BIOQUÍMICA

Hi ha 4 tipus principals de macromol·lècules: proteïnes, carbohidrats, els lípids i els

àcids nucleics.
TEMA 1: AMINOÀCIDS
Les proteïnes són polímers lineals d’aminoàcids, és a dir són cadenes d’ aminoàcids
units en un determinat ordre i NO estan ramificats.
Un aminoàcid (aa) és qualsevol molècula orgànica que tingui l’estructura següent:
- Un carboni, que és el que anomenem carboni alfa (Cα) , unit simultàniament a
4 substituients :
● Un grup carboxilic, l’alfa carboxil
● Un grup amino, l’alfa amino
● Un àtom d’hidrogen, l’alfa hidrogen
● Un altre grup, que pot ser qualsevol i anomenem cadena lateral (R)

Com que l’aminoàcid té diferents carbonis cal definir com anomenar-los:

- La unió internacional de bioquímica, assigna el nombre 1 al C que conté l’àcid
carboxilic; el nombre 2 al Cα; i si a la cadena lateral hi haguessin més C, s’anirien
numerant progressivament.
- La nomenclatura tradicional s’ assigna la denominació de Cα, al C unit als 4
substituients, i si a la cadena lateral hi hagués més àtoms de C, s’anirien
nombrant d’acord les lletres de l’alfabet grec (β (betta), ϒ (gamma), δ (delta), ε
(epsilon), …)
Una altra característica dels aa, és que hem dit que tenen el grup amino i el grup
carboxil, que ambdós són grups ionitzables, en funció del pH de la solució, poden
desprotonar-se o protonar-se. Ens podem trobar en la situació en que el grup carboxil
(està desprotonat) estigui carregat negativament i el grup amino (està protonat)
carregat positivament, aleshores l’aa té una part positiva i una negativa, i es comporta
com un ió dipolar(és a dir una molècula que és iònica i que presenta càrregues de signe
oposat de manera simultània).
Derivat de la presència de la molècula d’aquests grups ionitzables, hi ha una altra
caracterísitca dels aa important, que és el seu caràcter amfòteric (amfoter), és a dir,
que els aa són compostos que poden actuar com a base (disponible per rebre protons
del medi) o com a àcid (està disponible per cedir protons al medi), evidentment
depenent del pH del medi.
1
El Cα és quiral, ésta unit a quatre grup substituents diferents.
Les molècules quirals tenen dues característiques fonamentals, i que per tant els aa
també tindran:
- Una molècula quiral presenta esteroisomeria. El nombre d’esteroisomers
possibles dependrà del nombre de centres quirals (2^nombre de centres
quirals).
- Les molècules quirals tenen activitat òptica, per tant, una solució d’un aa tindrà
la capacitat de desviar un raig de llum polaritzada en quant aquest raig
l’atravessi.
Pel que fa als esteroisomers que presenten els aa, en podem definir sèries D i sèries L.
Per distingir si es una sèrie D o L en fixarem com està disposat el grup amino, però
abans hem de tenir l’aa col·locat de forma correcta, és a dir, el grup carboxil cap amunt
i la cadena lateral cap avall. Si el grup amino queda orientat cap a l’esquerra direm que
és una sèrie L; si el grup amino queda orientat cap a la dreta direm que és una sèrie D.
En la naturalesa la sèrie que predomina és la L, i virtualment, tots els aa que formen
part de les proteïnes pertanyen a la sèrie L.
Bé, com hem vist anteriorment, hi ha una part de la molècula de qualsevol aa que
sempre és idèntica: que consisteix en el carboni alfa, l’hidrogen, el grup amino i el grup
carboxil. Aquesta part comuna en tots els aa és la part que hem de saber dibuixar.
El que diferencia entre si els diferents aa és la seva cadena lateral. La cadena lateral
d’un aa pot ser pràcticament qualsevol cosa, això vol dir que d’aa en realitat
n’existeixen moltíssims, però el que passa es que a l’hora de la veritat, formant part de
les proteïnes tant als bacteris primitius com als essers més desenvolupats, sempre en
trobem 20, els denominats aminoàcids protèics, i són els que estan codificats en el codi
genètic.
Els classifiquem segons les propietats de la seva cadena lateral, fonamental ens fixem
en si aquestes cadenes laterals són hidrofòbiques o hidrofíliques. A continuació els
classifiquem (tots estan representats en sèrie L, a pH = 7 on el grup alfa amino està
protonat i el grup carboxil està desprotonat, és a dir, en la seva forma d’ió dipolar).
El fet de que les cadenes latarals siguin hidrofòbiques implica que aquests aa,
generalment, els trobarem sempre enterrats/ amagats en l’interior de la proteïna
degut a la seva incapacitat de formar interaccions amb el medi aquòs que envolta la
proteïna.
Tipus de cadenes laterals hidrofòbiques que trobem:
- D’una banda trobem cadenes laterals que són alifàtiques, que tenim des d’una
molt senzilleta com ara l’alanina, fins a cadenes ramificades com la valina, la
leucina i la isoleucina. (La isoleucina presenta dos centres quirals, el C alfa i
betta, això vol dir que hi haurà un màxim de 4 esteriosiomers 2^2).

2
 - Tenim també cadenes laterals que contenen anells aromàtics que són grups
voluminosos i bastant rígids. Aquests anells aromàtics tenen la capacitat
d’absorbir llum UV de 280 nm, això implica que si una proteïna conté residus de
fenilalanina o triptofan, doncs aquesta proteïna serà capaç d’absorbir a 280 nm.
De fet aquesta propietat s’utilitza per quantificar i avaluar la concentració de
proteïnes en una solució.
- Tenim també la metionina que conté una cadena que presenta un àtom de
sofre
- I finalment, tenim la prolina, que és una mica particular, perquè si mirem la
seva estructura, la cadena lateral està unida de manera covalent al grup alfa
amino. Aquesta unió covalent, el que fa és formar un anell heterocíclic. Aquest
anell heterocíclic és una estructura bastant voluminosa, rígida i poc flexible, a
més a més la formació d’aquest anell heterocíclic fa que el grup alfa amino
presenti un hidrogen menys que en la resta d’aa. La caracterísitca de poca
flexibilitat de la cadena lateral i la falta d’un hidrogen al grup amino, farà que la
prolina limiti molt les formacións tridimensionals que pot formar la proteïna. De
fet la presència de prolina fa que hi hagi algunes conformacions que la proteïna
no podrà adoptar.

Tipus de cadenes laterals hidrofíliques que si que poden interactuar amb l’aigua, això fa
que en genral aquests aa els trobem en zones de superfície o més externes de la
proteïna, perquè la seva presència ajuda a que la proteïna es pugui dissoldre amb
l’aigua que l’envolta. Es classifiquen segons la càrrega que tene a pH=7:
- D’una banda, tenim cadenes laterals, que a pH=7, no tenen carrega, que són:
● La glicina que és una mica particular perquè la seva cadena lateral és un
àtom d’hidrogen, és a dir, la cadena lateral més petita que pot existir,
per tant, la glicina és l’aa que té el pes molecular més baix. El carboni
alfa no es quiral perque l’aa té dos substituents iguals (únic aa protèic
no quiral), i per tant, no pot presentar estereoisomers (no existeixen

3
 formes D i formes L) i tampoc té activitat òptica. La glicina tamé limitarà
els tipus d’estructures tridimensionals que podrà adoptar la proteïna.
● Amb cadenes laterals alcohòliques, la serina que té un alcohol primari
unit al carboni betta, i treonina que té un alcohol secundari i presenta
dos centes quirals (el Cα i el Cβ)i per tant, pot tenir fins a un màxim de 4
esteroisomers.
● Tenim també la cisteïna, que s’assembla molt a la serina el que passa es
que unit al Cβ, en comptes de tenir un hidroxil, tenim un grup tiol o
sulfidril, que és interessant per les seves propietats perquès es un grup
que si el pH de la solució puja suficientment, pot arribar a ser cedit al
medi, és a dir, que la cadena lateral podrà arribar a estar desprotonada
(carregada negativament); i perquè aquest grup tiol és un grup molt
reductor que farà que la cisteïna pugui formar uns enllaços covalents
que es diuen ponts disulfur i que ajuden molt a estabilitzar la
conformació tridimensional de la proteïna
● Tenim també cadenes laterals que contenen grups amida, com ara
l’asparagina (on el grup amida està unit al Cβ) o la glutamina (el grup
amida està unit al Cϒ)
● Tenim també la tirosina que té una cadena lateral que conté un anell
aromàtic, malgrat la presència d’aquest anell aromàtic la tirosina es
considera un aa hidrofílic degut a la presèncid d’un hidroxil que fa que
pugui formar ponts d’hidrogen i per tant interactuar amb l’aigua que
envolta la proteïna. Aquest anell aromàtic també es capaç d’absorbir a
280 nm
- Tenim també cadenes laterals bàsiques, que a pH=7 estaran carregades
positivament
● D’una banda la histidina, que té un grup imidafol unit al Cβ, es troba en
molta freqüencia en els centres actius dels enzims perquè el grup
imidafol te un pK= 6, és a dir, quan el pH és més alt de 6 aquesta cadena
lateral ja està desprotonada
● Tenim també cadenes laterals que contene grups amino, com son la
lisina (que té un grup amino (epsilon amino) + el grup alfa amino) i
l’arginina(que conté un grup guanidino que és molt bàsic, que fa que
sigui l’aa més bàsic entre tots els aa protèics). Les dos tenen cadenes
laterals que a pH=7 estan protonades, aportaran càrregues positives a la
superfície de la proteïna
- I tenim també cadenes laterals àcides, que a pH= 7 estaran carregades
negativament
● Conferiran càrregues negatives a la superfície de la proteïna, perquè a
pH=7 les cadenes laterals estan desprotonades. A les cadenes laterals
trobem un segon grup carboxil. En el cas de l’àcid aspàrtic seria un betta
carboxil, i en el cas de l’àcid glutàmic seria un gamma carboxil

4
A més a més dels aa que hi ha codificats en el codi genètic, hi ha amb una certa
freqüencia algunes modificacions que son sempres post-traduccionades, això vol dir
que la modificació té lloc després de la síntesi de la proteïna. N’hi ha de molts tipus,
però n’hi ha dos que ajuden a conformar les conformacions tridiemensionals de les
proteïnes tenim:
- Ponts disulfur que es formen quan dos residus de cisteïna estan molt propers.
Hem vist que la cadena lateral de la cisteïna conté un grup tiol que és molt
reductor, per tant, vol dir que es pot oxidar molt fàcilment; com que l’aigua és
un medi oxidant quan dos residus de cisteïna queden propers automàticament
s’oxiden i formen un enllaç covalent (S-S) que anomenem pont disulfur. Veiem
que simplement ens queden els dos àtoms de sofre units de manera covalent.
És un tipus d’enllaç que contribueix moltissim a estabilitzar les conformacions
tridimensionals de les proteïnes.
- Hidroxilacions. Alguns dels aa poden ser hidroxilats després de la síntesi de la
proteïna. Són particularment freqüents en el cas de la prolina i en el cas de la
lisina. Quan aquests dos aa queden hidroxilats aleshores parlem
d’hidroxiprolina i hidroxilisina. El sentit d’aquestes hidroxilacions és augmentar
els seu caràcter hidrofílic, és a dir, la presència d’aquests grups hidroxil afegits
posteriorment a la síntesi de la proteïna fa que aquests residus de lisina i
prolina, puguin formar ponts d’hidrogen, i per tant, contribuir a les interaccions
tant amb l’aigua que envolta la proteïna com amb altres grups interns de la
mateixa molècula.

5
Els grups carboxil i amino dels aa són ionitzables. Si disolem un aa que conté dos grups
carboxils en aigua, hi haurà una proporció d’aquest grup desprotonat i una altra
proporció protonada, disolt en l’aigua que farà que la dissolució sigui àcida. El mateix
passarà amb els grups amino però la disolució resultant serà bàsica. La concentració
d’un grup desprotonat o un grup protonat dissolt dependrà del pH del medi. Per a cada
grup ionitzable vé descrit per un valor que és el que anomenem pKa. El pK és defineix
com el valor de pH que cal perquè la meitat de les molècules tinguin aquell grup
prtonat i l’altra meitat de les molècules el tinguin desprotonat, es a dir, que hi hagi un
50% de molècules que tenen el grup protonat i un 50% de molècules que el tenen
desprotonat.
En el cas dels grups carboxil el pH que caldrà per aconseguir que hi hagui un 50%
molècules de les dues formes, serà relativament baix perquè el grup carboxil és més
àcid. En canvi, en el cas dels grups amino serà més alt perquè estaran reflectint la
fàcilitat que tenen aquests grups amino per cedir els seus protons al medi.
Aquesta proporció entre el pKa i la concentració dels grups protonats i desprotonats, ve
donada per l’equació de HENDERSON-HASSELBACH:

En el cas dels aa ens trobem que aquest grup carboxil i el grup amino coexisteixen en la
mateixa molècula.
La càrrega d’un aa depen del pH del medi. A pH baixos predominarà la forma catiònica i
a pH alts la forma aniònica. A pH intermitjos trobarem estats d’ionització intermitjos,
fet que farà que a la molècula coexisteixin una càrrega positiva i una negativa, que
s’anul·len mutuament i, per tant, la càrrega total del aa serà nul·la. Aquesta forma que
té càrrega nul·la és el que anomenem la forma isoelèctrica de l’aa, i el valor de pH que
caldrà perque el 100% de les molècules de l’aa es trobin en la seva forma isoelèctrica és
el que nosaltres anomenem el punt isoelèctric del aa. El punt isoelèctric de l’aa

6
dependrà sobretot de les caracterísitques de la seva cadena lateral per tant, el punt
isoelèctric d’aa diferents serà també diferent.
Els valors de pK d’un aa es poden determinar experimentalment valorant una
dissolució d’aquell aa amb una solució d’una base forta (normalment sosa o potassa).
A diferència del que passaria en un àcid fort, la variació del pH en funció del nombre
d’equivalents de base forta que hem afegit a la solució no és proporcional (no és
lineal), sinó que dona lloc a cubes d’aquest estil. En aquestes curbes que son
característiques de la valoració de qualsevol àcid feble, el que trobem es que hi ha
zones de la corba que tenen un pendent més fort. En aquestes zones en el que hi ha
pendent més fort, el que ens diu el gràfic es que en molt poqueta quantitat de base
forta que nosaltes afegim a la solució, això causa una variació molt forta en el pH de la
solució. Contrariament, hi ha zones de la corba en que jo puc afegir una gran quantitat
de base sense que el pH varii d’una forma tan accentuada. Quan ens trobme en
aquesta situació, diem que aquestes zones planes el que m’indiquen es la capacitat
tamponant d’aquell aa, és a dir, son rangs de pH en els quals l’aa té la capacitat d’evitar
canvis bruscos del pH de la dissolució. A partir d’aquestes zones de capacitat
tamponant, nosaltres podem extrapolar els pK dels grups ionitzables que té aquest aa.
Per determinar el pK damunt d’un gràfic, busquem les zones plantes. Quan tenim les
zones planes anem una per una. Agafem una zona i busquem el punt mig de la planura,
aquell punt és el tamponanemt màxim, i després traçem una lina hortizontal cap al eix
que ens indica el pH. Aquest pH que nosaltres extrapolem veurem que gairebé sempre,
el pH més baix, és a dir la zona plana més baixa del gràfic, pertany al pK del àcid
carboxilic de l’aa (al voltant de pK 1-2), que anomenem pK1. Més amunt estarà el que
correspon al pK del grup amino (al voltant de 9) que anomenem pK2.
Si volguessim determinar el punt isoelèctric, el que haureim de fer es trobar la mitjana
dels pK1 i del pK2.
Si es donés el cas de que l’aa té cadena lateral que és ionitzable, doncs, aleshores quan
nosaltres dibuixem la corba de valoració trobarem una corba triple perquè contindrà 3
zones de capacitat tamponant, una per cadascun dels grups ionitzables de l’aa. Per
tant, per aquest aa, apareixeran fins a 4 formes iòniques (la forma totalement
protonada, la forma totalment desprotonada i dues formes intermitges, una de les
quales es la forma isoelectrica i l’altra es l’aniònica perque predomina carrega -)🡪 en el
cas de l’acid glutàmic
Com calcular el punt isoelectric en aa que tenen tres punts de pK? Dibuixem totes les
formes ionitzables possibles de l’aa. El que hem de fer primer es localitzar quina es la
forma isoelectrica (dibuixar-la diguessem), un cop localitzada, fariem la mitjana dels
dos valors de pK que queden a banda i banda de la forma isoelectrica.
RECORDAR!!!: Quan dibuixem un gràfic, els grup àcids son els que es desprotonen
abans, és a dir, com més àcid sigui el grup ionitzable més baix serà el seu pK.

7
 TEMA 2: ENLLAÇ PEPTÍDIC I PROTEÏNES

Els aa que formen part d’una proteïna estan units mitjançant un enllaç covalent que
coneixem com enllaç peptídic.
Com es formarà l’enllaç peptídic entre aquests dos aa? Doncs, es produirà una
condensació entre el grup alfa carboxil del 1r aa i el grup amino del 2n aa. En el procés
es desprén una molècula d’aigua i els do aa queden units mitjançant un enllaç peptídic.

Quan tenim una molècula que esta formada per diversos residus d’aa diem que s’ens
ha format un pèptid. Els pèptids es classifiquen en funció del nombre d’aa que
contenen (dipèptid, tripèptid, tetrapèptid, …). Per fer-ho més senzill normalment
parlem d’oligopèptids (entre 2 i 25 residus d’aa) i polipèptids (format per molts aa , +
de 25).

8
Quan nosaltres parlem de proteïnes, en realitat estem parlant de polipèptids, totes les
proteïnes de les que solem parlar té més de 25 aa.
Independentment de com sigui de llarg aquest pèptid, en un extrem sempre hi haurà
lliure un grup amino (extrem N-terminal) i a l’altre extrem sempre hi haurà lliure un
grup carboxil (extrem C-terminal).
Aquest enllaç peptídic té diverses propietats:
- En primer lloc, es tracta d’un enllaç tipus amida, és a dir, el grup que s’ha
format és una amida
- És polar, perquè ens queda un àtom d’oxigen que es molt electronegatiu, i
d’altra banda tenim un hidrogen que no es gens electronegatiu; això vol dir que
aquest àtom d’oxigen tindrà tendència a captar electrons que hi hagui al seu
voltant (entre ells l’electró de l’àtom d’hidrogen), per tant, en conjunt, aquest
àtom d’oxigen portarà una càrrega parcial negativa, i corresponentment, l’àtom
d’hidrogen portarà una càrrega parcial positiva. Per tant, l’enllaç peptídic serà
polar. El fet de ser polar permet establir relacions de tipus electrostàtic amb
altres grups propers.
- Aquest enllaç peptídic té caràcter parcial de doble enllaç. L’enllaç peptídic en si,
és un enllaç simple, el que passa es que l’àtom d’oxigen és molt electronegatiu i
capta els electrons que hi ha al seu voltant. Ara bé, l’àtom de nitrogen també té
una certa electronegativitat, això el que implica és que la càrrega d’electrons,
en comptes d’estar centralitzada en el àtom d’oxigen, en realitat està
deslocalitzada entre l’oxigen i el nitrogen, per tant un enllaç que principalment
era simpl ara adquireix un caràcter parcial de doble enllaç. El fet de que ara
sigui doble enllaç, fa que la molècula no pugui girar, i per tant, l’enllaç peptídic
és pla: és forma un pla que inclou els dos àtoms que propiament estan formant
l’enllaç peptídic (C i N), incolou també l’oxigen unit al carboni, l’hidrogen que
està unit al nitrogen , i els dos C alfa que queden a banda i banda. El pla format
és el que anomenem grup peptídic.

Qualsevol pèptid serà una seqüència de gups peptídics. Separant els grups peptídics
tenim els carbonis alfa units a un hidrogen i a la cadena lateral. El grup peptídic es pot
formar de dues maneres:
- De manera que les dues cadenes laterals quedessin en posició trans, és a dir
quedessin situades a bandes oposades del grup peptídic

9
 - Que quedessin en posició cis, és a dir, orientades cap a la mateixa banda del
grup peptídic, fet que pot provocar interferencies en els grups laterals
Tenint en compte que les cadenes laterals solen ser llargues i grosses, i que poden
presentar grups carregats positivament o negativament i que poden interferir entre sí,
ja ens podem imaginar que el més general, és que gairebé sempre la configuració de
l’enllaç peptídic sigui trans.

La prolina en seria una excepció ja que està unida a un grup aromatic gran i que tan si
està en cis o trans, el grup lateral esta prop de l’altre grup lateral del altre aa.
A l’hora de la veritat, ens trobem que un pèptid està format per una successió de grups
peptídics que són sempre idèntics (el pla sempre és idèntic). Així, un pèptid és
diferenciarà d’un altre primer per la llargada i després per la identitat de les cadenes
laterals. Aleshores, les propietats d’un pèptid vindran donades per les cadenes laterals
que conté, perquè la resta de la molècula sempre és idèntica.
La seqüència d’un pèptid, com que sempre tenim un extrem N-terminal i un extrem
C-terminal, per conveni, la seqüència sempre es dona en aquest ordre, de N-terminal a
C-terminal.
Tal i com hem dit abans, l’enllaç peptídic té un caràcter parcial de doble enllaç i no pot
girar, ara bé, tenim els angles phi i psi, que son aquells que uneixen un determinat
carboni alfa amb els dos grups peptídics que té a banda i banda.

10
Aquest angles phi i psi són enllaços simples que tenen llibertat absoluta de rotació, aixó
fa que el pèptid pugui adoptar conformacions tridimensionals (per exemple un pèptid
format per 100 aa, tindira 99 grups peptídics amb 99 enllaços phi i 99 enllaços psi que
podrien rotar en absoluta llibertat). Això implica que per a un polipèptid podrien existir
un nombre molt gran de conformacions. El nombre potencial de conformacions que
podrien exisitir per a un polipèptid podria ser molt elevat, però a l’hora de la veritat el
nombre de conformacions possibles està molt restringit, i aixó és així perquè el nombre
de conformacions a adoptar dependrà essencialment de les cadenes laterals que
contingui el polipèptid.
Per tant, el nombre de conformacions està restringit per la identitat d’aquestes
cadenes laterals i també per les característiques del propi grup peptídic.

Per exemple, en aquesta imatge, la conformació dibuixada no podria ser possible,

perque les dos rodones roiges que son oxigens, no poden estar tant junts perque els
dos tenen la mateixa càrrega i per tant es repel·lerien. De la mateixa manera, la
identitat de les cadenes laterals també podrà restringir el nombre de conformacions
possibles per a un determinat polipèptid.
Tots aquests factors fan que a l’hora de la veritat, un polipèptid de fet adopti de
manera espontània una conformació, que es el que s’anomena una conformació nativa.
La conformació nativa és la conformació que un polipèptid adoptarà de forma

11
espontània quan es trobi en condicions fisiològiques. S’adopta la conformació nativa
entre totes les conformacions que podrien ser possibles en teoria perquè aquesta
conformació és la més estable, és la de menor energia. Cada polipèptid té una
conformació nativa i el tipus de conformació nativa que s’adopti dependrà de totes
aquestes qüestions que hem nombrat abans.
Si parlem de proteïnes, són molècules molt diverses, n’hi ha de molts tipus que fan
moltes funcions diferents. És classifiquen per la seva morfologia:
- Proteïnes fibroses: estructuralment més senzilles. El que trobem es que
diferents polipèptids o diferents segments d’un mateix polipèptid s’associen
lateralment per formar filaments, com una mena de cables. Aquests filaments
tenen una resistència mecànica molt elevada i això va molt bé perquè les
funcions que fan aquestes proteïnes fibroses essencialment es de suport
mecànic a determinades estructures cel·lulars. Per poder fer funcions de suport
mecànic, hi ha una altra propietat que hem de tenir en compte i es que han de
ser insolubles en aigua. Una estructura que ha de proporcionar suport mecànic
és necessari que tingui una gran resistència i que no es dissolgui quan està en
una solució aquosa. La insolubilitat de les proteïnes fibroses es deu no tant a la
seva composició perquè estan construides a base d’aa, sinò vé donada pel fet
de que aquests segments que s’associen lateralment estableixen interaccions
entre grups que es troben propers. Aquests grups que estableixen aquestes
interaccions, ja no estan disponibles per formar interaccions amb l’aigua, això fa
que la proteïna fibrosa que s’ha format no sigui soluble en el medi aquós en
que és troba la proteïna.
- Proteïnes globulars: estructuralment més complexes. És tracta d’un polipèptid
que es plega per assolir una conformació aproximadament esfèrica. En aquesta
conformació que adopta aquest polipèptid, els aa que tenen cadenes laterals
hidrofíliques es troben a la superfície de la molècula, de la manera que poden
establir interaccions amb l’aigua que l’envolta i, per tant, mantenir-la soluble. En
canvi, els aa que tenen cadenes laterals hidrofòbiques estan amagats al interior
de la proteïna de manera que no interactuïn amb l’aigua. Això implica que les
proteïnes globulars son hidrofíliques, són solubles en aigua i això és molt
convenient perquè fan funcions molt més complexes i especialitzades (enzims,
anticossos, transportadors, receptors de membrana).

Tant si són proteïnes fibroses o globulars podrem distingir diversos nivells estructurals.
El primer nivell estructural que trobarem sempre, serà l’estructura primària. I en funció
de la complexitat de la proteïna trobarem estructures secundàries, terciaries i
quaternàries. No totes les proteïnes presentaran tots quatre nivells estructurals.
⮚ Estructura primària: és la seqüència d’aa que formen aquell polipèptid,
ordenats des de l’extrem N-terminal cap al C-terminal. Estructura
primària=seqüència aa=estructura covalent (perquè només estan units per un

12
 enllaç peptídic). A diferència de l’estructura primària, les altres estrucutes
secundària, terciària i quaternària es mantenen per forçes no covalents.
⮚ Parlem d’estructura secundària quan un polipèptid adopta una conformació
regular. Per definició, les proteïnes fibroses només arriben fins aquest nivell
estructural(i després per formar els filaments s’associen diferentes estructures
secundàries totes juntes i formen la proteïna fibrosa). I les proteïnes globulars,
per definició arriben sempre a nivell d’estructura terciària.
⮚ Parlem d’estructura terciària quan un polipèptid que ja té estructura secundària
es plega sobre si mateix i adquereix una forma aproximadament esfèrica
⮚ Algunes proteïnes globulars, especialment complexes, poden arribar al nivell
màxim de complexitat estructural que és l’estrucutra quaternària. Parlem
d’estrucutra quaternària quan la proteïna reuneix dos requisits: primer que
estigui formada per diferents polipèptids (2 o més), i segon cal que cadascun
dels polipèptids que formen la proteïna ja tingui estructura terciària.

ESTRUCTURA SECUNDÀRIA
- Diagrama de RAMACHANDRAN: hem dit que perquè una conformació és pugui
considerar una estructura secundària, cal que aquesta conformació sigui
regular, per tant si es regular, això vol dir que la podrem expressar com una
determinada combinació d’angles phi i psi. Mentre aquella conformació es
mantingui regular, aquella conformació tindra els mateixos valors de phi i els
mateixos de psi al llarg del segment que presenta aquella estructura
secundària. En el diagrama d’este home, es representen totes les possiles
combinacions d’angles phi i psi, per mostrar totes les conformacions que
teòricament existirien per a un polipèptid. De combinacions dels dos angles,
n’hi ha moltíssimes, el que passa es que a l’hora de la veritat ens trobem que
d’entre totes aquestes combinacions i per tant, conformacions que teòricament
serien possibles, a la realitat només trobem les conformacions que queden
dintre de les zones blanques. La zona blanca del més avall no conta perquè

13
 correspon al polipèptid totalment desplegat. La zona blanca que hi ha al mig de
les que estan en tres, correspon a les conformacions helicoïdals (tenim la helix
α que es la majoritaria, la helix ᴨ, i la helix tres deu). En la altra zona de color
blanc del més amunt trobem les fulles β i la triple helix del col·lagen. En la zona
blanca que hi ha al mig del gràfic trobarem també trobarem un tipus de
conformació helicoïdal rara que pràcticament no trobarem mai que és una helix
α esquerres. No tots els polipèptids podran conformar totes aquestes possibles
estructures secundàries tot i que siguin les conformacions permeses a l’hora de
la realitat lo que determinarà una conformació o una altra serà la identitat de
les seves cadenes laterals.

HELIX α: és una conformació, un tipus d’estructura secundària molt freqüent i gairebé

tots els aa encaixen bé en una helix α. Quan parlem d’helix α estem parlant de que el
polipèptid adopta una conformació helicoïdal al voltant d’un eix imaginari. Aquesta
conformació helicoïdal és a dretes, és a dir que el polipèptid va girant en el sentit de les
agulles del rellotge. Com que és una estructura secundàira implica que mostra
paràmetres regulars, un d’aquests paràmetes és el nombre d’aa que té per volta, en el
cas de l’helix α hi ha 3’6 aa per volta. L’helix α es manté estable, d’una banda el fet que
giri a dretes fa que les cadenes laterals estiguin orientades cap a l’exterior de l’ helix,
d’aquesta manera es minimitzen les interaccions entre aquests grups; d’altra banda,
per acabar d’estabilitzar l’helix α, és forma tota una xarxa de ponts d’hidrogen entre els
diferents grups peptídics que formen el polipèptid, i aquesta xarxa de ponts d’hidrogen
que es formen també mostra regularitats, es forma un pont d’hidrogen entre un grup
peptídic qualsevol o un aa qualsevol i un aa situat 4 posicions més endavant. Hi ha dos
aa que no trobarem mai en una helix α: d’una banda la prolina perquè si recordem la

14
cadena lateral està unida al seu grup alfa amino, això forma un anell heterocíclic rígid, i
a més a més, això fa que el grup alfa amino tingui un protó menys que la resta d’aa,
aquestes dues característiques fan que la prolina encaixi malament en una helix ;;
d’altra banda, la glicina, perquè la seva cadena lateral es molt petita i per tant, no
ocupa tot el lloc que li pertoca, i aquest fet desestabilitza l’helix α. En resum, la presència
de glicina o prolina en un polipèptid farà que no pugui adoptar una estructura secundària en
forma d’helix α.

FULLA β: també anomenades làmines β. N’hi ha de dos tipus. D’una banda la fulla β
paral·lela, el que trobem es que determinades regions o zones d’un polipèptid
s’associen lateralment per formar aquesta fulla. Aquestes associacions laterals entre
grups peptídics veïns, són per pont d’hidrogen (orientats obliqüament respecte del
sentit del polipèptid), fet que li dona estabilitat a la fulla. Ens trobem que les zones que
s’associen lateralment estan totes orientades en el mateix sentit. Si miressim d’una
prespectiva lateral veuriem que té forma de ziga-zaga com de full plegat. Una altra cosa
que ajuda a l’estabilitat de la fulla és que les cadenes laterals estan orientades
alternativament cap a bandes oposades de la fulla, per tal d’evitar possible interaccions
entre les cadenes laterals. D’altra banda, trobem la fulla β antiparal·lela, que es el
mateix que la fulla β paral·lela, però en aquest cas els sectors que s’associen
lateralment estan orientats de manera antiparal·lela, és a dir en sentits oposats. També
s’estabilitza pels ponts d’hidrogen (són perpendiculars respecte del sentit del
polipèptid, això fa que siguin més forts i més estables, fet que fa que trobessim en més
freqüència la fulla anitparal·lela que la fulla paral·lela) que es formen entre grups
peptídics adjacents. Si poguessim veure la làmina des d’una prespectiva lateral,
veuriem que també té forma de ziga-zaga.

TRIPLE HÈLIX DEL COL·LÀGEN: el col·lagen es una proteïna fibrosa molt abundant,
sobretot en animals (pensem que forma la base de la pell i dels ossos). El col·lagen
mostra una estructura secundària particular que es una triple hèlix. La triple hèlix és
una hèlix formada per tres hèlix més petites. Aquesta helix també mostra uns
paràmetres regulars: 3aa per volta i és una hèlix que gira a esquerres, és a dir, en
direcció contrària a les agulles del rellotge. Tres hèlix d’aquest tipus s’associen
lateralment per formar una triple hèlix, i ho fan girant a dretes. S’assembla molt a una

15
corda. Té una gran resistència mecànica. Les tres hèlix associades estan unides de
manera molt propera, és a dir, entre elles queda molt poc espai. Si fos possible mirar
aquesta triple hèlix des d’un dels extrems, veuriem que 1 de cada 3 aa queda orientat
cap a l’interior, però dintre hi ha molt poc espai perquè ja hem dit que s’ajunten les tres
hèlix de forma molt propera; però només hi ha un aa que pugui encabir-se en aquest
espai tan estret i és la glicina. Per tant, el col·lagen es una proteïna molt rica en glicina,
la seva seqüència sol ser glicina i dos aa més. Els altres dos aa en principi poden ser
molt variats, és a dir, poden ser qualsevol, però ens trobem en molta freqüència altes
concentracións de prolina i glicina, que moltes vegades estan hidroxilats, de manera
que afavoreix que es formin ponts d’hidrogen i per tant que adquereixi una estructura
més estable

ALTRES ESTRUCTURES HELICOÏDALS: en certa frqüència podem trobar una estructura

de helix 3 10, que és com una hèlix alfa però més estreta que gira a dretes amb les
caenes laterals orientades cap a l’exterior per evitar les interaccions i tota l’estructura
esta estabilitzada per una xarxa de ponts d’hidrogen, només presenta 3 aa per volta i
una altra cosa diferent es el patró de formació d’aquests ponts d’hidrogen que es
formen des fins al tercer aa més cap avall. L’espai a l’interior de l’hèlix és més estreta.
Un altre tipus d’estructura secundària helicoïdal és l’hèlix ᴨ, és molt poc freqüent, es
molt semblant a la hèlix alfa però es més ampla, gira a dretes, les cadenes laterals
també estan orientades cap a fora, tota l’estructura s’aguanta gràcies a una estructura
de ponts d’hidrogen, trobem 4’6 aa per volta i pel que fa al patró de formació dels
ponts d’hidrogen s’estableixen entre un residu qualsevol i un residu situat 5 posicions
cap endavant, l’espai interior es ample.
ESTRUCTURA TERCIÀRIA 🡪 Només en tenen les proteïnes globulars. És la conformació
tridimensional que adopta la proteïna un cop el polipèptid experimenta un procés de
plegament per adoptar una forma aproximadament esfèrica.
LOOPS/LLAÇOS O GIRS: dins d’una estructura terciària podem trobar diferents tipus
d’estructura secundària i també zones on no hi ha estuctura secundària, és a dir, que
no tenen una conformació regular. La diferència entre loops i girs principalment es la
seva longitud, els loops o llaços son més llargs que els girs. Son essencials perque son
els que permeten que el polipèptid es pugui plegar. Necessariament dins d’una
estructura terciària hi ha d’haver loops o girs, o amdós. Un loop o llaç és un segment
del polipèptid que no té una conformació regular i que en general son segments del
polipèptid que poden arribar fins a 16-20 residus d’aa, no son llargs, generalment

16
contenen aa que tenen cadenes laterals hidrofíliques i això es d’aquesta manera
perquè gairebé sempre aquests llaços estan situats en zones de la superfície de la
proteïna, per tant, estan en contacte amb el medi aquós que envolta la molècula i això
necessariament implica que aquestes cadenes laterals d’aquests aa que formen
aquests grups doncs han de ser hidrofíliques per tal de poder interaccionar amb el
medi aquòs. Pel que fa als girs, son zones més curtes i considerem els girs les seccions
del polipèptid que poden tenir 4 o 3 aa. Tot i que no tinguin una estructura secundària
perquè la seva conformació no es regular si que en canvi estan estabilitzats per mitjà
de ponts d’hidrogen. De girs n’hi ha de dos tipus: girs de tipus β, que estan compostos
per 4 residus d’aa, per tant té 3 grups peptídics un per cadascun dels enllaços peptídics
que s’estableixen entre els aa del gir, està estabilitzat per un pont d’hidrogen que
s’estableix entre l’oxigen del grup peptídic que esta situat en primera posició i
l’hidrogen del tercer grup peptídic; també hi ha els girs de tipus gamma, que només el
formen 3 aa, per tant, només dos enllaços peptídics i per tant, només dos grups
peptídics, estan també estabilitzats per un pont d’hidrogen que s’estableix entre
l’oxigen del primer grup peptídic i l’hidrogen del segon grup peptídic.

ESTRUCTURES SUPERSECUNDÀRIES I DOMINIS: dintre d’una estructura terciària moltes

vegades podem distingir estructures supersecundàries, també anomenades motius
estructurals, que són combinacions d’elements d’estructura secundària que es troben
en bastanta freqüència (exemples: helix-loop-helix, haripin o agulla de cabell o
fullabetta-gir-fullabetta, fullabetta-gir-helixalfa-gir-fullabetta), de fet, s’agrupen per
formar una unitat més ampla que anomenem domini. Un domini és una agrupació
d’estructures supersecundàries que tenen relació amb una funció concreta que fa la
proteïna, per exemple, hi ha dominis que son molt característics de proteïnes
transportadores o de memebrana o que funcionen com a receptors. De manera que un
mateix tipus de domini estarà present en proteïnes que son molt diferents entre elles
però que facin una funció similar. Proteïnes associades a membranes n’hi ha moltes
amb estructures diferents i funcions diferents, no obstant, les proteïnes associades a

17
membranes sempre tindran un domini que serà similar i que farà que totes elles
puguin estar ancorades a la membrana cel·lular. Els feixos d’helix alfa amb loops son
tipics de proteïnes de membrana, la seva funció es fixar la proteïna a la memebrana
cel·lular. Els barrils alfa betta son molt característics de proteïnes transportadores
perquè la molècula que ha de ser transportada va dins del domini. Veiem que els
dominis poden estar compostos per només un tipus d’estructura secundària o per
combinació de diferents dipus d’estrucutres secundàries.

GRUPS PROSTÈTICS: en una proteïna que té estructura terciària també moltes vegades
podrem trobar els grups prostètics. Els grups prostètics són molècules orgàniques que
estan unides a la proteïna de manera permanent, evidentment, la unió d’aquest grup
prostètic es fa posteriorment a la síntesi de la proteïna, es a dir que es una unió post
traduccional, un cop la proteïna ha estat sintetitzada se li uneix el grup prostètic. El
grup prostètic està unit generalment de manera covalent per tant es una unió estable i
permanent. Per què necessitem o per que la proteïna necessiti un grup prostètic? Totes
les proteïne que existeixen, absolutament totes, estan formades només per 20 aa, els
20 aa que estan codificats al codi genètic, que són els aa protèics. Aquests aa protèics,
cadascun d’ells, té una determinada cadena lateral, pensem que cada proteïna fa unes
funcions diferents, i clar per fer totes le funcions només tenim les 20 cadenes laterals,
clar ocasionalment es possible que la funció que fa la proteïna requereixi un grup

18
químic que no està present a les cadenes laterals de cap dels aa protèics, en aquests
casos en que el grup químic que cal no està present en cap aa, es fa necessari
incorporar aquest grup químic que fa falta a l’estructura de la proteïna, i això es el que
fa el grup prostètic. El grup prostètic s’incorpora a l’estructura terciària de la proteïna a
fi i efecte de facilitar que la proteïna pugui fer la seva funció. Quan una proteïna
presenta un grup prostètic, el requeriment es absolut, i que si aquesta proteïna no se li
incorpora aquest grup prostètic, aquesta proteïna no podrà fer la seva funció.
-------
L’estructura terciària implica que el polipèptid ja tingui una determinada estructura
secundària, i aquesta experimenta un procés de plegament. Per definició, una proteïna
que que presenta estructura terciària és una proteïna que s’ha plegat. Com es porta a
terme aquest plegament? Aquest plegament es cooperatiu, es a dir, que els diferents
grups químics que trobem en aquest polipèptid ajuden a que tingui lloc i després
ajuden a estabilitzar-lo. No obstant, hi ha d’haver una manera d’iniciar aquest
plegament. El polipèptid sempre o gairebé sempre es trobarà en medi aquòs. El que hi
ha pintat en blau i groc representa que son les cadenes dels aa que formen el
polipèptid. Algunes d’aquestes cadenes seran hidrofíliques (pintades en blau) i altres
cadenes laterals seran hidrofòbiques (pintades en groc). Les cadens laterals
hidrofòbiques no son solubles en medi aquòs, per tant entre aquestes cadenes laterals
hidrofòbiques s’estableixen efectes hidrofòbics, és a dir, que s’ajunten per tal
d’allunyar-se del solvent aquòs, obligant que el polipèptid es plegui. Un cop el
plegament s’ha iniciat gràcies a aquests efectes hidrofòbics, la resta de gups químics i
cadenes laterals que presenta la proteïna ja ajuden a que el plegament es completi, i
que per tant, aquesta proteïna adopti la seva conformació nativa de manera que les
cadenes laterals hidrofòbiques queden enterrades a l’interior de la proteïna i les
cadenes hidrofíliques a la part de fora de la mateixa i fent que pugui interacutar en les
molècules d’aigua que l’envolten i que es pugui dissoldre.

19
Hi ha moltes forces que contribueixen a l’estabilització d’una estructura terciària:
- Tenim d’una banda interaccions hidrofòbiques que consisteix en l’associació de
grups hidrofòbics en el medi aquós que envolta la proteïna. Aquestes
interaccions hidrofòbiques de fet son les que inicien el plegament i quan el
plegament s’ha dut a terme ajuden a mantenir estable aquest plegament.
- Trobem també ponts d’hidrogen de diversos tipus: entre grups peptídics, entre
un grup peptidic i una cadena lateral, entre dues cadenes laterals…
- Tindrem també interaccions electrostàtiques perquè algunes cadenes laterals
estan ionitzades al pH en que trobem la proteïna, per tant entre aquests gurps
que tinguin càrrega i entre un grup que tingui càrrega i un gurp que sigui polar,
es podran establir interaccions electrostàtiques. Tant les interaccions
hidrofòbiques, els ponts d’hidrogen i les interaccions electrostàtiques son forçes
no covalents.
- Hi ha un tipus d’enllaç, que es una modificació post traducional que s’estableix
entre les cadenes laterals de dos residus de cisteïna, que son enllaços covalents
i que s’anomenen ponts disulfur. Els enllaços covalents son més forts que les
forçes no covalents, per tant com més ponts disulfur contingui una proteïna,
més estable serà la seva estructura terciària.
Com que la major part de les forçes que contribueixen a l’estabilització son no
covalents, ens trobem que la proteïna es pot desnaturalitzar, es a dir pot passar de
la seva conformació nativa a la seva forma de polipèptid desplegat. Quan la
proteïna perd el seu plegament per la seva conformació nativa, diem que la
proteïna s’ha desnaturalitzat. Com que les interaccions que mantenen aquesta
conformació nativa majoritàriament son de tipus no covalent, es relativament fàcil
destruir-les. Es poden destruir aquestes interaccions en diversoss agents
desnaturalitzants, per exemple, lo més fàcil per desnaturalitzar una prtoeïna, és
augmentar la temperatura. Si tu agafes una proteïna i la posses a bollir la seva
conformació nativa es perdrà i la proteïna quedarà desnaturalitzada i obitndrem el
polipèptid desplegat. Es poden desnaturalitzar proteïnes també fent canvis bruscos
de pH, també hi ha agents químics que denaturalitzen com ara l’aurea o alguns
aldehids. Una de les propietats que perd la proteïna al desnaturalitzar-se es la seva
activitat biològica, a més a més de la seva conformació nativa. La conformació
nativa, es a dir la plegada es la forma en que la proteïna té activitat biològica. Si
conté ponts disulfur serà més difícil de desnaturalitzar. Com més ponts disulfur
contingui, com que aquests ponts son covalents, i per tant, no resulten afectats pels
agents desnaturalitzants, la proteïna serà més resistent a les condicions
desnaturalitzants. El procés de desnaturalització es totalment reversible, és a dir,
que si aquesta proteïna que jo he desnaturalitzat, la torno a ficar en les seves
condicions fisiològiques òptimes, aquesta proteïna desnaturalitzada tornarà a

20
adoptar de manera espontània la seva conformació nativa, i per tant, recuperarà la
seva activitat biològica.
ESTRUCTURES QUATERNÀRIES
En algunes proteïnes globulars trobem el nivell màxim de complexitat estructural
que es l’estructura quaternària. Parlem d’estructura quaternària quan aquella
proteïna està formada per més d’un polipèptid. I a més a més, per poder parlar
d’estructura quaternària cal que cadascun dels polipèptids que formen aquella
proteïna ja tingui un plegament terciàri. Els diversos polipèptids que representen
una estructura quaternària reben el nom de subunitats. Quantes subunitats formen
una estructura quaternària? Depèn de la complexitat de la proteïna. Hi ha
estrucutes quaternàries que consten només de dos subunitats i n’hi ha d’altres que
consten de milers de subuintats (estariem parlant d’una proteïna molt complexa).
Aquestes subuintats a més a més poden ser igual o poden ser diferents, però siguin
iguals o siguin diferents, les diferents subunitats es col·loquen de manera simètrica
i estan unides per forçes no covalents. El fet de que les subuintats estiguin unides
per forces no covalents implica que l’estrucutra quaternària d’una proteïna es
sempre molt delicada, és a dir, que es fàcilment desnaturalitzable. Ocasionalment,
podem trobar algun pont disulfur establert entre subunitats, però en qualsevol cas
predominaran les forces no covalents. En resum, l’estrucutra quaternària es un
nivell fàcilment desnaturalitzable. Com ja hem dit, les diferents subunitats es
disposen de manera simètrica i les simetries que poden adoptar les subuintats son
molt variades (ordenades al voltant d’un eix imaginari, simetries dobles, triples i
quàdriples, i difernts combinacions d’eixos de simetria ):

TEMA 3: ENZIMS

21
Per definició un enzim és una proteïna globular amb activitat catalítica. Si es una
proteïna globular vol dir que com a mínim els enzims tenen estructura terciària, i
alguns més complexos també tenen estructura quaternària. Si té activitat catalítica es
tracta de proteïnes que com a funció tenen catalitzar les reaccions bioquímiques, es a
dir, d’augmentar la velocitat de les reaccions bioquímiques en les quals intervenen.
Com a catalitzadors, tenen dues característiques molt interessants i fan que estiguin
molt adaptats a la funció que duuen a terme. D’una banda, com a catalitzadors, són
altament específics, aquesta alta especificitat fa referència al substrat, però també fa
referència a la reacció, és a dir, els enzims presenten especificitat de substrat això vol
dir que actuen sobre un únic substrat , i d’altra banda, mostren especificitat de reacció,
això signigica que d’entre totes les possibles reaccions que serien possibles per a un
determinat substrat, un enzim només catalitza la velocitat d’una d’aquestes reaccions.
La segona característica que tenen en quant a catalitzadors és la seva alta eficàcia això
significa que son capaços d’incrementar de manera molt notable la velocitat de les
reaccions bioquímiques en que intervenen (cas extrem fosfata alcalina : velocitat de la
reacció quan no està catalitzada= 10^-15, velocitat de reacció quan esta la fosfata
alcalina= 10^2, taxa d’acceleració= 10^17).
Per tal de dur a terme les seves funcions, una proteïna disposa únicament de les vint
candenes laterals dels 20 aa protèics, fins i tot en el cas de que un d’aquests aa pateixi
modificacions post traduccionals, continua sent un numero de grups químics bastant
limitat per tal de poder catalitzar totes les reaccions amb les quals un enzim pot arribar
a participar. Així, moltes vegades l’enzim requerirà un cofactor. Un cofactor que serà
simplement una molècula no protèica que s’uneix a aquell enzim per tal que pugui
tenir aquesta activitat catalítica. En el cas de que l’enzim requereix un cofactor, aquest
requeriment es absolut, logicament com el cofactor aporta el grup químic que no està
present en cap del aa protèics, es evident que la presència d’aquell cofactor es
imprescindible, per tal de dur a terme la funció de l’enzim. En el cas dels enzims que
requereixen cofactors distingim la part protèica de la part no protèica. La part protèica
es el que anomenem l’apoenzim i la part no protèica seria el cofactor. L’enzim actiu
requereix oviament de la presència de l’apoenzim però també del cofactor. L’enzim
actiu rep el nom d’ holoenzim.
Els cofactors se’n distingeixen dos tipus, principalment. D’una banda un cofactor pot
ser una cosa tan senzilla com un ió inorgànic, aquests ions inorgànics son els típics
cofactors que requereixen aquells enzims que catalitzen reaccions d’oxidació-reducció.
I d’altra banda, un cofactor pot ser orgànic, aleshores parlem de coenzims. Finalment
els coenzims també se’n distingeixen de dos tipus en funció de la manera com
interactuen amb l’apoenzim: podem trobar el que anomenem cosubstrats, són
coenzims que no estan units a l’apoenzim de manera permanent, de fet un cosubstrat
es un coenzim que s’uneix a l’enzim només durant la catàlisi és a dir només durant la
reacció, de fet, ja ho diu el nom, un cosubstrat la seva funció es actuar com un substrat;
podem també trobar gups prostètics, que es un coenzim que esta unit a l’apoenzim de

22
manera permanent, s’uneix a l’apoenzim després de la síntesi i queda unit de manera
permanent.

ALGUNS COFACTORS HABITUALS:

1- Pel que fa a cofactors inorgànics, es a dir ions. Es molt freqüent que el ferro i el
magnesi catalitzen reaccions d’oxidacció-reducció
2- Alguns dels coenzims mes habituals, alguns funcionen com a cosubstrats i
d’altres com a grups prostètics. Molts d’aquests coenzims, tant si son
cosubstrats com grups prostètics els seus precursors biosintètics son vitamines,
es a dir que un dels motius del requeriment de vitamines diàri que tenim, és
que aquestes vitamines en molts casos acuten com a precursors per a la
biosíntesi de coenzims, per tant si la ingesta de vitamines no es suficient, no
podrem sintetizar el coenzim corresponent i per tant els enzims que es
requereixen no estaran actius.

23
La unió internacional de bioquímica estableix sis classes d’enzims segons el tipus de
reacció que catalitzen:
1- OXIDOREDUCTASES: catalitzen reaccións d’oxido-reducció, es a dir que
qualsevol enzim que es digui reductasa, oxidasa, oxigenasa, deshidrogenasa.
Típicament, les oxidoreductases requereixen com a cofactor un ió inorgànic.
2- TRANSFERASES: catalitzen reaccions de transferència de grups i es molt habitual
que requereixin un coenzim, es a dir, un cofactor orgànic. En aquestres
reaccions tenim un substrat que conté un grup químic determinat i en el curs de
la reacció aquest grup químic es transferit a un segon substrat.
AX + B 🡪 A + BX
3- HIDROLASES: catalitzen reaccions d’hidròlisi, que en detall son com reaccions
de transferència, hi ha un grup que està unit a un substrat i aquest grup es
transferit a una segona molècula. La diferència entre les hidrolases i les
transferases es que en les reaccions catalitzades per les hidrolases el segon
substrat al qual sera transferit aquest grup es una molècula d’aigua.
AX + H2O 🡪 AH + XOH
4- LIASES: catalitzen dos tipus de reacció, d’una banda reaccions d’eliminació que
per tal de considerar que l’enzim que les catalitza pertany a la classe 4, han de

24
 complir dos requisits, el primer que ha de complir es que en el curs de la
reacció es generi un doble enllaç, i el segon requisit es que l’eliminació del grup
no ha de ser hidrolítica (perque si fos hidrolitica l’enzim pertanydria a la classe
de les hidrolases ) ni oxidativa (perque si fos oxidativa l’enzim pertanydria a la
classe de les oxidoreductases); d’altra banda, les liases també catalitzen
reaccions d’addició d’un substrat a un doble enllaç d’un segon substrat, per tal
de considerar que es un enzim liasa, cal que el doble enllaç desaparegui
transformat en un ellaç simple. Es a dir, en resum tot, les liases o bé catalitzen
reaccions d’eliminació que no son hidrolítiques i no oxidatives (= lisi), amb
generació d’un doble enllaç, o bé catalitzen reaccions d’addició d’un substrat a
un doble enllaç d’un segon substrat (=sintetases).
5- ISOMERASES: catalitzen reaccions d’isomerització, son la classe d’enzims que
catalitzen les reaccions més senzilles perquè en una reacció d’isomerització hi
ha un únic substrat i hi ha també un únic producte.
6- LLIASES (=SINTETASES): catalitzen reaccions de síntesi, típicament per
condensació de dos substrats que son molècules més senzilles, per generar una
molècula més gran o més complexa. Com que aquestes reaccions impliquen la
síntesi d’una molècula més complexa a partir de dues molècules més senzilles,
això requereix sempre un aport d’energia. Les lligases es caracteritzen perque
requereixen una despesa energètica, normalment en forma d’ATP.

Tots els enzims tenen un nom comú i una abreviació, el nom oficial de l’enzim sol ser
mes complexe que el nom comú
Per tots els enzims que estan caracteritzats la unió internacional de bioquímica (IUB),
un cop l’enzim es caracteritza se li assigan un numero identificatiu, que es el numero
E.C. (enzyme classification) i està format per 4 dígits (X.Y.Z.N), el primer correspon a la
classe general d’enzims a la qual pertany (hidrolasa 🡪3 , lligasa 🡪6, …), el dígit segon i
tercer fan referència a l’activitat catalítica de l’enzim (tipus de substrat, tipus mes
detallat de reacció, mecanisme catalític,…), i l’últim dígit simplement es una indicació
de l’ordre en el qual aquell enzim es va afegir a la llista.

25
Ja hem dit, que els enzims tenen una gran especificitat de substrat, i aquesta
especificitat de substrat es deguda a la presència en la molècula del que s’anomena un
centre actiu. El centre actiu es el lloc d’unió del substrat. Típicament, el centre actiu es
troba situat en una cavitat de l’enzim. Al dibuix de baix ens han representat un enzim
que té estructura terciària, és una subunitat, es un polipèptid pelgat, la seva
conformació nativa i la seva conformació nativa correspon a una estructura terciària
perquè es un polipèptid que ha experimentat un procés de plegament, recordem que
l’enzim esta plegat sobre si mateix per tant els aa que conformen aquest centre actiu es
pot donar el cas, i de fet es dona en molta frequüència de que si nosaltres agafem
l’estructura primària d’aquell enzim, trobem que aquests residus estan molt separats
entre si o poden estar molt separats entre si, el que passa es que després aquest
polipèptid es plega per assolir la seva conformació nativa, durant el plegament, el que
passarà es que aquests residus que en el polipèptid desplegat estaven molt llunyans
ara queden propers i conformen aquesta cavitat que correspon al centre actiu.

Aquesta situació de que el centre actiu estigui en una cavitat es molt habitual. Una
altra possiblitat es que el centre actiu es trobi situat entre la zona de contacte de dos
dominis d’aquell enzim. I la tercera opció, que això passaria en el cas d’enzims que
presentin estructura quaternària, es que el centre actiu es trobi a la zona de contatce
entre dues subunitats, per tant, en aquests casos que l’enzim presenti estructura
quaternària seria imprescindible perque pugui portar a terme la seva funció,
logicament, quan un enzim, o en general, una proteïna qualsevol presenta estructura
quaternària, l’estructura quaternària es la conformació nativa d’aquell enzim o
d’aquella proteïna perquè es la forma biològicament activa.

El centre actiu uneix els substrats mitjançant forces no covalents, es lògic perque si el
substrat s’unís al centre actiu amb enllaços covalents, la unió seria tan forta que no es
podria formar producte o encara que es formés producte aquest producte no podria
sortir d’aquest centre actiu per tant seria inutilitzable. El centre actiu té dues accions.
Té la funció primer d’unir el substrat. La zona del centre actiu que te com a funció unir
el substrat de vegades se l’anomena el grup enllaçant, es a dir, equivaldria als residus

26
que hi ha en el centre actiu i que la seva funció no es ben bé la de catalitzar la reacció
sinó simplement de mantenir unit el substrat. La segona funció del centre actiu és
portar a terme la catàlisi i en aquest cas, la zona o els residus del centre actiu que
tenen com funció catalitzar la reacció se’n diu centre catalític. Per tant, dintre del
centre actiu distingiriem d’una banda el grup enllaçant i d’altra banda el centre
catalític.
En funció de l’aa que es troba al centre actiu, el tipus de força no covalent que
s’establirà entre el centre actiu i el substrat serà de difernt tipus:
- Hi ha aa (normalment aa hidrofílics) que permeten unió per interaccions
electrostàtiques i unió per pont d’hidrogen.
- Hi ha altres aa que no tenen carrega en la cadena lateral, per tant, en aquests
aa la opció per unió electrostàtica no existeix, en aquests casos el substrat
només es podria unir per unió de ponts d’hidrogen.
- Tenim aa que poden unir el substrat per ponts d’hidrogen i també fins a cert
punt per interaccions hidrofòbiques.
- I finalment, tenim aa que tene cadenes laterals molt hidrofòbiques i pels quals
l’única opció d’unir el substrat es per interaccions hidrofòbiques.

Una altra característica del centre actiu es que no conté aigua, excepte en el cas de que
l’aigua formi part de la reacció. No hi ha aigua perquè l’absència d’aquesta augmenta
l’afinitat pel substrat. Per exemple, si el substrat s’ha d’unir al centre actiu mitjançant
interaccions hidrofòbiques, aleshores convé que no hi hagui aigua perquè l’absència
d’aigua el que farà es que aquestes interaccions hidrofòbiques siguin més fortes.
En el cas de que el substrat s’hagui d’unir al centre actiu per ponts d’hidrogen o per
interaccons electrostàtiques, també convé que no hi hagui aigua en el centre actiu
perque la presència d’una molècula d’aigua podria interferir en la unió entre el substrat
i el centre actiu perquè un dels dos podria establir relacions en l’aigua en lloc de amb
l’altre. Si no hi ha aigua s’afavoreix la unió i fer-la més probable.
Una altra de les característiques del centre actiu es que ha de ser complementari al
substrat. La forma del centre actiu es fonamental per assegurar-nos que la unió del
substrat sigui adeqüada i sigui prou forta. Quan parlem de complementarietat, hem
d’entendre el concepte des de dos punts de vista: d’una banda, complementarietat
morfològica, es a dir, el substrat ha de teinir una forma aproximadament
complementaria a la del centre actiu a fi i efecte d’encaixar-hi; d’altra banda,
complementarietat química perquè per exemple si la cadena lateral del centre actiu
esta carregada negativament i el substrat també, no es farà la unió perque es repel·lerà
encara que la complementarietat morfologica es compleixi.
Pel que fa a la morfologia, durant anys es va donar per fet que el que regia era el model
del pany i la clau. En el model del pany i la clau s’assumeix que el centre actiu es
totalment complementari al substrat, es a dir, que encaixen perfectament. Actualment,

27
es sap que el model del pany i la clau no es exacte perquè s’ha comprovat que l’enzim
canvia de conformació després de la unió del substrat, així es es va postolar aquest
segon model anomenat el model d’encaix induït amb el qual el centre actiu abnas de
l’unió, només es aproximadament complementari al substrat, es a dir, es prou
complementari com per permetre que el substrat s’hi pugui encabir però no es
totalment complementari. El substrat entraria al centre actiu, un cop s’ha unit al centre
actiu l’enzim canviaria de conformació i ara si que la forma seria totalment
complementàri, es a dir, després de la unió.

Un cop el substrat s’ha unit al centre actiu de l’enzim, aleshores els residus que formen
el centre catalític ja poden portar a terme la catàlisi. Per catalitzar una reacció
bioquímica els enzims disposen de diversos mecanismes, alguns d’aquests mecanismes
son mecanismes físics, mecanismes mecànics i també mecanismes químics.
- Mecanismes físics: podem dir que gran part de la taxa d’acceleració de la
reacció que proporciona un enzim, prové d’un fet tan senzill com que l’enzim
posa en contacte el substrat i a més a més en la orientació correcta, d’això se’n
diu un efecte antientròpic, es a dir, un efecte en el qual el que fa l’enzim es
reduir l’entropia, el desordre de la solució on tenim les molècules d’enzim i les
molècules del substrat.
- Mecansimes mecànics: consisteix en la distorsió del substrat, quan a l’enzim se
li uneix el substrat, l’enzim canvia de conformació, i això posa en tensió la
molècula de substrat i aquesta tensió proporciona prou energia com per que la
reacció pugui tenir lloc.
- Mecansimes químics: al centre actiu hi ha residus d’aa que contenen cadenes
laterals que podran intervenir de manera directa a la reacció bioquímica que
aquell enzim catalitza. Quan parlem d’aquest tipus de catàlisi, es a dir quan
parlem de que son els grups presents en el centre actiu els que intervenen en la
reacció, de manera directa, doncs, aleshores ja estem parlant de mecanismes
químics.

Quines son les conseqüències de totes aquestes característiques del centre actiu i la
capacitat del centre actiu per accelerar la reacció?
Suposem una reacció senzilla S 🡪 P, en la qual un substrat es tranformat en un
producte. Es una reacció senzilla perque hi ha un sol substrat i un sol producte, i
habitualment trobem més d’un substrat i més d’un producte. Per anar bé, suposem
que es tracta d’una reacció espontània, energèticament favorable, termodinamicament
favorable, això passa quan el nivell energetic del producte es inferior al nivell energetic
del substrat, es a dir que en el curs de la tranformació de substrat a un producte
s’allibera energia. Si representem gràficament aquesta reacció trobem en l’eix de les
abcisses el temps de reacció i en ordenades trobem els nivells energetics de les
diferents molecules que intervenen en aquesta reacció.

28
Si jo no faig res, el procés no s’iniciarà perquè l’inersia es molt forta. Perque comenci el
proces jo haure de subministrar una energia, es el que diem energia d’activació.
D’aquesta manera s’activa el substrat. El substrat activat es una forma del substrat rica
en energia que es el que anomenem estat de transició, quan jo subministro suficient
energia d’activació per arribar a l’estat de transició, aleshores aquest estat de transició
ja si que pot transformar-se en producte alliberant una quantitat d’energia. (Analogia
del barranc: jo tinc una pedra dalt de tot d’un barranc, si jo no l’espenc, la pedra no
caurà, pero si jo l’empenyo la pedra caura a llarg del barranc, i al arribar a baix xocara
amb el terra i es fraccionara en moltes roques menudes. El substrat seria la roca i el
producte cadauna de les fraccions de roca menudes. L’empenta es l’energia d’activació.
Veiem que hi haurà una Epotencial).
L’estat de transició es l’estat intermig entre el substrat i el producte. Si l’energia
d’activació es suficient passara a l’estat intermig i d’allí als productes.
Els enzims troben un camí per a la reacció en el qual l’energia d’activació que cal sigui
inferior a l’energia d’activació que necessitarien en abscència de l’enzim.
Si hi ha una energia d’activació molt alta, hi haurà molt poques molècules que
arribaran a l’estat de transició i per tant molt poques molècules que formaran
productes.
Els enzims tres característiques:
- proporcionen un camí de reacció alternatiu en el qual l’energia d’activació es
inferior.
- No alteren l’estat d’equilibri, es a dir, el nivell energetic del producte i del
reactiu no es modifiquen, continuen sent els que hi hauria si no hi actués un
enzim. Per tant, això comporta que la variació general d’energia lliure

29
 (increment de G) serà la mateixa tant si la reacció esta catalitzada com si no ho
està.
- Aquesta reducció de l’energia d’activació cada enzim la du a terme només per a
una de les reaccions possibles per a un determinat substrat.
La velocitat d’una reacció catalitzada enzimaticament dependrà de la concentració que
hi hagui d’enzim i de la concentració que tinguem de substrat. Si no hi ha enzim o no hi
ha substrat no hi haurà reacció.
Si representem la concentració de producte en funció del temps: veiem que al principi
es forma molt producte en molt poc temps però a mesura que pasa el temps la
formació de producte es redueix i arribem a una fase en la qual ja no es forma
producte això passa perquè es va exhaurint el substrat. Com que la velocitat de reacció
no es la mateixa al principi que al mig o cap al final, per defecte, a l’hora de definir la
veloccitat de reacció es pren la velocitat inicial, es a dir la recta tangent que hi ha en el
primer segon de reacció i es mesura el pendent i d’allà en treiem la velocitat tal i com
s’indica en la imatge.

Si variem la concentració de substrat veiem que la recta tangent té mes pendent i per
tant la velocitat de reacció serà més ràpida que només tenint E.
Si representessim la concentració de substrat respecte del temps tindriem curves
descendents.
El mateix passa per al substrat:

30
Quan representem la concentració de substrat i la velocitat sempre ens trobem en un
gràfic d’aquest tipus. Quan la concentració es molt baixa la reacció es de primer ordre
es a dir hi ha una reacció totalment proporcional. La concentració inicial de substrat i la
velocitat inicial no es una realció lineal sinò que es una hiperbole. Quan ens trobem a
concentracions de substrat molt elevades la velocitat es fa independent de la
concentració, i això per què passa? Per entendre aquesta corba es va postular el model
de Michaelis-Menten i es va explicar per què la velocitat inicial de la reacció no es lineal
respecte de la concentració de substrat.
Aquest model de Michaelis-Menten estableix que els enzims formen complexes amb
els substrats, el substrat s’introdueix al centre actiu per tant es forma un complex
enzim-substrat, que arriba al seu estat de transició i es formarà el complex
enzim-producte, que posteriorment es separarà per alliberar el producte i l’enzim que
tornarà a estar disponible.

31
Per fer-ho més senzill es sol representar d’aquesta forma:

Cadascun d’aquestes reaccions es poden definir en una constant de reacció. Per

conveni la reacció que porta a la formació del complex enzim-substrat es la K1, les
altres les podem veure a la imatge.
Perquè té aqueta forma la corba? Hem d’entendre que a l’inici de la reacció hem posat
una determinada concentració d’enzim i una determinada concentració de substrat, al
principi aquestes concentracions son fixes.
- Quan la concentració de substrat es molt elevada arribem a la velocitat màxima
de la reacció, en realitat només ens hi acostem no hi arribem perquè aquesta
velocitat màxima es una assimptota i per definició una assimptota no s’arriba a
assolir mai. Quan estem a concentracions de substrat molt elevades estem en
un moment en que si la concentració de substrat es molt elevada totes les

32
 molècules d’enzim que tenim a la solució es trobaran formant complexes
enzim-substrat, per tant es compleix que la concentració d’enzim-substrat =
concentració d’enzim i la concentració d’enzim lliure es 0, quan passa això diem
que l’enzim està saturat, es a dir que l’enzim ja no pot assolir més substrat,
llavor la velocitat màxima depen de la constant catalitica (Kcat). Podem dir que
la velocitat màxima sera proporcional a la constant catalítica. Que hauríem de
fer en aquesta situació per augmentar encara més la velocitat de reacció?
Hauríem d’augmentar la concentració d’enzim. Per tant, jo puc expressar la
velocitat màxima d’una reacció catalitzada enzimaticament així:

El numero de recanvi és un paràmetre que defineix una caracterítica de l’enzim com a

catalitzador que es la seva eficacia catalítica. Em deifineix la velocitat a la que es forma
producte per unitat de temps i per molècula d’enzim present. Si el número de recanvi
es molt elevat vol dir que l’enzim es capaç de produir molt producte per unitat de
temps per cada molècula d’enzim. Si el número de recanvi es molt baix vol dir que cada
molècula d’enzim es capaç de produir molt poques molècules de producte per unitat
de temps.

En aquesta corba trobem un altre paràmetre interessant que es la Km que es la

constant de Michaelis-Menten. La Km (té unitats de concentració com el substrat) es
deifineix com la concentració de substrat necessària per assolir la meitat de la velocitat
màxima. M’esta dient la facilitat en que es formen els complexes enzim-substrat. Una
Km molt elevada vol dir que caldrà una gran concentració de substrat per formar els
complexos enzim-substrat, es a dir que necessitarem molta concentració de substrat
per arribar a saturar l’enzim. Una Km baixa m’indica que em caldrà molt poca
concentració de substrat per formar els complexos enzim-substrat, i per tant, per
arribar a saturar l’enzim. De manera indirecta m’esta donant l’afinitat pel substrat.

33
Una de les formes d’expressar la Km és expressant com es d’estable el complex
enzim-substrat, mirant quina es la proporció entre les constants de reacció que porten
a la dissociació del substrat (Kcat i K-1), trobem aquesta expressió:

La gràfica té forma d’hiperbola rectangular d’equació:

🡪
Com que la velocitat màxima no la podriem saber tenint aquest grafic perque es una
assimptota i ja hem dit que no es podria trobar de manera exacta, si aproximada, el
que van fer estos investigadors va ser traslladar-ho tot a una recta. La que estudiarem
nosaltres es la transformació de Lineweaver-Burk (= doble recíproca):

El substrat preferent es el que té una Km més baixa, quan parlem d’un enzim que pot
catalitzar més d’una reacció.

Els enzims hem de tenir sempre en compte que son proteïnes per tant la seva activitat
es pot controlar de diferents maneres i també inhibir de diferents maneres:

34
- Per començar l’activitat enzimatica es pot inhibir per desnaturalització (es
reversible es a dir que pot tornar a naturalitzar-se) i per tant perdrà la seva
activitat biològica.
- Una altra manera per inhibir l’activitat enzimatica es utilitzar molècules que
actuen com a inhibidors, es a dir que s’uneixen a la molècula de l’enzim i
impedeixen la seva acció. D’aquests inhibidors n’hi ha uns que inhibiexen de
forma irreversible, es a dir que quan s’uneixen a l’enzim l’inhibeixen de manera
permanent i l’enzim ja no funciona i no podrà tornar a funcionar. El motiu pel
qual es irreversible es perquè a la molècula inhibidors s’uneix al centre actiu per
mitjà d’enllaços covalents, com que aquests enllaços son forts ja no hi ha
manera d’eliminar-los i per tant, aquest centre actiu ja no està disponible i en
conseqüència aquest enzim ja no està actiu. D’inhibidors irreversibles a la
naturalesa n’hi ha i generalment funcionen com a toxines/verins
- Una altra opció per inhibir l’activitat d’un enzim es fer-ho per inhibició
reversible, la qual utilitza molècules inhibidores que s’uneixen a l’enzim de
manera reversible. Es reversible perquè s’uneixen per forces no covalents, que
com que son febles i per tant es facilment reversible. N’hi ha de varios tipus. La
primera distinció que cal fer es si aquestos inhibidors s’unteixen al centre actiu
o a un altre lloc anomenat centre regulador. La manera en que actuen es molt
diferent i les conseqüències també.
⮚ El primer tipus son aquells inhibidors en que la molècula inhibidora té
una estructura prou similar a la del substrat, tan similar que li permet
introduir-se també en el centre actiu. En el cas dels inhibidors
competitius el que passa es que el substrat i l’inhibidor competeixen pel
centre actiu. Per què s’inhibeix l’activitat enzimàtica? Perquè si el centre
actiu de l’enzim està ocupat per un inhibidor el substrat ja no s’hi pot
encabir i si no entra substrat no hi pot haver formació de producte. Que
el substrat estigui unit a l’enzim o l’inhibidor estigui unit a l’enzim
dependrà de les concentracions que hi hagui en cada moment
d’inhibidor i de substrat. Puc evitar aquesta activitat inhibidora
augmentant molt la concentració de substrat. Aquests inhibidors només
es poden unir a l’enzim, no es poden unir al complex enzim-substrat
perquè el lloc que hauria d’estar ocupat pel inhibidor hi trobem el
substrat. Els inhibidors competitius son anàlegs de substrat és a dir que
tenen son prou semblants al substrat. Si l’inhibidor s’uneix a l’enzim es
formarà un complex enzim-inhibidor. El fet de que el substat i l’inhibidor
estiguin competit per l’enzim fa que a efectes de la reacció que si
s’uneixen una quants enzims amb inhibidors, això farà el mateix efecte
que si estessim disminuint la concentració d’enzims, per tant, hi haurà
menys complexes enzim-substrat i com a conseqüència es formaran
menys productes. Com a conseqüència la K1 disminuirà, la Kcat i K-1 no.
Aixo també afecta a la Km veure imatge a baix, que fa que disminueixi
l’afinitat de l’enzim pel seu substrat, Km augmenta. La Vmax es
mantindrà igual. Gràfic:

35
⮚ Els altres inhibidors son aquells que no s’unteixen al centre actiu de
l’enzim que son els inhibidors no competitius. Si l’inhibidor s’uneix al
centre regulador, li es absolutament igual que hi hagui substrat al centre
actiu que que no n’hi hagui, es podrà unir a l’enzim de totes formes. Si
l’hinibidor no es competitiu vol dir que es podrà unir a l’enzim però
també al complex enzim-substrat, per tant podem arribar a tenir
complexes enzim-substrat-inhibidor. Aleshores ens trobem en dos casos:
❖ El cas en que aquest inhibidor no competitiu tingui exactament
la mateixa afinitat per l’enzim lliure que pel complexe
enzim-substrat, es a dir, que li dongui exactament igual que
l’enzim estigui lliure o ocupat, aleshores parlem de la modalitat
inhibició no competitiva pura. Com a conseqúència disposarem
de menys concentració d’enzim i de complex enzim-substrat.
Llavors la K1, Kcat i K-1 disminueixen. El que passarà en la Km és
que es mantindrà igual perquè es veuen afectades totes les
constants disminuint però com que disminueixen en la mateixa
proporció la Km no es veurà afectada, la vmax disminuirà també
perque disminueix Kcat.

36
❖ La cosa canvia quan parlem d’inhibició no competitiva mixta. Es
tracta també d’inhibidors capaços d’unir-se a l’enzim lliure i al
complex enzim-substrat però que no tenen la mateixa afinitat
per les dues formes de l’enzim, es a dir, que tenen preferència o
bé per la forma lliure o bé per la forma complex.
▪ E>ES : llavors la concentració d’enzim disminueix molt
més que la d’enzim-substrat. La K1 es la que disminueix
més.

▪ E<ES: llavors la concentració d’enzim-substrat disminueix

molt més que la d’enzim. La K-1 i la Kcat son les que
disminuiran més fortament.

37
 ⮚ Una altra forma son els inhibidors acompetitius. L’inhibidor només es
pot unir al complex enzim-substrat. El que fa l’inhibidor es retirar els
complexes que en comptes d’anar a forma productes, aniran a formar
enzim-substrat-inhibidor. Hi haura menys complexes enzim-substrat. La
Kcat i la K-1 disminueixen, la K1 no es veu modificada.

Els enzims al·lostèrics son molt importants des del punt de vista de la regulació
metabòlica perque no segueixen la cinètica de Michaelis Menten. No segueixen
aquesta cinètica perquè quan tu representes la velocitat inicial de la reacció contra la
concentració de substrat em surtiria una corba que es una hiperbole, en canvi en els
enzims al·lostèrics em surt una corba sigmoidal. La diferència esta en les zones on les
concentracions de substrat son molt baixes. Per tant tindrem dues zones de reacció
d’ordre 0, quan la concentració de substrat es molt baixa i quan es molt alta, le
velocitat acaba sent independent de la concentració de substrat en aquestes zones. Per
què a concentracions molt baixes de substrat jo no aconsegueixo que la velocitat
augmenti proporcional a la concentració de substrat que afegeixo? Això es deu a
l’estructura dels enzims al·lostèrics. Els enzims al·lostèrics son enzims que presenten
estructura quaternària, es a dir diferents subunitats que disposa del seu centre actiu i
regulador cadascuna. A mesura que una de les subunitats s’ajunti en un substrat fa
que augmenti la probabilitat de que les altres també s’uneixin a un substrat. La unió de
la primeria molèucla de substrat causa canvis conformacionals que activen la resta de
subunitats, per això es diu que la unió del substrat es cooperativa. Es per això la
primera part de la corba que es independent a la concentració de substrat perquè jo

38
necessito que es fagi aquesta unió cooperativa per que la velocitat augmenti a mesura
que jo afegeixo substrat.

A més a més l’activitat d’un enzim al·lostèric esta regulada per la unió d’inhibidors i
activadors. No afecta a la velocitat màxima però si a la Km. La unió d’un activador o
d’un inhibidor fa que aquests enzims canviin de forma, perque experimenten canvis
entre les formes T (tenses🡪 quan son inhibidors🡪dificulta unió del substrat i per tant
formació de producte) i les formes R (relaxades🡪quan son activadors🡪disminueix Km🡪
aument afinitat enzim pel seu substrat)

TEMA 4: CARBOHIDRATS
Els carbohidrats són de les molècules més abundants en tota la biosfera. Els
carbohidrats poden ser molt complexes, també poden tenir pesos molèculars molt
elevats. Els més senzills de tots els carbohidrats son els monosacàrids que són el tipus
de molècules que nosaltres normalment anomenem sucres. Els sucres es caracterítzen
perquè son sòlids a temperatura ambient, son sòlids cristalins normalment de color
blanc, son molt solubles en aigua degut a que presenten gups hidroxil, i tenen un gust
dolç. La seva fòrmula general es (CH2O)n on n representa el nombre de carbonis que
conté la molècula.
Com reconeixerem un monosacàrid? El reconeixerem perquè consta d’una cadena de
carbonis i un d’aquests carbonis porta un grup carbonil, pot ser un aldheid o pot ser
una cetona.

39
Per tant, els monosacàrids els podem classificar en funció de dues característiques: la
primera, per quin tipu de grup funcional porten, si porten un grup aldehid parlarem
d’aldoses, si porten un grup cetona parlarem de cetoses. L’altra característica per
classificar es la seva llargada de carbonis, aleshores en funció del numero de carbonis
tindre trioses(3 àtoms de C), tetroses, pentoses, hexoses, heptoses… . La majoria de
monosacàrids que trobem a la natura oscil·la entre 3 i 6 carbonis. Moltes vegades el
que es fa es combinar els dos tipus de classificacions, es a dir, utilitzar un terme que
m’inidqui a la vegada si es una aldosa o una cetosa i quin es el nombre de carbonis,
exemple: aldotriosa🡪 aldosa i tres C, cetotriosa🡪cetosa i tres C
La resta de C que no porten el grup cetona o aldheid, porten grups hidroxil o hidrogen.
En el cas de les cetoses tindrem dos alcohols primaris un a cada extrem de la molècula.
La manera en que numerem aquests carbonis es a partir del grup carbonil: en el cas de
les aldoses el C 1 serà el C que porti el grup aldheid. En el cas de les cetoses es
comença a numerar per l’extrem que té la cetona més prop.
Principals aldoses:

Aldotriosa 🡪 El D-Gliceraldehid és l’aldosa més senzilla, es una triosa, al C1 té el grup

aldheid i al C3 té un alcohol primari. El C1 i el C3 no son quirals. El C2 si que es quiral i
es el que porta l’alcohol secundari.
Aldotetrosa 🡪 La D-Eritrosa i la D-Treosa tenen el C2 i el C3 quirals
A mesura que augmenta el nombre de carbonis el nobre de C quirals augmenta
A les aldopentoses hi ha el C2 el C3 i el C4 quirals.

40
A les aldohexoses hi ha el C2, C3, C4 i C5 quirals.
Com que son quirlas vol dir que presentaran les característiques pròpies de qualsevol
molècula quiral, es a dir que podran presentar estereoisomers (2^n on n representa el
numero de centres quirals). A més a més, com que son molècules quirals tindran
activitat òptica (seran capaces de desviar un raig de llum polaritzada, quan travessa

una molècula en una dissolució, ).

Fixem-nos en el centre quiral que està pintat de color roig. Tots tenen en comu que de
tots els centres quirals que presenta la molècula son el que està més allunyat del grup
aldehid. També tenen en comú la configuració de l’hidroxil, que està orientat cap a la
dreta de la molècula, això es una caractèristica que ens permetrà definir sèries en els
monosacàrids. Sèries D i L. La sèrie D vol dir que el centre quiral més allunyat del grup
aldehid té l’hidroxil orientat cap a la dreta. La sèrie L vol dir que el centre quiral més
allunyat del grup aldheid té l’hidroxil orientat cap a l’esquerra. En la imatge veiem que
tots els monosacàrids estan en sèrie D, això es així perquè es el que predomina més en
la natura (als aa es al revés).
Monosacàrids que hem de saber:
D-Gliceraldehid D-Ribosa D-Glucosa

Principals cetoses:

41
En les cetoses, el grup carbonil es de tipus cetona que està situada al C2.
A igual llargada les cetoses tenen un centre quiral menys que les aldoses. La
dihidroxiacetona no té centres quirals, per tant serà l’unic que no presentarà
estereoisomers i activitat òptica.
Cetoses que hem de saber:
Dihidroxiacetona D-Fructosa

Els monosacàrids són molècules quirals en excepció de la dihidroxiacetona.

Quan ens pregunten si dos monosacàrids són isomers que fem?
1- Tenen la mateixa fòrmula general? És a dir, preguntar-nos si tenen el mateix
nombre de carbonis. Si es que sí 🡪 son isòmers

42
 2- Tenen els mateixos grups funcionals? Si es que no 🡪 seran isòmers estructurals
si es que si 🡪 seran estereoisòmers
3- Són la imatge especular l’un de l’altre? és a dir preguntar-nos si son imatge de
mirall l’un de l’altre?, es a dir, tots els centres quirals tenen la configuració
contrària en un cas respecte de l’altre? si es que si 🡪 enantiòmers
si es que no 🡪 diastereoisòmers
4- Si veiem que son diasetereoisòmers, encara podem fer una altra pregunta:
difereixen en la configuració d’un únic carboni quiral? Si es que si 🡪 epímers

Els monosacàrids preferentment no es troben de forma oberta sinò que es troben en

forma de cicle. Es a dir que dos grups funcionals de la molècula reaccionen de manera
que la molècula es tanca en forma de cicle, en forma d’anell. El tipus d’anells que es
poden formar són:
- Anells de 6 àtoms dels quals 5 son de carboni i 1 d’oxigen : forma de pirano 🡪
llavors es diu que el monosacàrid s’ha ciclat en forma de piranosa
- Anells de 5 àtoms dels quals 4 son de carboni i 1 d’oxigen : forma de furano 🡪
llavors es diu que el monosacàrid s’ha ciclat en forma de furanosa

43
Tots els monosacàrids no poden formar cicles, els que són més curts com ara les trioses
i les tetroses no poden formar cicles. Els que sí que poden formar cicles són :
Aldoses >= 5 𝐶
Cetoses >= 6 𝐶
La formació d’aquests cicles es dona gràcies a la formació d’un hemiacetal a la
molècula que es formen per la reacció d’un grup aldehid i un grup alcohol. En el cas de
les aldohexoses l’alcohol que reacciona amb l’aldehid per formar l’hemiacetal és el del
C5. Quan teniem la molècula oberta el C1 no era quiral, però ara que ha format el cicle
sí que es quiral. Aquest carboni que ara sí que es quiral es el que anomenem carboni
anomèric i en funció de la configuració d’aquest tindrem tambe estereoisomers, el alfa
i el betta, i es el que anomenem anòmers. Només els anells poden tenir anòmers.
Llavors per nombrar-los cal especificar primer quin tipus d’anòmer es (si es betta o alfa)
i també la sèria (D o L).

44
La manera en que ens han representat la forma d’anell del monosacàrid és la projecció
de Haworth. Ens representen l’anell com si fos pla, i veiem que una de les vores esta
dibuixada en un traç més gruixut, això el que vol representar es un anell pla i la vora
que està representada en tram gruixut representa la vora que està més prop de
l’observador. Tots els substituents que estan configurats que apunten cap amunt
representen que queden per damunt d’aquest pla, i contràriament tots els substituents
que apunten cap avall representen que queden per davall d’aquet pla. Té un avantatge
ja que es molt fàcil de relacionar en la projecció de Fischer, que també es una
simplificació. Tots els substituients que en la forma oberta apunten cap a l’esquerra en
el cicle apunten cap amunt, i les que apunten cap a la dreta apunten cap avall en el
cicle.
Les cetohexoses també podran formar formes d’anell. La cetona reaccionarà amb un
dels alcohols de la molècula i es formarà un hemicetal. Els grups que reaccionaran
seran el grup cetona del C2 amb l’hidroxil del C5 que es el centre quiral més allunyat
d’aquest grup cetona, si es així es formarà un anell de furanosa. El C2 en la forma
oberta no es un centre quiral mentre que quan es forma el cicle si que ho és, llavors
segons la configuració d’aquest carboni podrem tenir dos anòmers. Com que la
molècula conté dos alcohols primaris, sabrem quin dels dos va unit al carboni anomèric
perquè a dalt tindra aquest alcohol primari i a baix un grup hidroxil.

45
Per a les cetohexoses hi ha una altra possibilitat per formar el cicle que es que el grup
cetona reaccioni amb l’hidroxil del C6 i NO del C5, llavors en comptes de formar-se un
anell de furanosa, es formarà un anell de piranosa, llavors el C1 es el que contindrà
l’alcohol primari de la molècula i ja sabrem identificar el C2. També hi haurà dos
anòmers.

Les aldopentoses també podran formar anells i dependrà de en quin hidroxil reacciona
amb el grup aldehid.

46
Els anòmers α i β quan els tenim en solució s’interconverteixen. És impossible tenir una
solució de només un ànomer α o de només un anòmer β del monosacàrid que sigui.
Per tant, aquests anòmers α i β s’interconverteixen fins arribar a un equilibri. Si es
tracta d’un sucre com ara la D-Fructosa o de la D-Ribosa per als quals poden formar-se
anells de piranosa o de furanosa, tindrem un equilibri de les quatre formes. No només
això perque per passar d’una forma d’anell a una altra aquesta interconversió no es pot
fer de manera directa, es a dir, la interconversió de la forma α a la forma β o de la
forma β a la forma α no es fa de manera directa sinò que el que es fa es obrir la
molècula una altra vegada i formar un enllaç diferent. Tot això significa que en una
solució aquosa tindrem un determinat percentatge de la forma α, un % de la forma β, i
si a més a més poden existir furanoses i piranoses, també tindrem un % per totes
aquelles formes d’anell per aquell monosacàrid. En equilibri no vol dir que estiguin en
la mateixa concentració, vol dir que aquella forma que sigui més estable estarà present
en un percentatge més elevat. Aquestes interconversions, que son totalment
espontanies, en que d’un cicle es torna a obrir la molècula i després es torna a formar
un cicle, es el que s’anomena mutarotació, que es espontània i no només això sino que
com per passar d’una forma a l’altra d’anell es necessari obrir la molècula això implica
que en qualsevol solució a banda de les diferents formes d’anell possibles per al
monosacàrid, tindrem també una determinada proporció petita, però hi serà, de
molècules que estaran en forma oberta🡪 això es important perquè confereix a la
solució del monosacàrid una propietat molt important que es la següent: com que el
grup carbonil, sigui aldehid o sigui cetona, funcionen com a grup reductor, això vol dir

47
que en una solució de qualsevol monosacàrid sempre hi haurà una certa concentració
de la forma oberta encara que sigui petita, la presència d’aquests grups reductors
lliures conferiran a la solució del monosacàrid propietats reductores. Això significa que
si hi ha altres molècules que es poden reduir, aquesta molècula del monosacàrid es
podrà oxidar. Aquesta es la manera tradicional en que s’havia detectat la diabetes en la
sang, la idea es que si una persona era diabètica tenia una alta concentració a la sang
de glucosa, de la glucosa present a la sang, hi ha una determinada concentració que
degut al procés de mutarotació està en forma oberta i per tant amb el grup reductor
lliure, per tant, si jo poso en contacte aquesta solució amb un reactiu capaç de
reduir-se doncs això ho podré visualitzar, perquè s’utilitzaven reactius que quan es
reduien canviaven de color, típicament reactius que continguessin ferro o coure.
Es per tot això que als monosacàrids se’ls anomena sucres reductors.

Ja vam dir que les projeccions de Haworth eren una simplificació, ja que degut a la
geometria de l’àtom de carboni es molt evident que els anells que formen els sucres no
son plans, sinó que adopten conformacions tridimensionals. Si traçem una linia
imaginaria veiem que els elements que va units als carbonis ens poden quedar en dos
situacions. D’una banda tindrem substituients que quedaran aproximadament
paral·lels amb aquest eix imaginari de l’anell, en aquest cas parlem de substituients
axials. Contrariament tindrem substituients que quedaran aproximadament
perpendiculars a l’eix imaginari de l’anell, en aquest cas parlarem de substituients
equatorials.

48
Les piranoses poden adoptar dos tipus de conformació. D’una banda la conformació en
cadira i d’altra banda la conformació en barca. Quina de les dos conformacions
s’adoptarà preferentment? Dependrà del monosacàrid perquè depen dels
substitiuients que estan presents en cadascun dels àtoms de carboni que formen
aquest anell.

La diferència entre la conformació de cadira i la conformació de barca: La conformació

de cadira implica que els 6 àtoms que formen aquest anell n’hi ha 4 que delimiten un
pla aleshores els altres 2 àtoms d’aquest anell de piranosa un queda situat per damunt
d’aquest pla i l’altre per davall. En la conformació de barca ens trobem que els 6 àtoms
que formen l’anell, n’hi ha 4 que delimiten un pla i els altres 2 àtoms d’aquest anell de
prianosa queden situats per damunt d’aquest pla. La conformació que s’adoptarà
primer serà aquella en que la conformació sigui més estable, serà aquella que tingui
més baixa energia. La conformació que s’adoptarà primer serà aquella en que els
substituents més voluminosos estiguin en posició equatorial, normalment la forma de
cadira es més estable que la de barca perquè en la de barca de vegades els substituents
més voluminosos estan en axial.
Conformacions en cadira que no son iguals d’estables perquè la distribució i situació en
que queden els substituents més voluminosos que son l’alcohcol primari i els hidroxils.

Les furanoses també poden adoptar dos formes de conformació. D’una banda la
conformació en sobre i d’altra banda la conformació en twist. La diferència entre elles
es la manera en que estan col·locats els àtoms que formen part de l’anell.

49
Posem per cas una pentafuranosa. Doncs, per formar la conformació en sobre, ens
trobem que dels 5 àtoms que formen l’anell n’hi ha 4 que defineixen un pla i el 5è àtom
queda fora d’aquest pla, recorda a un sobre de correus obert. En el cas de la
conformació en twist, el que ens trobem es que dels 5 àtoms que formen l’anell n’hi ha
3 que defineixen el pla i els altres 2 àtoms de l’anell n’hi ha un que queda orientat cap a
dalt del pla i un altre que va cap avall. Que s’adopti la forma de sobre o la forma de
twist dependrà de la conformació amb menys energia, es a dir, aquella en que els
substituients més voluminosos es trobin en posició equatorial.

Per acabar amb el tema de monosacàrids, cal saber que els monosacàrids son
mol·lecules molt reactives, com que son molt reactives poden reaccionar de moltes
maneres i per tant donen lloc a molts grups diferents de derivats. Alguns d’aquests
derivats son molt importants ja sigui metabolicament com estructuralment. Els
principals tipus de derivats de monosacàrids:
- Els que s’origienen per oxidació d’aquests monosacàrids. Hi trobem: els àcids
urónics(tenen molta importància en polisacàrids estructurals, el que ha passat
es que en l’alcohol primari que teniem a l’extrem de la molècula s’ha oxidat i
passem de tenir un alcohol a tenir un àcid carboxilic. Aquests àcids carboxilics
tenen un pK bastant baix al voltant de 2, això vol dir que a pH al voltant de 7 el
protó d’aquest grup carboxil s’haurà dissociat, per tant els àcids urònica a pH
neutre o fisiològics estarà ionitzats perquè el protó haurà saltat. La terminologia
que utilitzem per nomenar-los consisteix en una derivació del nom original del
monosacàrid que s’ha oxidat), els àcids aldònics(el grup que s’oxida es el grup
aldheid, es a dir, només es poden formar a partir de les aldoses que son els
monosacàrids que contenen aldheids. És forma també un àcid carboxilic. El
mateix passa amb el pH. NO poden formar anells perquè ja no existeix el grup
aldehid a partir del qual mitjançant la unió amb un hidroxil es podia formar un
cicle) i altres(tindrem alguns monosacàrids en que s’ha oxidat el grup anomèric
i llavors tindrem lactones que tenen importància com a compostos aromàtics.
Un altre tipus son els sucrea acídiscs, on veiem que aquí el que ha passat es que
en el carboni anomèric on hi havia l’hidrogen, s’ha afegit un àcid carboxilic,
passaria el mateixa amb el pH)

50
- Els que s’originen per reducció. Hi trobem: els sucres alcohol o alditols (també
son derivats d’aldoses i el que es redueix es el grup aldheid, llavors tota la
molècula té alcohols, ex: glicerol) i els desoxisucres (s’ha perdut un oxigen d’un
dels grups hidroxil del monosacàrid, ex: ramnosa i fucosa, ambdues son sèrie L).

- Els que s’originen per esterificació amb un àcid. Hi trobem els sucres fosfat (es
formen per esterificació amb un àcid fosfòric. Tenen importància metabòlica
per exemple la glucosa s’oxida a piruvat per un procés que s’anomena glicòlisi,
doncs abans d’entrar a la glicòlisi sempre ha de fosforilar-se, es a dir en forma
de sucre fosfat)

51
 - Els que s’originen per aminació. Hi trobem els aminosucres (el que ha passat es
que un dels grups hidroxil de la molècula, i recordem que un monosacàrid en té
molts, doncs un ha desaparegut i ha estat substituit per un grup amino, ex:
betta-D-Galactosamina. De vegades el grup amino es torna a substituir per un
grup acetil).

- Els que s’originen per conjugació amb altres molècules que no son carbohidrats,
es a dir, que no son glucídiques 🡪Glicòsids. Aquesta unió implica que l’enllaç es
de tipus covalent i el derivat que es forma en aquest cas és el que anomenem
glicòsids, per tant el que s’ha produit en un glicòsid es la conjugació d’un
carbohidrat i una part que no es glucídica, aquesta part no glucídica es el que
anomenem aglicona. Depenent dels grups que reaccionen per formar el glicòsid
trobem: els O-glicòsids (sempre reacciona l’hidroxil del carboni anomèric per
part del monosacàrid en un altre hidroxil que hi hagui en la aglicona, al
formar-se aquesta unió es despren una molècula d’aigua i les dues molècules
queden unides per un enllaç en el mig del qual es troba un àtom d’oxigen. Fan
funcions diverses, ex: salicilina, cianina, poden ser verins, pigments…) i els
N-glicòsids (l’enllaç s’estableix entre l’hidroxil del carboni anomèric del
monosacàrid i un grup amino de la aglicona, quan es forma l’enllaç també es
despren una molècula d’aigua i en l’enllaç queda implicat un àtom de nitrogen.
Molts tenen funció estructural).

Com ja vam dir els monosacàrids son els carbohidrats més senzills que existeixen. Dos o
més monosacàrids s’uneixen per formar carbohidrats més complexes mitjançant
l’enllaç glicosídic. Es forma de la següent manera: sempre implica la condensació de

52
dos hidroxils un de cada monosacàrid. Per part del primer monosacàrid sempre
reacciona l’hidroxil del carboni anomèric i per part del segon monosacàrid pot
reaccionar qualsevol dels hidroxils que conté. En el procés es despren una molècula
d’aigua i els dos monosacàrids queden units per aquest enllaç que es el que
anomenem enllaç glicosídic. L’enllaç glicosídic és un enllaç covalent i químicament de
tipus acetal i n’hi pot haver de diversos tipus i s’indica entre parèntesis així (1(sempre
es 1 perquè del primer monosacàrid sempre reacciona el primer)🡪numero del carboni
que reacciona) i davant del parèntesi hem de dir si es alfa o betta depenent de com
sigui el primer monosacàrid. El carboni anomèric del segon monosacàrid està lliure i
per tant, pot tenir mutarotació, es a dir, que en qualsevol solució aquosa d’aquesta
molècula que se’ns ha format podrem tenir configuració betta o alfa en el segon
monosacàrid i com que per passar de la configuració alfa a la betta o al revés cal obrir
la molècula tindrem també una petita concentració de molècules que tindran el segon
residu en forma oberta. Això vol dir que aquesta molècula que se’ns ha format té un
carboni anomèric lliure i per tant té un extrem reductor, es a dir, que tota la molècula
tindrà poder reductor i serià un sucre reductor.

Els carbohidrats es classifiquen segons el numero de residus de monosacàrid que

contenen. És parla d’oligosacàrids si la molècula resultant està composta entre 2 i
20-25 residus de monosacàrids. Si la molècula és més gran de 25 residus de
monosacàrid aleshores parlem de polisacàrids. Quan està format per dos residus diem
disacàrid tot i que seria també un oligosacàrid.
La maltosa està formada per dos residus: la alfa-D-Glucosa i la betta-D-Glucosa la unió
d’aquests dos forma la betta(per l’extrem reductor)-Maltosa en un enllaç alfa()(1🡪4).
Els disacàrids es diferencien en :
1- Els dos residus de sucre que els formen.
2- L’ordre d’unió dels dos residus.
3- Quins carbonis estan implicats a l’enllaç.

53
 4- La configuració espaial i anomèrica de cada residu: es a dir si son alfa o betta i si
son piranoses o furanoses.
Anotació de l’estructura:
1- La seqüència s’escriu des de l’extrem no reductor.
2- Les formes anomèriques i enantiomèriques es designen amb els prefixos (alfa o
beta; D o L).
3- La configuració de l’anell s’indica mitjançant un sufix (p si es piranosa o f si es
furanosa).
4- Els àtoms implicats a l’enllaç glicosídic s’indiquen amb números entre parèntesi.
En la sacarosa i la trehalosa no es reductor perque no hi ha un extrem que pugui
mutarotar.

Els polisacàrids estan formats per molts residus de monosacàrids i poden tenir un
elevat pes molecular. Els principals polisacàrids tenen essencialment dues funcions:
funció estructural i funció de reserva energètica. Des del punt de vista estructural es
classifiquen en dos grups en funció de si estan formats per un sol tipus de residu de
monosacàrid o si encanvi tenen una composició química més heterogènia.
- Homopolisacàrids: formats per un únic tipus de residu de monosacàrids
- Heteropolisacàrids: composició química més heterogènia
Tant els homo com els hetero poden ser lineals o bé poden ser ramificats i les funcions
seran diferents.
Homopolisacàrids de reserva: AMILOSA i AMILOPECTINA
En vegetals trobem el midó. El que nosaltres trobem en el midó en realitat son
barreges de dos monosacàrids diferents que son l’amilosa i l’amilopectina.
Mido= amilosa + amilopectina
L’amilosa: la seva estructura es molt senzilla, es simplement una cadena lineal, es a dir,
sense ramificar formada exclusivament per residus de D-Glucosa (α-D-Glcp) Enllaç
α(1-🡪4). És un polimer. La funció de l’amilosa es emmagatzemar la glucosa en forma de
polimer de manera que la cel·lula la tingui disponible en el moment que faci falta per
oxidar i per obtenir ATP. Com que la geometria de l’atom de carboni es tetraèdrica això
suposa que per cada enllaç glucosídic que es forma entre aquests residus de glucosa, la
cadena va girant un cert angle; com més llarga es la cadena més es pronuncia aquest
gir, fins arribar a una conformació helicoïdal, que no es gaire estable. Entre les helix es
poden encabir ions, concretament iode 🡪 s’utilitza per saber l’estat de maduresa d’un
fruit.

54
L’amilopectina: està formada per D-Glucosa (α-D-Glcp) ; cadena principal: enllaç α(1🡪4);
punts de ramificació: enllaç α(1🡪6). Es un polisacarid ramificat a partir de la caena principal.

Homopolisacàrids de reserva: GLICOGEN

Pel que fa als animals el glicogen es l’homopolisacàrid de reserva. Es molt similar a
l’amilopectina. Es un polisacarid format exclusivament per D-Glucosa (α-D-Glcp) ;
cadena principal: enllaç α(1🡪4); punts de ramificació: enllaç α(1🡪6). Tenim un únic extrem
reductor (com en l’amilopectina)i això fa que sigui un polisacàrid ben adaptat per cobrir una
necessitat sobtada de glucosa perquè els enzims que degraden aquests polisacàris tallen o
degraden residus de glucosa a partir dels extrems no reductors. L’enzim podra actuar a partir
del molts extrems molt reductors per tant, per cada ronda de glicòlisi es podran alliberar
moltes més partícules de glucosa que si es tractes de l’amilosa ja que aquesta només té un
extrem no reductor. S’acumula en forma de granuls molt hidratats, perquè no es dissolen pel
seu propi pes, tot i que son hidrofilics.

Homopolisacàrids estructurals: CEL·LULOSA

La cel·lulosa és típic dels vegetals. Està formada exclusivament per D-Glucosa

(β-D-Glcp); enllaç β(1🡪4). És disposa linealment, no està ramificada. Cada residu esta
girat 180 º respecte del que va abans i del que va després , així NO forma una hèlix.
S’organitzen en forma de cadenes esteses, aixo fa que es puguin unir lateralment en
altres cadenes mitjançant ponts d’hidrogen gracies als grups hidroxils 🡪el resultat es
una fibra de cel·lulosa que té una gran resistència mecànica. La cel·lulosa dona suport
estructural, forma l’estructura bàsica de les parts cel·lulars del vegetals. Calen dues
característiques per fer funció estructural: una, que ha de tenir una gran resistència
mecànica i dos, ha de ser insoluble en aigua. Com es que es insoluble en aigua si té
molts grups hidroxil? L’associació lateral entre diverses cadenes de glucosa fa que els
grups hidroxil que poden formar interaccions en l’aigua a l’hora de la veritat no en
poden formar simplement perquè ja estan ocupats formant interaccions en els altres

55
polimers. El mateix passa en totes les proteïnes fibroses. Totes aquestes conseqüències
de la cel·lulosa son degudes a que l’enllaç es β i no alfa com en l’amilosa.
Homopolisacàrids estructurals: QUITINA
La Quitina la trobem en alguns animals i molts fongs. Es un homopolisacàrid format per
un derivat de la glucosa concretament la N-acetil-D-Glucosamina (NAG); enllaç β(1🡪4).
Fa que sigui similar a la cel·lulosa pel fet de tenir l’enllaç betta. També està girat 180ª.
Tambés s’associen lateralment i formen fibres de quitina.
Degut a la presència d’aquests radicals acetil, moltes vegades, això afavoreix que es
puguin formar interaccions electrostàtiques amb alguns cations com el calci i el
magnesi i la consequüencia s’incrementa la resistència mecànica de la quitina. Forma
els exoesquelets dels artròpodes i també les parets cel·lulars dels fongs.
Heteropolisacàrids: GLICOSAMINOGLICANS
Els glicosaminoglicans els trobem en animals. Trobem una composició que es un
disacàrid que es va repetint, la composició d’aquest disacàrid que es va repetint es molt
varible però dels dos residus d’aquests disacàrids que es va repetint, un es un
aminosucre, i l’altre sol ser un residu que porta grups àcid (sulfat, àcids urònics).
Aquests àcids estan carregats negativament pel seu pH baix, això vol dir que a pH
neutre els glicosaminoglicans seran aniònics i això tindrà conseqüències per a la seva
estructura i per a les seves propietats i funcio. Perquè clar les càrregues negatives faran
que puguin estar molt hidratats, fara que puguin establir interaccions electrostàtiques
en l’aigua que envolta, però com tenen un pes molecular gran no es dissolen per això
tenen una textura viscosa. Com a conseqüència d’aquesta textura viscosa,
històricament rebien el nom de mucopolisacàrids. Pel que fa als enllaços que trobem
trobem molts β i alguns alfa. Ex: àcid hialurònic 🡪 funció estructural , heparina🡪 com te
enllaços alfa no te funcio estructural sino que es un anitcoagulant, sulfat de queratan🡪
forma part del cartilag i la pell, el sulfat de condroitina🡪 el trobem al teixit conectiu i al
cartilag
Heteropolisacàrid: PECTINES
Les pectines les trobem en vegetals i formen juntament amb la cel·lulosa l’estructura
de les parets vegetals. Una de les característiques es que presenten una gran
abundancia d’àcid D-galacturònic, aquest es un derivat de la D-Galactosa per oxidació
del alcohol primari del C6, es troba en forma d’anell alfa piranosa. Tenen un pK baix, a
pH neutre aquest grup carboxil estaran desprotonats i presentaran carrega negativa
per tant seran aniònics. També estan molt hidratades i tenen una textura viscosa. La
presència de càrregues negatives fa que les diverses cadenes dels àcids es puguin unir
mitjançant ions de calci🡪 rep el nom d’estructura en capsa d’ous.
Contenen també un altre residu o derivat de sucre, n’hi ha un que està en bastanta
proporció també que es la ramnosa, es un derivat de la manosa, es un desoxisucre,
s’ha format per reduccio de l’alchol primari de la manosa i queda transformat en un

56
grup metil i per tant queda en lo nom de 6-desoxi-L-manosa. També està en forma
d’anell de piranosa de la forma L i el grup metil apunta cap avall de l’anell, per tant es
un residu de l’alfa-L-ramnopiranosa.
Les pectiens poden ser lineals pero en mes frequencia estan molt ramificades. Hi ha
regions de les pectines on trobarem àcid galacturònic en forma lineal en enllaç
alfa(1🡪4) i poden tenir metilacions al C6 i acetilacions al C2 o al C3. En molta frequencia
també trobem pectines ramificades a partir de la ramnosa i aquestes ramificacions
serien d’enllaç alfa (1🡪2) i d’altres que no predominen tant com alfa(1🡪3), alfa (1🡪6),
betta(1🡪2) i betta(1🡪4).
En les pectines abunden els sucres de la sèrie L, com la remnosa i l’arabinosa.
HETERÒSIDS
Fins al moment hem estat parlant de molècules homogenies, es a dir, formades
exclusivament per carbohidrats, això es el que anomenem holòsids.
A més a més existeixen els heteròsids que son aquelles molècules en que trobem que
el carbohidrat esta conjugat amb un altre tipus de molècula. Predominen els d’unió de
carbohidrats amb una proteïna, i en funció de l’abundancia relativa de la part de
carbohidrat o de proteïna, distingim:
1- Proteogilicans (85% carbohidrat)🡪 s’uneix a partir d’una serina. En totes les
espècies
2- Glicoproteïnes (1-10 % carbohidrat) 🡪 només en animals. Es postraducional.
Son proteïnes de membrana i la part de carbohidrat esta cap a fora de la
membrana perque fa funcio de reconeixement. N’hi ha que son O-glicosidic i
N-glicosidic.
3- Peptidoglicans (carbohidrats + petits pètpids) 🡪 forma part de les parets
cel·lulars dels bacteris, funció estrucutral.
Un altre tipus d’heteròsid seria aquell que esta format per la unió de carbohidrats i
lípids. En funció de la composició de carbohidrat o lípid, parlem de:
1- Glicolípids: predomina part lipídica. Son lípids de membrana, funció estructural.
2- Lipopolisacàrids: predomina els carbohidrats, funció estructural i forma la paret
cel·lular dels bacteris gramnegatius.
TEMA 5: LÍPIDS
Els lípdis són molt heterogenis i per tant son molt difícil de definir estructuralment. Per
això se’ls defineix en funció de les seves propietats. La propietat més comuna que
tenen tots els lípids es que son poc solubles en aigua, es a dir, son hidrofòbics o
amfipàtics. Son macromolècules orgàniques. Son solubles en dissolvents orgànics.
Podem classificar els lípids en:
- Lípids saponificables que son aquells que deriven d’àcids grassos o en contenen.
Existeixen diverses famílies dins d’aquests, que estudiarem més avant.

57
 - Lípids insaponificable que son aquells que no deriven d’àcids grasso i no en
content. Son polímers derivats d’una molècula de 5C que s’anomena isopré.
ÀCIDS GRASSOS
És una cadena d’àtoms de carboni i en el C1 presenten un grup carboxil, que es el que
el hi dona la seva característica àcida. Aquest carboxil serà hidrofílic i com té un pK
baix, en pH neutre o fisiològic estarà desprotonat, en conseqüència, un àcid gras serà
una molècula aniònica. Aquesta part de la molècula que es hidrofílica es el que
s’anomena part polar. La resta de la mòlecula es una cadena de C que es hidrofobica i
es com una cua hidrocarbonada que pot presentar o no dobles enllaços o no,
independentment d’això, l’últim C d’aquesta cadena carbonada es el que en diem
carboni ommega (ω.) Els àcids grassos tenen carácter amfipatic aixo vol dir que tenen
una zona hidrofilica i una hidrofòbica.
Es classifiquen en funció de si presenten o no dobles enllaços en les cadenes, que
poden ser de diferent llargada:
- Àcids grassos saturats: àcids grassos que no presenten dobles enllaços. Només
tenim enllaços simples que tenen llibertat absoluta de rotació i per tant son
molt flexibles.
- Àcids grassos insaturats: àcids grassos que presenten dobles enllaços.
Generalment la configuració d’aquests dobles enllaços es cis, es a dir, que els
dos hidrogens units als dos carbonis que formen el doble enllaç, estan situats
cap a la mateixa banda del doble enllaç. La presència d’aquests dobles enllaços
afecta a les propietats físiques de la cadena carbonada. Els dobles enllaços
intodueix un punt de rigidesa en la cadena i per tant no tindra tanta llibertat de
rotació. Com més dobles enllaços més rígid serà la cadena carbonada i més
limitada serà la seva movilitat.
⮚ Àcids grassos monoinsaturats: àcids grassos en un doble enllaç.
⮚ Àcids grassos poliinsaturats: àcids grassos en dobles enllaços
Els àcids grassos omega-3 des de fa molts anys estan de moda perque es pensa que
tenen efectes positius sobre la salut humana. És un àcid gras en el qual en el tercer
enllaç contant des del carboni omega, es un doble enllaç.
Nomenclatura i propietats dels àcids grassos
El àcids grassos més freqüents:

58
Podem observar que tots ells tenen un numero de carbonis parell, això es
conseqüència directa de la manera en que son sintetitzats aquests àcids grassos.
Aquests àcids grassos es sintetitzen per unió progressiva d’unitats de dos àtoms de C.
Veiem que alguns son saturats i d’altres que son insaturats.
Els àcids grassos més habituals tenen un nom comú que es un nom vulgar que s’ha
consolidat de manera tradicional. No obstant la IUPAC va assignar un nom oficial a
cadascun d’aquests àcids grassos. El nom oficial es un nom que té una arrel grega, i fa
referencia a les dos caracterítiques en funció de les quals es diferencien els àcids
grassos. D’una banda ens diu quanta àtoms de C conté la molècula, i d’altrea banda, la
presència i la posició dels dobles enllaços. Com que es una mica difícil d’aprendre
aquests noms moltes vegades es fica així:
Nº carbonis: nº dobles enllaços (posició dobles enllaços) Per donar la numeracio del
doble enllaç primer es dona el carboni que té numeració més menuda, per exemple si
fiquen un numero 9, nosaltres sabrem que el doble enllaç està entre el carboni 9 i el
10.
El nombre de carbonis i la presència de dobles enllaços té conseqüències en les
propietats dels àcids grassos.
En els àcids grasso saturats, si mirem el punt de fusió veiem que a mesura que
augmenta la llargada de la cadena de C, el punt de fusió augmenta.
Si ens fixem ara en àcids grassos que tenen el mateix nombre de C, però diferent
nombre d’enllaços dobles; veiem que per a la mateixa llargada de C a mesura que
augmenta el nombre d’enllaços dobles que té l’àcid gras, el punt de fusió disminueix.
Tant com la llargada de la cadena carbonada, com la presència d’insaturacions afecten
al punt de fusió, llavors:
* Si mirem els àcids grassos saturats, veiem que només hi ha enllaços simples amb
llibertat absoluta de rotació, com que son molt flexibles es poden empaquetar d’una
manera molt estreta i es formaran moltes interaccions de Van der Vals, com més llarga
sigui la caden més interaccions es formaran i per tant, caldrà més calo per separar

59
aquestes cadens hidrocarbonades. Això vol dir que contra més llarga la cadena
carbonada més alt serà el punt de fusió.
* Si mirem els àcids grassos insaturats, veiem que ara tenim zones en dobles enllaços i
zones en enllaços simples. Les zones en enllaços simples si que es podran formar
interaccions de vandervals i les cadenes quedaran ben empaquetades, però, quan
trobem el doble enllaç dificulta que d’allí en endavant es puguin empaquetar o ajuntar
lateralment. Ja es veu que a mesura que augmenta el nombre de dobles enllaços,
augmenta la dificultat per empaquetar les molècules, i per tant, es formaran menys
enllaços de vandervals i el punt de fusió disminuirà.
LÍPIDS SAPONIFICABLES
Famílies:
EICOSANOIDES: procedeixen de l’àcid araquidònic que té 20 C i 4 dobles enllaços en les
posicions 5,8,11 i 14, es poliinsaturat. A partir d’aquest àcid s’originen per derivació
tres subfamílies importants que son la postaglandina, els tromboxans i els leucotriens.
Els eicosanioides son lípids saponificables que només trobem en animals i presenten
funcions de regulació corporal com pot ser la pressió sanguínia, la coagulació, la
resposta inflamatòria, l’activitat digestiva i respiratòria, funcions relacionades amb
l’aparell reproductor, respostes inflamatòries … 🡪 es a dir tenen activitat hormonal.
TRIACILGLICÈRIDS (=TRIACILGLICEROLS): també anomenada triglicèrids. Els triglicèrids
estan tan en animals com vegetals. La seva estructura deriva d’un sucre alcohol derivat
del gliceraldheid, que es el que anomenem glicerol. Aquest glicerol es una molècula de
3C i amb tres grups hidroxils.
En aquests tres hidroxils s’hi poden unir un àcid gras i llavors parlem de
monoacilglicèrid, monoacilglicerols o monoglicerols, retenen un cert carácter hidrofílic
degut a la presència dels grups hidroxil, per tant es poden considerar lípids amfipàtics.
En aquests tres hidroxils s’hi poden unir dos àcids grassos i llavors de diacilglicèrids o
diacilglicerids. Encara tenim la presència d’un grup hidroxil i per tant, també tindran
caràcter amfipàtic.
En aquests tres hidroxils s’hi poden unir tres àcids grassos i llavors parlem de
triacilglicèris. Tenen un caràcter hidrofòbic perquè no hi haurà cap grup hidroxil. Son
els més importants i abundants. Els àcids grassos que s’uneixen al glicerol poden ser
iguals o diferents, poden ser saturats o insaturats, això es important perquè determina
les propietats físiques del triglicèrid, perquè el punt de fusió variarà i podrà ser sòlida o
líquida a temperatura ambient. Si és sòlida a temperatura ambient parlem de greixos.
Si és líquida a temperatura ambient parlem d’olis. Si els àcids grassos son de cadena
llarga i saturats aquestes tres cadenes hidrocarbonades s’asociaran d’una manera molt
estreta i per tant, serà sòlid. Pel contrati, si alguna o totes les cadenes son insaturades
i/o de cadena curta, no es podran empaquetar i seran líquides. Les funcions dels
triglicèrids són, d’una banda, sobretot de reserva energètica perquè quan s’oxiden

60
cedeixen una gran quantitat d’energia en forma d’ATP, i d’altra banda, una funció molt
important per a animals que viuen en llocs freds és actuar com aïllament tèrimc
Com que no es poden disoldre en aigua, s’acumulen en forma de gotes en un teixit
especial que son els adiposits, que son cèl·lules en les quals s’acumulen els triglicèrids.
En tots tres casos l’enllaç que s’estableix per unir el glicerol amb un/dos/tres àcids
grassos es un enllaç ester. Per tant, diem que tenim tres/dos/un àcids grassos
esterificats amb la molècula de glicerol.
Una reacció molt característica dels triglicèrids i també la resta de lípids saponificables,
és la reacció de saponificació que consisteix en l’hidròlisi dels enllaços ester en
presència d’àlcali, es a dir, en presència d’una base forta.
Un sabo és la sal d’un àcid gras, que son amfipàtiques, que tenen propietats de
solubilitzar molècules poc solubles en aigua.

Quan tenim una molècula de greix i la volem rentar el que fem es utilitzar sabó. El que
fa el sabo es ficar-se envoltant el greix, a la part de fora està la part del sabó que es
soluble en aigua i cap a dins enganxat amb el greix les cadenes d’acid restants,
d’aquesta manera es pot rentar un greix que es insoluble en aigua. Aqueta formació en
cercle s’anomena micel·les.
CERES: es troben tant en animals com en vegetals. El que trobem una esterificació, per
tant, estem parlant també d’enllaços èster, una esterificació, un àcid gras i un alcohol
de cadena llarga. Es tracta de cues hidrocarbonades saturades això implica que siguin
sòlides a temperatura amibent i son hidrofòbiques. Les ceres s’utlitzen per construir
estructures de suport (com les abelles fan les cel·les), les ceres estan ben adaptades
per ser barreres impermeables, impermeabilitza organs i fruits com per exemple a les
massanes o les fullles i per tant s’evita la pèrdua d’aigua per transpiració, i formen la
cutícula dels vegetals.

61
FOSFOGLICÈRIDS (=GLICEROFOSFOLÍPIDS): la base també es el glicerol, un dels tres
hidroxils que conté està esterificat en un grup fosfat, i els altres dos àcids grassos
queden lliures per esterificar-se amb dos molècules d’àcid gras, que poden ser saturats
o insaturats, i per tant, en funció de com siguin les propietats físiques variaran. Estem
parlant també d’enllaços de tipus èster. El grup fosfat podrà tornar a esterificar-se amb
un grup alcohol, i en funció de l’alcohol que s’esterificarà en aquest grup fosfat tindrem
diferents families de fosfoglicèrids.
Els fosfatidat son fosfoglicèrids compostos pel glicerol esterificat en dos àcids grassos i
un grup fosfat. Té un marcat caràcter amfipàtic. Son lípids de membrana. En funció de
l’alcohol que s’esterifico al grup fosfat tindrem diverses famílies:
- Si l’alcohol es l’etianolamina parlarem de la subfamília de les
fosfatidiletanolamines
- Si l’alcohol es la colina parlarem de la subfamília de les fosfatidilcolina
- Si l’alcohol es la serina parlarem de la subfamília de les fosfatidilserina
- Si l’alcohol es el glicerol parlarem de la subfamília de les fosfatidilglicerol
- Si l’alcohol es myo-inositol 4,5-bisfosfat parlarem de la subfamília de les
fosfatidilinositol 4,5-bisfosfat
- Si l’alcohol es el fosfatidilglicerol parlarem de la subfamília de les cardiolipines
Tots poden contenir grups dissociables per tant a pH 7 tindran diferents càrregues en
funció de l’alcohol esterificat.

ESFINGOLÍPIDS: la característica comuna en els esfingolípids es la presència d’un

alcohol que no és el glicerol sinó que es la esfingosina que es un alcohol de cadena
llarga. Presenta també un grup amino. El que trobem es la unió d’un àcid gras amb el

62
grup amino que tenim al carboni 2 de l’esfingosina, aquest enllaç NO es èster, sino que
això es una amida. A més a més, la molècula disposa de dos grups hidroxil al C1 i al C3,
al del C1 s’hi poden unir diversos grups i en funció del grup tindrem diverses
subfamílies. L’estructura bàsica de tots els esfingolípids es el que en diem ceramida.
Subfamílies:
- Esfingomielines: trobem que a l’hidroxil del C1 s’ha unit un grup fosfat i al grup
fosfat se li ha unit un alcohol. L’enllaç entre el fosfat i l’alcohol es de tipus éster i
la del gilcerol en lo fosfat també. Seran també amfipàtics, la part hidrofílica serà
part del glicerol, el grup fosfat i l’alcohol unit. La seva funció principal es formar
membranes biològiques, contribueixen estructuralment podriem dir.
- Cerebròsids: tenim la ceramida que es l’estructura bàsica, al C1 s’hi uneix un
residu de monosacàrid. En molta freqüència es la galactosa però pot ser
qualsevol tipus de monosacàrid. L’enllaç entre el residu de monosacàrid i la
ceramida és un enllaç betta-O-glicosídic. Té configuració betta el monosacàrid i
això té sentit perquè els cerebròsids tenen també un paper estructural en la
formació de memebranes biològiques. Ja vam dir que sempre que veiguessem
un enllaç tipus betta hem de sospitar que allò tindra funció estrucutral, i
viceversa. Son glicòsids: els gicòsids eren la unió d’un monosacàrid i una
aglicona. També tenen caràcter amfipàtic.
- Gangliòsids: tenim també la ceramida que s’ha unit a un oligosacàrid s’uneix
també per un enllaç betta-O-glicosídic. Funció estructural formant part de les
membranes biològiques. També seran amfipàtics. També tenen funció de
participar en el reconeixement intercel·lular, son els responsables dels grup
sangunis A B O, en funció de la composició de l’oligosacàrid que s’hagui unit a la
ceramida serem un grup o un altre. Son també glicòsids.

63
LÍPIDS INSAPONIFICABLES
Els lípids insaponificables no contenen àcids grassos, sinò que son compostos
poliprenoides també anomenats isoprenoides. Els poliprenoides són polímers d’isoprè:

Es classifiquen segons les unitats d’isoprè que contenen:

Exemples de poliprenoides: vitamines A E i K, anticoagulants, transportadors

d’electrons, transportadors de residus de sucre, els carotens que es un pigment,

64
compostos aromàtics d’impacte, hormones vegetals, hormones d’insectes🡪 Funcions
molt diverses
Entre els lípids insaponificable existeixen un tipus que son els ESTEROIDES. Els estroides
són triterpens es a dir que estan formats per 6 unitats d’isoprè i per tant contenen 30
àtoms de carboni. Els esteroides son derivats d’una molècula que es diu ciclopentà
perhidrofenantrè (=esqualè), aquesta molècula conte 4 anells fusionats i es el que
forma el nucli esteroide. Aleshores diferents famíllies d’esteroides es diferenciaran en
funció de la substitucions que presenti aquest nucli esteroide. Les famílies d’esteroides
més importants s’originen per substitucions al C17, C11 i C3. Entre les substitucions
que afecten al C3 n’hi ha una que es aquella en les quals el C3 presenta un hidroxil.
Aquells esteroides que en el C3 presenten un hidroxil s’anomenen esterols. El nucli
esteroide es fortament hidrofòbic, i en canvi, els esterols gràcies a la presència de
l’hidroxil en el C3 tenen un lleuger caràcter amfipàtic. Entre els esterols trobem un de
molt important que es el COLESTEROL. El colesterol es un esterol amb una ramificació
alquílica al C17 i en el C3 hi té un hidroxil, per tant tindrà un petit cap polar. El
colesterol és el precursor de molts compostos importants biològicament com ara de
moltes hormones sexuals i suprarenals, de les sals biliars que serveixen per digerir els
greixos, d’esters de colesteril que te una funcio en el procés de la digestió. A més a
més, regula la fluidesa de les membranes biològiques perquè els colesterols i altres
esterols són lípids de membrana. El colesterol només el trobem en animals.
Els colesterols regulen la fluidesa de les membranes biològiques gràcies al lleuger
caràcter amfipàtic que tenen, aquest cap polar del que disposen quedarà orientat cap a
l’exterior, es a dir cap a la part que hi ha un medi aquós. Per a que una membrana
doble funcioni conve que tiguni una mica de fluidesa, es a dir, que no sigui ni molt
fluida ni molt rígida perquè sino no funcionaria, llavors si baixa la temperatura tindra
tendència a estar més sòlida i si augmenta la temperatura tindrà tendència a estar més
líquida; aquests canvis en funció de la temperatura ambient no són conveninets perquè
la cèl·lula necessita que l’estat de fluidesa de la membrana es mantingui
aproximadament constant de manera que pugui dur a terme les seves funcions sense
problemes; la manera en que es soluciona aquest problema de la fluidesa de les
membranes es diferent depenent si es tracta d’una cel·lula eucariota o d’una
procariota.
- Si es tracta d’una cèl·lula procariota, es a dir, si es tracta d’un bacteri, la manera
en que es soluciona aquests canvis de fluidesa en la membrana es simplement
canviant els àcids grassos dels lípids de membrana, es a dir, que si la membrana
està molt poc fluida serà perquè abunden les cadenes hidrocarbonades
insaturades, el que farà el bacteri serà canviar aquests àcids grassos saturats
per insaturats; si esta molt fluida fara el contrari. Es fa d’aquesta manera perquè
no tenen esterols.
- Si es tracta d’una cèl·lula eucariota, no tenim aquesta capacitat de canviar els
àcids grassos saturats per insaturats o al revés depenent de l’estat de fluidesa
de la membrana, hem perdut aquesta propietat per evolució. La solució que

65
 s’ha trobat es intercal·lar molècules d’esterol que faran una funció doble: nem a
suposar que la temperatura ha baixat i que el problema que tenim es que la
membrana està poc fluida, de quina manera afavorirà la molècula d’esterol que
augmenti la fluidesa de la membrana? Pus simplement, si la membrana està
poc fluida serà perque les cues hidrocarbonades dels àcids grassos que hi
trobem, estan molt ben empaquetades, la molècula d’esterol s’intercal·larà
entre les cues hidrocarbonades i per tant les separarà i això fara que les cues
tinguin més mobilitat i augmentarà la fluidesa. Si la membrana està molt fluida
perquè ha pujat la temperatura, això vol dir que les cues hidrocarbonades estan
massa separades i es belluguen massa, llavors els colesterols s’intercal·laran
entre dues cues i impedirà que es belluguin massa.
Aquesta funció de regular les membranes biològiques el colesterol en animals. En
altres organismes que no siguin animals la duen a terme en els vegetals els sitosterols i
els estigmasterols, en els microorgansimes eucariotes ho du a terme l’ergosterol.

Associacions supramolèculars que els lípids amfipàtics poden formar quan es troben en
solució aquosa:
1- Lípids amb lípids: tenim monocapes que es formen en les interfases entre
l’aigua i l’aire. Poden formar també micel·les que es formen en solució aquosa i
els caps polars queden a la part de fora i les cues ques son hidrofòbiques
queden a la part de dins. Tenim també liposomes que son igual que les micel·les
pero dins també tenen un compartiment aquòs, es a dir els liposomes serien
com un donut amb forat i les micel·lis un donut sense forat, cal saber que els
liposomes no es una estructura natural que ha inventat la farmaceutica. Tenim
també la bicapalipídica que separa dos compartiments aquosos, seria com un
liposoma desplegat, pla.
2- Lípids amb proteïnes: tenim d’una banda les membranes biològiques, que son
bicapes amb proteïnes incrustades. Tenim també les lipoproteïnes que son
associacions supramolèculars que trobem en animals, serveixen per transportar
proteïnes al seu interior, gairebé sempre colesterol i triglicèrids.

66
 TEMA 6: ÀCIDS NUCLEICS
Els àcids nucleics són polinucleòtids, això significa que son polímers lineals de
nucleòtids. Es tracta per tant, de polimers sense ramificar. La funció dels àcids nucleics
es emmagatzemar, transmeten i expressen la informació genètica. N’hi ha de dos tipus:
- Àcid ribonucleic (ARN) 🡪 transmet i expressa la informació genètica
● ARNm
● ARNr
● ARNt
- Àcid desoxiribonucleic (ADN) 🡪 emmagatzema la informació genètica

67