LES PROTEÏNES

1er Batxillerat
 Les proteïnes 1
• Els aminoàcids. Propietats i classificació.
• Pèptids. L'enllaç peptídic.
• Les proteïnes. Estructures.
• Les proteïnes. Propietats, funcions i
classificació.
Què són les proteïnes?

Les proteïnes són grans molècules (polímers)

formades per aminoàcids (monòmers)
 Els aminoàcids.
• Els aminoàcids són compostos orgànics de baix pes
molecular formats per:
– Un àtom de C central (Cα).
– Un grup carboxil o àcid (-COOH).
– Un grup amino (-NH2).
– Un àtom d’H.
– Un radical variable. Segons aquest, distingim 20 tipus
d’aminoàcids.
• Hi ha 20 aminoàcids diferents formant part
de les proteïnes.
• Les cèl·lules animals no són capaces de
sintetitzar els vint tipus d'aminoàcids. Els
que no poden sintetitzar s'anomenen
aminoàcids essencials i han de ser
ingerits en la dieta.
 Propietats físiques dels aminoàcids
• Sòlids, cristal·lins, solubles en aigua, punt de fusió elevat.
• Tots, menys la glicina, tenen al menys un Cα asimètric: a causa d'això els
aminoàcids presenten activitat òptica. Hi ha aminoàcids dextrogirs i aminoàcids
levogirs.
• Els quatre grups substituients de l'àtom de carboni poden ocupar dos posicions
diferents a l'espai donant lloc a 2 esteroisòmers o isòmers espacials:
Isòmer D:
grup -NH2 a la dreta.
Isòmer L:
grup -NH2 a l’esquerra.

– Només les formes L formen part de les proteïnes

• Els estereoisòmers D i L d'un aminoàcids són imatges
especulars o enantiòmers entre si.
 Propietats químiques dels aminoàcids

• En dissolució aquosa els aminoàcids mostren un

comportament amfòter: poden ionitzar-se i, segons el
pH del medi, actuar com un àcid o com una base
(cedint o captant protons del medi).

• El grup àcid o carboxil allibera protons al medi.

-COOH -COO- + H+

• El grup bàsic o amino capta protons del medi.

-NH2 + H+ -NH3+
• El punt isoelèctric d'un aminoàcid és el valor de pH en el
qual la molècula presenta una càrrega elèctrica neta igual a
0.
http://recursostic.educacion.es/ciencias/biosfera/web/alumno/2bac
hillerato/biomol/imagenes/protido/animaamino.gif
 En un medi bàsic (amb pocs H+)
➢ El grup àcid allibera H+ i es queda -COO-
➢ El grup bàsic es queda en forma -NH2
➢ La quantitat de H+ del medi augmenta i passa a ser un medi
neutre.
➢ L’aminoàcid es quedarà carregat negativament.
 En un medi àcid (amb molts H+)

➢
El grup àcid capta H+ i es queda –COOH
➢ El grup bàsic es queda en forma -NH3+
➢
La quantitat de H+ del medi disminueix i passa a ser un medi
neutre.
➢
L’aminoàcid es quedarà carregat positivament.
• Degut a aquest comportament, els aminoàcids ajuden a mantenir
constant el pH del medi (efecte amortidor o tampó).
 Classificació dels aminoàcids
• Segons la polaritat del grup R els
aminoàcids és poden classificar en:

- No polars o hidrofòbics.
- Polars sense càrrega.
- Polars amb càrrega negativa o àcids.
- Polars amb càrrega positiva o bàsics.
 Grups R no polars o hidrofòbics.
• El radical R és una cadena hidrocarbonada,
són neutres i insolubles en aigua.
 Grups R polars sense càrrega
• El radical R és una cadena hidrocarbonada curta amb grups
funcionals (grups hidroxil, sulfhidril, amida) que formen enllaços
d’hidrogen amb l’aigua, són més solubles en aigua que els
anteriors.
Grups R polars amb càrrega negativa o àcids
• El radical R presenta un grup àcid (-COOH).
• Quan el pH del medi és neutre o bàsic estan
carregats negativament.
Grups R polars amb càrrega positiva o bàsics
• El radical R presenta un grup bàsic (-NH2),
• Quan el pH del medi és neutre o àcid estan carregats
positivament.
 Pèptids. Enllaç peptídic.
• Els pèptids són compostos de dos o més
aminoàcids units per enllaç peptídic.
-Dipèptid: dos aminoàcids.
-Tripèptid: tres aminoàcids.
-Oligopèptid: menys de 10 aminoàcids.
-Polipèptid: entre 11 i 100 aminoàcids.
-Proteïna: més de 100 aminoàcids.
• L'enllaç peptídic és un enllaç covalent que
s’estableix entre el grup carboxil –COOH del primer
aminoàcid i el grup amino –NH2 del següent. Es
desprén una molècula d’aigua. És un enllaç tipus
amida.
http://recursostic.educacion.es/ciencias/biosfera/web/alumno/2bachillerato/biomol/imag
enes/protido/animapept.gif
 • Independentment de la longitud de la cadena
peptídica sempre hi haurà un grup NH2 que no
ha reaccionat (extrem amino) i un grup COOH
que tampoc ha reaccionat (extrem carboxil)

Grup N-terminal Grup C-terminal

L’enllaç peptídic té un
comportament similar a
un doble enllaç, és a dir,
no permet el gir.
Al no presentar llibertat de gir, l'enllaç peptídic presenta
una certa rigidesa que immobilitza en un pla els àtoms
que el formen
Una cadena
peptídica està
formada per una
serie de plans Només els enllaços simples
dels àtoms Cα-N i Cα-C
separats pels
presenten llibertat de gir.
grups -CH-R Al girar, gira tot el pla.