AMINOÀCIDS, PÈPTIDS I PROTEÏNES

AMINOÀCIDS:

CARACTERÍSTICA QUÍMICA COMUNA ENTRE ELS AMINOÀCIDS (AA)

 Tots els aa són petites mol. org. amb la mateixa característica en tres dels enllaços que estableix el primer carboni de la cadena: amb
un grup amino, amb un grup carboxil i amb un àtom d’H.
 El quart enllaç o vincle que estableix aquest primer carboni és el que diferencia els diferents aminoàcids entre si i en determina les
propietats de cadascun (el conjunt d’àtoms que “pengen” a partir del quart vincle d’aquest primer carboni es coneix com a “R” o
“cadena lateral R”). La “R”, normalment una petita cadena carbonada, diferencia els diferents aa entre si.

TIPUS D’AMINOÀCIDS: UN EXEMPLE DE CLASSIFICACIÓ

 Dels aa presents en la natura n’hi ha que participen en la formació de les proteïnes i n’hi ha que no (fan altres funcions). Segons
intervinguin o no en la formació de les proteïnes es poden classificar en:
o Aminoàcids proteics (formen les diferents proteïnes)
D’aquests aa hi ha els proteics comuns o universals, que en són 20, i els proteics particulars que estan presents en poques proteïnes. Exemples
d’aa particulars són la hidroxiprolina i la hidroxilisina (es troben per exemple a les molècules de col·lagen en proporcions importants).
o Aminoàcids no proteics
Se’n coneixen de molt diversos (sobretot en les plantes superiors). En el cos tenim exemples com l’ornitina i la citrulina.

AMINOÀCIDS ESSENCIALS

 8 dels 20 aa proteics comuns són considerats essencials ja que les nostres cèl·lules no els poden sintetitzar i és essencial incorporar-
los en la dieta (incorporar proteïnes que els continguin).
 La presència d’aa essencials en les proteïnes dels aliments que ingerim estableixen la seva qualitat com a proteïnes per a nosaltres.
Les que contenen la quantitat suficient de cadascun d’aquests aa s'anomenen d'alt valor biològic o proteïnes completes.
 L’arginina i la histidina es consideren aminoàcids semiessencials perquè no els produïm en quantitat suficient en l’etapa de la
infància.

HIDROSOLUBILITAT

 Els grups amino i carboxil del Cᾳ (del C1) dels aa asseguren la hidrosolubilitat d’aquestes molècules al permetre establir al menys dos
ponts d’H amb molècules d’aigua (per la mida dels aa, establir almenys aquests dos ponts d’H assegura que la dispersió dels
aminoàcids en aigua sigui estable). (NH3 I COO-)

CLASSIFICACIÓ AA PROTEICS SEGONS “CADENES R” HIDROFÒBIQUES

 Cap dels àtoms que es troben a partir del 4rt enllaç del primer carboni (dels que estan dins del quadre taronja) poden establir ponts
d’H amb l’aigua.

CAPACITAT D’IONITZACIÓ DELS AMINOÀCIDS

 Són en principi àcids i bases, i quan s’ionitzen formen un ió que alhora és positiu i negatiu, però el seu estat d'ionització varia quan
canvia el pH d’on es troben. A vegades només actuen com a àcids, a vegades només com a bases. Sols quan el pH del medi és el propi
d’aquell medi actuen com a àcids i bases (es converteixen en ions dobles).
 En condicions normals són ions dobles (alhora positius i negatius), però si canvia el pH del medi cavía la forma d’ionitzar-se, i només
ho fan com a àcid o com a base segons convingui per compensar el canvi. Llavors són
només ions positius o negatius.

PÈPTIDS:
FORMACIÓ (ENLLAÇ PEPTÍDIC)

 Formació de pèptids a partir d’un nombre no molt gran d’aa: Reaccionen el grup carboxil d’un aminoàcid amb el grup amino d’un
altre. Aquests dos grups es transformen: es desprenen tres àtons del conjunt, que surten en forma d’aigua, i es crea un vincle entre
els que queden (enllaç peptídic).

HIDROSOLUBILITAT

 Són hidrosolubles, però ser-ho més o menys depèn dels aa que els composen (de les característiques del àtoms que es troben en la
“cadena lateral” ja que poden afegir, o no, elements amb possibilitats d’establir més ponts d’H).

EXMPLES A CONÈIXER

 OXITOCINA: (hormona) formada a partir de 9 aa (nonapèptid)

 VASOPRESSINA: (hormona antidiurètica ADH), formada a partir de 9 aminoàcids (nonapèptid)
 GLUCAGÓ: Pèptid lineal de 29 aa
 INSULINA: dues cadenes peptídiques: A (21 aa) i B (30 aa): Sovint es parla de la insulina com una proteïna, tot i que algunes
classificacions consideren proteïnes a les molècules amb més de 100 aa.

PROTEÏNES:

 Molècules d’una gran importància quantitativa i qualitativa en els éssers vius (són les molècules orgàniques més abundants. Realitzen
funcions molt diverses).
 Polímers d’un gran nombre d’aminoàcids, units per enllaços peptídics. A vegades (no sempre) trobem grups prostètics (molècules o
estructures químiques que no són aminoàcids i que també formen part d’algunes proteïnes)
 Algunes estan formades per una sola seqüència d’aminoàcids (una cadena peptídica) i altres per més d’una (dos, tres, quatre...).
 Molècules grans (col·loides) amb estructures complexes.
 Molècules no comunes entre els individus (tot esser viu té les seves pròpies que han construit les seves cèl·lules).
 Font nutricional d’aminoàcids i d’àtoms de nitrogen per a les nostres cèl·lules.

EXEMPLES DE FUNCIONS:

 Transport: mioglobina, canal de potassi, albúmina

 Estructura: histones, col·lagen
 Catàlisis: enzims (polimerasa DNA, pepsina, lisozim)
 Moviment: miosina
 Regulació i senyalització: factor de transcripció...

NIVELLS ESTRUCTURALS

DESNATURALITZACIÓ DE LES PROTEÏNES I LISI DE LES PROTEÏNES

 L’estructura tridimensional de les proteïnes (la seva forma com a molècula) determina la seva funció (la seva activitat).
 Però algunes alteracions fisicoquímiques del medi on es troben, com variació del pH, de la temperatura o de la concentració de sals,
entre d’altres, poden modificar la seva configuració (la seva forma natural) provocant la pèrdua de la seva funció. Quan això passa es
diu que la proteïna es desnaturalitza.
 A vegades aquest procés de desnaturalització pot ser reversible (renaturalització) si es recuperen les condicions del medi i la
proteïna recupera la seva estructura.
 Desnaturalització i lisi són dos conceptes diferents. Quan les proteïnes es “Lisen” (trenquen) es trenca la cadena peptídica (els
enllaços peptídics de la seqüència d’aminoàcids). Si es trenca per hidròlisis apareixen els aminoàcids que les composen. Si la hidròlisi
no és total poden aparèixer aminoàcids i pèptids.

HIDROSOLUBILITAT

 Tal com passava amb els pèptids, donat que en la construcció de les proteïnes els aa proteics reaccionen a nivell dels respectius grups
amino i carboxil del Cᾳ (del C1), i al reaccionar s’alteren i ja no s’ionitzen, cal valorar les característiques d’hidrosolubilitat de la resta
de la molècula (de la cadena lateral R) per entendre la hidrosolubilitat de les proteïnes, per entendre que n’hi ha de solubles i
d’insolubles en aigua.

CLASSIFICACIÓ SEGONS ESTRUCTURA

 Les globulars o globuloses (amb una disposició de les cadenes d’aa més esponjada) solen ser hidrosolubles. Son exemples de
globulars les enzims, les proteïnes que hi ha a les membranes i moltes altres amb funció transportadora.

 Les fibroses (amb una disposició de les cadenes d’aa més compactada) són hidrofòbiques i solen realitzar funcions estructurals. Són
exemples de fibroses el col·lagen i l’elastina.

CLASSIFICACIÓ SEGONS PRESÈNCIA EN ÉSSERS VIUS

 Proteïnes Animals: Són molt més grans i complexes (contenen major quantitat i diversitat d'aa). En general el seu valor biològic és
major que les proteïnes d’origen vegetal. Són, però, més difícils de digerir (tenen major nombre d’enllaços peptídics per trencar). Ex.
proteïnes animals : Ovoalbúmina, a la clara d’ou, Mioglobina i Miosina, als músculs, Col·lagen, als cartílags, ossos, etc.
 Proteïnes Vegetals: Tenen un menor valor biològic que les animals (no contenen tots els aa essencials), però una bona combinació
d’aliments vegetals ens assegura una aportació complerta d’ells).
Font excel·lent de proteïna són: les llavors com els cigrons, les mongetes..., els cereals, el blat de moro...
Ex. proteïnes vegetals: Hordeïna a civada, Gliadina i Glutenina, al blat...

HEMOGLOBINA/ES (HB)

 Les molècules d’Hb són proteïnes globulars de color vermellós formades per 4 cadenes d’aminoàcids. També les formen quatre
estructures que no són aa: 4 hemos (són els grups químics que donen el color vermell).
 Les Hb es troben en el citoplasma de les hematies (eritròcits o glòbuls vermells). La presència de les Hb dóna el color a aquestes
cèl·lules.
 tenen grups hemo com a grups prostètics (no són aa).
 Els grups hemo són ferroporfirines (porfirines amb un àtom de Fe oxidat en estat d’oxidació Fe++), que és on s’uneixen les molècules
d’O2 per a ser transportades (molècules d’ O2 no àtoms d’O)

 MOLÈCULES D’HB: FUNCIONS

o Transport de molècules d’O2 i de CO2 per la sang i amortir variacions del PH sanguini
o Les molècules d’O2 s’uneixen de forma reversible als ions Fe++ dels grups hemo. Les molècules d’oxihemoglobina (Hb amb O2)
transporten un màxim de 4 molècules d’O2. La molècula d’Hb amb O2 té un aspecte vermell intens (color sang arterial). Sense O2 o
amb menys (desoxihemoglobina) el color vermell és més fosc (color sang venosa).
o Les molècules de CO2 que viatgen amb les d’Hb no ho fa unides als ions Fe++ dels hemo sinó als grups amino terminals de les quatre
cadenes d’aminoàcids.
o La hemoglobina tipus HbA1 és la més comuna i es causant de la anèmia

MOLÈCULES DE BILIRUBINA
 Molècula de rebuig, Les molècules de mioglobina són proteïnes globulars de color vermellós amb una sola cadena d’aminoàcids i un
sol grup hemo. En el nostre cos es troben al citoplasma de les cèl·lules musculars (miòcits). Allí donen el color vermellós a aquestes
cèl·lules i en conseqüència als músculs.
 Funció: fixar molècules d’O2 dins els miòcits. Com en les Hb, el grup hemo de les molècules de Mb pot unir-se a una molècula
d’oxigen (O2) quan el seu àtom de ferro està en estat Fe++ .

COL·LAGEN/ ENS

 Les molècules de col·lagen (també se les denomina molècules de tropocol·lagen) pertanyen a una família de proteïnes fibroses (els
col·làgens). Tenen tres cadenes d’aa enroscades formant una triple hèlix. Es troben a la matriu extracel·lular dels teixits connectius
on s’associen formant fibres (estructures fibroses). Les molècules de col·lagen són blanquinosa i resistents a forces de tracció.

 Les 3 cadenes d'aminoàcids contenen dos aminoàcids proteics molt poc habituals en altres proteïnes animals: la hidroxiprolina i la
hidroxilisina (són aa proteics no comuns).

ALBÚMINES / L’ALBÚMINA HUMANA (SEROALBÚMINA)

 Les molècules de seroalbúmina humana són les més abundants en el plasma sanguini. Són globulars i estan constituïdes per 585 aa.
 Funcions de les seroalbúmines
o Transport pel plasma:
 d’hormones liposolubles
 d’àcids grassos lliures
 de bilirubina no conjugada.
 de molts fàrmacs i drogues
o Control del pH
o Manteniment de la pressió osmòtica de la sang o pressió oncòtica (veurem més endavant)

ANTICOSSOS, IMMUNOGLOBULINES (IG) O GAMMA GLOBULINES

 Són proteïnes plasmàtiques globulars formades majoritàriament per varies cadenes d’aminoàcids. L’estructura general de tots els
anticossos és molt semblant, però tenen una petita regió variable. Aquesta porció és la que s’uneix específicament a un antigen
particular. Existeixen 5 tipus bàsics d’immunoglobulines: IgG, IgM, IgA, IgD i IgE.