LES PROTEÏNES

1. COMPOSICIÓ DE LES PROTEÏNES: ELS AMINOÀCIDS

Molècules orgàniques formades per C, H, O i N. Tmb poden contenir sofre, fòsfor, ferro, coure, magnesi…

1.1. L’ESTRUCTURA DELS AMINOÀCIDS:

-PROTEÏNA: polímer d’aminoàcids. -AMINOÀCIDS: compostos orgànics de baix pes molecular que tenen un grup àcid o carboxil (-COOH) i un amino (NH 2).
-AMINOÀCIDS PRIMARIS: aminoàcids que constitueixen les proteïnes. Presenten aquests dos grups units al mateix carboni (C α)=C tipus α.Les altres dues
valències del C es saturen amb H i amb un grup variable anomenar radical R. Segons aquest es distingeixen diferents tipus d’aminoàcids primaris.
-AMINOÀCIDS ESSENCIALS: les que no poden sintetitzar. Les cèl·lules animals no són capaces de sintetitzar els 20 tipus d’aminoàcids. Ingerits en la dieta.
Tenim 8 d’aquests aminoàcids: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptòfan i valina.

1.2. PROPIETATS FÍSIQUES DELS AMINOÀCIDS: sòlids, cristal·lins, punt de fusió elevat i solubles en aigua.
-Tots (menys glicina) presenten el carboni α asimètric (4 radicals diferents).
-Presenten activitat òptica (capaços de desviar el pla de llum polaritzada que travessa una dissolució d’aminoàcids). Dextrogir o levogir.
-Configuració D (grup carboxil a dalt i el amino a la dreta) o configuració L (si es troba a l’esquerra).

1.3. PROPIETATS QUÍMIQUES DELS AMINOÀCIDS:

-Dissolució aquosa: es comporten com àcids i com bases(comportament amfòter). Grup àcid allibera protons i grup amino els capta. Forma dipolar iònica.
-Medi àcid (molts protons): grup carboxil capta aquests protons i deixa de comportar-se com àcid. Llavors aminoàcid base.
-Medi bàsic (pocs protons): grup amino allibera protons i deixa de comportar-se com base. Aminoàcid àcid.
-D’aquesta manera els aminoàcids mantenen el pH constant (efecte amortidor o tampó). pH on aminoàcid forma dipolar neutra, punt isoelèctric.

1.4. CLASSIFICACIÓ AMINOÀCIDS: segons el radical R que s’enllaça al C α poden ser:

-No polars o hidrofòbics: aminoàcids on el radical R és una cadena hidrocarbonada (alanina).
-Polars sense càrrega: aminoàcids on el radical R és una cadena on radicals formen enllaços d’H amb l’aigua. Més solubles (glicina i cisteïna).
-Polars amb càrrega negativa o àcids: el radical R presenta un grup àcid. L’àcid aspàrtic i el glutàmic.
-Polars amb càrrega positiva o bàsics: el radical R presenta un grup bàsic, grup amino. Lisina.

2. L’ENLLAÇ PEPTÍDIC
-Són els enllaços químics entre aminoàcids. I les cadenes que formen són els pèptids, tripèptid, oligopèptid (-10) o polipèptid (+10). És un enllaç covalent
que s’estableix entre el grup carboxil d’un aminoàcid i el grup amino del següent. Dona lloc al despreniment d’una molècula d’aigua.
-Comportament similar al del enllaç doble (certa rigidesa que immobilitza en un pla els àtoms que el formen). La cadena només podrà girar en els enllaços
del C. Cadenes peptídiques diverses funcions en la natura. Com hormones, antibiòtics i toxines formades per pèptids.

3. ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES:

-PROTEÏNA: polipèptid constituït per més de 50 aminoàcids (pes superior a 5000 daltons). En l’estructura de les proteïnes, es diferencien 4 nivells:

3.1. ESTRUCTURA PRIMÀRIA: seqüència d’aminoàcids de la proteïna. Informa dels aminoàcids que la constitueixen i l’ordre d’unió. El 1er aminoàcid té el
grup amino lliure (extrem N-inicial). L’últim té el grup carboxil lliure (C-terminal). Seqüència numerant aminoàcids des de l’extrem amino fins al carboxil.

3.2. ESTRUCTURA SECUNDÀRIA: disposició en l’espai de l’estructura primària. Depèn del nombre d’enllaços d’H que presenta. Depèn dels aminoàcids que
la formen i de les condicions de tensió de temperatura en què es troba. Tipus d’estructura secundària:
-α-Hèlix: estructura primària s’enrotlla helicoïdalment sobre si mateixa. Degut a la formació d’enllaços d’H entre l’O del -CO- d’un aminoàcid i l’H del -NH-
del 4t aminoàcid. La formació d’aquests enllaços fa que tots els oxigen del grup carboxil quedin orientats en la mateixa direcció, mentre que els H dels
amino en direcció contrària. Es forma una hèlix que presenta 3,6 aminoàcids per volta. α-ceratina.
-Hèlix del col·lagen: disposició en hèlix espacial, més allargada a causa de la prolina i hidroxiprolina. Els radicals d’aquests aminoàcids tenen una estructura
que dificulta els enllaços d’H, per això es forma una hèlix més estesa, 3 aminoàcids per volta. L’estabilitat és deguda a l’associació de 3 hèlix (superhèlix).
S’uneixen amb enllaços covalents i febles de tipus pont d’H.
-Conformació-β: no formen hèlix, sinó cadena estesa en zig-zag, a causa de la manca d’enllaços d’H. Si aquesta cadena es replega, es poden establir els
enllaços d’H entre els segments, ara propers. Dona lloc a làmina en ziga-zaga, estable (làmina plegada). La β-ceratina de ka seda o fibroïna.

3.3. ESTRUCTURA TERCIÀRIA: disposició en l’espai que presenta l’estructura secundària quan es plega sobre si mateixa i origina una conformació globular.
Radicals polars interior i apolars exterior. Això facilita que proteïnes globulars siguin solubles. Possibilita funcions de transport, enzimàtiques, hormonals…
Conformacions globulars estables gràcies enllaços entre radicals R dels aminoàcids.
-ENLLAÇ FORT: enllaç disulfur. -ENLLAÇ FEBLE: enllaç d’H, interaccions iòniques, forces de Van der Waals i interaccions hidròfobes.
Amb aquesta estructura, la cadena als trams rectes presenta estructura secundària de tipus α-hèlix o de conformació β. Als colzes, no estructura precisa.
-Dominis estructurals: combinacions estables, compactes i d’aspecte globular. Combinacions α-hèlix i conformació β repetides en la mateixa proteïna.
-Proteïnes filamentoses: les que no arriben a formar estructures terciàries i mantenen l’estructura secundària allargada. Insolubles en aigua i dissolucions
salines, idònies per funcions esquelètiques. Col·lagen dels ossos, ungles, banyes, la α-ceratina del pèl, plomes…

3.4. ESTRUCTURA QUATERNÀRIA: proteïnes constituïdes per 2 o més cadenes polipeptídiques amb estructura terciària unides per enllaços febles. Cada
cadena s’anomena protòmer. Segons els protòmers que s’associen, s’anomenen dímers (hexocinasa), tetràmers (hemoglobina), pentàmers (RNA-
polimerasa) i polímers (gran nombre de protòmers).

4. PROPIETATS PROTEÏNES: depenen dels seus radicals R.

4.1. SOLUBILITAT: deguda a la proporció més alta d’aminoàcids amb radials polars que d’aminoàcids amb radicals apolars. Augmenta en les dissolucions
salines diluïdes, els ions salins s’apropen als radicals polars i augmenten la seva polaritat, però disminueix en dissolucions salines concentrades, que els
ions salins competeixen amb els radicals polars per les molècules d’aigua. Proteïnes globulars elevat pes molecular, quan dissolen, dispersions col·loidals.
4.2. DESNATURALITZACIÓ: pèrdua de l’estructura terciària i tmb de la secundària, per causa del trencament dels enllaços que els constitueixen. Pot ser
produïda per canvis de pH, variacions de T, alteracions de la concentració salina del medi o per agitació molecular.
Quan es desnaturalitza adopta una conformació filamentosa i precipita. Perquè la capa de molècules d’aigua ja no recobreix totalment les molècules
proteiques, aquestes tendeixen a unir-se i donen lloc a grans condensacions que precipiten. No poden fer funcions enzimàtiques, transport o hormonal.
No afecta els enllaços peptídics, si es torna a les condicions normals algunes proteïnes poden recuperar la conformació inicial. Renaturalització. La llet
(caseïna), ou (ovoalbúmina), cabells (permanent).

4.3. ESPECIFICITAT: PROTEÏNES HOMÒLOGUES: mateixa funció. Estructura similar. PROTEÏNES ESPECÍFIQUES: funcions específiques.

4.4. CAPACITAT AMORTIDORA: comportament amfòter, és a dir, poden comportar-se com un àcid i alliberar protons o com una base i alliberar hidroxils.
Les proteïnes dissoltes tendeixen a neutralitzar les variacions del pH del medi (dissolucions amortidores o tampó).

5. CLASSIFICACIÓ PROTEÏNES:

5.1. HOLOPROTEÏNES: constituïdes exclusivament per aminoàcids.

-Proteïnes filamentoses: insolubles en aigua i es troben en els animals.
-COL·LÀGENS: teixits conjuntius, cartilaginosos, tegumentaris i ossis.
-α-QUERATINES: en formacions epidèrmiques: cabells, ungles, llana, banyes, peülles, plomes…
-ELASTINES: en tendons i vasos sanguinis.
-β-QUERATINES O FIBROÏNES: en els fils de seda.
-Proteïnes globulars: solubles en aigua i dissolucions salines.
-PROTAMINES: solubles en aigua. Associades al DNA en els espermatozoides dels animals.
-HISTONES: solubles en aigua. Associades al DNA del nucli (tret del espermatozoide).
-PROLAMINES: insolubles en aigua. Es troben en llavors vegetals (zeïna del blat de moro, gliadina del blat i hordeïna de l’ordi).
-GLUTELINES: insolubles en aigua, però solubles en àcid i bases diluïdes. Oryzenina de l’arròs i glutenina del blat.
-ALBÚMINES: solubles en aigua. Seroalbúmina de la sang, ovoalbúmina de l’ou i la lactoalbúmina de la llet.
-GLOBULINES: solubles en dissolucions salines. Ovoglobulina de l’ou, lactoglobulina de la llet i seroglobulines de la sang.

5.2. HETEROPROTEÏNES: a més d’aminoàcids presenten algun altre tipus de molècula, grup prostètic.
1. Cromoproteïnes: grup prostètic una substancia amb color (pigment). Segons la naturalesa del grup, es divideixen en:
-PIGMENTS PORFIRÍNICS: tenen com a grup prostètic una porfirina (anell tetrapirròlic, al centre un catió metàl·lic). Si el catió és ferro, grup hemo.
-PIGMENTS NO PORFIRÍNICS: grup prostètic diferent a la porfirina. L’hemocianina (pigment respiratori conté coure).
2. Glicoproteïnes: heteroproteïnes que el grup prostètic és una molècula de glúcids. Per exemple:
-Hormona estimulant de fol·licle i l’estimulant de la tiroide.
-PROTEOGLICANS: als líquids sinovials i que constitueixen tendons, ossos i cartílags.
-GLICOPROTEINES SANGUÍNIES: protrombina.
-Immunoglobulines.
-GLICOPROTEINES: de les membranes cel·lulars.
-ENZIMS: ribonucleases.
3. Lipoproteïnes: a l’estructura de les membranes citoplasmàtiques. Les sanguínies són hidrosolubles i s’encarreguen de transportar lípids pel flux
circulatori des del lloc on s’absorbeixen, l’intestí, fins els teixits de destinació.
4. Fosfoproteïnes: l’àcid fosfòric com a grup prostètic. Caseïna (llet) i vitel·lina (rovell dels ous).
5. Nucleoproteïnes: àcid nucleic com a grup prostètic. Són les associacions d’histones o protamines amb molècules d’àcids desoxiribonucleics que formen
fibres de cromatina del nucli cel·lular.

6. FUNCIONS PROTEÏNES:
-ESTRUCTURAL: a nivell cel·lular les glicoproteïnes de les membranes plasmàtiques. A nivell histològic, les queratines, l’elastina i el col·lagen.
-DE TRANSPORT: a nivell cel·lular les permeases (regulen pas de molècules a través de la membrana cel·lular). A nivell pluricel·lular, pigments respiratoris
(fan el transport de l’O per la sang), la seroalbúmina (transporta subs per la sang) i lipoproteïnes (transport lípids per la sang).
-DE RESERVA: ovoalbúmina, la caseïna, la zeïna i la gliadina.
-ENZIMÀTICA: enzims proteïnes amb acció biocatalitzadora, afavoreixen les reaccions bioquímiques. Funció més important. Maltasa, lipasa, tripsina…
-HORMONAL: hormones substàncies transportades pel medi intern de l’organisme. Insulina, tiroxina, hormona del creixement…
-CONTRÀCTIL: flagel·lina del flagel bacterià (permet mobilitat cel·lular). Actina i miosina (contracció i relaxació de les fibres musculars).
-DE DEFENSA: les immunoglobulines. S’associen a les substàncies estranyes que penetren a l’organisme i les neutralitzen. Els antibiòtics.
-HOMEOSTÀTICA: proteïnes sanguínies participen en la regulació del pH gràcies a la capacitat amortidora. Trombina i fibrinogen (coagulació de la sang).