Les proteïnes

LES PROTEÏNES

❑ Les proteïnes (en grec proteico o primari) també anomenades pròtids.

❑ Són biomolècules que presenten una gran diversitat d’estructures i de funcions.
❑ Són específiques de cada espècie.
❑ Estan implicades en la duplicació i transcripció de l’ADN, en la traducció, síntesi de
biomolècules, transport, regulació, protecció,...
❑ Moltes mutacions es manifesten com a canvis en la seqüència dels aminoàcids a
proteïnes.
 COMPOSICIÓ

❑ Formades per: C, H, O i N. Sovint: S i P.

❑ Són polipèptids: llargues cadenes d’aminoàcids units mitjançant enllaços

peptídics. Elevat pes molecular.

❑ Amb el calor, canvis de pH i alta salinitat, es desnaturalitzen.

❑ Són sintetitzades als ribosomes segons la seqüència de l’ARM-m determinada per

l’ADN; poden madurar al reticle endoplasmàtic rugós i a l’aparell de Golgi.

❑ Poden ser:
❑ Holoproteïnes: formades només per aminoàcids.
❑ Heteroproteïnes o proteïnes conjugades: formades per aminoàcids i un
grup prostètic.
 ELS AMINOÀCIDS
❑ Estructura:
Units al Carboni ∂ hi ha 4 grups:
❑ Grup amino bàsic (-NH2)
❑ Grup carboxil àcid (-COOH)
❑ Cadena lateral o radical: R
❑ H
❑ Són compostos amfòters: comporten com
àcids en medi bàsic, i com a bases en medi àcid.

❑ Els 20 aminoàcids de les proteïnes es diferencien entre ells per la naturalesa

química de les cadenes laterals (R). Hi ha altres aminoàcids que no formen part de
les proteïnes cel·lulars, però tenen funcions biològiques importants.

❑ Es poden classificar tenint en compte la naturalesa hidrofòbica o hidrofílica del

radical, i sí aquest és àcid, bàsic o neutre.

❑ Quiralitat: el carboni ∂ és el centre quiral.

❑ Els L aminoàcids tenen en la seva
representació plana, el grup amino
disposat a l’esquerra del carboni ∂ .
És el tipus present a totes les proteïnes.

❑ Els D aminoàcids el tenen a la dreta.

CONFIGURACIÓ L I D DELS AMINOÀCIDS
 20 AMINOÀCIDS

❑ Són 20 aminoàcids els que formen les proteïnes.

http://www.biotopics.co.uk/jsmol/jscontents.html

❑ Els aminoàcids essencials no els podem sintetitzar, els hem d’ingerir amb la dieta,
són 8: valina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina i
triptòfan.

❑ Poden ser:

❑ Hidrofòbics: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptòfan,

metionina, cisteïna i la glicina.

❑ Hidrofílics: asparagina, glutamina, serina, treonina, tirosina, lisina, arginina,

histidina, àcid aspàrtic i àcid glutàmic

❑ Es poden separar per tècniques d’electroforesi (pI o punt isoelèctric) i per

cromatografia segons el seu pes molecular i la seva càrrega elèctrica.
ELS 20 AMINONÀCIDS
 L’ENLLAÇ PEPTÍDIC
❑ Els aminoàcids poden unir-se entre ells per formar cadenes lineals mitjançant un
enllaç molt rígid, l’enllaç peptídic.

❑ Formació de l’enllaç: es desprèn una molècula d’aigua, el grup carboxil cedeix un -OH
i el grup amino del 2n aminoàcid cedeix un H. Es forma un enllaç covalent. Tots els
àtoms se situen en un mateix pla.

❑ Es forma un dipèptid amb un grup amino i un carboxil en els seus extrems. Es

poden enllaçar amb altres aminoàcids per formar tripèptids, tetrapèptids, etc.
❑ Oligopèptids fins a 10 residus d’aminoàcids.
❑ Polipèptids: amb un nombre superior d’aminoàcids.
❑ Altres pèptids: algunes hormones, endorfines, toxines i antibiòtics.
 ELS PÈPTIDS

❑ Els pèptids estan formats per un nombre curt d’aminoàcids.

❑ Ho poden ser algunes:

❑ Hormones: p.e. Insulina, glucagó, oxitocina, vasopresina, ACTH.

❑ Endorfines

❑ Amiloide-beta de l’Alzheimer.

❑ Toxines: p.e. en alguns bolets.

❑ Antibiòtics: penicil·lina

❑ Alguns són cíclics al unir-se el grup amino del primer aminoàcid i el grup carboxil
terminal.

https://www.wisc-online.com/learn/natural-science/chemistry/bic007/peptide-bond-formation
 FUNCIONS BIOLÒGIQUES DE LES PROTEÏNES
❑ Estructural i de protecció: col·làgens, elastines, tubulina, ceratines,...Formen
estructures de sosteniment i de suport mecànic (membrana cel·lular,...) i de
protecció (pèls, plomes,...)

❑ Catalítica o enzimàtica: els enzims acceleren la velocitat de les reaccions

químiques cel·lulars actuant com a biocatalitzadors. P.e. Catalases, hidrolases,
lipases, ribonucleases, etc.

❑ Transportadora: algunes proteïnes s’uneixen a altres molècules o ions per

transportar-los, permeases en la membrana cel·lular, l’hemoglobina i l’oxigen, i
les lipoproteïnes i els lípids.

❑ Nutritiva i de reserva: el valor nutritiu depèn de la quantitat i de la proporció dels

aminoàcids que contenen. P.e. Albumina (ou), caseïna (llet), gliadina (llavor de blat)..

❑ Reguladora o hormonal: controlen nombroses activitats metabòliques cel·lulars,

dels teixits, dels òrgans, etc., com el creixement i la reproducció. P.e. La insulina,..

❑ Contràctil: al contraure’s són responsables del moviment de cilis i flagels, de les

fibres musculars (actina, miosina i tubulina).

❑ De defensa i de reconeixement: els anticossos, el fibrinogen i la trombina

(plasma).

❑ Homeostàtica: intervenen en la regulació de l’equilibri osmòtic de les cèl·lules i en

el manteniment del pH.
 VALOR NUTRITIU I BIOLÒGIC
❑ V. nutritiu: indispensables per a la construcció i manteniment de les estructures
cel·lulars i les seves funcions.
❑ V. biològic: relacionat amb la quantitat i varietat d’aminoàcids essencials
presents.
VALOR BIOLÒGIC DE LES PROTEÏNES
 L’ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES
Es distingeixen quatre nivells estructurals:
❑ L’estructura primària o seqüència: cadena d’aminoàcids lligats entre sí mitjançant
un enllaç peptídic seguint un ordre codificat genèticament.
Determina el plegament de la cadena d’acord amb una conformació nativa
(secundària, terciària,...). S’escriu començant per l’aminoàcid amb l’extrem amino
lliure.

❑ L’estructura secundària: és la disposició en l’espai de l’estructura primària.

S’estableixen per les afinitats i els enllaços febles entre els radicals. Els dos tipus
principals són:
❑ Hèlix ∂
❑ Hèlix β o de full plegat.
❑ Hèlix del col·lagen amb tres cadenes enrotllades conjuntament.

❑ L’estructura terciària: mostra com es doblega l’estructura secundària, per la

formació d’enllaços per ponts d'hidrogen, ponts disulfur, forces de van der Waals,....
entre aminoàcids no consecutius. Pot ser:
❑ Fibrosa: recorda una corda.
❑ Globular

❑ L’estructura quaternària: la presenten proteïnes formades per dues o més

cadenes de polipètids (proteïnes oligomèriques) i indica com s’uneixen entre elles
les cadenes d’aminoàcids o monòmers.

La desnaturalització comporta la modificació de l’estructura molecular i pèrdua de

l’activitat biològica.
http://www.sumanasinc.com/webcontent/animations/content/proteinstructure.html
 TIPUS DE PROTEÏNES I
❑ Proteïnes fibroses:
Són estables, dures i insolubles en el medi cel·lular.
Les cadenes polipeptídiques es disposen en paral·lel formant fibres o làmines.
Es troben en teixits animals i desenvolupen funcions estructurals i de protecció.

❑ ∂-ceratines: gran resistència mecànica. Es troben als pèls, pell, plomes, ungles,
banyes, peülles, etc.

❑ Elastines: són molt elàstiques, es troben als tendons, lligaments, parets dels
vasos sanguinis.

❑ Col·làgens: teixits conjuntius de les dents, ossos, cartílags, .. Per solució es

transformen en gelatines.

❑ Proteïnes globulars:
Presenten un plegament més o menys esfèric.
Molt solubles, amb gran activitat biològica (enzims i anticossos) i valor nutritiu.

❑ Histones: proteïnes bàsiques associades a l’ADN. Formen la cromatina.

❑ Prolamines i glutenines abunden als cereals.
❑ Albúmines: poden ser reserva nutritiva (ovoalbúmina) o tenir funció
transportadora (seroalbúmina del plasma o l’hemoglobulina)
❑ Globulines: amb elevat pes molecular. P.e. Seroglobulines (immunoglobulines o
anticossos) i el fibrinogen (coagulació de la sang).
 TIPUS DE PROTEÏNES II
❑ Les heteroproteïnes o proteïnes conjugades:
Formades per una fracció proteica i una no proteica, el grup prostètic.
Segons el grup prostètic poden ser:

Glucoproteïnes: el grup prostètic és un glúcid. Són:

-Proteïnes de les membranes i cobertes cel·lulars
-Hormones (FSH, LH i TSH)
-Immunoglobulines
-Mucoproteïnes dels teixits connectius i dels líquids articulars
-Determinats enzims (ribonucleases,...)

Lipoproteïnes: el grup prostètic és un lípid. Intervenen en el transport de greixos a

la sang,....

Fosfoproteïnes: el grup prostètic és l’àcid ortofosfòric. P.e. Caseïna, vitel·lina, etc.

Nucleoproteïnes: el grup prostètic són els àcids nucleics (cromatina)

Cromoproteïnes: el grup prostètic és un pigment.

-Grup prostètic porfirínic: el pigment deriva de la porfirina (hemoglobina, mioglobina,
citocroms,...)
-Grup prostètic no porfirínic: no deriva de la porfirina, p.e. Hemocianina, pigments
biliars,... http://www.biotopics.co.uk/jsmol/jscontents.html
 ELS ENZIMS
❑ Els enzims són catalitzadors biològics o biocatalitzadors.

❑ Es caracteritzen per:

❑ Actuen en quantitats petites i no es consumeixen durant la seva acció.

❑ S’uneixen temporalment al substrat per originar el producte final.

❑ La unió té lloc al centre actiu.

❑ Disminueixen l’energia d’activació necessària per l’inici de la reacció.

❑ La reversibilitat de la seva acció està controlada per la T, pH i concentració del

substrat i del producte final.

❑ Poden requerir la presència de coenzims (molècules inorgàniques o cofactors). En

les proteïnes conjugades l’holoenzim és la molècula completa o enzim funcional i
l’apoenzim és la part proteica de la molècula.

❑ La especificitat pel substrat i tipus de reacció.

❑ Els inhibidors enzimàtics poden inhibir la seva acció. P.e. Cianur, plom, mercuri,..
 LA REACCIÓ ENZIMÀTICA

❑ L’enzim (E) catalitza la formació del producte final (P) mitjançant la unió
temporal amb el substrat (S) per formar el complex enzim-substrat (ES).

❑ http://agora.xtec.cat/iesvv/moodle/mod/url/view.php?id=1224
 NOMENCLATURA DELS ENZIMS
❑ El nom dels enzims consta de tres parts:

❑ Prefix: referència al substrat.

❑ Infix: referència a l’acció que catalitza, tret de la hidròlisi.

❑ Sufix: asa

p.e. ATP-glucosa-fosfotransferasa

❑ Classificació:

❑ Oxidoreductases

❑ Transferases

❑ Hidrolases

❑ Liases

❑ Isomerases

❑ Ligases

❑ Sintetases