You are on page 1of 5

TEMA 1 – EL METABOLISME CEL·LULAR I ELS ENZIMS

1. METABOLISME CEL·LULAR
1.1. CONCEPTES DE METABOLISME
• Metabolisme cel·lular: conjunt de reaccions químiques que es produeixen a l’interior de les cèls.
per obtenir matèria i energia per dur a terme les funcions vitals (nutrició, relació i reproducció).
La matèria s’utilitza per créixer, desenvolupar-se o mantenir les estructures.
L’energia es guarda com a reserva energètica o s’utilitza per moure’s, mantenir la temperatura,
emetre llum…
• Catabolisme: conjunt de reaccions químiques que transformen les molècules complexes en
molècules senzilles alliberant energia que es guarda en forma d’ATP.
glúcids
-medi extern àcids grassos CO2, H2O, NH3
-reserves proteïnes
ATP

• Anabolisme: conjunt de reaccions químiques que sintetitzen molècules orgàniques complexes a


partir de senzilles utilitzant energia en forma d’ATP.

ATP
glúcids components cel·lulars
molècules senzilles lípids
proteïnes reserva d’energia

• Via metabòlica: és cadascun dels diferents conjunts de reaccions químiques del metabolisme.
• Metabòlit: cadascuna de les molècules de les vies metabòliques.
• Substrat: el metabòlit inicial de cada via metabòlica.
• Producte: la substància final de cada via metabòlica.

1.2. L’ATP O ADENOSINATRIFOSFAT


• Nucleòtid amb funció energètica (moneda energètica) perquè emmagatzema o cedeix energia
fàcilment gràcies als seus enllaços esterfosfòrics.
• És una energia d’ús immediat.
• Quan l’energia no es necessita immediatament s’emmagatzema en forma de glúcids (midó en
vegetals o glicogen en animals) o triglicèrids.
• Cada enllaç emmagatzema 7,3 kcal/mol.

ATP ADP AMP

Pi + energia Pi + energia
• Com es síntetitza l’ATP?
- fosforilació a nivell de substrat (gràcies a l’energia que s’allibera del trencament dels
enllaços de biomolècules)
- per les ATP-sintetases (gràcies a aquests enzims especials que hi ha a les crestes
mitocondrials i als tilacoides dels cloroplasts quan un flux de protons (H+) els travessa)
1.3. TIPUS DE METABOLISME
• Segons la font de carboni: - metabolisme autòtrof (utilitza el CO2 o C inorgànic)
- metabolisme heteròtrof (utilitza la matèria orgànica o C orgànic)
• Segons la font d’energia: - fotosíntesi (utilitza la llum)
- quimiosíntesi (utilitza l’E despresa en les reaccions químiques)

Tipus d’organismes Origen de l’energia Origen del carboni Exemples


segons el seu
metabolisme
Fotolitòtrofs Llum CO2 Plantes, algues, cianobacteris i
(fotoautòtrofs) bacteris
Fotoorganòtrofs Llum Orgànic Bacteris
(fotoheteròtrofs)
Quimiolitòtrofs Reaccions químiques CO2 Bacteris
(quimioautòtrofs)
Quimioorganòtrofs Reaccions químiques Orgànic Animals, fongs, protozous i
(quimioheteròtrofs) bacteris

2. EL CONTROL DEL METABOLISME


2.1. BIOCATALIZADORS I HORMONES
• El control bioquímic es realitza amb els biocatalitzadors o enzims, unes substancies que permeten
les reaccions que o no es donarien o ho farien tan lentament que la vida no seria posible.
• En els organismes pluricel·lulars, per controlar el metabolisme, s’utilitza el sistema hormonal o
sistema endocrí.
• Les hormones són molècules secretades per les glàndules que viatgen per la sang i actuen sobre
determinades cèls. (cèls. diana)

2.2. L’ACTIVITAT DELS CATALITZADORS


• Les reaccions químiques no es donen espontàniament, ja que primer cal subministrar prou energia
per debilitar els enllaços dels reactius i així possibilitar-ne la ruptura. Aquest pas intermedi rep el
nom d’estat de transició.
• L’energia necessària per dur molècules d’una substancia fins l’estat de transició s’anomena energia
d’activació.
Estat inicial Estat de transició Estat final
E d’activació
• Per accelerar una reacció química podem:
- Afegir-hi escalfor, augmentant l’estat de vibració de les molècules dels reactius i, per tant,
la possibilitat que es trenquin els enllaços interns del substrat i es formin molècules de
producte.
- Afegir-hi un catalitzador, una substància que disminueixi l’energia d’activació necessària
per arribar a l’estat de transició. És la seguida pels éssers vius amb els enzims.

3. ELS ENZIMS
• Els enzims són els catalitzadors de les reaccions biològiques. Actuen rebaixant l’energia d’activació
i augmentant la velocitat de reacció.
• Tots els enzims són proteïnes globulars i solubles en aigua, excepte els ribòsids (ARN capaços de
catalitzar uns altres ARN, als quals treuen o afegeixen nucleòtids, sense consumir-se ells mateixos)
• Els enzims compleixen unes característiques:
- Acceleren molt la reacció, fins i tot en concentracions petites (tots els catalitzadors)
- No es consumeixen durant la reacció (tots els catalitzadors)
- Molt específics, actuen en una reacció sense alterar-ne altres.
- Actuen a temperatura ambient (temperatura de l’ésser viu).
- Molt actius (més que els catalitzadors no biològics)
- Pes molecular molt elevat, superior als catalitzadors no biològics.
• Parts d’un enzim:
Enzim

Proteic Holoenzim

Apoenzim Cofactor (part no proteica)


(part proteica)

Ió metàl·lic Coenzim
(inorgànic) (orgànic)
• Quan els cofactors s’hi troben units fortament a la part proteica s’anomenen grups prostètics.
• Alguns enzims no són actius fins que no actuen sobre ells altres enzims o ions. Aquests enzims
s’anomenen proenzims.

3.1. ACTIVITAT ENZIMÀTICA


• Substrat: substància sobre la qual actua un enzim.
• Com funciona?
- L’enzim actua fixant el substrat a la seva superfície per mitjà d’enllaços febles, formant el
complex enzim-substrat (ES).
-Es generen tensions que debiliten els enllaços interns del substrat.
-Es forma el complex enzim-producte (EP), s’escindeixen i allibera l’enzim intacte i el
producte.
S+E ES EP E+P
3.2. CENTRE ACTIU DE L’ENZIM
• Centre actiu: És la regió de l’enzim que s’uneix al substrat.
• Característiques:
- Constitueix una part molt petita de l’enzim.
- Tenen una estructura tridimensional en forma de cavitat facilitant que el substrat encaixi.
- Estan formats per aminoàcids.
- Atrauen el substrat i hi estableixen enllaços febles.
• Tipus d’aminoàcids:
- AA (aminoàcids) estructurals: responsables de la forma de l’enzim.
- AA de fixació: es troben al centre actiu i fixen el substrat amb enllaços febles.
- AA catalitzadors: es troben al centre actiu i estableixen enllaços amb el substrat
provocant la ruptura d’alguns dels seus enllaços.

3.3 ESPECIFICITAT DELS ENZIMS


• Els substrats - han de tenir la forma adequada per poder accedir al centre actiu
- han de poder establir un enllaç amb els aminoàcids fixadors
- han de presentar un enllaç susceptible de trencar-se i proper als aa catalítics

això origina una alta especifitat entre enzim i substrat, com la clau (substrat) i el pany (enzim)
• Tipus d’especificitat:
- Especificitat absoluta: l’enzim tan sols actua sobre un substrat.
- Especificitat de grup: l’enzim reconeix un grup de molècules.
- Especificitat de classe: l’actuació de l’enzim no depèn del tipus de molècula, sinó del
tipus d’enllaç.

3.4. LA CINÈTICA DE L’ACTIVITAT ENZIMÀTICA


• Si augmenta la concentració de substrat es produeix un augment de la velocitat de reacció: com que
hi ha més molècules de substrat per unitat de volum, s’augmenta la probabilitat de trobada entre
substrat i enzim.
• Arriba un moment en què la velocitat de reacció deixa de créixer (velocitat màxima). Es produeix la
saturació de l’enzim, les molècules de l’enzim ja estan ocupades.

• Constant de Michaelis-Menten: és la concentració del substrat en la qual la velocitat de reacció és


la meitat de la velocitat màxima.

3.5. ELS FACTORS QUE AFECTEN L’ACTIVITAT ENZIMÀTICA


• Temperatura: amb més energia calorífica (augment de la tª) augmenten la mobilitat de les
molècules, el nombre de trobades moleculars, augmenta la velocitat de formació del producte. Si
augmenta molt es desnaturalitza (pèrdua de la seva estructura terciària).
• pH: si es traspassa els dos valors límits de pH, els enzims es desnaturalitzen i deixen d’actuar.
Entre mig d’aquest punt es troba el pH òptim (màxima eficàcia de l’enzim).
• Inhibidors. Són substàncies que disminueixen l’activitat d’un enzim o li impedeixen actuar.
- Inhibidors irreversibles: es fixa permanentment al centre actiu de l’enzim, altera
l’estructura i l’inutilitza.
- Inhibidors reversibles: no s’inutilitza el centre actiu, impedeix temporalment la funció: pot
ser competitiva o no competitiva.
3.6. ELS ENZIMS AL·LOSTÈRICS
• Són els enzims que poden adoptar dues formes estables diferents: configuració activa i configuració
inactiva.
• Tenen un centre regulador que es pot unir a un lligand, que provoca un canvi de conformació
(transició al·lostèrica).
• Tipus de lligant: activadors: activadors (activen l’enzim) o inhibidors (l’inhibeixen).
• Els enzims al·lostèrics estan formats per diversos protòmers. Cada protòmer té un centre actiu i un
centre regulador. Quan un protòmer canvia per unió amb un lligant es provoca el canvi de tots els
protòmers (transmissió al·lostèrica).
• Aquest canvi fa que siguin moltes unitats les que comencen a actuar: és el cooperativisme.
• La representació gràfica és sigmoïdal (en S).

3.7. LA REGULACIÓ DE LES VIES METABÒLIQUES


- Augmentant o disminuint la síntesi d’enzims pels gens (tenen vida curta)
- Regulació per retroinhibició o inhibició feed-back: la configuració inicial és l’activa. El producte final és
el que es fixa al centre regulador. Provoca la transició al·lostèrica de l’enzim a la seva forma inactiva.
- Regulació per inducció enzimàtica: la configuració inicial és la inactiva. La substancia inicial es fixa al
centre regulador. Provoca la transició al·lostèrica de l’enzim a la seva forma activa.

3.8. LA DISPOSICIÓ ESPACIAL DELS ENZIMS


Per augmentar l’eficiència:
- Compartimentació: consisteix a separar amb membranes els llocs on es duen a terme les vies
metabòliques que no es vol que es relacionin.
- Complex multienzimàtic: és l’associació de diversos enzims que actuen successivament en una via.
- Inclusió a les membranes: ordenació de complexos multienzimàtics a les membranes, es facilita la unió
entre productes i enzims.
4. ELS COENZIMS

• Coenzim: és un cofactor orgànic que s’uneix a un apoenzim amb enllaços febles durant el procés
catalític, són transportadors de grups químics.
• Molts són vitamines o formats per vitamines.
• Exemples de coenzims: NAD+, NADP+, FAD, ATP i acetil-CoA.

5. LES VITAMINES
• Són glúcids o lípids senzills que els animals no poden sintetitzar o ho fan en quantitat insuficient, per això
les han d’ingerir a la dieta.
• Les plantes i bacteris si que poden sintetitzar-les.
• La flora bacteriana ens aporta algunes vitamines.
• Són importants perquè són coenzims o formen part d’ells.
• S’alteren fàcilment (llum, canvis de tª, llarg emmagatzematge)

NOM TIPUS FUNCIÓ


VITAMINA A Liposoluble Protegeix els epitelis i es necessària per la recepció visual.

VITAMINA Hidrosoluble Actua en moltes vies metabòliques i en formació de glòbuls vermells.


grup B
VITAMINA C Hidrosoluble Intervé en la síntesi del col·lagen.

VITAMINA D Liposoluble Regula l’absorció de calci.

VITAMINA E Liposoluble Actua coma antioxidant.

VITAMINA K Liposoluble Coopera en els processos de coagulació de la sang.

You might also like