Problemes Bioquímica: 2022_2023

Problemes tema 2 (I): Estructura de proteïnes

1. Les proteïnes 1 i 2 interaccionen fortament. La figura següent mostra una part
significativa de les seves interaccions.

Suposa que succeeix una mutació a la proteïna 2 que canvia l’aminoàcid mostrat dalt a
un dels aminoàcids que es mostren a continuació:

- Quin canvi interrompria més la interacció entre proteïnes? La Lisina, perquè

les càrregues positives de l’Arginina i la Lisina produeixen repulsió.

- Quin canvi afectaria menys aquesta interacció? L’aspartat, perquè la càrrega

positiva de l’Arginina i la càrrega negativa de l’Aspartat podrien formar un enllaç
iònic.

2. Respon si les següents afirmacions sobre la queratina són certes o falses, i

justifica-ho:

a. És una proteïna globular Fals, és fibrosa.

b. La queratina no té estructura terciària Fals, té estructura terciària hèlix
alfa.
c. La queratina és una proteïna soluble e hidrofílica, ja que ha de viatjar pel
torrent sanguini fins l’epiteli on fa la seva funció. Fals, és insoluble i és
hidrofòbica.
d. Les proteïnes a elevada temperatura perden l’estructura terciària i es
desnaturalitzen, li passa el mateix a la queratina? Que li passa a la
queratina quan ens planxem el cabell? Cert, quan ens planxem el cabell
la temperatura en desestabilitza l’estructura, tornant-se aquesta
longitudinal i més fràgil i sensible trencant-se els ponts disulfur.

Departament de Bioquímica i Biotecnologia URV 1

 Problemes Bioquímica: 2022_2023

3. La seqüència següent és part d’una proteïna globular. Consultant la teoria,

predir la estructura secundària d’aquesta regió.
1 10 15 20 25 30
| | | | | |
GRRKQELAAFLRPSNVVFITYGDGGTYLCTWYH...

Entre la 2 i la 12 seria una hèlix Alfa, entre la 16 i la 21 seria làmines Beta, entre la 22 i
25 seria gir Beta, entre la 26 i la 32 seria làmines Beta.

4. Les proteïnes que travessen les membranes biològiques sovint contenen hèlixs .
Tenint en compte que l’interior de les membranes és molt hidrofòbic, predigueu
quin tipus d’aminoàcids poden existir en aquestes hèlixs. Per què l’hélix  és
especialment adequada per trobar-se en l’entorn hidrofòbic de l’interior d’una
membrana?

En els extrems N-terminal de l’hélix poden existir aminoàcids polars amb càrrega
negativa com la Asparagina o el Glutamat. En l’extrem C-terminal poden existir
aminoàcids amb gran càrrega positiva com la Lisina o aminoàcids apolars com la
Glicina o la Prolina. En el centre de l’hélix podem trobar aminoàcids com la Alanina, la
Glutamina, la Leucina i la Metionina.

Gràcies als Ponts d’H l’hélix Alfa és adequada per trobar-se en l’entorn hidrofòbic de
l’interior d’una membrana.

5. Indica a quin/s nivell/s de la estructura proteica (1aria, 2aria, etc...)

contribueixen cadascun dels següents conceptes:

a) Secuència d’aminoàcids. Primària.

b) Làmina plegada . Secundària.
c) Enllaç d’hidrogen. Secundària i Terciària i Quaternària.
d) Enllaç disulfur Primària, Terciària i Quaternària.

6. La glicina és un residu d’aminoàcid molt conservat en l’evolució de les proteïnes.

Per què?

Perquè es un aminoàcid “no essencial” amb la funció de contribuir a la formació de

proteïnes del nostre organisme i també actua com a neurotransmissor inhibidor en el
sistema nerviós central (retina, tall cerebral i medul·la espinal). D’altra banda, també és
molt important en el manteniment de músculs, teixits i ossos.

Departament de Bioquímica i Biotecnologia URV 2

 Problemes Bioquímica: 2022_2023

7. Indica quin dels següents aminoàcids interromprà la formació de una hèlix

alfa:

a. Arg carregat negativament

b. un residu apolar prop de l’extrem c terminal
c. Un residu de Pro (xq és un iminoàcid que no té H per formar enllaç
d’Hidrogen amb l’aminoàcid).
d. un residu de lys carregat positivament

8. El "protein data bank" (PDB; https://www.rcsb.org/) és una base de dades

de proteïnes on es poden consultar diferents característiques com la seva
estructura, seqüència d'aminoàcids, etc. Utilitzant aquesta base de dades,
identifica de quina proteïna es tracta cadascun dels codis següents, el
número de cadenes que té i determina quin tipus d'estructura secundària
presenten:

- 6M39: Glicoproteïna Spike, 3 cadenes (Homotrímer) i estructura secundària Hèlix

Alfa i Làmines Beta.
- 3RGK: Mioglobina, 1 cadena i estructura secundària Hélix Alfa.
- 1A3N: Hemoglobina, 4 cadenes (2 Alfaglobines i 2 Betaglobines) i estructura
secundària Hélix Alfa i Girs Beta.
- 1BKV: Col·lagen, 3 cadenes i estructura secundària Hèlix Alfa cap a l’esquerra.

9. Digestió de proteïnes. La - Quimiotripsina ( E.C.3.4.21.1) és un enzim digestiu molt

específic que només trenca els enllaços peptídics on participa al grup carboxil dels
aminoàcids aromàtics. Indica com afectaria l’acció d’aquest enzim sobre el següent
pèptid i quins són els productes de la seva acció:

Lys-Ser-Tyr-Val-Phe-Lys-Cys

Lys-Ser-Tyr:
Val-Phe:
Lys-Cys:

La Alfa Quimiotripsina trenca els enllaços peptídics actuant sobre el grup carbonil no
reactiu amb un potent nucleòfil. Com a residu de la seva acció deixaria els productes:

10. El DNA s’uneix tant a proteïnes estructurals com reguladores. Dels següents
pèptids, raona quin podria unir-se a la molècula de DNA i indica el tipus de interaccions
que s’estableixen entre ambdues molècules.
a. Val-Leu-Pro-Ala
b. lys-Arg-Lys-Lys, xq la Lys i la Arg són positius i interaccionen més fàcilment
amb la molècula d’ADN (que es tota negativa).
c. Glu-Glu-Ser-Asp
d. Phe-pro-Leu-Ile

Departament de Bioquímica i Biotecnologia URV 3

 Problemes Bioquímica: 2022_2023

Departament de Bioquímica i Biotecnologia URV 4