnaturalitza) a pHs propers a 5, però està

inactiva, ja que l’aminoàcid del centre actiu es troba desprotonat a aquest pH.
Inhibició de l’activitat enzimàtica
■ Un inhibidor enzimàtic és una substància que disminueix la velocitat de la
reacció catalitzada i pot fins i tot arribar a anul·lar-la. Poden ser reversibles o
irreversibles.
■ Tenim dos tipus d’inhibidor reversibles:
● Competitius: S’uneixen al mateix centre actiu que el substrat per
presentar una semblança estructural. Un descens en la concentració de
l’inhibidor, o un augment en la del substrat permet el desplaçament de
l’inhibidor.
● No competitius: s’uneixen a l’enzim de manera que impedeixen la unió
del substrat, o per diversos motius dificulten l’estapa catalítica d’obtenció
de P a partir del complex ES, però sense entrar al centre actiu.
■ En la inhibició irreversible,
l’inhibidor s’uneix fortament a
l’enzim, en la majoria dels casos
mitjançant un enllaç covalent.

■ Les substàncies tòxiques són

sovint inhibidors irreversibles
d’enzims clau del metabolisme,
així el cianur inhibeix la
citocrom-oxidasa.
Enzims reguladors
■ Les rutes metabòliques estan catalitzades per grups d’enzims que actuen
seqüencialment, de manera que el producte de la reacció d’un enzim és el
substrat de la següent.
■ En aquestes seqüències bioquímiques hi ha un enzim, generalment el primer
de la sèrie, que controla la velocitat de la ruta, perquè catalitza l’etapa més
lenta. Aquestos enzims reguladors poden augmentar o disminuir la seua
activitat catalítica en resposta a substàncies moduladores. S’inclouen en
aquest grup els enzims al·lostèrics.
■ Els enzims al·lostèrics, a més del centre actiu posseeixen un o més lloc
al·lostèrics, als qual s’uneixen les molècules dels moduladors (activadors o
inhibidors). Amb freqüència, els activadors són molècules dels substrat de
l’enzim i els inhibidors molècules del producte final de la ruta bioquímica.
5. L’ATP
■ En totes les cèl·lules és necessari un mecanisme d’emmagatzematge
d’energia lliure. Part de l’energia alliberada en el catabolisme s’empre en la
síntesi d’ATP a partir d’àcid fosfòric i ADP segons la reacció:
ADP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol → ATP + H2O
■ Aquesta reacció és endergònica i només té lloc acoblada a un procés
exergònic. En canvi la reacció oposada és exergònica.
ATP + H2O → ADP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol
■ L’ATP i les reaccions de fosforilació i desfosforilació exposades actuen com a
mecanismes d’emmagatzematge i transport d’energia lliure en el processos
metabòlics de les cèl·lules.
■ La capacitat per a cedir i captar energia del sistema ATP → ADP es deu a la
repulsió entre les càrregues negatives dels grups fosfat.

■ L’ADP pot cedir energia a través d’una reacció de desfosforilació:

ADP + H2O → AMP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol

■ També l’AMP pot hidrolitzar-se o desfosforilar-se i formar un nucleòsid.
AMP + H2O → Adenosina + H3PO4 + 3,4 kcal/mol
■ En diferents processos metabòlics trobem altres nucleòtids trifosfat: en la
síntesi de glúcids participa com a intermediari metabòlic l’UTP; en la síntesi de
lípids intervé la CTP; i en la síntesi de proteïnes la GTP.
6. COENZIMS D’OXIDACIÓ-REDUCCIÓ
■ Destaquen pel seu paper en els mecanismes de transferència d’energia, les
reaccions redox.
■ La majoria dels enzims oxidoreductases utilitzen com a coenzim el NAD+
(dinucleòtid de nicotinamida i d’adenina).
■ Quan un substrat reduït és oxidat, el NAD+ es redueix segons l’equació
següent:
NAD+ + 2H+ + 2e- → NADH + H+
● Sempre hi ha un metabòlit que cedeix electrons perquè altre compost, el
coenzim, en aquest cas el NAD+, els capte.
■ A més del NAD+, també tenen un paper important en el metabolisme cel·lular,
alternant entre formes oxidades i formes reduïdes, el NADP+/NADPH, el
FAD/FADH2 i el FMN/FMNH2.

■ Vitamines: són un conjunt de mol·lécules essencials, en xicotetes quantitats,

per als organismes, que intervenen en nombroses funcions cel·lulars
específiques i que no poden ser sintetitzades per cap procés metabòlic del
nostre cos; les vitamines per tant, han de formar part de la nostra dieta.

La manca o deficiència (avitaminosi) o la ingestió de quantitats excessives

(hipervitaminosi) són perjudicials per al nostre cos.

La funció de les vitamines hidrosolubles consisteix a formar part del coenzims.

No tots els coenzims són vitamines ni totes les vitamines coenzims.