LES PROTEÏNES

Les proteïnes:
✓ Són les molècules que porten a terme gran part de les funcions
del cos (estructural, transport, defensa…)
✓ Són grans molècules (polímers) formades per aminoàcids
(monòmers).
1) L’ESTRUCTURA DELS AMINOÀCIDS

✓ Els aminoàcids són compostos orgànics de baix pes molecular

formats per:

– Un àtom de C central (Cα).

– Un grup carboxil o àcid (-COOH).
– Un grup amino (-NH2).
– Un àtom d’H.
– Un radical variable. Segons aquest, distingim 20 tipus
d’aminoàcids.
✓ Hi ha 20 aminoàcids diferents que formen les proteïnes
(aminoàcids primaris).

✓ Les cèl·lules animals no són capaces de sintetitzar els vint

tipus d'aminoàcids. Els que no poden sintetitzar s'anomenen
aminoàcids essencials i han de ser ingerits en la dieta.
2) LES PROPIETATS DELS AMINOÀCIDS
2.1) Propietats físiques

✓ Sòlids, cristal·lins, solubles en aigua, punt de fusió elevat.

✓ Tots, menys la glicina, tenen almenys un Cα asimètric: a causa
d'això els aminoàcids presenten activitat òptica. Hi ha aminoàcids
dextrogirs i aminoàcids levogirs.
✓ Els quatre grups substituents de l'àtom de carboni poden ocupar
dues posicions diferents a l'espai donant lloc a 2 esteroisòmers:

Isòmer D:
grup -NH2 a la dreta.
Isòmer L:
grup -NH2 a l’esquerra.
2.2) Propietats químiques

✓ En dissolució aquosa els aminoàcids mostren un comportament

amfòter: poden ionitzar-se i, segons el pH del medi, actuar com
un àcid o com una base (cedint o captant protons del medi).

✓ S’origina així una forma dipolar iònica anomenada zwitterió.

En un medi àcid (té molts En un medi bàsic

protons) capta aquests (té pocs protons)
protons. allibera protons
✓ Degut a aquest comportament, els aminoàcids ajuden a mantenir
constant el pH del medi → efecte amortidor o tampó
3) CLASSIFICACIÓ DELS AMINOÀCIDS

Els aminoàcids es classifiquen segons el radical R que s’enllaça

al Cα. Hi ha 4 grups:

1) No polars o hidrofòbics
2) Polars sense càrrega
3) Polars amb càrrega negativa o àcids
4) Polars amb càrrega positiva o bàsics
3.1. Aminoàcids no polars o hidrofòbics

El radical R és una cadena hidrocarbonada. Són insolubles en aigua.

3.2. Aminoàcids polars sense càrrega
El radical R forma enllaços d’hidrogen amb l’aigua (-OH, -SH, =O...)
Són més solubles que els anteriors.
3.3. Aminoàcids polars amb càrrega negativa o àcids
El radical R presenta un grup àcid (-COOH)
3.4. Aminoàcids polars amb càrrega postivia o bàsics
El radical R presenta un grup bàsic (-NH2...)
4) L’ENLLAÇ PEPTÍDIC

✓ Els enllaços químics entre aminoàcids s’anomenen enllaç peptídic.

✓ Les cadenes que es formen s’anomenen pèptids.

- Dipèptid: dos aminoàcids.

-Tripèptid: tres aminoàcids.
-Oligopèptid: menys de 10 aminoàcids.
-Polipèptid: entre 11 i 50 aminoàcids.
-Proteïna: més de 50 aminoàcids.

✓ El reactiu BIURET detecta proteïnes (pèptids de mínim 2 enllaços).

✓ L'enllac peptídic és un enllaç covalent que s’estableix entre
el grup carboxil –COOH del primer aminoàcid i el grup amino
–NH2 del següent. Es desprèn una molècula d’aigua.
✓ Independentment de la longitud de la cadena peptídica sempre
hi haurà un grup NH2 que no ha reaccionat (extrem amino) i un
grup COOH que tampoc ha reaccionat (extrem carboxil)

Grup N-inicial Grup C-terminal

 ✓ L’enllaç peptídic té un
comportament similar a
un doble enllaç, és a dir,
no permet el gir.

✓ Al no presentar llibertat
de gir, l'enllaç peptídic
presenta una certa rigidesa
que immobilitza en un pla
els àtoms que el formen.
5) ESTRUTURA DE LES PROTEÏNES

✓ Una proteïna és un polipèptid constituït per més de 50 aa.

✓ Estan constituïdes per C, H, O, N i generalment també S.
✓ L'estructura d'una proteïna ve determinada per la naturalesa dels
aminoàcids que la constitueixen.
✓ Es distingeixen 4 nivells d'organització:
-Estructura primària.
-Estructura secundària.
-Estructura terciària.
-Estructura quaternària.
La seqüència dels aminoàcids
de la proteïna constitueix
l'estructura primària.

La disposició a l'espai de la
cadena d’aa constitueix
l'estructura secundària i
l'estructura terciària.

L'associació de diverses
cadenes polipeptídiques
constitueix l'estructura
quaternària de les proteïnes.
5.1) Estructura primària
✓ Sequència d’aminoàcids de la proteïna ordenats des de l’extrem
N-inicial del primer aminoàcid fins a l’extrem C-terminal de l’últim.

✓ Cada proteïna té una seqüència única d'aminoàcids.

✓ Fonamental per la seva

funció (un únic canvi en
la seqüència d'aa pot
provocar canvis importants).

✓ Determinarà els nivells

d’organització superiors.
5.2) Estructura secundària
✓ És la disposició a l’espai de l’estructura primària.
✓ Depèn del nombre d’enllaços d’hidrogen que presenta (són
enllaços entre el C=O i el –NH de l’esquelet, i no radicals R!!!).
✓ N’hi ha tres tipus:
– α-hèlix
– l'hèlix de col·lagen
_ la conformacio β

✓ Una proteïna pot tenir

trossos d’ α-hèlix i de
conformacio β barrejats,
i trossos sense estructura 2ària.
α-hèlix
✓ L’estructura primària s’enrotlla helicoïdalment sobre si mateixa (3,6
aminoàcids per volta).
✓ Aquesta estructura es manté gràcies als enllaços d’hidrogen entre l’O
d’un grup –CO- d’un aminoàcid i l’H del –NH del quart aminoàcid que
el segueix.
✓ Tots els –CO- queden orientats
en la mateixa direcció i els –NH-
en direcció contrària.
hèlix de col·lagen
✓ Disposició en hèlix més allargada que l’anterior (té 3aa per volta)
✓ A causa de l’abundància dels aa prolina i hidroxiprolina, que tenen
uns radicals que dificulten la formació d’enllaços d’hidrogen.
✓ S’uneixen tres hèlixs de col·lagen originant així una superhèlix que
és més estable.

El col·lagen és molt freqüent en

el teixit connectiu, la pell, els
ossos i els cartílags dels
animals.
conformacio β
✓ Els aminoàcids formen una cadena estesa en forma de zig-zag o
làmina plegada.
✓ S'estableixen enllaços d’hidrogen entre els grups NH i CO d'un
segment de la cadena i aquests mateixos grups d'un altre segment.
✓ Els grups R dels aminoàcids es col·loquen alternativament per sobre
i per sota de la làmina.
5.3) Estructura terciària
✓ És la disposició en l’espai que presenta l’estructura secundària quan
es plega sobre si mateixa i origina una conformació globular.
✓ Els radicals apolars se situen a l’interior i els polars a l’exterior
(facilita que siguin solubles en aigua).
✓ Es mantenen estables per l’existència d’enllaços entre radicals R!!!
Solen ser enllaços febles (enllaços d’hidrogen, Van der Waals) o una
mica més forts (ponts disulfur).
✓ En una proteïna amb estructura terciària, la cadena polipeptídica
als trams rectes presenta una estructura secundària i als colzes o girs
cap estructura concreta.

✓ S’ha observat que hi ha combinacions de α-hèlix i conformació β,

que estan repetides en una mateixa proteïna i en diferents.

dominis estructurals
✓ Les proteïnes que no arriben a formar estructures 3àries
mantenen l’estructura secundària allargada i donen lloc a les
anomenades proteïnes filamentoses:

Són insolubles en aigua.

Exemples: col·lagen, ceratina, fibroïna...
5.4) Estructura quaternària
✓És la que presenten les proteïnes constituïdes per dues o més
cadenes polipeptídiques (PROTÒMERS) amb estructura terciària.

✓ Unides mitjançant enllaços febles.

Dímer

Tetràmers
❖ Pas d’estructura 1ària a 4ària
6) PROPIETATS DE LES PROTEÏNES

6.1) Solubilitat

✓ Proporció aminoàcids radicals polars

6.2) Desnaturalització
Exemples desnaturalització: -"Permanent" i "allissament" del pentinant
(desnaturalitzacio de la queratina).

-Llet tallada (desnaturalitzacio caseina).

-Ou ferrat (desnaturalitzacio

ovoalbumina).
6.3) Especificitat

✓ Especificitat de funció
✓ Especificitat d’espècie i individu

proteïnes exclusives/rebuig proteïnes homòlogues/parentiu evolutiu

6.4) Capacitat amortidora
7) CLASSIFICACIÓ PROTEÏNES

HOLOPROTEÏNES
- Filamentoses
PROTEÏNES - Globulars

HETEROPROTEÏNES
- Cromoproteïnes
- Glicoproteïnes
- Lipoproteïnes
- Fosfoproteïnes
- Nucleoproteïnes
Exemples holoproteïnes filamentoses:

Col.làgens
Queratines
Elastines
Exemples holoproteïnes globulars:

Protamines Histones

Globulines
Exemples heteroproteïnes:
 7) FUNCIONS DE LES PRTOEÏNES

Reserva
Transport
Estructural

Enzimàtica
FUNCIONS
Homeostàtica

Hormonal

Contràctil
Defensa