L'ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES
ESTRUCTURA PRIMÀRIA
És la seqüència d'aminoàcids de la proteïna. Informa dels
aminoàcids que la constitueixen i de l'ordre en què s'han unit.
Totes les proteïnes tenen un primer aminoàcid que l'anomenem
N-inicial el i el qual es reconeix perquè té el grup amino lliure (-
NH2), i un últim aminoàcid que l'anomenem C-terminal i el
reconeixem perquè té el grup carboxil lliure (-COOH)
ESTRUCTURA SECUNDÀRIA
És la disposició en l'espai de l'estructura primària. El tipus d'estructura secundària que
presenta una cadena polipeptída depèn dels aminoàcids que la formen, de les
condicions de tensió i de la temperatura en què es troba.
A mesura que els aminoàcids van sent enllaçats durant la síntesi de les proteïnes la
cadena adquireix una disposició o una altra.
S'en coneixen 3 tipus:
Estructura en hèlix-alfa
Es forma quan l'estructura primària s'enrotlla helicoidalment sobre ella mateixa, a causa
de la formació d'enllaços d'hidrogen entre l'oxigen del -CO- d'un aminoàcid i l'hidrogen
del -NH- del quart aminoàcid que el segueix.
La formació d'aquests enllaços d'hidrogen fa que tots els oxígens dels grups -CO-
quedin orientats en la mateixa direcció i que tots els hidrògens dels grups -NH-
s'orienten en la direcció contrària. Es forma una hèlix que presenta 3,6 aminoàcids per
volta.
Exemple: La alfa- ceratina.
Estructura de l'hèlix del col·lagen
La cadena polipeptídica de la proteïna col·lagen té una disposició en hèlix especial, una
mica més allargada que l'hèlix-alfa a causa de l'abundància de prolina i hidroxiprolina.
Els radicals d'aquests aminoàcids presenta una hèlix més estesa que l'hèlix-alfa, la quan
només presenta 3 aminoàcids per volta.
L'estabilitat de l'hèlix de col·lagen és deguda a l'associació de 3 hèlixs, que originen una
superhèlix o molècula completa de col·lagen. Aquestes s'uneixen per mitjà d'enllaços
covalents i febles de tipus pont d'hidrogen.
Estructura en conformació-B
En la conformació-B els aminoàcids no formen una hèlix, sinó una cadena estesa en
forma de zig-zag a causa de la manca d'enllaços d'hidrogen entre els aminoàcids
pròxims.
Si aquesta cadena es replega, es poden establir enllaços d'hidrogen entre els segments,
abans distants, que ara han quedat propers. Aixó dona lloc a la làmina en zig-zaga molt
estable, anomenada làmina plegada.
L'estructura també es pot formar entre dues o més cadenes polipeptídiques diferents.
 L'ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES
ESTRUCTURA TERCIÀRIA
És la disposició en l'espai que presenta l'estructura secundària quan es
plega sobre ella mateixa i origina una conformació globular. Els radicals
apolars se situen a l'interior i els polars a l'exterior. Això facilita que
algunes proteïnes globulars siguin solubles en aigua i dissolucions
salines. La qualitat possibilita que moltes duguin a terme funcions de
transport, enzimàtiques, hormonals...
Hi ha diversos tipus d'enllaços:
Un de fort de tipus covalent Pont disulfur
I uns de febles com els enllaços d'hidrogen, les forces de Van der
Waals, les interaccions iòniques i les interaccions hidròfobes.
En una proteïna amb estructura terciària als trams rectes la cadena
polipeptídica generalment presenta una estructura secundària de tipus
hèlix-alfa o de conformació-B. En canvi, als colzes o girs no presenten
cap estructura precisa.
ESTRUCTURA QUATERNÀRIA
És la disposició en l'espai de l'estructura primària. El tipus d'estructura secundària que
presenta una cadena polipeptída depèn dels aminoàcids que la formen, de les
condicions de tensió i de la temperatura en què es troba.
A mesura que els aminoàcids van sent enllaçats durant la síntesi de les proteïnes la
cadena adquireix una disposició o una altra.
S'en coneixen 3 tipus:
EnÉs la que presenten les proteïnes construïdes per 2 o
més cadenes polipeptídiques amb estructura terciària
unides per mitjà d'enllaços febles. Cada una d'aquestes
cadenes es diu protòmer.
Segons el nombre de pròtomes que s'associen, aquestes
proteïnes s'anomenen dímers:
L'hexocinasa: Tetràmers
L'hemoglobina: Pantàmers
IRNA-polimerasa: Polímers