TEMA 2: TIPUS DE PROTEÏNES I FUNCIONS

Tipus de proteïnes i funcions

Característiques:

 Les proteïnes són les biomolècules més abundants de les cèl·lules, constituint,
aproximadament, el 15% del seu pes total (més del 50% del pes sec).

 Des d’un punt de vista químic, les proteïnes son les molècules estructuralment
més complexes i funcionalment més sofisticades que es coneixen.

 Les proteïnes són responsables de moltes de les funcions essencials de les

cèl·lules i el seu paper deriva de la seva estructura, que està determinada per la
seva seqüència.

 Les proteïnes són biopolímers formats per la unió de 20 α-aminoàcids amb

cadena lineal (polipeptídica).

 Un α-aminoàcid és un aminoàcid amb un grup amino (NH2+) i un grup

carboxil (COOH-) units al seu carboni α (2n carboni de la cadena). Sempre té
càrrega.

 El grup R varia segons l’aminoàcid. És el que indicarà de quin aminoàcid es

tracta.

 Les cadenes polipeptídiques tenen una seqüència d’aa determinada

genèticament (estructura primària) i es pleguen en estructures tridimensionals
definides.

 La majoria d’aminoàcids estan formats per C, N, O, H, però dos d’ells també

tenen S.

 La funció d’una proteïna depèn de la seva estructura tridimensional i aquesta

depèn de la seva estructura primària (seqüencia d’aminoàcids).

 Són amfòters degut a que poden actuar com àcid o base (NH3+ / COO-)

 Les proteïnes executen moltes funcions de les cèl·lules:

• Funcions de catàlisi.
• Funcions d’emmagatzemament.
• Funcions hormonals.
• Funcions com motors moleculars.
• Funcions defensives.
• Funcions de transport.
• Funcions receptores.
• Funcions estructurals.

La extraordinària versatilitat de les proteïnes deriva de:

 La diversitat de seqüències i diversitat química de les cadenes laterals

dels aminoàcids que les formen.
 El gran nombre de formes en que les diferents cadenes
polipeptídiques es poden plegar.

Teòricament hi ha un nombre enorme de proteïnes diferents: donat que hi

ha 20 possibilitats diferents per cada residu d’aminoàcid en una cadena
polipeptídica, per a una proteïna de n residus, hi ha 20n seqüències
possibles. Per una proteïna típica de 300 residus hi haurien 20^300 aprox.
10^390 seqüències diferents (aquest nombre és tant gran, que per fer una
proteïna de cada tipus, caldrien molts més àtoms que els existents a
l’Univers, 9 x 1078).

Només una fracció molt petita d’aquestes proteïnes adoptaria una conformació
3-D estable. Les proteïnes més freqüents tenen una longitud entre 100 i
1000 residus d’aminoàcids.

Una de les proteïnes més grans és la titina (present als músculs estriats
dels vertebrats) amb una longitud de 34.350 aminoàcids (la dels músculs
esquelètics humans) i una Mr de 3.816.030 El nom li ve perquè seria el
Titan de les proteïnes. La seva fórmula és:
C169719H270466N45688O52238S911 Està formada per una cadena
polipeptídica i té una longitud aproximada de 1 µm.

Hi ha dos tipus de proteïnes:

 Fibroses: Són de forma allargada i solen tenir funcions estructurals. La queratina

i el col·lagen, intracel·lular i extracel·lular, en són un exemple.

 Globulars: Tenen una forma compacta, quasi esfèrica, però amb una superfície
irregular. La majoria d’enzims ho són.
 Estructura química, propietats i classificació dels aminoàcids.

Els aminoàcids són les unitats monomèriques que constitueixen les proteïnes.
Els 20 usualment trobats s’anomenen α-aminoàcid, ja que tenen un grup
amí i un carboxil units al mateix carboni (el carboni alfa).

Tots els aminoàcids tenen quatre grups diferents units al carboni central. Un
hidrogen, un grup amí, un grup carboxil i una cadena lateral o grup R que
és diferent en els 20 aminoàcids.

A pH fisiològic (7,4), el grup amí està carregat positivament i el carboxil

negativament (carboxilat), fent que l’aminoàcid sigui un zwitterió (carrega
positiva i negativa a la vegada).

Hi ha dues formes de nomenar els carbonis d’un aminoàcid:

 Amb l’alfabet greg (alfa, beta, gamma, delta, epsilon...) a partir del carboni alfa.
 Numèricament (començant pel C carboxílic com el primer).

Cada cadena R és diferent en mida, forma, càrrega, capacitat per formar

ponts d’hidrogen, caràcter hidrofòbic i reactivitat química. Aquesta es classifica
segons les propietats químiques, però alguns són difícils de classificar, així
que es fa de forma arbitrària:

 Neutres: R no té grup carboxil ni amino, pel que tenen pH 7 i càrrega 0;

o Polars: Son hidrofílics i formen ponts H.
o Apolars: Són hidrofòbics, i per tant insolubles en aigua.
 Cadena carregada: Són hidrofílics. Poden estar carregats positiva o
negativament.

Hidrofòbics (apolar):
Gly no contribueix a interaccions per efecte hidrofòbic degut a que té per R
un H.

Ala, Val, Leu i Ile tendeixen a associar-se en les proteïnes per l’efecte
hidrofòbic.

Pro té una cadena lateral unida al grup amí formant un anell, conferint
rigidesa i poca flexibilitat en les regions de la proteïna on hi sigui.

Hidrofílics (polar):

Les cadenes laterals d’aquests aminoàcids són més hidrofíliques que les dels
apolars, perquè contenen grups funcionals que poden formar ponts d’hidrogen
amb l’aigua.

Les cadenes laterals de dos aminoàcids Cys poden reaccionar (en entorns
oxidants) i formar cistina, en la que dues cisteïnes estan unides
covalentment per un pont disulfur. Aquests ponts disulfur són importants en
les estructures d’algunes proteïnes, ja sigui formant unions covalents entre
diferents parts d’una mateixa cadena polipeptídica o bé, entre dues cadenes
polipeptídiques diferents.

Hidrofílics positius:

Tenen càrrega positiva a pH 7 (bàsics).

Hidrofílics negatius:

Tenen càrrega negativa a pH 7 (àcids).

Una classificació més estesa és:

• Apolars alifàtics: G, A, V, L, I, M, P

• Aromàtics: F, Y, W

• Polars sense càrrega: S, T, C, N, Q

• Carregats positivament (a pH fisiològic). K, R, H

S’anomenen bàsics.

• Carregats negativament (a pH fisiològic). D, E

S’anomenen àcids.
Les cadenes laterals dels aminoàcids aromàtics tenen un anell que els fa
absorbir llum UV. El Y i W absorbeixen fortament a 280 nm, mentre que el
F molt menys. Així doten a la proteïna la capacitat d’absorbir llum UV.

Margaret Oakley Dayhoff (1925-1983) se la considera la fundadora de la

bioinformàtica, ja que va ser una pionera en aplicar matemàtiques i mètodes
computacionals a la bioquímica. Va desenvolupar el codi d’una lletra per
anomenar els aminoàcids.

Les propietats químiques i estructurals de cada aminoàcid és diferent, el que

possibilita un gran nombre de funcions (gran versatilitat). Molts d’aquests
aminoàcids ja devien ser assequibles de les reaccions prebiòtiques, és a dir
de les reaccions que van tenir lloc abans de la aparició de la vida. Altres
aminoàcids possibles, potser eren massa reactius i no s’han emprat com a
blocs constituents de proteïnes.

Apart dels 20 aminoàcids que hem comentat fins ara, n’hi ha 2 més que
també son incorporats a les proteïnes durant la seva síntesi als ribosomes,
encara que la seva presència està restringida a molt poques proteïnes.

La Selenocisteína i la L-Pirrolisina.

El punt isoelèctric és el punt en el que la càrrega neta d’un aminoàcid és

0. Per sota aquest punt, està carregat positivament, i per sobre,
negativament.

Tots els aminoàcids, excepte la Gly, tenen activitat òptica, és a dir, que
giren el pla de la llum polimeritzada.

Hi ha les molècules dextrorotatòries i les levorotatòries. Les primeres

desvien el feix de llum cap a la dreta (prefix +) mentre que les segones el
desvien cap a l’esquerra (prefix -). També es poden denominar d (dextro) o
l (levo).
Una molècula amb un carboni asimètric té un centre quiral, per tant la
molècula és quiral = no és superposable a la seva imatge especular: pot existir
en dues configuracions diferents.

Els enantiòmers o isòmers òptics són les dues conformacions no

superposables que poden tenir les molècules amb un carboni asimètric. No
es poden distingir entre si amb tècniques químiques o físiques però sí amb
un polarímetre.

La CONFIGURACIÓ d’una molècula és la disposició dels seus àtoms en

l’espai. Si les diferències entre dues molècules es troben, però, en el gir
d’un o més enllaços senzills, es consideren equivalents.

La CONFORMACIÓ d’una molècula són les diferents disposicions dels seus

àtoms a l’espai com a conseqüència de la rotació al voltant dels enllaços
senzill C-C.

La CONSTITUCIÓ és de què està compost una molècula, la naturalesa i

seqüència dels enllaços:

CH3-O-CH3 i CH3-CH2-OH tenen una constitució diferent

Es va fer que l’enantiòmer del gliceraldehid que girava el pla de la llum

polaritzada a l’esquerra revés el nom de L-gliceraldehid, i l’altre D-
gliceraldehid. La alanina té la mateixa conformació que el gliceraldehid,
excepte que en canvi d’un aldehid té un grup carboxil.

Tots els aminoàcids derivats de les proteïnes tenen una configuració L.

 Sistema RS (Cahn-Ingold-Prelog): A cada grup unit al C quiral se li assigna

una prioritat, segons el seu número atòmic, com més alt més prioritat (SH >
OH > NH2 > COOH > CHO > CH2OH > C6H5 > CH3 > H). S’orienta la
molècula de forma que el grup amb menys prioritat estigui lluny de
l’observador. Es marca una fletxa que connecti els grups de més a menys
prioritat (1-4). Així:
1. Configuració R: gir en el sentit de les agulles del rellotge (Rectus).
 2. Configuració S: gir en sentit contrarellotge (Sinistra).

 Projecció Fischer: El C tetraèdric es troba en el pla del paper. Les molècules que
sobresurtin estaran a dreta i esquerra, mentre que els que entrin en el paper, a
dalt i a baix.

En el cas dels α-aminoàcids La configuració L (convenció de Fischer)

correspon quasi sempre a la configuració S (sistema Cahn-Ingold-Prelog).
Excepte per la cisteïna, la qual a la seva configuració L li correspon la R.

Hi ha α-aminoàcids amb dos centres quirals, la L-Ile i L-Thr. En aquests

casos si volem especificar la configuració dels dos C asimètrics, empraríem
la notació R,S: (2S,3S)-isoleucina i (2S,3R)-treonina

Les proteïnes naturals només contenen L-aminoàcids, encara que a la

Natura també podem trobar D-aminoàcids en alguns pèptids petits (com els
constituents de parets cel·lulars bacterianes, en alguns pèptids que actuen
com antibiòtics, i alguns fabricats per alguns microorganismes: valinomicina,
gramicidina, i actinomicina D). També es troben polipèptids amb alguns
aminoàcids D, generats post-traduccionalment (després de la síntesi de
proteïnes pels ribosomes) per inversió enzimàtica de L-aminoàcids.

Al laboratori s’han fet proteïnes senceres només amb D-aminoàcids i les

propietats que tenen no són tan diferents (de les fetes amb L-aminoàcids),
com per justificar que les fetes amb Laminoàcids s’hagin seleccionat durant la
evolució.

Aminoàcids no estàndard:

Aquests aminoàcids inusuals presents a les proteïnes es formen per modificació

d’aminoàcids estàndard pre-existents. Es parla de modificacions post-traduccionals.

 4-hidroxiprolina (paret cel·lular plantes i col·lagen, proteïna del teixit conjuntiu)

 5-hidroxilisina (en col·lagen)
 6-N-metil-lisina (en miosina, proteïna del múscul)
 Ornitina i citrulina (intermediaris cicle urea)

Alguns derivats d’aminoàcids funcionen com neurotransmissors o hormones.

S’han trobat més de 700 aminoàcids diferents en plantes, fongs i bacteris,
la majoria aminoàcids α, dels que de la majoria no es coneix la seva
funció biològica, encara que el fet que molts siguin tòxics suggereix que
tinguin una funció protectora. Un d’aquests, la azaserina, és un antibiòtic.

Els aminoàcids ornitina i citrul·lina no formen part de proteïnes, són

metabòlits que actuen com intermediaris en el cicle de la urea.

Pèptids i enllaç peptídic.

Els pèptids són polímers lineals d’aminoàcids, units per enllaços covalents
entre el grup amí d’un i el grup carboxil d’un altre, i així successivament.
Aquest enllaç s’anomena enllaç peptídic, un enllaç amida que allibera una
molècula d’aigua (reacció de condensació).

Anomenem pèptids a les seqüències de menys de 50 residus, si n’hi ha

més, parlem d’una proteïna.

Termodinàmicament la reacció més favorable seria la d’hidròlisi del pèptid,

encara que l’enllaç peptídic és molt estable en dissolució aquosa a pH
neutre. La vida d’un enllaç peptídic en solució aquosa en absència de
catalitzador seria d’uns 1000 anys. Alguns enzims, però, l’hidrolitzen en
milisegons.

En el procés de formació d’enllaços peptídics, el grup carboxil està activat.

En una cadena polipeptídica, cada aminoàcid s’anomena residu. Aquesta té

polaritat ja que en un extrem hi ha el grup α-amí (extrem N-terminal) i a
l’altre un grup α-carboxil (extrem C-terminal). Per convenció, els pèptids
s’escriuen posant a l’esquerra el seu costat N-terminal.

Quan es parla de pèptids curts, de fins a 10 aminoàcids, se els sol

nombrar com oligopèptids...

quan són més llargs de 10 i fins a 50 aminoàcids, se els sol nombrar com
polipèptids i...

quan són més llargs de 50 aminoàcids se els sol nombrar com proteïnes.
No hi ha consens, però, ...de vegades se els considera proteïnes a partir
de 100 aminoàcids.

De totes formes, les proteïnes són polipèptids.

Pauling i Corey varen realitzar estudis de difracció de raigs X d’aminoàcids i

pèptids i varen arribar a la conclusió que l’enllaç peptídic és pla (els 6
àtoms associats a l’enllaç peptídic estan en un mateix pla) i rígid, tenint per
tant característiques de doble enllaç. Això pot explicar-se per l’existència de
formes ressonants (conseqüència de la deslocalització d’electrons en varis
àtoms).

Així, l’enllaç peptídic té caràcter parcial de doble enllaç. La geometria de

l’enllaç peptídic és essencialment plana. Per tant, si considerem dos
aminoàcids units per un enllaç peptídic, hi hauran 6 àtoms en un mateix
pla: el Cα i el grup C=O del primer aminoàcid i el grup NH i el Cα del
segon aminoàcid.

Un doble enllaç pot tenir dues configuracions: cis i trans. L’enllaç peptídic
entre els aminoàcids de les proteïnes quasi sempre té la configuració trans
(el Cαi i el Cα(i+1) estan a diferents costats del doble enllaç), excepte per
la Prolina i la Glicina.

La preferència per la configuració trans en l’enllaç peptídic és deguda a

l’impediment estèric que es donaria entre les cadenes laterals dels
aminoàcids contigus si la configuració fos cis: De vegades es troben a les
proteïnes enllaços peptídics amb configuració cis, deguts, essent els més
freqüents: enllaços peptídics X - Pro (entre qualsevol aminoàcid (X) i la
Pro).

Apart del seu caràcter parcial de doble enllaç, l’enllaç peptídic té una altra
propietat: es comporta com un dipol, fent que cada enllaç peptídic tingui un
moment dipolar. Aquesta polaritat pot fer contribucions significatives al
comportament de les proteïnes plegades.
Les propietats àcid-base dels pèptids depenen dels seus grups amí i carboxil
terminals i de la presència de grups ionitzables a les cadenes laterals.

Es defineix el punt isoelèctric (pI) dels pèptids, com el pH en el que la

seva càrrega és zero. És la mateixa definició que pels aminoàcids i per les
proteïnes. Cada pèptid té un pI que depèn de la seva composició en
aminoàcids.

A pH = pI, la càrrega global del pèptid serà zero.

A pH < pI, la càrrega global del pèptid serà positiva.

A pH > pI, la càrrega global del pèptid serà negativa.

Algunes funcions dels pèptids són:

Hormones:

 Vasopressina: pèptid de 9 aminoàcids que s’allibera a la sang i regula la

retenció d’aigua.
 Oxitocina: pèptid de 9 aminoàcids (CYIQNCPLG) que estimula la contracció de
l’úter durant el part, també important per la lactància.
 Glucagó: pèptid de 29 aminoàcids que regula els nivells de glucosa en sang
(s’allibera en dejuni).
 Insulina: dues cadenes de 30 i 21 aminoàcids unides per ponts disulfur. Regula
els nivells de glucosa a la sang (alliberant-se després d’una ingesta rica en
carbohidrats). De totes formes, a la insulina se la considera una proteïna.

Neurotransmissors:

 Endorfines: pèptids produïts al SNC com a resposta al dolor, inhibint la

comunicació dels senyals de dolor. També es sintetitzen en determinades
activitats, com exercicis aeròbics vigorosos, riure, menjar apetitós, sexe, etc. El
seu nom deriva de endogen i morfina, és a dir que són substàncies amb efectes
semblants a la morfina sintetitzades dintre del cos. La endorfina α té 16
aminoàcids, la β en té 31 i la γ en té 17.
 Neuropèptid Y: té 36 aminoàcids i és abundant al sistema nerviós central. Té
vàries funcions com augment de la ingesta d’aliments i de l’emmagatzemament
d’energia com greix, reducció de la ansietat, reducció de la sensació de dolor,
etc.
Alguns pèptids rellevants són:

 Aspartame (“Nutrasweet”): Dipèptid: L-aspartil L-Phe metil éster. És un

edulcorant, 200 vegades més dolç que el sucre.
 α-amanitina: pèptid bicíclic de 8 aminoàcids (a la dreta) del bolet Amanita
phalloides
 CICLOSPORINA. És un pèptid cíclic format per 11 aminoàcids, un dels quals té
la configuració D. És un fàrmac immunosupressor que s’empra per evitar les
reaccions de rebuig que tenen lloc després dels transplantaments. És produït pel
fong Tolypocladium inflatum (figura dreta) i va ser descobert per un microbiòleg
de Sandoz (a Basilea) a partir de mostres de terra de Noruega. És un compost
molt insoluble i els mateixos Jean Borel i H. Stäehlin es van sotmetre a diverses
proves fins que van aconseguir que passés prou compost a la seva sang.

TEMA 3: ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL

Nivells d’estructuració

Les estructures de les proteïnes es poden descriure a diferents nivells de

complexitat, havent-hi 4 nivells:

 Estructura primària: És l’estructura covalent de la proteïna, la

seqüència d’aminoàcids, però també detallant els ponts disulfur (si n’hi
ha), modificacions per fosforilació (si n’hi ha)...

 Estructura secundària: Són els patrons estructurals recurrents (hèlixs α,

fulles β, girs i loops), de parts de la cadena polipeptídica (a parts de
la proteïna). Descriu la disposició a l’espai dels àtoms de la cadena
principal de parts de la proteïna, sense precisar les posicions de les
 cadenes laterals ni les seves interaccions amb d’altres parts de la
proteïna.

 Estructura terciària: És l’ordenament a l’espai de tots els àtoms de

tots els aminoàcids de la proteïna, és a dir l’estructura 3-D completa
de la proteïna. Es pot dir que l’estructura secundària descriu la
conformació de la cadena principal, mentre que la terciària descriu
també les de les cadenes laterals.

 Estructura quaternària: la presenten les proteïnes que tenen més d’una

cadena polipeptídica (aquesta cadena polipeptídica s’anomena subunitat).
Es refereix a l’ordenament a l’espai de les subunitats i a la naturalesa
dels seus contactes mutus.

Les proteïnes estan formades per una part que es repeteix de forma
regular, l’anomenada cadena principal, i una part variable que comprèn les
cadenes laterals.

Donat el caràcter parcial de doble enllaç de l’enllaç C - N (l’enllaç peptídic),

aquest no pot girar lliurement, però en canvi si que estan permeses les
rotacions al voltant dels enllaços N – Cα i Cα – C.

Les rotacions al voltant d’aquests enllaços es descriuen com angles dièdrics

(un angle dièdric és l’angle de la intersecció de dos plans) o angles de
torsió. S’anomena phi (Φ) l’angle de torsió al voltant de l’enllaç N – Cα i psi
(Ψ) a l’angle de torsió al voltant de l’enllaç Cα – C. Els valors d’aquests
angles al llarg de tots la cadena polipeptídica és el que defineix l’estructura
tridimensional de la proteïna. Després tenim l’angle omega (w), el qual mai
varia i el corresponent a l’enllaç peptídic. Els angles de torsió de les
cadenes laterals s’anomenen x1, x2... tot i que aquests no tenen un paper
tan crucial en el plegament de la proteïna.

Un angle dièdric està definit per quatre àtoms: per exemple l’angle Ψ està
definit pels quatre àtoms N, Cα, C i N, també es pot definir com l’angle
format pels plans definits pels tres primers i els tres darrers àtoms (pla
format per N, Cα i C i el pla format per Cα, C i N).
Per convenció Ψ i Ф valen 180° (o -180°) quan el primer i el quart àtom
estan allunyats al màxim. Quan l’espectador mira a lo llarg de l’enllaç que
va girant, els angles Ψ i Ф augmenten quan el quart àtom gira segons les
agulles del rellotge relatiu al primer àtom. En una proteïna algunes
conformacions estan prohibides per impediment estèric en coincidir els àtoms
a la mateixa regió de l’espai = hi ha solapament.

Dit d’una altra manera, moltes combinacions entre els angles Ψ i Ф no són
possibles degut a la col·lisió entre àtoms, els anomenats impediments
estèrics. El radi de Van der Waals és la distància mínima a la que poden
estar dos àtoms, pel que aquests no poden estar a una distància més
petita. Degut a això, són moltes menys les combinacions possibles d’angles
que les no possibles.

Per tant, cada aminoàcid està associat a dos angles Ψ i Ф. La

conformació de tota la cadena principal de la proteïna està completament
determinada quan es donen els angles Φ, Ψ i Ω per cada aminoàcid.

El diagrama de Ramachandran indica la distribució dels angles dièdrics.

Aquest senyor va considerar els radis de Van der Waals, la geometria de
l’enllaç peptídic i els angles, i va calcular les combinacions que estarien
permeses i les que no. Les Glicines, però, admeten moltes més
combinacions d’angles  i ; tenen molta més llibertat conformacional perquè
tenen com a cadena lateral tan sols un H.

Les diferents combinacions dels angles  i  determinaran l’estructura

secundaria.

Descripció de l’hèlix α i de la fulla β.

A l’any 1951 Linus Pauling i Robert Corey van proposar dues estructures
periòdiques regulars que podrien adoptar les cadenes principals de les
proteïnes: les varen anomenar hèlix α i fulla β. Més endavant es van
identificar altres estructures com el gir β i el bucle (“loop”) Ω.
Encara que la hèlix α i la conformació β siguin dos tipus d’estructura
secundària molt diferents, ambdues resulten de la formació de ponts
d’hidrogen entre els grups C = O i H - N de la cadena principal de la
proteïna.

Hèlix α: En aquesta estructura la cadena principal està enroscada al voltant

d’un eix imaginari que passa pel seu interior, estant els grups R projectats
cap a fora de la hèlix. L’esquelet es manté gràcies als Ponts d’hidrogen
entre els grups NH i CO de la cadena principal dels residus n i n+4. És
una hèlix dextrogira amb 3,6 residus per gir. Si ens fixem en els radis de
van der Waals, notem que és una estructura molt compacta.

Les hèlixs α podrien ser en principi dextrogires o levogires, però donat que
tots els aminoàcids (excepte Gly) tenen la configuració L, consideracions
geomètriques afavoreixen més les dextrogires (en una hèlix α levogira hi
haurien alguns impediments estèrics entre les cadenes laterals i la principal).
De fet en les proteïnes pràcticament només s’han observats hèlix α
dextrogires (només s´han observat algunes hèlix α levogires molt curtes).

Cada gir de l’hèlix són 3,6 residus i 5,4 Å, pel que per cada residu avança
1,5 Å.

Hi ha una sèrie de factors que afecten a l’estabilitat de l’hèlix α;

 Les interaccions de van der Waals dels àtoms que queden mirant dins l’hèlix
(han de ser òptimes)
 La posició d’un aminoàcid respecte dels seus aminoàcids (les cadenes laterals).
 Les prolines i les glicines desafavoreixen l’hèlix α.
 La identitat dels aminoàcids presents en els extrems (amí i carboxil) de l’hèlix α.

El grup carboxil pot tenir càrrega negativa mentre que el grup amí, positiva,
cosa que genera un dipol dins l’enllaç. Com que en l’hèlix α els dipols es
troben mirant cap al mateix sentit, en el grup carboxil hi ha un augment de
la càrrega negativa, mentre que el grup amí un augment de la càrrega
positiva, generant-se així un dipol macromolecular sobre l’hèlix.
També existeixen altres estructures helicoidals, com la 3 10, que té 3 residus
per volta (2Å d’elevació) o l’hèlix π, que té 4,4 residus per volta (1,2Å
d’elevació). Però totes són dextrogires.

Conformació β: És una cadena principal estesa en forma de zig-zag, estant

els Cα dels aminoàcids adjacents a 3,5 Ǻ de distància (en la hèlix α
estaven a 1,5 Ǻ ). Està estabilitzada degut a la interacció per ponts d’H
entre vàries regions de la cadena principal. Mentre que en la hèlix α
aquestes regions estan pròximes en la seqüència de la proteïna, en la fulla
β, poden estar molt allunyades. Com que les cadenes laterals adjacents
estan dirigides cap a costats oposats de la fulla, això dona lloc a fulles β
amfipàtiques (amb un costat hidrofòbic i l’altre hidrofílic).

En la fulla β antiparal·lela, els trossos de cadena principal que hi intervenen

tenen orientacions oposades: un va en sentit extrem amí cap a l’extrem
carboxil i l’adjacent a l'inrevés.

En la fulla β paral·lela les dues cadenes estan en la mateixa orientació i

els ponts d’hidrogen estan intercalats.

Es pot donar el cas també en que una fulla tingui trossos paral·lels i
d’altres antiparal·lels.

Encara que les hèlixs α i les fulles β són conformacions abundants

d’estructura secundària, en les proteïnes globulars també trobem els girs β (o
girs reversos), que uneix cadenes β antiparal·leles i els bucles o “loops”.
Les proteïnes globulars, que tenen formes compactes, requereixen canvis de
direcció en les seves cadenes polipeptídiques. Aquests canvis s’aconsegueixen
mitjançant girs i bucles. De fet, en les proteïnes globulars el 30% dels seus
aminoàcids, aproximadament, estan en girs o en bucles (el 31% estaria en
hèlix α i el 28% en fulla β).

Els tipus més comuns de girs β són els de tipus I i II. En ambdós
s’estableix un pont d’H entre el 1er i 4rt aminoàcid. Els de tipus I (més
freqüents que els de tipus II) solen tenir Pro com a segon aa., mentre que
els de tipus II, Pro com a segon i Gly, com a tercer.
Gly i Pro tenen preferència per estar en els girs β i poca preferència per estar en les
hèlixs α i fulles β.

El nivell d’organització entre l’estructura secundària i terciària és important

per a la funció de les proteïnes. Abans de l’estructura terciària, però, trobem
dos nivells:

Motiu estructural: Combinació simple d’uns quants elements d’estructura

secundària amb una disposició geomètrica específica.

Domini estructural: Part de la proteïna que pot adoptar una estructura 3D

estable per sí mateixa. Està format per combinacions d’elements d’estructura
secundària i motius estructurals (40-350 aas).

El número de dominis proteics existents a la naturalesa seria limitat (es

coneixen 800 dels 2000 que es creu que existeixen). A més, es troben
repetits formant diferents combinacions, creant la gran diversitat de proteïnes
que hi ha als éssers vius.

Les proteïnes es poden classificar en funció del domini estructural:

Hi ha aquells formats completament per hèlix α, aquells tan sols formats per
fulles β, i dominis en els que trobem una barreja dels dos (α/β; estarien
intercalats, o α+β; on trobaríem els de cada tipus agrupats).

Proteïnes fibroses.

Les proteïnes fibroses donen suport estructural a les cèl·lules i als teixits.
Són de forma allargada i solen tenir un únic tipus d’estructura secundària,
donant funcions de forma, suport i protecció. Són insolubles en aigua (gran
proporció d’aminoàcids hidrofòbics, cosa que també les fan molt compactes),
i tres exemples en són: α-queratina i col·lagen, que adopten tipus especials
d’hèlix i la fibroïna de la seda, rica en fulles β.
 Les α-queratines només es troben en mamífers i constitueixen la major
part del pes sec del cabell, llana, ungles, urpes, banyes i també gran part
de la capa externa de la pell. El pel té uns 20 μm de diàmetre i està
format per cèl·lules mortes, empaquetades amb α-queratina que forma
diverses estructures.

És un dímer de dos hèlix paral·leles de α-queratina, dextrogires, unides per

interaccions hidrofòbiques i enrotllades entre sí però de forma levogira.
Aquest superenrotllament de caràcter extensible li dona una gran resistència.

Els col·làgens constitueixen una família de proteïnes fibroses, components

importants de la pell, ossos, tendons, lligaments, dents, etc., de forma que
son les proteïnes més abundants dels vertebrats. Es coneixen uns 30 tipus
diferents de col·làgens, presents en diferents teixits (del mateix individu),
essent el majoritari l’anomenat tipus I (que és el col·lagen més abundant en
pell, tendons i ossos).

Està format per cadenes d’hèlix 3 10 (de radi petit), riques en Gly i Pro i
levogires. Tres d’aquestes cadenes s’ajunten per formar una superhèlix triple
dextrogira, el col·lagen. D’igual forma que en el cas de la queratina, també
és extensible.