1. La composició i les característiques de les proteïnes.

 
 
➔ Les  ​proteïnes  són  principis  immediats  orgànics  formats  per  carboni, 
hidrogen,  oxigen  i  nitrogen,  molt  sovint  contenen  sofre  i  algunes 
proteïnes contenen també fòsfor. També s'anomenen pròtids. 
➔ Les  proteïnes  són  ​polipèptids  ​(llargues  cadenes  ​d'aminoàcids​),  units 
mitjançant ​enllaços peptídics​, amb un pes molecular molt elevat.  
➔ Desnaturalització​.  Procés  on  les  proteïnes  sofreixen  alteracions  de 
l'estructura  de  les  propietats  físiques  i  de  les  funcions  biològiques,  ja 
que  molècules  molt  fràgils,  les  quals,  amb  la  calor,  de les variacions del 
pH, de l'alta salinitat, etc.   
➔ Les  proteïnes  són  les  molècules  mitjançant  les  quals  s'expressa  la 
informació  genètica.  Aquesta  informació,  continguda  en  la  seqüència 
de l'ADN, és, bàsicament, informació per a la síntesi de proteïnes. 
➔ Les  proteïnes  se  sintetitzen  en  els ​ribosomes ​d'acord amb la informació 
que conté l'ADN i que transmet l'ARN missatger.  
➔ Moltes  proteïnes  es  sintetitzen  al  reticle  endoplasmàtic  rugós  i  en  el 
complex  de  Golgi.  Les  proteïnes  són  les  biomolècules  més  variades  i 
més abundants en les cèl·lules. 
➔ Holoproteïnes:  ​les  proteïnes  que  només  estan  formades  per 
aminoàcids. 
➔ Les  proteïnes  conjugades  o  heteroproteïnes,  tenen  una  part  de  la  seva 
molècula, ​el grup prostètic​, de naturalesa química diversa. 
 
2. Els aminoàcids. 
➔ Els ​aminoàcids ​són compostos orgànics caracteritzats per presentar, 
com a mínim, un grup amino bàsic (-NH,) i un grup ​carboxil ​àcid 
(-COOH). 
➔ Són compostos ​amfoters​ : en medi àcid tendeixen a comportar-se com a 
bases i en medi bàsic com a àcids.  
➔ Totes les proteïnes dels organismes, són formades per combinacions 
diferents dels 20 aminoàcids.  
➔ En cadascun d'ells, menys la prolina (en realitat, un iminoàcid), hi ha un 
àtom de ​carboni central, anomenat carboni​α ​​
, unit, llevat el cas de la 
glicina, unit a quatre grups diferents (és un asimètric). 
➔ Els quatre grups que s'uneixen al carboni α ​ ​
són: els ja esmentats grup 
amino i grup carboxil, un àtom d'hidrogen i un grup anomenat cadena 
lateral o radical (-R).  
➔ Els 20 aminoàcids de les proteïnes es diferencien entre ells per la 
naturalesa química de les cadenes laterals.  
➔ Una de les diferències més utilitzades és la que té en compte la 
naturalesa hidrofòbica o hidrofílica del radical i si el radical és àcid, 
bàsic o neutre. 
➔ Aquestes classificacions no són exactes perquè les classes que 
estableixen no són del tot excloents, és a dir, hi ha aminoàcids amb 
propietats poc marcades o de transició, com per exemple, la glicina 
presenta un grup radical massa petit per influir realment sobre la 
polaritat dels grups amino i carboxil; l'alanina en realitat és poc 
 hidròfoba; la serina i la treonina són els menys polars del grup dels 
polars, etc.  
➔ Hi ha molts altres aminoàcids que tenen unes funcions biològiques 
importants, com ara l'ornitina, la B alanina, etc. 
 
3. L’enllaç peptídic 
Enllaç peptídic→ ​enllaç de tipus covalent (molt rígid), pel qual els aminoàcids 
poden unir-se entre ells per formar cadenes lineals.  

 
➔ Dipèptid​→ compost format per la unió de dos aminoàcids s'anomena, 
presenta un grup amino i un grup carboxil en els seus extrems.  
➔ Els ​dipèptids ​poden enllaçar-se amb altres aminoàcids per formar 
d'aquesta manera els ​tripèptids, tetrapèptids,​etc.,  
➔ Oligopèptids: ​Els pèptids que tenen fins a deu residus d'aminoàcids 
➔ Polipèptids​: pèptids amb més de 10 aminoàcids.  
➔ La major part de les proteïnes són polipèptids de més de cent residus 
d'aminoàcids.  
➔ Amfòter​: substància que actua com àcid o base segons la substància 
amb la que reacciona. 
➔ Amfipàtic: ​molècula on la seva estructura té un extrem hidròfil, per tan 
sumergible en aigua, i un altre hidròfob, rebutja l’aigua.  
 
4. Funcions biològiques de les proteïnes 
★ Funció estructural i de protecció​. Certes proteïnes, com ara els 
col·làgens, les elastines, la tubulina, les ceratines, etc., formen 
estructures de sosteniment i de suport mecànic​(membrana cel·lular, 
citoesquelet, etc.) ​i de protecció​(pèls, plomes, etc.) de nombrosos 
organismes.) 
★ Funció catalítica o enzimàtica. ​Actuen com a catalitzadors biològics o 
enzims​, és a dir, que acceleren de extraordinària la velocitat de les 
reaccions químiques que es desenvolupen dins les cèl·lules. Entre 
aquestes cal citar les catalases, les hidrolases, les lipases, les 
ribonucleases, etc.  
★ Funció homeostàtica​.​Intervenen en la regulació de l'equilibri osmòtic 
de les cèl·lules i en el manteniment del pH. 
 ★ Funció transportadora.​​Proteïnes tenen gran facilitat per unir-se a 
altres molècules i ions, per transportar-los, com les permeases. un bon 
exemple serien algunes de les proteïnes que formen la membrana 
cel·lular i intervenen en l'entrada i la sortida de materials a la cèl·lula; 
l'hemoglobina de la sang, que transporta oxigen dels òrgans 
respiratorias a les cèl·lules; les lipoproteïnes, que transporten lípids del 
fetge als teixits, etc. 
★ Funció nutritiva i de reserva.​El valor nutritiu de les proteïnes depèn de 
la quantitat i de la proporció dels aminoàcids que contenen. 
Normalment, les proteïnes no tenen gaire importància com a materials 
energètics, però per la combustió d'un gram de proteïna s'obtenen 5,6 
kcal, amb un rendiment net, tanmateix, inferior a 4 kcal. Proteïnes de 
gran valor nutritiu són l'albúmina de l'ou, la caseïna de la llet, la gliadina 
de les llavors del blat, etc. 
★ Funció reguladora o hormonal​.​Controlen nombroses activitats 
metabòliques cel·lulars, dels teixits, dels òrgans, etc., per exemple el 
creixement o la reproducció. Entre les proteïnes amb funció hormonal 
destaquen la insulina (en realitat, un polipèptid), que intervé en la 
regulació del contingut de glucosa a la sang, l'hormona del creixement, 
etc. 
★ Funció contràctil.​Algunes proteïnes tenen la capacitat de contraure's i 
són les responsables dels moviments dels cilis i dels flagels de les 
cèl·lules, de les fibres musculars, etc.Entre aquestes cal destacar 
l'actina, la miosina i la tubulina. 
★ Funció de defensa i de reconeixement.​​Intervenen en la defensa de 
l'organisme contra les infeccions i en els mecanismes que reconeixen si 
una substància determinada és pròpia de l'organisme o li és estranya. 
Per exemple, els anticossos o immunoglobulines són proteïnes que se 
sintetitzen en els limfòcits B de la sang i que tenen la funció d'unir-se 
específicament a antígens diversos (virus, bacteris, altres 
microorganismes, grans de pol·len, sang, teixits aliens i substàncies 
diverses) per neutralitzar-ne l'acció. Els anticossos són els responsables 
dels processos de rebuig que es donen en els trasplantaments 
d'òrgans. El fibrinogen i la trombina, proteïnes del plasma sanguini, 
intervenen en la coagulació de la sang, procés fonamental per evitar-ne 
la pèrdua de sang quan es produeix el trencament de vasos sanguinis. 
 
5. L’estructura de les proteïnes. 
L'estructura primària d'una proteïna, o seqüència.​​Indica quants aminoàcids 
la formen i en quin ordre es troben enllaçats mitjançant l'enllaç peptídic entre 
els grups amino i carboxil. La seqüència de les proteïnes està codificada 
genèticament, gràcies a l'ADN. Determina, en condicions fisiològiques, el 
plegament de la cadena d'acord amb una conformació nativa (estructures 
secundària, terciària...). La seqüència de les proteïnes s'escriu començant per 
l'aminoàcid portador de l'extrem amino lliure. 
 
 
 
L'estructura secundària.​ Indica com es disposen en l'espai els aminoàcids 
consecutius. Els dos tipus principals d'estructures secundàries són l'hèlix a i 
l'hèlix B, o de full plegat. Aquestes estructures s'estableixen per les afinitats i 
els enllaços dèbils (sobretot els d'hidrogen) que es produeixen entre els 
diferents radicals. Un tercer tipus és l'hèlix del col·lagen, formada per tres 
cadenes enrotllades conjuntament. 
 
L'estructura terciària​. Mostra com es doblega l'estructura secundària d'una 
proteïna. Indica quina és la posició pel que fa a l'espai dels aminoàcids no 
consecutius. Tenint en compte les estructures secundària i terciària, les 
proteïnes presenten dos tipus de conformacions: la fibrosa i la globular. El 
plegament tridimensional de l'estructura terciària és degut a les atraccions 
s'estableixen entre els que grups radicals d'aminoàcids allunyats entre si, els 
quals queden units per enllaços d'hidrogen, ponts disulfur, forces de van der 
Waals… 
 
L'estructura quaternària. ​La presenten les proteïnes formades per dues o més 
cadenes, iguals o diferents, de polipèptids (proteïnes oligomèriques) i indica 
com s'uneixen entre elles les cadenes d'aminoàcids o monòmers. 
 
Les estructures de les proteïnes són molt sensibles als canvis de l'entorn.  
Desnaturalització.​És la desorganització o la modificació de l'estructura 
molecular s'anomena que comporta la pèrdua de l'activitat biològica 
d'aquestes molècules. Aquesta modificació pot ser irreversible, si ha estat 
molt sever, o reversible, és a dir, que es pot recuperar la conformació de la 
proteïna. La desnaturalització no afecta ni els enllaços peptídics ni la 
seqüència o l'estructura primària de les proteïnes. Algunes causes de la 
desnaturalització són les variacions importants en el pH, l'augment de la 
temperatura o la presència de certes substàncies químiques, com ara la urea. 
 
5.1 Proteïnes fibroses. 
Les proteïnes fibroses són molt estables, dures i insolubles en el medi cel·lular. 
Les cadenes polipeptídiques que les formen estan disposades de manera 
paral·lela i formen fibres o làmines. Normalment se solen trobar en els teixits 
animals. Desenvolupen funcions estructurals i de protecció.  
En aquest tipus de proteïnes tenim les: 
➔ a-ceratines​,​se solen trobar en pèls, plomes, ingles banyes, etc. Són 
riques en sofre. També hi ha ceratines toves i flexibles, per exemple la 
fibroïna de la seda, segregada pel cuc de seda. 
 
➔ Elastines.​Són força elàstiques i es troben en els teixits conjuntius 
elàstics, és a dir, els tendons i lligaments, i també a les parets dels vasos 
sanguinis.  
➔ Col·làgens ​són les proteïnes que més abunden en els vertebrats. Els 
col·làgens es troben en els teixits conjuntius d'òrgans molt durs, com 
ara les dents, la matriu dels ossos, els cartílags, etc., o resistents a la 
tracció, com ara els tendons.  
➔ Col·làgens ​es transformen en gelatines, barreges solubles de pèptids 
que es fan servir en alimentació. 
 5.2 Proteïnes fibroses 
Conformacions per cadenes de polipèptids plegades apròximadament de 
forma esfèriqua. Solen ser força solubles (en funció de la seva massa 
molecular), presenten una gran activitat biològica (la majoria dels enzims i 
dels anticossos són proteines globulars) i tenen un alt valor nutritiu.  
 
En aquest tipus de proteïnes tenim les: 
 
➔ Histones​. Són les proteïnes bàsiques que formen la cromatina del nucli 
cel·lular.  
➔ Prolamines​. (gliadina, zeïna, etc.) i les ​glutenines ​(glutenina) abunden en 
les llavors dels cereals.  
➔ Albúmines​. Funció de reserva nutritiva (l'ovoalbúmina de la clara de l'ou 
o la lactoalbúmina de la llet, per exemple) o amb funció transportadora 
(la seroalbúmina del plasma sanguini). En aquest grup també tenim la 
globina, constituent bàsic de l'hemoglobina.  
➔ Globulines​. Són les proteïnes globulars que tenen un pes molecular més 
elevat, com ara les seroglobulines del sèrum sanguini, que inclouen les 
immunoglobulines o anticossos, i el fibrinogen, que intervé en la 
coagulació de la sang. 
 
5.3 Les heteroproteïnes (proteïnes conjugades). 
Estan formades per una ​fracció proteica​(constituida per proteïnes globulars) 
i per una ​fracció no proteica​​(grup prostètic).  
Hi ha diversos tipus d’heterproteïnes: 
➔ Glucoproteïnes​: el grup prostètic és un glúcid.  
● Proteïnes de les membranes i cobertes cel·lulars.  
● Hormones (FSH o hormona estimuladora del fol·licle, LH o 
hormona luteïnitzant, TSH o hormona estimuladora de la tiroide). 
● Immunoglobulines.  
● Mucoproteïnes dels teixits connectius i dels líquids articulars.  
● Determinats enzims (entre els quals les ribonucleases).  
➔ Lipoproteïnes:​el grup prostètic és un lípid (un glicèrid, el colesterol, etc.) 
i exerceixen, entre altres, funcions de transport de greixos a la sang.  
➔ Fosfoproteïnes​: el grup prostètic és l'àcid ortofosforic (caseina, vitel·lina, 
etc.).  
➔ Nucleoproteïnes​: grup prostètic són els àcids nucleics (cromatina del 
nucli cel·lular) 
➔ Cromoproteïnes​: el grup prostètic és un pigment.  
● Grup prostètic porfirínic: e ​ l pigment deriva de la porfirina 
(hemoglobina, mioglobina, citocroms, etc.). 
● Grup prostètic no porfirínic:​el pigment no deriva de la porfirina 
(hemocianina, pigments biliars, etc.). 
 
 
 
 
 
 
 6. Els enzims: catalitzadors biològics. 
Catalitzadors​.  Són  substàncies  que  augmenten  notablement  la  velocitat  de 
les reaccions químiques, disminuint l'energia d'activació necessària.  
 
Enzims​:  són  proteïnes  que  catalitzen  les  reaccions  químiques  que  tenen  lloc 
en  els  organismes  vius,  la  qual  cosa  possibilita  que  es  desenvolupin  en  les 
condicions  del  medi  biològic.  Són  biocatalitzadors​,  és  a  dir,  actuen  com 
catalitzadors biològics. 
 
Els més importants són els següents:  
➔ El  fet  de  ser  proteïnes  que actuen en quantitats molt petites i que no es 
consumeixen durant la seva acció.  
➔ Substrat.  Substància  a  la  qual  s’uneixen  temporalment  per  originar  un 
producte final​. Aquesta unió té lloc el ​centre d'unió o centre actiu​.  
➔ El  fet  que  disminueixen  l'energia d'activació necessària per a l'inici de la 
reacció.  
➔ La  reversibilitat  de  la  seva  acció, controlada per la temperatura, pel pH 
i per les concentracions del substrat i dels productes finals. 
➔ La  seva  acció  sol  requerir  la  presència  de  substàncies  no  proteiques, 
per  exemple  coenzims,  que  solen  ser  molècules  inorgàniques.  Si  són 
ions  inorgànics  reben  el  nom  de  ​cofactors​ .  Normalment  la  unió  de 
l'enzim  amb  el  coenzim  és  superficial  i  efímera.  Però  de  vegades 
aquesta  unió  és  molt  estable,  ja  que  el  coenzim  no  és  altra  cosa  que la 
part  no  proteica  d'una  proteïna  conjugada  (que  és  l'enzim).  ​Holoenzim 
la  molècula  completa  (l'enzim  funcional)​ ,  ​Apoenzim  é​ s  el  terme  que 
designa la part proteica de la molècula. 
➔ Són  molt  específics:  Cada  enzim  catalitza  un  sol  tipus  de  reacció  i 
gairebé  sempre  actua  sobre  un  determinat  substrat  per  bé  que  n'hi  ha 
de graus diferents.  
➔ Els  inhibidors  enzimàtics.  Substàncies  que  frenen  o  impedeixen  l'acció 
dels  enzims;  el  cianur,  els  metalls  pesants  (plom  i  mercuri)  i  molts 
antibiòtics  són  alguns  exemples  d'inhibidors  enzimàtics  d'efecte 
metabòlic greu. 
 
Reacció  enzimàtica.  ​L’enzim  (E)  catalitza la formació del producte final (P) amb 
la unió temporal amb el substrat (S) per formar l’enzim-substrat (ES) 

 
 
Nomenclatura del Enzims.  
1. Prefix fa referència sobre el substrat el qual actua. 
2. L’infix descriu l’acció específica que catalitza. 
3. Sufix sempre igual (-asa).  
exemple→  
● Trealasa ​( Enzim que hidrolitza la molècula de trealosa) 
● ATP-glucosa-fosfotransferasa  (catalitza  la  transferència  d’un  grup 
fosfat desde l’ATP fins la glucosa) 
 
Classificació dels enzims. 
-Segons  el  tipus  de  reacció  que  catalitzen.  Les  6  classes  principals  són  les 
següents. 
1. Oxidoreductases: ​catalitzen reaccions d’oxidació-reducció. 
2. Transferases:  ​Catalitzen  reaccions  de  transferència  dels  grups 
funcionals. 
3. Hidrolases: ​Catalitzen reaccions d’hidròlisi. 
4. Liases:  Catalitzen  l'addicció  sobre  els  enllaços  de  diferents  grups 
funcionals (alcohol, amino, etc.). 
5. Isomerases: ​Catalitzen les reaccions d’isomerització. 
6. Ligases i sintetases: ​Catalitzen la formació d’ellaços, amb consum, d’ATP 
o altres vectors energètics.