LES PROTEÏNES T.

4
COMPOSICIÓ DE LES PROTEÏNES: ELS AMINOÀCIDS
Les proteïnes son molècules organiques formades per carboni, hidrogen, oxigen i nitrogen.

Són fonamentals per la seva abundancia i per la seva varietat de funcions. Solen ser molècules
molt grans, fromades per la unió d’entre 100 i 300 unitats anomenades aminoàcids.

L’ESTRUCTURA DELS AMINOÀCIDS

Una proteína es pot definir com un polímer d’aminoàcids. ELs aminoàcids són compostos
orgànics de baix per molecular que tenen un grup àcid (-COOH) i un grut amino (-NH2).

Els aminoàcids primaris son els que constitueixen les proteïnes. Presenten units al carboni α:

- el grup àcid
- el grup amino
- un àtom de H
- i un grup variable anomenat radical R.

Les cèl·lules animals no són capaces de crear/sintetitzar els 20 tipus d’aminoàcids existents. Els
que no es poden, s’anomenen aminoàcids essencials i s’han d’ingerir amb la dieta. Són 8:

- Isoleucina
- Leucina
- Lisina
- Metionina
- Fenilalanina
- Treonina
- Triptòfan
- Valina

Els símbols dels vint aminoàcids primaria es formen amb les tres primeres llestres dels seus
noms en anglès: Gly:glicina, Ala:alanina.

PROPIETATS FÍSIQUES DELS AMINOÀCIDS:

Tots els aminoàcids menys la Glicina, presenten el carboni α asimètric ja que està enllaçat a tot
de radicals diferents.

A causa d’això presenten activitat òptica (poden desviar el pla de llum que atravessa una
dissolució d’aminoàcids) si el desvien cap a la dreta s’anomena Dextrogir i si ho fan cap a
l’esquerra Levogir
Un aminoàcid té configuració D si quan es disposa a l’espai
mirant que el grup carbonil estigui adalt, el grup amino està a la
dreta. Mentre que si el grup animo es col·loca a la esquerra té
configuració L.

PROPIETATS QUÍMIQUES DELS AMINOÀCIDS:

En dissolució aquosa, els aminoàcids es comporten a la vegada com a àcids i com a bases, la
qual cosa s’anomena comportament amfòter. El grup àcid allibera protons i el grup amino
capta protons. Així formen una forma dipolar iònica.

En un medi àcid (amb molts protons H) el grup amino capta protons i l’aminoàcid es comporta
com una base.

Es un medi bàsic (pocs protons H) el grup carboxil allibera protons i l’aminoàcid es comporta
com un àcid.

El PH en el qual un aminoàcid tendeix a adoptar una forma dipolar neutra s’anomena punt
isoelèctric. El medi pot ser base o àcid segons quin és el punt isoelèctric. (en la majoria de
casos és 7).

Numero més gran: menys àcid. Numero més petit: més àcid

D’aquesta manera els aminoàcids mantenen constant el PH del medi (efecte tampó).

PROPIETATS GENERALS:

- Són sòlids
- Cristal·lins
- Solubles en aigua
- Punt de fusió elevat
- Activitat òptica
LA CLASSIFICACIÓ DELS AMINOÀCIDS:

Segons el radical R de l’aminoàcid es poden classificar en:

- Aminoàcids no polars o hidrofòbics: El radicar R és una cadena hidrocarbonada.

- Aminoàcids polars sense càrrega: El radical R és una cadena amb radicals que formen
enllaços d’hidrogen. Sol ser una cadena hidrocarbonada curta amb grups polars.

- Aminoàcids polars amb càrrega negativa: El radical R presenta un grup àcid.

- Aminoàcids polars amb càrrega positiva: El radical R presenta un grup amino.

L’ENLLAÇ PEPTÍDIC:
Els enllaços químics entre aminoàcids s’anomenen enllaços peptídics, i les cadenes que formen
s’anomenen pèptids. Quan els aminpàcids enllaçats:

- són dos s’anomena dipèptid,

- si són tres s’anomena tripèptid
- si en són menys de deu s’anomena oligopèptid
- si són més de deu s’anomenen polipèptid.

L’enllaç peptídic té un comportament similar al d’un enllaç doble, és a dir, presenta certa
rigidesa que immobilitza els àtoms que el formen. Així la cadena d’aminoàcids nomès pot girar
els enllaços del carboni.

L’ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES:

La disposició de les proteïnes a l’espai. En l’estructura de les proteïnes, es diferencien quatre
nivells: estructura primària, estructura secundària, estructura terciària i estructura
quaternària.

En condicions de temperatura i PH normals poseeixen una conformació solament.

ESTRUCTURA PRIMÀRIA:

Totes les proteïnes en tenen. L’estrucutra primària és la seqüència d’aminoàcids de la

proteïna. Informa dels aminoàcids que la construeixen i de l’ordre en que estan.

El primer aminoàcid té un grup amino lliure, anomenat extrem N-inicial de la prtoteïna. L’últim
aminoàcid es reconeix perquè té el grup carboxil lliure, anomenat extrem C-terminal de la
proteïna.

El radical R dels aminoàcids no participa en l’estructura primària. Nomès ho fan el grup amino i
el grup carboxil.

Si perd l’estrucutra=perd la funció. (eritròcits en forma de falç)

ESTRUCTURA SECUNDÀRIA:

L’estructura secundària és la dosposició en l’espai de l’estructura primària. Se’n coneixen tres

tipus: la α-hèlix, l’hèlix de col·lagen i la conformació- β.

El tipus d’estructura secundària que presenta una cadena polipeptídica depèn del nombre
d’enllaços d’hidrogen que presenta. Vol dir que depèn dels aminoàcids que el formen i de les
condicions de tensió i temperatura. A mesura que els aminoàcids van sent enllaçats gràcies a la
capacitat de gir dels enllaços d’hidrogen poden agafar una disposició o una altra.

1. L’estructura secundària en α-hèlix:

Es forma quan l’estructura primària s’enrotlla helicoïdalment sobre si mateixa.
 Es forma entre els enllaços d’hidrogen entre l’oxigen del –CO- d’un aminoàcid i
l’hidrogen del –NH-. Els –CO- i els –NH- queden en direcció contrària formant una hèlix
de 3,6 aminoàcids per volta.
La metionina sol tenir aquesta estructura. Un exemple és l’ α-queratina (del cabell).

2. L’estructura secundària de l’hèlix del col·lagen:

És més estirada que α-hèlix perquè té molta prolina i hidroxiprolina. Els radicals dels
aminoàcids no permeten que es formin enllaços d’hidrogen (per això és més estesa).
Només 3 aminoàcids per volta.
S’ajunten tres hèlix per enllaços covalents i ponts d’hidrogen formant una molècula de
col·lagen o super hèlix. Desprès d’això s’ajunten en fibril·les que més tard s’ajunten en
fibres de col·lagen.
La valina sol tenir aquesta estructura, està present a tots els organismes pluricel·lulars.

3. L’estructura secundària per conformació- β:

No es forma una hèlix, sinó una cadena estesa en forma de zig-zag perquè no hi ha
enllaços d’hidrogen entre els aminoàcids. Si es replega es poden establir alguns
enllaços d’hidrogen fent que quedi com una làmina anomenada làmina plegada.
Un exemple és la seda o la fibroïna. I la tela d’aranya.

ESTRUCTURA TERCIÀRIA:

És la disposició definitiva de la proteïna. És la disposició en l’espai que presenta l’estructura

secundària quan es plega sobre si mateixa i fa unes conformacions que poden ser:

- Globulars
- Fibroses

Aquesta té dos tipus d’enllaços:

- Forts: Ponts disulfur.

- Febles: Enllaços d’hidrogen, forces de Van der Waals, interaccions iòniques i
interaccions hidròfobes.

La seva funcionalitat depèn de la seqüència correcta dels aminoàcids i de la conformació

corresponent. Si es perd la forma pot perdre la seva funció.

1. PROTEÏNES GLOBULARS:

Presenten una forma més o menys esfèrica. Són solubles en aigua i en solucions salines.
Aquesta forma la mantenen gràcies a que la cadena polipeptídica es replega fortament degut a
la interacció entre els grups R dels diferents aminoàcids donant lloc a formes globulars
compactes.

En aquesta conformació els grups apolars es situen a l’interior de la cadena i els grups polars a
l’exterior per això són més solubles.
 2. PROTEÏNES FIBROSES:

És més simple que la globular. És una estructura secundària que no es replega i dona una
forma allargada i enrotllada al llarg del eix.

La seva funció és estructural, són insolubles en aigua i dissolucions salines. Els grups polars i
apolar estan en contacte amb l’exterior.

Exemple:

- Quan escalfem el cabell es trenquen els ponts d’hidrogen per això s’allisa però quan el
rentem torna la seva forma.
- Col·lagen dels ossos
- Fil de seda
- Teranyines

ESTRUCTURA QUATERNÀRIA:

És la que presenten les proteïnes fetes per dues o més cadenes polipeptídiques amb
estructura terciària unides per enllaços febles.

Aquestes cadenes polipeptídiques s’anomenen protòmer.

Segons el nombre de protòmer s’anomenen:

- Trimer: col·lagen
- Dímer: hexocinasa
- Tetràmer: hemoglobina
- Pentàmer: RNA-polimerasa
- Polímer: molts protòmer.

PROPIETATAS DE LES PROTEÏNES:

Depenen del radical R:

1. SOLUBILITAT:

Es deguda a la proporció més alta d’aminoàcids amb radicals R polars.

Augmenta en dissolucions salines diluïdes, ja que els ions salins s’apropen als radicals polars i
augmenten la seva polaritat.

Disminueix en dissolucions salines concentrades ja que els ions salins s’allunyen dels radicals
polars.

Els canvis de PH influeixen en la solubilitat perquè modifiquen el grau de ionització dels

radicals polars.

Les proteïnes globulars tenen més pes molecular i quan es dissolen formen dispersions
col·loïdals.

Si no solubilitzen precipiten.
 2. DESNATURALITZACIÓ:

Pèrdua de l’estructura secundària, terciària i quaternària a causa del trencament d’enllaços

que les formen. Aquesta pèrdua es forma per canvis de PH, variacions de temperatura,
alteracions en la concentració salina del medi o la agitació molecular.

SI es desnaturalitza i adopta estructura filamentosa precipita.

Pot ser reversible o irreversible. Si és reversible: tornen a tenir la seva forma s’anomena
renaturalització.

3. L’ESPECIFICITAT:

Les proteïnes que interactuen amb altres molècules tenen estructura tridimensional i uns
aminoàcids específics en llocs determinats que detecten i diferencien molècules. Poden fer
control fisiològic precís. Poden ser hormones peptídiques com la insulina, els anticossos...

Les que són de diferents espècies però fan la mateixa funció s’anomenen proteïnes
homòlogues i presenten una estructura similar. També hi ha proteïnes específiques d’una
espècie.

4. CAPACITAT AMORTIDORA:

Les proteïnes en dissolució aquosa, al estar constituïdes per aminoàcids també tenen
comportament amfòter. Poden comportar-se com un àcid al alliberar protons H+ o comportar-
se com una base i alliberar hidroxils OH-. Aixì regulen el PH del medi fent de tampó.

CLASSIFICACIÓ DE LES PROTEÏNES:

Holoproteïnes si estan constituïdes només per aminoàcids

Heteroproteïnes si estan constituïdes per també altre tipus de molècules. (aquesta altra
molècula rep el nom de grup prostètic)

1. HOLOPROTEÏNES:

1.1 PROTEÏNES FILAMENTOSES: son insolubles en aigua i es troben en els animals.

- Col·làgens: Es troben en teixits conjuntius, cartilaginosos, tegumentaris i ossis.

- α-queratines: ES troben en formacions epidèrmiques (cabells, llana...).
- Elastines: Tendons i vasos sanguinis.
- β-queratines/fibroïnes: es troben en els fils de seda.
- Miosines: contracció muscular.

1.2 PROTEÏNES GLOBULARS: Són solubles en aigua i dissolucions salines.

- Protamines: Solubles en aigua. Es troben al DNA dels espermatozoides dels animals

Permeten l’empaquetament de DNA.
- Histones Solubles en aigua. Associades al DNA del nucli menys en els espermatozoides.
Regulació genètica.
- Prolamines: Insolubles en aigua. En llavors vegetal, com el blat de moro.
- Glutelines: Insolubles en aigua, però solubles en àcids i bases diluïdes. Glutenina del
blat.
 - Albúmines: Solubles en aigua. L’ovoalbúmina de l’ou. Proteïnes grans.
- Globulines: Solubles en dissolucions salines. L’ovoglobulina de l’ou. Proteïna molt gran.

2-HETEROPROTEÏNES:

Part proteica+ grup prostètic. Segons el grup prostètic es poden classificar en:

2.1 CROMOPORTEÏNES: Grup prostètic: pigments.

2.1.-Pigments porfirínics: Grup prostètic: porfirina. És una molècula que al

centre té un catió metàl·lic. Si es tracta del Ferro la porfirina s’anomena: grup
hemo. (hemoglobina que transporta oxigen per la sang, mioglobina en els
músculs).

2.1.2-Pigments no porfirínics: Grup prostètic: diferents porfirina. Hemocianina

pigment respiratori que conté coure en crustacis.

2.2-GLICOPROTEÏNES: Grup prostètic: molècules de glúcids:

2.2.1-Glicoproteïnes de les membranes cel·lulars.

2.2.2-Immunoglobulines.

2.2.3-Proteoglicans.

2.3-LIPOPROTEÏNES: Grup prostètic: àcid gras. Estructura de les membranes

citoplasmàtiques. Lipoproteïnes sanguínies que transporten lípids per la sang.

2.4-FOSFOPROTÏNES: Grup prostètic: àcid fosfòric. La caseïna que es troba a la llet.

2.5-NUCLEOPROTEÏNES: Grup prostètic: àcid nucleic. Associacions d’histones.

FUNCIONS DE LES PROTEÏNES:

1-FUNCIÓ ESTRUCTURAL:

A nivell cel·lular Glicoproteïnes de les Cilis i flagels Histones

membranes
plasmàtiques
A nivell histològic Queratines Elastina Col·lagen

2-FUNCIÓ DE TRANSPORT:

A nivell cel·lular Permeases

A nivell Pigments Seroalbúmina Transferrina Lipoproteïnes
pluricel·lular respiratoris

3-FUNCIÓ DE RESERVA:

-Ovoalbúmina de la clara de l’ou

-Caseïna de la llet
4-FUNCIÓ ENZIMÀTICA:

És la funció més important. Els enzims són proteïnes que tenen acció biocatalitzadora,
afavoreixen les reaccions bioquímiques. Molts enzims, un miler:

-Maltasa

-Lipasa

-Tripsina

-Ribonucleasa

-Catalasa

5-FUNCIÓ HORMONAL:

Les hormones són substàncies generalment transportades pel medi intern de l’organisme,
actuen sobre determinades cèl·lules.

-Insulina del pàncrees

-Hormona del creixement

6-FUNCIÓ CONTRÀCTIL:

A nivell cel·lular Flagel·lina

A nivell histològic Actina Miosina

7-FUNCIÓ DE DEFENSA:

Immunoglobulines que són els anticossos. S’associen a cossos estranys que penetren
l’organisme i neutralitzar-les. Antibiòtics.

8-FUNCIÓ HOMEOSTÀTICA:

Participen en la regulació del PH gràcies a la capacitat amortidora que tenen.

-Trombina

-Fibrinogen que coagulen la sang.

ELS ÀCIDS NUCLEICS T.5
COMPOSICIÓ QUÍMICA DELS ÀCIDS NUCLEICS:
Polímers formats per la unió de molts nucleòtids. Tenen caràcter àcid i es troben a l’interior del
nucli de les cèl·lules eucariotes.

Cada nucleòtid està format per:

- Àcid fosfòric: Enllaçat al carboni 5 de la pentosa

- Pentosa: Hi ha dos tipus, La RIBOSA per ARN i la DESOXIRIBOSA per ADN
- Base nitrogenada. Poden ser:
o Púriques: Adenina, Guanina
o Pirimidíniques: Citosina, Tinina/Uracil

Si un nucleòtid no té àcid fosfòric s’anomena Nucleòsid.

NUCLEÒTIDS:

Unió de base nitrogenada, àcid fosfòric i pentosa. L’àcid fosfòric està enllaçat al carboni 5 de la
pentosa mitjançant un enllaç fosfoèster.

Tenen un fort caràcter àcid a causa de que el grup fosfat s’ionitza.

ELS NUCLEÒTIDS LLIURES:

1- ADENOSINA-TRIFOSFAT(ATP): Nucleòtid format per adenosina, ribosa i tres grups

fosfats. L’ATP en les cèl·lules fa de portador d’energia perquè el trencament del
enllaços dels seus grups fosfats allibera energia.
2- AMP CÍCLIC: Es cicle i actua de missatger secundari.
3- NAD,NADP,FAD,FMN: Hi ha nucleòtids que actuen en reaccions d’oxidació o de
reducció de substàncies. Van entre una forma reduïda (captar electrons) i una forma
oxidada (donar electrons).
El NAD, NADP transporten electrons. Oxidades són NAD+, NADP+ i reduïdes són NADH,
NADPH.
El FAD, FMN fan de coenzims: molècules complexes que el nostre organisme no pot
sintetitzar. Molts d’ells han de ser ingerits en la dieta.
4- COENZIM A:Es important en algunes reaccions. Síntesi d’àcids grassos.

IGUALTAT DE CHARGAFF:

Al ser doble cadena d’ADN, hi ha les mateixes bases púriques que pirimidíniques.
ELS ÀCIDS NUCLEICS:

Són polímers de nucleòtids. Presentem dos extrems, l’extrem 5’, on hi ha

un grup fosfat unit al carboni 5 del primer nucleòtid. I l’extrem 3’ on hi
ha un radical hidroxil unit al carboni de l’últim nucleòtid.

Els àcids nucleics se sintetitzen des de l’extrem 5’ a l’extrem 3’. Això

passa perquè no hi ha cap enzim que faciliti afegir nucleòtids a l’extrem
5’ però si al 3’.

L’enllaç entre el radical OH del carboni 3’ de l’últim nucleòtid i el radical

fosfat del carboni 5’ del següent nucleòtid s’anomena enllaç fosfodièster.

ÀCID DESOXIRIBONUCLEIC:
L’àcid desoxiribonucleic o DNA (nucleòtids de desoxiribosa amb bases tinina, adenina, guanina
i citosina) és la molècula que emmagatzema la informació biològica que es transmet de
progenitors a descendents. Diferents estructures i diferents llocs a la cèl·lula:

- DNA de cèl·lules eucariotes

- DNA nucleolar
- DNA de mitocondris i cloroplasts: Similar al de les cèl·lules bacterianes.
- DNA de cèl·lules bacterianes
- DNA de virus

L’ESTRUCTURA PRIMÀRIA DEL DNA:

És la seqüència de nucleòtids d’una sola cadena. S’hi poden distingir un esquelet de

fosfopolidesoxiriboses i una seqüència de bases nitrogenades.

El nombre de filaments diferents de DNA que es pot formar combinant de forma diferent els
quatre tipus de nucleòtids. A través de la seqüència de nucleòtids també es possible
emmagatzemar una determinada informació, anomenat missatge biològic o informació
genètica.

Les bases de les dues cadenes es mantenen unides per ponts d’hidrogen. El nombre d’aquests
ponts depèn de la complementarietat de les bases. (Per A,T són 2 ponts d’hidrogen. Per G,C
són 3 ponts d’hidrogen)

L’ESTRUCTURA SECUNDÀRIA DEL DNA:

L’estructura secundària del DNA és la disposició en l’espai de les dues cadenes en doble hèlix
amb les bases nitrogenades enfrontades i unides amb enllaços d’hidrogen.

- La densitat de les dispersions aquoses del DNA és gran. Les cadenes de DNA s’agrupen
entre elles a través dels ponts d’hidrogen entre els grups –NH2,-CO- i –NH- de les
seves bases nitrogenades.
- Tots els DNA tenen tantes molècules d’adenina com de tinina i tantes de citosina com
de guanina.
Nr. Molec. Adenina/Nr. Molec. Tinina=1
Nr. Molec. Guanina/Nr. Molec. Citosina=1
- L’àcid desoxiribonucleic tenia una estructura fibril·lar de 2nm de diàmetre.
EL MODEL DE WATSON I CRICK

Diu que el DNA està format per dues cadenes de molts nucleòtids que:

- Son antiparal·leles: Les dues cadenes tenen els enllaços 5’-3’ orientats en sentits
diferents.
- Són complementàries: Les dues cadenes no són iguals, sinó que, si en una, per
exemple, hi ha tinina en l’altra al mateix nivell hi ha adenina.
- Dextrogira: L’estructura gira a la dreta a mesura que avança.
- Plectonímica: Per separar les dues cadenes cal girar-ne una respecte l’altra.

L’estabilitat de la doble hèlix de DNA és deguda als ponts d’hidrogen entre les bases
complementàries.

Aquests enllaços provoquen que les bases nitrogenades es disposin cap a l’interior de la doble
hèlix al contrari que els grups fosfats i les pentoses que queden a l’exterior. A causa de la
ionització d’aquests últims, els àcids nucleics tenen caràcter àcid s’anomenen com polianions.

Se desnaturalitza a uns 100 C i es renaturalitza a uns 65 C.

L’ESTRCUTURA TERCIÀRIA DEL DNA:

Les molècules de DNA circular com ara el DNA bacterià o el mitocondrial tenen aquesta
estructura terciària que consisteix en que la fibra de 20 Armstrong es retorça sobre si mateixa
formant una super hèlix anomenada DNA superenrotllat. Així poden reduir la longitud del DNA
i facilitar la duplicació.

ELS NIVELLS D’EMPAQUETAMENT:

EL DNA s’empaqueta sobre unes proteïnes anomenades histones (menys en els

espermatozoides que s’enrotllen en les protamines). Els diferents nivells d’empaquetament
son:

1- Primer nivell: Fibra de cromatina de 100 Armstrong o collaret de perles.

2- Segon nivell: Fibra de cromatina de 300 Armstrong o solenoide.
3- Tercer nivell: Dominis en forma de bucle
4- Nivells superiors d’empaquetament.

FIBRA DE CROMATINA DE 100 AMSTRONG (PRIMER NIVELL):

Està constituïda per partícules de 100 Armstrong de diàmetre anomenades nucleosomes. Cada
nucleosoma està format per 8 histones (de diferents tipus) i per una fibra de DNA de 20
Armstrong de 200 parells de bases de longitud.

El DNA que hi ha entre octàmer i octàmer rep el nom de DNA espaiador.

La fibra de 100 Armstrong també rep el nom de filament nucleosòmic o nucleofilament.

FIBRA DE CROMATINA DE 300 ARMSTRONG (SEGON
NIVELL):

Es forma per l’enrotllament de la fibra de 100 Armstrong.

Les histones s’agrupen entre si formant la fibra de 300. Hi
ha uns 6 nucleosomes per volta, això fa que s’escurci 5
vegades més. Ja es poden formar cromosomes.

DOMINIS EN FORMA DE BUCLE:

En els cromosomes la fibra de 300A forma bucles

d’entre 20.000 i 70.000 parells de bases de longitud
que s’enganxen a un eix proteic anomenat bastida
proteica del cromosoma. Formada per proteïnes no
històniques.

NIVELLS SUPERIORS D’EMPAQUETAMENT:

No se sap bé quins son. El grau d’empaquetament de la fibra de 20A en els cromosomes és de

10.000.

ELS TIPUS DE DNA:

Segons el nombre de cadenes:

- DNA monocatenari: Molt poc freqüent.

- DNA bicatenari: La majoria
d’organismes.

Segons la forma:

- DNA circular.
- DNA lineal

Segons el tipus de molècules que serveixen per empaquetar el DNA:

- Associat a histones: es troba en el nucli de les cèl·lules eucariotes.

- Associat a protamines: es troba en els espermatozoides.
- Associat a un altre tipus de proteïnes: en els bacteris.
L’ÀCID RIBONUCLEIC:
L’àcid ribonucleic o RNA (nucleòtids de ribosa amb bases uracil, adenina, guanina i citosina). Els
nucleòtids amb enllaços fosfodièster en sentit 5’-3’. Gairebé sempre és monocatenari.

- RNA soluble o de transferència

- RNA missatger
- RNA ribosòmic
- RNA nucleolar

RNA SOLUBLE O DE TRANSFERÈNCIA:

Té entre 70 i 90 nucleòtids, es troba en el citoplasma en forma de molècula dispersa.

Té com a funció transportar aminoàcids específics fins als ribosomes on segons la seqüència de
RNA missatger se sintetitzen les proteïnes.

És monocatenari, presenta zones amb estructura secundària de doble hèlix a causa de la

complementarietat de bases en alguns segments i zones d’estructura lineal formen nanses o
bucles. Formen una estructura de forma de fulla de trèvol.

En tres dimensions és molt més replegada i sembla una L. Cada ARN-t conté un braç anticodó
que té un triplet de nucleòtids i és complementari d’un triplet de RNA-m que s’anomena codó.
A l’extrem 3’ és on s’enllaça l’aminoàcid i sempre hi ha el triplet CCA-OH-aminoàcid

RNA MISSTAGER:

És monocatenari, lineal. Té funció de copiar o transcriure la informació del DNA i dur-la fins als
ribosomes perquè se sintetitzin les proteïnes a partir dels aminoàcids que porta RNAt. Cada
ARNm porta 1 gen que es transforma en 1 proteina.

- RNAm eucariòtic.

RNAm eucariòtic es forma a partir del preRNAm. El preRNAm té una sèrie de segments amb
informació anomenats exons alternats d’uns sense informació anomenats introns, que
desprès són suprimits i no apareixen al RNAm. Aquest procés es denomina maduració i té lloc
al nucli.

La fibra origina parts que s’enllacen i formen llaços de ferradura de doble hèlix.

A l’extrem 5’ una molècula anomenada caputxa que bloqueja l’acció dels enzims exonucleases
que poden destruir el RNAm i fa l’inici de la síntesi de les proteïnes. A continuació hi ha un
segment sense informació seguit d’un amb informació que comença amb AUG.

A l’extrem 3’ hi ha la cua de poli-A que serveix per estabilitzar enfront dels enzims
exonucleases.

Als mitocondris i cloroplasts no hi ha caputza al 5’.

 - RNAm procariòtic.

No adopta l’estructura del eucariòtic ni presenta exons ni introns, no té caputxa ni cua de poli-
A. A més conté informacions separades per a diferents proteïnes.

RNA RIBOSÒMIC:

Constitueix els ribosomes. Representa el 60% del pes dels ribosomes. Units a les proteïnes
ribosòmiques originen en els ribosomes llocs adequats per donar allotjament a l’RNAm i al
RNAt.

RNAr presenta segments lineals i de doble hèlix a causa de la complementarietat.

En general el pes dels RNAr dels ribosomes se sol expressar segons el coeficient de
sedimentació de Svedberg. Les cèl·lules procariotes presenten ribosomes de 70 S i les
eucariotes de 80 S.

RNAr se sintetitza al nuclèol en forma de precursor (45 S). La seva funció és rebre la informació
genètica i traduir les proteïnes

RNA NUCLEOLAR:

Es troba constituint el nuclèol. S’origina a partir de diferents segments de DNA.

A partir del DNA es forma al uncleol un RNA de 45 S. Aquest RNA s’associa a les proteïnes
procedents del citoplasma moltes són les que conformen els ribosomes. Desprès aquesta
partícula se separa en tres RNA. A partit de tots ells es formen dues subunitats ribosòmiques,
una de 40 S i una de 60 S que travessen l’embolcall nuclear i s’uneixen al citoplasma i donen a
lloc un ribosoma de 80 S.

LES FUNCIONS DELS ÀCIDS RIBONUCLEICS:

- Duplicar i replicar l’ADN.
- Transmissió de la informació genètica des del DNA fins als ribosomes. Els enzims rna-
polimerases sintetitzen, per mitjà de la complementarietat de bases, un RNA
missatger, procés denominat transcripció.
- Conversió de la seqüència de ribonucleòtids d’RNAm en una seqüència d’aminoàcids.
Aquest procés s’anomena traducció.
- Emmagatzematge de la informació genètica. A alguns virus els manca DNA i per això
tenen la informació biològica en forma de RNA. Per exemple, el virus de la grip.
IMPORTÀNCIA BIOLÒGICA DEL DNA I RNA:
1- ADN:
a. Emmagatzema informació: està format per unitats diverses i distingibles que
es poden ordenar de manera diferent constituint un missatge.
b. Es pot autoreplicar (duplicació): està format per dues cadenes
complementàries de forma que cadascuna pot fer de patró per fabricar-ne una
altra mitjançant polimerització de nucleòtids.
c. És molt estable degut als enllaços establerts entre les bases i la disposició
helicoïdal, el que garanteix la seva conservació.
2- ARN:
a. Transporta informació per poder sintetitzar proteïnes (ARNm).
b. Alguns ARN del nuclèol participen en la maduració d’altres molècules d’ARNn.
c. L’ARNt s’uneix als aminoàcids activant-los, el que permetrà unir-los en una
seqüència específica.
d. Els ARNr permet sintetitzar proteïnes.
e. Alguns ARN actuen com a riboenzims.