LES MOLÈCULES DE LA

VIDA: UNITAT 4

LES PROTEÏNES
1. ELS AMINOÀCIDS
■ Els aminoàcids constitueixen la base estructural dels pèptids i proteïnes.
■ En aquestes apareixen 20 aminoàcids, encara que en els éssers vius
existeixen uns 150 més que no formen part de les proteïnes.
■ Químicament es caracteritzen per posseir un grup carboxílic (àcid), i un altre
grup amino, units al mateix carboni (carboni α), amb una estructura general:

On R representa la cadena lateral, de natura variada,

que distingeix uns aminoàcids d’altres.
■ Tant el grup carboxil com l'amino són electròlits febles (àcid i base,
respectivament). Conseqüentment, un aminoàcid és en realitat una substància
amfòtera, que adoptarà les següents formes iòniques en disolució en funció
del pH:

■ La càrrega neta d’un aminoàcid dependrà del grau d’ionització que han patit
els seus grups àcid i amino. Un aminoàcid es presenta en un 60% amb càrrega
positiva, 40% neutra i 0% negativa, la càrrega de l’aminoàcid es considerarà
+0,6.
La clasificación de los aminoácidos se hace atendiendo a la naturaleza más o menos polar, a
un pH igual o muy próximo a 7, de los grupos R:

● Grups R apolars, alifàtics (7): Alanina (Ala), Glicina (Gly), Prolina (Pro), Valina (Val),
Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Metionina (Met). Els grups R d’aquesta clase són apolars i
hidrofòbics.
● Grups R aromàtics (3): Tirosina (Tyr), Fenilalanina (Phe) i Triptòfano (Trp). Són
relativament apolars. Poden participar d’interaccions hidrofòbiques.
● Grups R polars sense càrrega (5): Serina (Ser), Treonina (Thr), Glutamina (Gln),
Asparagina (Asn) i Cisteína (Cys). Els grups R són més solubles i hidrofílics que els
apolars, ja que el grup R pot formar ponts d’hidrogen amb l’aigua.
● Grups R carregats positivament, bàsics (3): Lisina (Lys), Arginina (Arg) i Histidina (His).
Els radicals tenen un grup amino que s’ionitza positivament.
● Grups R carregats negativament, àcids (2): Àcid aspàrtic (Asp) i Àcid glutàmic (Glu). Els
radicals tenen un grup carboxil que s’ionitza negativament.
■ Cada aminoàcid presenta un comportament elèctric distint als diferents valors de pH del
medi.
■ Al valor del pH per al qual la càrrega neta serà 0 es denomina punt isoelèctric (pI).
■ La variació de la càrrega neta de la glicina en funció del pH dona el següent gràfic:

■ On pK1 és el valor del pH on la concentració de

l’aminoàcid totalmente protonat és
igual a la concentració de l’aminoàcid parcialment
desprotonat
■ I on pK2 és el valor del pH on la concentració de
l’aminoàcid parcialment desprotonat
és igual a la concentració de l’aminoàcid
totalmente desprotonat
Aminoàcids proteics i no proteics
■ El carboni α (el següent al grup carboxil) és asimètric en tots els aminoàcids
proteics (llevat de la glicina), la qual cosa dona lloc a la isomeria òptica dels
aminoàcids i per tant podem parlar de formes D i L.

■ Segons el grup amino (NH3) estiga unit al

primer carboni després del grup carboxil,
al segon carboni o al tercer, parlem de
aminoàcids α, β i γ.
■ Tots els aminoàcids proteics són
α-L-aminoàcids. Però no a l’inrevés.
■ A la natura també es poden trobar
α-D-aminoàcids, però no són proteics.
2. ELS PÈPTIDS
■ Els aminoàcids s’uneixen entre si mitjançant l’enllaç peptídic.

■ Formació d’un grup amida entre el grup

carboxil principal d’un aminoàcid i el
grup α-amino del següent.
■ Dipèptid: unió de dos aminoàcids.
■ Tripèptid: unió de tres aminoàcids.
■ Oligopèptid: nombre moderat
d’aminoàcids.
■ Polipèptid: nombre elevat d’aminoàcids.
■ El residu aminoàcid de l'extrem d'un pèptid que té un grup α-amino lliure és el residu
amino-terminal (o N-terminal); el residu de l'altre extrem, que té un grup carboxil lliure, és
el residu carboxil- terminal (C-terminal).
■ Per convenció els polipeptids s’escriuen amb l’extrem N-terminal a l’esquerra i l’extrem
C-terminal a la dreta.
■ Els quatre àtoms implicats al voltant peptídic (C, O, N i H) es situen en el mateix pla, el
pla de l’amida.
■ Dos plans de l’amida poden girar a través dels dos enllaços senzills del carboni α. El gir
està condicionat per les cadenes laterals.
■ Enllaç isopeptídic: enllaços formats pels grups amino i carboxil situats en carbonis
diferents al carboni α. No apareixen mai en proteïnes, només en pèptids com hormònes,
antibiòtics i components de la paret cel·lular bacteriana.
3. LES PROTEÏNES
■ Formades per la unió d’aminoàcids.
■ Composició química: C, H, O, N i S.
■ Macromolècules, elevat pes molecular.
■ Responsables de la major part d’estructures i accions vitals dels organismes.
■ Estructura organizada en nivells:
● Estructura primaria.
● Estructura secundaria.
● Estructura terciaria.
● Estructura quaternaria.
Estructura primaria

■ Fa referència a la seqüència d’aminoàcids.

■ El coneixement de la seqüència d'aminoàcids d'una proteïna pot proporcionar
dades sobre la seva estructura tridimensional i funció, la seva localització
cel·lular i la seva evolució.
■ Especificitat: les proteïnes d’un individu difereixen de les d’un altre en la
seqüència d’aminoàcids.
■ Mitjançant l’estudi de canvis produïts en la seqüència de proteïnes
homòlogues s’està estudiant l’evolució de la vida a la Terra.
Estructura secundaria

■ Fa referència a la disposició espacial dels aminoàcids.

■ Es forma per l'aparició de ponts d'hidrogen intra i intermoleculars entre grups
amino i carboxil dels diferents aminoàcids.
■ Les estructures secundàries més freqüents són:
● L’helix α
● La fulla β
● Els girs β
 Helix α
● L'esquelet polipeptídic es troba enrotllat al voltant de l'eix
imaginari longitudinal de la molècula.
● Les cadenes laterals es projecten cap a fora de l'esquelet
helicoidal.
● Els grup C=O i N-H queden cap a munt o cap avall.
● El gir d'hèlix ocupa al voltant de 5,4 Å.
● El gir de l'hèlix α és dextrògir i inclou 3,6 residus per volta.
● Pont d’hidrogen cada quatre residus.
● Estructura restringida per la presència de Pro i Gly.
● Els aminoàcids carregats negativament s’acostumen a trobar
cap a l’extrem N-terminal, i viceversa.
■ Fulla β: esquelet de la cadena polipeptídica es troba estès en ziga-zaga.
■ En la fulla β es formen enllaços d'hidrogen entre segments adjacents de cadena.
■ Les cadenes laterals sobresurten de l’estructura en ziga-zaga en direccions oposades.
■ Girs β: Estructura secundària format per un número molt petit d’aminoàcids que per la seva
conformació fan que la cadena polipeptídica gire 180°.
■ Entre els aminoàcids que formen aquesta seqüència predomina l'àcid aspàrtic.
Estructura terciària

■ Plegaments i girs que pateix l’estructura secundària.

■ Les interaccions fisicoquímiques de les cadenes laterals originen una
disposició tridimensional més estable.
■ Pont disulfur:
● Enllaç covalent
● Entre dos residus de cisteïna.
● Oxidació dels dos tiols.
● És la més forta i la menys abundant de les interaccions que estabilitzen l’estructura terciària.
■ Interaccions no covalents:
● Ponts d’hidrogen: entre cadenes laterals polars, com els grups -OH de serina i treonina. També
participen el grups C=O i N-H.
● Interaccions hidrostàtiques: entre grups amb càrrega elèctrica oposada (grup carboxil d’un
grup i amino d’altra). També participen d’aquestes interaccions el grups químics neutres però
amb extrems amb càrrega parcial positiva o negativa, com els grups amida de l’asparagina i la
glutamina.
● Interaccions de van der Waals: interaccions molt febles entre grups no carregats però que
poden polaritzar-se per la presència d’una càrrega o per desplaçaments electrònics temporals.
● Interaccions hidrofòbiques: els aminoàcids apolars tendeixen a interaccionar entre si
ocultant-se de l’aigua que envolta la molècula.
Estructura quaternària

■ No està present a totes les proteïnes.

■ S’anomenen multímers.
■ Proteïnes que poseeixen 2 o més cadenes polipeptídiques. Oligòmers si són
unes poques.
■ La unitat de repetició estructural s’anomena protòmer.
■ Es troben estabilitzades mitjançant els mateix tipus d’interaccions que
l’estructura terciaria.
■ L’hemoglobina va ser la primera proteïna oligomèrica estudiada.
4. CLASSIFICACIÓ DE LES PROTEÏNES
■ Holoproteïnes: estan compostes exclusivament per aminoàcids, segons la
seva estructura i solubilitat distingim entre:
● Proteïnes fibroses: insolubles en aigua, formen molècules allargades que
constitueixen fibres resistents. Realitzen funcions estructurals o
protectores.
● Proteïnes globulars: solubles en aigua o en dissolvents polars pel fet que
la seva superfície és polar. Estructura compacta amb formes gairebé
esfèriques.
■ Heteroproteïnes: Posseeixen un component de proporció significativa no
aminoacídic, que rep el nom de grup prostètic; segons la naturalesa d'aquest
grup, considerem:
● Cromoproteïnes: el grup prostètic és un pigment.

● Nucleoproteïnes: el grup prostètic és un àcid nucleic. Per exemple, les protamines o les
histones.

● Glucoproteïnes: el grup prostètic és un glúcid, com en el cas del fibrinogen.

● Fosfoproteïnes: el grup prostètic és un àcid fosfòric. La caseïna de la llet o la *vitelina del rovell
d'ou.

● Lipoproteïnes: el grup prostètic és un lípid. Moltes formen part de les membranes

plasmàtiques, encara que hi ha un grup presentin en el plasma sanguini que s'encarrega de
transportar lípids insolubles entre l'intestí, el fetge i el teixit adipós, les VLDL, LDL i HDL.
5. FUNCIONS DE LES PROTEÏNES
■ Estructurals: formen part de cèl·lules i teixits als quals confereixen suport estructural.
Dins d'aquestes podem nomenar el col·lagen i l'elastina, presents en el teixit connectiu
dels vertebrats.
■ De transport: com el seu nom indica, transporten substàncies com l'oxigen en el cas de
l'hemoglobina i la mioglobina.
■ De defensa: protegeixen a l'organisme contra possibles atacs d'agents estranys. Entre
elles estan els anticossos (immunoglobulines) de la sang; les proteïnes denominades
interferons, la funció dels quals és inhibir la proliferació de virus en cèl·lules infectades o
el fibrinogen de la sang, important en el procés de coagulació.
■ Hormonals: se sintetitzen en un tipus particular de cèl·lules, però la seva acció
l'exerceixen en un altre tipus. Per exemple, la insulina.
■ Catalítica: permeten augmentar la velocitat de les reaccions metabòliques. Entre altres,
es consideren els enzims proteolítics, la funció dels quals és la degradació d'altres
proteïnes, lipases, amilases, fosfatases, etc.
■ Contràctils: proteïnes capaces de modificar la seva forma, donant la possibilitat a les
cèl·lules o teixits de desplaçar-se, contreure's o relaxar-se, raó per la qual es troben
implicades en els diferents mecanismes de motilitat. Les més conegudes són l'actina i la
miosina.
■ Receptores: proteïnes encarregues de combinar-se amb una substància específica. En
la membrana plasmàtica s'encarreguen de captar els senyals externs. Algunes es poden
trobar lliures en el citoplasma. Els exemples més típics són els receptors de les
hormones esteroides.
■ De transferència d'electrons: són proteïnes integrals de membrana, comunes en els
mitocondris i cloroplastos, la funció dels quals es basa en el transport d'electrons des
d'un donador inicial fins a un acceptor final amb alliberament i aprofitament d'energia. És
el cas dels citocroms, que formen part de la cadena respiratòria.
6. PROPIETATS DE LES PROTEÏNES
Especificidad

■ D'espècie: Existeixen proteïnes que són exclusives de cada espècie. Però el

més comú és que les proteïnes que exerceixen la mateixa funció en diferents
espècies tinguin una composició i estructura similars. Aquestes proteïnes es
diuen proteïnes homòlogues.
■ De funció: Cada proteïna està especialitzada en una determinada funció.
Destaquen el enzims, ja que existeix un enzim per acada substrat i reacció; i
les immunoglobulines, ja que cada antigen provoca la síntesi d’un nou
anticós.
Comportament àcid-base
■ Els grups amino i carboxil del carboni α de les proteïnes estan neutralitzats.
■ Hi ha aminoàcids amb cadenes laterals bàsiques o àcides.
■ Les proteïnes presenten una càrrega elèctrica neta diferents segons el pH del
medi i els aminoàcids components.
■ Les proteïnes presenten un pH per al qual la càrrega netra de la proteïna és
nul·la.
■ Aquesta càrrega elèctrica és aprofitada en tècniques de separació de mescles
de diverses proteïnes.
Solubilitat de les proteïnes
■ Presenten major solubilitat a major presència d’aminoàcids polars.
■ La major part de les proteïnes fibrilars són insolubles en aigua.
■ La major part de les proteïnes globulars són solubles en aigua.
■ La solubilitat de les proteïnes ve afectada pel pH del medi, sent mínima si està
pròxima al pI.
■ Les proteïnes són més solubles en dissolucions salines diluïdes.
■ Les proteïnes són menys solubles en dissolucions salines concentrades.
Desnaturalització de les proteïnes
■ L’estructura bàsica de les proteïnes s’anomena estructura nadiva.
■ La desnaturalització és la pèrdua de l’estructura nadiva per diferents motius:
● L’augment de la temperatura.
● Canvi del pH.
● Presència de substàncies similars als aminoàcids com la urea o l’ió
guanidina.
● Per agitació molecular.
■ La desnaturalització potser reversible (el més freqüent a la natura) o
irreversible (com ocorre amb l’albumina de l’ou amb la Tª).