Associades als músculs.

PROTEÏNES

Proteïna: polímer d’aminoàcids.

- Polímer: cadena amb molècules d’amino i àcids.
- Hi ha un grup amino i un grup àcid o carboxil.

Molècules orgàniques formades per carboni, hidrogen, oxigen i nitrogen. De

vegades tenen sofre.

Molècules fonamentals per la seva varietat de funcions. En el cas dels animals, per
la seva abundància, hasta 50% del seu pes sec.

Aminoàcids: els que constitueixen les proteïnes s’anomenen primaris.

Les cèl·lules animals NO són capaces de sintetitzar els 20 tipus d’aminoàcids. Els que
no poden s’anomenen aminoàcids essencials i han de ser ingerits amb la dieta.

- Propietats físiques: tenen volum, punt de fusió elevat, solubles en aigua.

Tots (menos la glicina) tenen el carboi α asimètric (enllaçat a 4 radicals
diferents).
Presenten activitat òptica.

- Propietats químiques: es comporten a la vegada com a àcids i com a bases.

(Comportament amfòter).

- Medi àcid (amb molts protons: H+)→el grup carboxil capta els protons
i deixa de comportar-se com un àcid. Per tant, l’aminoàcid només es
comporta com una base. (— COO— + H+ ⇢ — COOH).

- Medi bàsic (amb pocs protons): el grup amino llibera protons, o sigui,
deixa de comportar-se com una base. (—NH3+ ⇢ — NH2 + H+).

Així, els aminoàcids mantenen constant el pH del medi (efecte amortidor o

tampó).
Classificació dels aminoàcids: depenent del radical que s’enllaça, es poden
classificar de diferents tipus.

- Aminoàcids hidrofòbics (no polars): el R és una cadena hidrocarbonada,

com l’alanina.

- Aminoàcids polars sense càrrega: el R és una cadena que presenta radicals

que formen enllaços d’hidrogen amb l’aigua. Per això, són més solubles que
els anteriors, com la glicina i la cisteïna.

- Aminoàcids polars bàsics (càrrega positiva): el R presenta un grup bàsic,

com un grup amino ( — NH2). Exemple: lisina.

- Aminoàcids polars àcids (càrrega negativa): el R presenta un grup àcid

( — COOH). exemple: àcid aspàrtic i àcid glutàmic.

ENLLAÇ PEPTÍDIC

(és el que ens permet unir en un àcid les diferents peces, es van encadenant un
carboxil i un amino SI o SI. El primer aminoàcid de la cadena és el que té l’amino
lliure. No es ni senzill ni doble, està entre mig, dona rigidesa i la cadena que es va
formant no es pot girar bé.)

Enllaç químic que s’estableix entre 2 aminoàcids. A partir de 50 aminoàcids es

formen proteïnes.
Cadenes que es formen: pèptids.

És un enllaç covalent que s’estableix entre el grup carboxil d’un aminoàcid i el grup
amino del següent. Aquest enllaç dona lloc a una molècula d’aigua:
Té un comportament similar al d’un enllaç doble: presenten una certa rigidesa que
immobilitza en un pla els àtoms que el formen. Així, la cadena d’aminoàcids només
podrà girar en els enllaços dels altres carbonis.

ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES

Una proteïna és un polipèptid constituït per més de 50 d’aminoàcids, pes molecular

igual o superior a 5.000u.

Es diferencien 4 nivells: primària, secundària, terciària i quaternària.

- Estructura primària: és la seqüència d’aminoàcids de la proteïna.

Informa dels aminoàcids que la constitueixen i l’ordre en què s’han unit.

El primer aminoàcid es reconeix perquè té un grup amino lliure (-NH2),

l’anomenat extrem N-inicial. L’últim es reconeix perquè té el grup carboxil
lliure (-COOH), l’anomenat C-terminal.
 Primari: ordenat per la informació genètica que tenim en l’ADN.

- Estructura secundària: és la disposició en l’espai de l’estructura primària.

3 tipus: α-hèlix, hèlix de col·lagen i conformació-β.

- α-helix: l’estructura s’enrotlla helicoïdalment sobre

ella mateixa degut a que entre els aminoàcids
s’estableix un enllaç d’hidrogen.

- hèlix de col·lagen: una

mica més allargada a causa de
l’abundància de prolina i
hidroxiprolina.

- Conformació β: no formen una hèlix,

sinó una cadena estesa en forma de
zigzag, a causa de la manca
d’enllaços d’hidrogen entre els
aminoàcids pròxims.
Si la cadena amb conformació β es
replega, es poden establir enllaços d’H entre els segments que ara han
quedat propes (abans distants). Això dona lloc a una làmina en
ziga-zaga molt estable (làmina plegada)

- Estructura terciària: és la disposició en l’espai que presenta l’estructura

secundària quan es plega sobre ella mateixa i origina una conformació
globular.
En aquesta, els radicals apolars se situen a l’interior i els polars, a l’exterior.
Això facilita que moltes proteïnes globulars siguin solubles en aigua i en
dissolucions salines.

Conformacions globulars: es mantenen estables per l’existència d’enllaços

entre els radicals R dels aminoàcids.
Diferents tipus d’enllaços:
- Pont disulfur: fort tipus covalent
- Febles: enllaços d’H, forces de Van der Waals, interaccions iòniques,
interaccions hidròfobes.