1.EL METABOLISME CEL.

LULAR I
ELS ENZIMS
 1. Què es el metabolisme?
Metabolisme : Conjunt de reaccions químiques que es produeixen a l’interior de les cèl·lules per:

● Obtenir matèria:
○ Per crèixer
○ Per mantenir estructures

● Obtenir energia: per moure's

○ Per mantenir la temperatura
○ Per generar impulsos elèctrics....

Les diferents reaccions quimiques del metabolisme s’anomenen vies metaboliques i les molécules que en elles
intervenen son els metabòlits.
 1. Què es el metabolisme?
En el metabolisme es poden considerar dues fases:
● Una de degradació de matèria orgànica o catabolisme.
● Una altra de construcció de matèria orgànica o anabolisme
 2. Catabolisme i anabolisme

Una molècula s'oxida quan perd electrons

Una molècula es redueix quan guanya electrons

Perquè una molècula s'oxidi cal que una altra molècula es redueixi.
3. Rutes (o vies) metabòliques
Són seqüències ordenades de reaccions
químiques

Un producte final, es converteix en el

substrat de la reacció següent
4. L'adenosinatrifosfat (ATP)
Pot actuar com a molecula energètica, al ser capaç d’emmagatzemar o cedir energia gràcies als seus dos
enllaços èster-fosfòrics.

Aquests enllaços són capaços d’emmagatzemar, cada un d’ells, 7’3 kcal/mol.

Al hidrolitzar-se, es trenca l’últim enllaç èster-fosfòric (desfosforilació) produint-se ADP (adenosin-difosfat) i una
molècula d’àcid fosfòric (H3PO4) que se sol simbolitzar com Pi, alliberant-se, a més, l’energia.

ATP + H2O → ADP + Pi + energia (7’3 Kcal/mol)

ADP + H2O → AMP + Pi + energia (7’3 kcal/mol)

5. Síntesi d’ATP
Es pot realitzar per dues vies:

1. Fosforilació a nivell de substrat (energia d’un substrat)

És la síntesis d’ATP gràcies a l’energia que s’allibera d’una

biomolècula ​(substrat) al trencar-se algun dels seus enllaços rics
en energia. Aquesta energia és utilitzada per a afegir un grup Pi
a l’ADP.
Reacció catalitzada per Quinases, en condicions anaeròbiques

2. Fosforilació oxidativa (energia de l'oxidació de substrats reduïts)

És la síntesis d’ATP mitjançant els enzims ATP sintases existents

a les crestes dels mitocondris o als tilacoides dels cloroplasts,
quan aquests enzims són atravessats per un flux de protons
(H+). En condicions aeròbiques
5. Síntesi d’ATP
Fosforilació a nivell de substrat Fosforilació oxidativa
6. Tipus d’ÉV segons el metabolisme
Segons la font d’energia que utilitzen per a produir ATP, distingim dos tipus d’ÉV:
- Fotosintètics → llum
- Quimiosintètics → energia de reaccions químiques

Segons la font reductora (donadora) d’electrons per a la biosíntesi de molècules:

- Litòtrofs → usen compostos inorgànics H 2O o H2S
- Organòtrofs → usen compostos orgànics

Segons la font de carboni distingim dos tipus d’organismes:

- Metabolisme autòtrof → CO2 atmosfèric, la forma oxidada del carboni (carboni
inorgànic).
- Metabolisme heteròtrof→ Matèria orgànica (metà, glucosa, greixos, etc.)
6. Tipus d’ÉV segons el metabolisme

Segons la necessitat d’oxigen, classifiquem:

- Aerobis: depenen de l’oxigen ja que és l’acceptor final d’e- o d’H+
- Anaerobis: viuen en absència d’oxigen, l’acceptor final és diferent de l’Oxigen (NO 3-
- Estrictes : només poden viure sense oxigen
- Facultatius: poden viure amb o sense oxigen
Activitats
Activitats
Activitats
7. El control del metabolisme. Els enzims
FUNCIÓ

Els enzims són proteïnes (la majoria globulars) que afavoreixen les reaccions químiques
(tenen acció biocatalitzadora).

Augmenten la velocitat de les reaccions biològiques disminuint l’energia d’activació

d’aquestes reaccions.

Característiques:
● Acceleren la reacció
● No es consumeixen durant la reacció
● Són molt específics
● Sempre actuen a temperatura ambient
7. El control del metabolisme. Els enzims
ESTRUCTURA

La gran majoria són proteïnes globulars

Segons l'estructura que presenten podem distingir:

1. Apoenzims: enzims estrictament proteics

2. Holoenzims que són enzims constituïts per:
a. Apoenzim part polipeptídica

b. Cofactor fracció no polipeptídica:

imprescindible pel funcionament de l’enzim
7. El control del metabolisme. Els enzims
El COFACTOR pot ser:

- Inorgànic: ions metàl·lics: Mg2+ , Zn2+ ...

- Orgànic: anomenats Coenzims:
- Unió feble: S’uneixen a l’enzim mitjançant enllaços temporals febles no covalents:
ATP, NAD+, coenzim A, vitamines
- Unió forta: S’uneixen de forma permanent mitjançant enllaços covalents: Grup hemo
7. El control del metabolisme. Els enzims
El COFACTOR pot ser:

- Coenzims: mecanisme d’actuació

 Activitats

Hexoquinasa
Hexoquinasa Hexoquinasa
Activitats
8. Mecanisme d’acció enzimàtica
1.El substrat contacta amb el centre actiu de l'enzim

2.Es forma el complex enzim­-substrat

- Aminoàcids de fixació: enllaços febles amb el substrat
- Aminoàcids catalitzadors: enllaços febles i forts que
provoquen el trencament d’un enllaç del substrat

1.Es produeixen modificacions del substrat

2.Els productes resultants s'alliberen de la molècula d'enzim

3.L'enzim pot reaccionar amb d'altres molècules

22
9. Especificitat dels enzims
És la característica més destacada dels enzims.

Determina el grau d’afinitat existent entre les molècules de l’enzim i el substrat

sobre el qual actua.

Hi ha diferents graus des de l’absoluta (un únic substrat per l’enzim) fins a la relativa
(reconeix un grup químic)

Aquesta especificitat variable és doble:

1. Especificitat de substrat: El substrat (S) és la única molécula sobre la

qual actua.
2. Especificitat d’acció: Cada reacció està catalitzada per un enzim específic
Activitats
10. Models d'unió Enzim-­Sustrat
11. Factors que afecten l’activitat enzimàtica
11.1. La concentració del substratTemperatura

En una reacció enzimàtica amb una concentració d'enzim constant:

● Si augmenta la [S], augmenta la velocitat de reacció

● A partir d'un moment ja no augmenta la velocitat de reacció : saturació de
l'enzim
Km→ [S] on ½ Vmax.
Depèn de l’afinitat entre
l’enzim i el substrat

A més afinitat, augmenta o

disminueix la Km?
Activitats
Velocitat d’una reacció:
determina el nombre de reaccions per segon
que són catalitzades per un enzim
11. Factors que influeixen a l’activitat enzimàtica
11.2. Temperatura

Si es subministra a una reacció enzimàtica

energia calorífica, les molècules augmenten la
mobilitat i, per tant, el nombre de trobades
moleculars; per això augmenta la velocitat en
què es forma el producte.

Cada enzim té una temperatura òptima per

a la qual l’activitat enzimàtica és màxima.

Si la temperatura augmenta més, es produeix

la desnaturalització d’una part de les
molècules de l’enzim. Amb això perd la seva
activitat enzimàtica i, com que hi ha menys
enzims actius, la velocitat de reacció
disminueix.
11. Factors que influeixen a l’activitat enzimàtica
11.3. pH

Els enzims presenten dos valors límit

de pH entre els quals són eficaços.

Traspassats aquests valors, els enzims

es desnaturalitzen i deixen d’actuar.

Entre els dos límits hi ha un pH òptim

en el qual l’enzim presenta la màxima
eficàcia.

El pH òptim està condicionat pel

tipus d’enzim i de substrat.
Activitats
11. Factors que influeixen a l’activitat enzimàtica
11.3. Inhibidors
Els inhibidors són substàncies que impedeixen o inhibeixen l’acció dels enzims.

● Inhibició irreversible: (o enverinament de l’enzim)

○ L’inhibidor es fixa permanentment al centre actiu, n’altera l’estructura i l’inutilitza.

● Inhibició reversible
○ L’inhibidor no inutilitza el centre actiu, només impedeix temporalment el funcionament
■ Inhibició reversible competitiva: inhibidor semblant al substrat, s’uneix al centre actiu
■ Inhibició reversible no competitiva: unió de l’inhibidor a un lloc diferent del centre actiu, canvia
l’estructura de l’enzim
12. Enzims al·lostèrics
Són aquells enzims que poden adoptar dues formes
estables diferents:
● Configuració activa
● Configuració inactiva

A més del centre actiu, aquests enzims tenen,

almenys, un centre regulador o centre al·lostèric en
el que es pot unir una substància determinada,
anomenada lligand, responsable de la configuració de
l'enzim

Es coneixen dos tipus de lligands: els activadors

o efectors (regulació per inducció enzimàtica) i
els inhibidors (regulació per retroalimentació o
feedback)
12. Enzims al·lostèrics
La regulació al·lostèrica de l’activitat enzimàtica pot ser:
● Positiva: la unió del lligand al centre al·lostèric activa l’enzim

● Negativa: la unió del lligand al centre al·lostèric inhibeix l’enzim

13. Regulació de les vies metabòliques
Les cèl·lules regulen de dues maneres que es produeixi (o no) una via
metabòlica:
● Augmentant o disminunt la síntesi dels enzims
● Regulant l’activitar dels enzims. (Enzims al·lostèrics). N’hi ha dos casos:
○ Regulació per retroinhibició o feed-back
Configuració inicial de l’enzim activa i el producte final de la via metabòlica actua
com a inhibidor al fixar-­se en el centre regulado

○ Regulació per inducció enzimàtica

Configuració inicial inactiva i la substància inicial de la via actua com activador
fixant-­se al centre regulador
13. Regulació de les vies metabòliques
Els processos metabòlics cel·lulars es
desenvolupen en forma de reaccions
encadenades.

El primer enzim de la cadena és de tipus

al·lostèric i és inhibit pel producte final quan
aquest té una concentració determinada.

Si el producte final és consumit per la cèl·lula,

disminueix la seva concentració. Això fa que deixi
de tenir efecte inhibidor en el primer enzim i el
resultat és l’activació de tota la cadena.

Aquest procés regulador permet que les cadenes

metabòliques només funcionin segons les
necessitats de la cèl·lula i estalviar energia.
14. Les vitamines
CARACTERÍSTIQUES

Són substàncies de diferent natura.

Sintetitzades per plantes i bacteris, incorporades pels animals a través de

l’alimentació

A vegades les podem trobar com a provitamines: necessiten transformacions

posteriors per a ser funcionals

Són necessàries en quatitats petites, no aporten energia

Algunes són coenzims (o precursors), un tipus de cofactor enzimàtic:

- Actuen com a donadors o receptors d’àtoms amb el substat.
- A diferència de l’apoenzim, els coenzims es modifiquen durant la reacció .
14. Les vitamines
CLASSIFICACIÓ
15. Nomenclatura i classificació dels enzims

Nomenclatura:

● Nom del sustrat + nom del coenzim (si n’hi ha) + funció + -asa
○ malonat-CoA-transferasa; succinat-flavino-deshidrogenasa

● Generalment només s’utilitza el nom del sustrat + -asa

○ sacarasa, maltasa, etc.

● Alguns conserven denominacions antigues

○ tripsina, pepsina, etc.
15. Nomenclatura i classificació dels enzims
15. Nomenclatura i classificació dels enzims
Activitats
Activitats
Activitats
Activitats
Activitats
Activitats