U3.

LES PROTEÏNES I ELS ÀCIDS

NUCLEICS

Concepte de proteïna
• Les proteïnes són macromolècules orgàniques (polímers) d’elevat pes molecular, formades per
aminoàcids (monòmers).
• Estan formades bàsicament per carboni (C), hidrogen (H), oxigen (O) i nitrogen (N); encara que
poden contenir també sofre (S) i fòsfor (P) i, en menor proporció, ferro (Fe), coure (Cu), magnesi
(Mg) i iode (I).
• Les proteïnes són molt abundants en les cèl·lules; 50% del seu pes sec.
• Un bacteri pot tenir prop de 1000 proteïnes diferents, però en una cèl·lula humana hi pot haver
10.000 classes de proteïnes diferents.
• Químicament, les proteïnes estan formades per la unió de moltes molècules relativament senzilles
anomenades aminoàcids (aa).
• Els aminoàcids s’uneixen entre sí per formar pèptids. Quan el nombre d’aa supera els 50 i el
polipèptid té una estructura tridimensional específica, és quan es parla pròpiament de proteïnes.
Composició de les proteïnes; els aminoàcids
Estructura dels aminoàcids

Els aminoàcids són compostos orgànics de baix pes molecular formats per:
• Un àtom de carboni central (Cα)
• Un grup carboxil o àcid (-COOH)
• Un grup amino (-NH2)
• Un àtom d’H.
• Un radical variable (R), que és el que determina
les propietats dels aminoàcids. Segons aquest
radical distingim 20 tipus d’aminoàcids que formen
part de les proteïnes.

Dels 20 aa que formen part de les proteïnes (n’hi ha 150 més que no en formen part), n’hi ha 8 que són essencials per a l’espècie
humana i que han de ser incorporats en la dieta. Només els vegetals i els bacteris poden sintetitzar-los, encara que tots els éssers
vius els necessiten per a fabricar les seves proteïnes.
Aminoàcids essencials: Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptòfan i Valina
Els que el cos pot sintetitzar són els aminoàcids no essencials.

Aminoàcids que
formen part de les
proteïnes
Propietats físiques dels aminoàcids
• Són sòlids, cristal·lins, amb un punt de fusió elevat i solubles en aigua.
• Tots, menys la glicina (Gly), tenen el Cα asimètric. A causa d’això, els aminoàcids presenten:
– Activitat òptica
– Estereoisomeria o isomeria espacial

Activitat òptica
Els aminoàcids presenten activitat òptica, és a dir, son capaços de desviar el pla de la llum polaritzada
que travessa una dissolució d’aminoàcids, per tant, hi ha:
– Aminoàcids dextrògirs (+): desvien la llum cap a la dreta.
– Aminoàcids levogirs (-): desvien la llum cap a l’esquerra.

Estereoisomeria o isomeria espacial

Degut a la presència del carboni asimètric, els aminoàcids poden presentar dos esteroisomers o
isomers espacials.
Un aminoàcid tindrà una configuració D si al disposar-lo en l’espai, de forma que el grup carboxil
quedi a la part superior, el grup –NH2 queda situat a la dreta, mentre que, si es troba a l’esquerra,
tindrà una configuració L.

Isomer D:
grup -NH2 a la dreta.

Isomer L:
grup -NH2 a l’esquerra.

Només les formes L formen part de les proteïnes.

Caràcter amfòter dels aminoàcids. Efecte tampó
• En dissolució aquosa, els aminoàcids mostren un comportament químic amfòter: poden ionitzar-se
i, segons el pH del medi, actuar com un àcid o com una base (cedint o captant protons del medi).
• El grup àcid o carboxil allibera protons al medi.
−COOH → −COO- + H+

• El grup bàsic o amino capta protons del medi.

−NH2 + H+ → −NH3+

Els aminoàcids en solució:

A pH neutre: es troben majòritàriament en forma d’ions dipolars

(zwiterion) en lloc de en forma no iònica.
El grup amino està protonitzat (-NH3+)
El grup carboxil està dissociat (-COO-)

La forma dipolar (zwiterion) de l’aminoàcid quan es troba en solució:

A pH baix (medi àcid, amb molts H+)

• L’aminoàcid es comporta com una base: capta protons
• El grup carboxil capta protons (–COOH) i deixa de comportar-se com un àcid.

−COO- + H+ → −COOH

• El grup amino està ionitzat (–NH3+)

• La quantitat de H+ del medi disminueix i passa a ser un medi neutre.
• L’aminoàcid es quedarà carregat positivament.
A pH alt (medi bàsic, amb pocs H+)
• L’aminoàcid es comporta com un àcid: dóna protons
• El grup carboxil està ionitzat (–COO-)
• El grup amino allibera protons (–NH2) (deixa de comportar-se com una base)

−NH3+ → −NH2 + H+

• La quantitat de H+ del medi augmenta i passa a ser un medi neutre.

• L’aminoàcid es quedarà carregat negativament.

Els aminoàcids mantenen constant el pH del medi, tenen efecte tampó o amortidora.

Unió dels aminoàcids. L’enllaç peptídic

Els enllaços químics entre aminoàcids s’anomenen enllaços peptídics, i les cadenes que es formen,
pèptids.
Si el nombre d’aminoàcids que forma un pèptid és dos, tenim un dipèptid, si és tres, un tripèptid, ....
Si en són menys de 10 (o de 50 segons quins textos) es parla d’oligopèptids, i si és superior a 50
s’anomena polipèptid.
Només quan un polipèptid està format per més de
50 molècules d’aminoàcids o si el valor del seu pes
molecular passa de 5000 es parla de proteïna.
L’enllaç peptídic és un enllaç covalent molt fort, que
s’estableix entre el grup carboxil d’un aminoàcid i el
grup amino del següent. Es desprén una molècula
d’aigua.
Els aminoàcids s’uneixen entre sí mitjançant unions
peptídiques per formar cadenes lineals no
ramificades.

Enllaç peptídic
Independentment de la longitud de la cadena peptídica, sempre hi haurà un grup amino lliure en un
extrem i un grup carboxil lliure en l’altre extrem de la cadena que no hauran reaccionat.
Reben el nom d’N-terminal (o N-inicial) i C-terminal respectivament.
Per conveni, els aminoàcids es numeren des de l’extrem N-terminal.

Video estructures:
L’estructura de les proteïnes https://youtu.be/2p7R2g1
ocjs

Una proteïna és un polipèptid constituït per més de 50 aa, o el que és equivalent, que té un pes
molecular igual o superior a 5000 daltons.
L’estructura d’una proteïna ve determinada per la naturalesa dels aminoàcids que la constitueixen.
La seva organització està definida per quatre nivells estructurals (o quatre nivells d’organització).
Cadascuna d’aquestes estructures informa de la disposició de l’anterior en l’espai.

La seqüència d’aminoàcids de la proteïna constitueix l’estructura primària.

La conformació a l’espai de l’estructura primària constitueix l’estructura secundària.
La conformació a l’espai de l’estructura secundària constitueix l’estructura terciària.
L’associació de diverses cadenes polipeptídiques constitueix l’estructura quaternària.
Estructura primària
L’estructura primària és la seqüència ordenada dels aminoàcids en la cadena polipeptídica, la qual
està determinada genèticament.
Indica quins aminoàcids formen la cadena polipeptídica i l’ordre en que es troben. Cada proteïna té
una seqüència única d’aminoàcids.
La seqüència d’una proteïna s’escriu enumerant els aminoàcids des de l’extrem N-terminal fins el C-
terminal.

La funció d’una proteïna depèn de la seva seqüència d’aminoàcids i de la forma que la proteïna
adopti. El canvi en un sol aminoàcid de la seqüència de la proteïna pot tenir efectes molt
importants. Ex. el canvi de l’àcid glutàmic per la valina en l’hemoglobina humana provoca
l’anèmia falciforme. L’anèmia falciforme és una malaltia genètica que s’origina per la
substitució d’un aminoàcid (l’àcid glutàmic) per un altre (la valina) en la sexta posició de la
cadena α del gen de la globina, de manera que la concentració d’oxigen disminueix i l’eritròcit
s’atrofia.

Estructura secundària
L’estructura secundària és la disposició en l’espai de l’estructura primària.

A mesura que la cadena d’aa es va ensamblant durant la síntesi de proteïnes, comencen a tenir lloc
interaccions entre els diferents aa de la cadena gràcies a la capacitat de gir dels seus enllaços no
peptídics.

Es poden formar ponts d’hidrogen entre l’hidrogen del grup amino d’un aa i l’oxigen del carboxil d’un
altre. A causa d’aquestes unions la cadena polipeptídica es plega adoptant les configuracions espacials
que constitueixen l’estructura secundària.

Les configuracions més freqüents són:

La α-hèlix
La conformació β o làmina plegada β
L’hèlix de col·lagen

Aquestes conformacions no són les úniques que poden adoptar les proteïnes doncs, en realitat, cada
proteïna adopta una forma característica que depèn de la seqüència lineal d’aminoàcids, de la
temperatura i del medi on es troba.
Les diferents estructures secundàries són seccions de la proteïna amb una forma determinada,
estabilitzades per enllaços d’hidrogen entre l’oxigen del carboni carboxílic d’un aminoàcid i l’hidrogen
del grup amino d’un altre aminoàcid.

És important destacar que l’estructura secundària no està creada per interaccions entre les cadenes
laterals dels aa, sinó per interaccions entre àtoms que formen part de l’esquelet d’enllaços peptídics
de la proteïna. Per que això sigui possible, i que els grups amino i carboxil quedin enfrontats, les
diferents seccions de la cadena peptídica s’han de doblegar.

La figura mostra dos de les conformacions més importants que

permeten la formació d’enllaços d’hidrogen:
• L’hèlix α, en la que l’esquelet del polipèptid forma una
espiral.
• La conformació β, en la que els segments d’una cadena
peptídica giren 180° i a continuació es pleguen en el mateix
pla.

La geometria dels aminoàcids que conformen el polipèptid

determina, en part, l’estructura secundària de la proteïna.
Les condicions físicoquímiques del medi on es troba (pH,
concentració salina, temperatura,... també són factors que
determinen la configuració proteica.
La metionina i l’àcid glutàmic, p.ex., participen en hèlix α amb
més freqüència que no pas en la conformació β. La valina i la
isoleucina participen més en la conformació β.
La prolina gairebé no participa en cap de les dos estructures
anteriors, és especialment formadora de l’hèlix de col.lagen.
Esquema d’una proteïna que presenta regions amb estructura secundària en α-hèlix, en conformació β
i regions amb enroscaments aleatoris.

La α-hèlix és un tipus d’espiral cilíndric

estabilitzat per ponts d’hidrogen intracatenaris.

La conformació β està formada per cadenes

polipeptídiques paral.leles mantingudes també
per ponts d’hidrogen intracatenaris.

Existeixen porcions de la cadena polipeptídica

que no tenen estructura secundària ben definida,
són els enroscaments aleatoris o ad random.

α-hèlix
La α-hèlix és una estructura helicoïdal dextrogira.

Es constitueix per la formació d’enllaços per pont d’hidrogen

entre l’oxigen del –CO– d’un aminoàcid i l’hidrogen del –NH–
del quart aminoàcid que el segueix.

La formació espontània d’aquests enllaços d’hidrogen fa que

tots el oxígens dels grups (–CO–) quedin orientats en la
mateixa direcció, mentre que tots els hidrògens dels grups (–
NH–) queden orientats en la direcció contrària, i es formi una
hèlix que presenta 3,6 aminoàcids per volta.

Les cadenes laterals sobresurten de manera perpendicular

a l’eix de l’hèlix.

Video α-hèlix: https://youtu.be/imgU2GJIZLA

 Conformació β Vídeo conformació β
https://youtu.be/CzcbREwpcvc

Esquelet de la cadena polipeptídica en zig-zag (cada aa forma el pla d’un full plegat). Els plecs es
formen per ponts d’hidrogen entre diferents àtoms de l’esquelet del polipèptid.
Es disposen una a costat de l’altra formant una làmina estabilitzada també per ponts d’hidrogen.
Podem trobar làmines β paral·leles (orientades en la mateixa direcció i antiparal·leles (orientades en
direccions oposades).
Els grups R, units als carbonis, es troben alternativament per sobre i per sota dels plecs.
19

Hèlix de col·lagen o triple hèlix (exclusiva del col·lagen)

• Disposició en hèlix allargada (3 aminoàcids per volta) a causa de l’abundància de prolina i

hidroxiprolina, ja que aquests aminoàcids tenen una estructura que dificulta la formació d’enllaços
d’hidrogen.
• 3 hèlix de col·lagen unides mitjançant enllaços covalents i enllaços febles com els enllaços
d’hidrogen formen una superhèlix que dona lloc a una molècula de col·lagen.

El col·lagen és molt freqüent en el teixit connectiu, la pell, els ossos i els cartílags dels animals.
Estructura terciària

• És la disposició en l’espai que presenta l’estructura secundària, és a dir, la disposició tridimensional

del polipèptid plegat.
• Representa la disposició definitiva que adopta la proteïna a l’espai.
• Dos tipus d’estructura terciària:
– Conformació globular.
– Conformació filamentosa.

Video estructura terciària: https://youtu.be/IrZWrScA4kg

Conformació globular: proteïnes globulars

• La cadena polipeptídica es replega fortament donant lloc a formes globulars compactes.

• En aquesta conformació els grups apolars es situen a l’interior i els grups polars a l’exterior. Això
facilita que moltes proteïnes globulars siguin solubles en aigua i en dissolucions salines, i possibilita
que moltes duguin a terme funcions de transport, enzimàtiques, hormonals, etc.

• Les conformacions globulars es

mantenen estables per l’existència
d’enllaços entre els radicals R
dels aminoàcids:
– Pont disulfur (entre dues cisteïnes)
– Pont d’hidrogen entre grups R polars
– Interaccions hidrofòbiques (forces de
Van der Waals)
– Enllaços iònics entre grups R amb
càrrega
Conformació filamentosa: proteïnes fibroses
• És una conformació més simple que la globular.
• Es dona quan l’estructura secundària no es replega sinó que forma estructures allargades i
enrotllades al llarg d’un eix.
• Dona lloc a proteïnes amb estructures molt resistents, ideals per exercir funcions estructurals.
• En aquesta conformació els grups polars i apolars estan en contacte amb l’exterior, cosa que fa que
siguin insolubles en aigua.
• Exemples: el col·lagen dels ossos i del teixit conjuntiu, la queratina del pèl, les plomes, les ungles, les
banyes, etc., la queratina del fil de seda i de les teranyines.

Estructura quaternària Video estructura quaternària:

https://youtu.be/vQSdGwnFlZw

• És l’estructura que presenten les proteïnes constituïdes per dues o més cadenes polipeptídiques
amb estructura terciària, idèntiques o no, i unides per enllaços febles (no covalents)
• Cadascuna d’aquestes cadenes polipeptídiques rep el nom de protòmer (subunitat o monòmer)
• Segons el nombre de protòmers que s’associen, les proteïnes s’anomenen:
 Dímers: dos protòmers. Ex. hexoquinasa, insulina humana
 Trímers: tres protòmers. Ex. Col·lagen.
 Tetràmers: quatre protòmers. Ex. hemoglobina.
 Pentàmers: cinc protòmers. Ex. RNA-polimerasa.
 Polímers: gran nombre de protòmers. Ex. càpside del virus de la poliomielitis, filaments
d’actina i miosina de les cèl·lules musculars, microtúbuls, elastina.
• Les interaccions que estabilitzen aquesta estructura són, en general, unions dèbils:
– Interaccions hidrofòbiques.
– Ponts d’hidrogen.
– Interaccions salines.
– Forces de Van der Waals.
– En algunes ocasions hi pot haver enllaços forts tipus ponts disulfur com en el Estructura de l’hemoglobina.
cas de les immunoglobulines. Subunitats proteiques en
vermell i blau, grups hemo,
que contenen ferro, en verd.
Exemple: Estructures de la insulina humana

Estructura primària. Seqüència d’aminoàcids de les dues cadenes de 21 aa (en blau) i 30 aa (en verd).
Estructura secundària. L’hèlix de la cadena verda i les dues hèlix curtes de la cadena blava.
Estructura terciària. Les dues cadenes polipeptídiques que formen la insulina estan unides per tres
ponts disulfur.
Estructura quaternària. La insulina pot adoptar una estructura quaternària però en la sang (forma
activa) es troba principalment com a dímer. Es poden trobar hexàmers (3 dímers) estabilitzats per ions
Zn2+ que representen la forma d’emmagatzematge de la insulina en el pàncrees.

Propietats de les proteïnes

• Les propietats d’una proteïna depenen sobretot dels seus radicals R i de que aquests sobresurtin de
la molècula i, per tant, tinguin la possibilitat de reaccionar amb altres molèlules.
• El conjunt d’aminoàcids d’una proteïna que tenen la capacitat d’unir-se a altres molècules i de
reaccionar amb elles s’anomena centre actiu de la proteïna.
• Les principals propietats són:
 La solubilitat
 La desnaturalització
 L’especificitat
 La capacitat amortidora
La solubilitat
La solubilitat d’una proteïna dependrà de la proporció d’aminoàcids amb radicals polars respecte dels
aminoàcids amb radicals apolars.
Com més grups R polars respecte dels R apolars, més soluble serà la proteïna.
Les proteïnes globulars tenen un elevat tamany molecular, per la qual cosa quan es dissolen donen lloc
a dissolucions col·loidals.
La solubilitat d’aquestes molècules es deguda a que els radicals R s’ionitzen i estableixen ponts
d’hidrogen amb les molècules d’aigua. La proteïna queda recoberta d’una capa de molècules d’aigua
que impedeix que es pugui unir a altres proteïnes, la qual cosa provocaria la seva precipitació.
La solubilitat depèn del pH, temperatura, concentració iònica, …

La desnaturalització
• La desnaturalització és la pèrdua de l’estructura quaternària, tèrciària i secundària, quedant la
proteïna reduida a un polímer amb estructura primària. Agents desnaturalitzants:
─ Calor: la major part de les proteïnes es desnaturalitzen a temperatures entre 50 i 60ºC
─ Radiacions
─ Agitació molecular
─ Agents químics que trenquen els enllaços de l’estructura nativa de la proteïna: detergents, urea
i guanidina a elevades concentracions, altes concentracions de sal i extrems de pH, reactius de
grups –SH
• La desnaturalització provoca que la proteína adopti una
conformació filamentosa i precipiti, de manera que perd
la seva funcionalitat.
• Renaturalització: algunes proteïnes poden recuperar la seva
conformació originària quan es torna a les condicions
inicials del medi.
Exemples:
• Llet tallada: desnaturalització de la caseïna.
• Ou ferrat: desnaturalització de l’ovoalbúmina.
• “Permanent” i “allisament” del pentinat: desnaturalització de la queratina.
Especificitat
• Cada proteïna fa exclusivament una determinada funció, per
exemple, catalitzar una reacció química sobre un substracte i
no sobre un altre.
• L’especificitat és deguda a que la seva actuació es realitza
mitjançant interaccions selectives amb altres molècules, per la
qual cosa necessiten una determinada seqüència d’aminoàcids
i una conformació concreta.
• Un canvi en la seqüència o conformació pot impedir la unió i,
per tant, dificultar la funció.

Capacitat amortidora

Les proteïnes, com que estan formades per aminoàcids, tenen un comportament anfòter.
Tendeixen a neutralitzar les variacions de pH del medi (capacitat amortidora o tampó) degut a que es
poden comportar com un àcid o com una base i, per tant, alliberar o captar protons del medi.

Classificació de les proteïnes

Hi ha dos tipus de proteïnes:

• Holoproteïnes: Formades exclusivament per aminoàcids.

proteïnes filamentoses
proteïnes globulars

• Heteroproteïnes: Formades per una fracció proteica (aminoàcids) i per un grup no proteic (altre
tipus de molècules) que s’anomena grup prostètic. Es classifiquen segons la naturalesa del grup
prostètic.
PIGMENT: cromoproteïnes
GLÚCID: glicoproteïnes
LÍPID: lipoproteïnes
ÀCID FOSFÒRIC: fosfoproteïnes
ÀCID NUCLEIC: nucleoproteïnes
Holoproteïnes
Fibroses: Més simples que les globulars.
Formen estructures allargades, ordenades en una sola dimensió, formant feixos
paral·lels.
Insolubles en aigua.
Responsables de funcions estructurals i protectores.
Col·làgens: teixits conjuntius, cartilaginosos, os, teguments.
-queratines: formacions epidèrmiques: pèls, ungles, plomes, banyes….
Elastines: tendons i vasos sanguinis.
-queratines: fils de seda (aranyes, insectes)

Globulars: Més complexes que les fibroses.

Formen estructures compactes, gairebé esfèriques.
Solubles en aigua o dissolvents polars.
Responsables de l’activitat cel·lular.
Protamines: associades al DNA dels espermatozoides.
Histones: associades al DNA del nucli, menys en els espermatozoides.
Albúmines: seroalbúmina (sèrum sanguini), ovoalbúmina (clara de l’ou), lactoalbúmina (llet)
Globulines: la globina de l’hemoglobina, immunoglobulines.
Hormones: Insulina, hormona del creixement, prolactina, tirotropina.
Enzims: Hidrolases, oxidases, ligases, transferases.

Heteroproteïnes
Cromoproteïnes. Grup prostètic: pigment, molècula amb color. Poden ser de dos tipus segons el pigment:
• Porfiríniques. La porfirina és un anell amb catió metàl·lic. Ex. L’hemoglobina (grup hemo Fe2+) i la
mioglobina, que transporten oxigen. Els citocroms, que transporten electrons.
• No porfiríniques com l’hemocianina (pigment
respiratori de crustacis i mol·luscs, de color blau i
que conté coure)

Glucoproteïnes. Grup prostètic: un glúcid. Ex. Immunoglobulines, glicoproteïnes de les membranes

plasmàtiques.
Fosfoproteïnes. Grup prostètic: àcid fosfòric (PO4H3). Ex. la caseïna de la llet, la vitel·lina del rovell de l’ou.
Lipoproteïnes. Grup prostètic: un lípid. Ex. els quilomicrons que transporten els greixos per tot
l’organisme.
Nucleoproteïnes. Grup prostètic: àcid nucleic. Ex. nucleosomes de la cromatina, ribosomes, Protamines
dels espermatozoides.
Les funcions de les proteïnes
Estructural
És una de les funcions més característiques:
• Algunes glicoproteïnes formen part de les membranes cel·lulars i intervenen en el transport
selectiu d’ions (bomba de Na-K)
• Altres formen el citoesquelet de les cèl·lules, les fibres del fus mitòtic, dels cilis i flagels.
• Altres, com les histones, formen part dels cromosomes eucariotes.
• El col·lagen manté units els teixits animals i forma els tendons i la matriu dels ossos i cartílags.
• La queratina, que forma part de pèls, ungles, escates de rèptils, plomes, etc.
• L’elastina, en el teixit conjuntiu elàstic de lligaments i parets de vasos sanguinis.

Enzimàtica
És la funció més important:
• Els enzims són les proteïnes més nombroses i especialitzades i actuen com a biocatalitzadors de les
reaccions del metabolisme cel·lular. Els enzims són específics de la reacció que catalitzen i dels
substrats que intervenen en la reacció.

Hormonal
Insulina i glucagó. Hormones que regulen el nivell de glucosa en sang.
Hormona de creixement secretada per la hipòfisi.
Calcitonina secretada per la tiroides, regula el metabolisme del calci.

Defensiva
Immunoglobulines. Anticossos solubles.
Trombina i fibrinogen. La trombina és un enzim de la sang que actua sobre el fibrinogen per formar
fibrina que ajuda a la coagulació de la sang.

Transport
A més de les proteïnes transportadores de les membranes, hi ha altres proteïnes extracel·lulars que
transporten substàncies a llocs diferents de l’organisme:
• L’hemoglobina, l’hemocianina i la mioglobina del múscul estriat, transporten oxigen.
• Els citocroms transporten electrons en la cadena respiratòria (mitocondris) i en la fase lumínica de
la fotosíntesi (cloroplasts).
• Les lipoproteïnes transporten el colesterol i els triacilglicèrids per la sang.
Funció contràctil
El moviment i la locomoció en els organismes unicel·lulars i pluricel·lulars depenen de les proteïnes
contràctils:
• la flagel·lina, en cilis i flagels,
• L’actina i la miosina, responsables de la contracció muscular.

Reserva
En general, les proteïnes no s’utilitzen per a l’obtenció d’energia. No obstant, algunes com
l’ovoalbúmina de la clara de l’ou, la caseïna de la llet o la gliadina de la llavor de blat, són utilitzades
per l’embrió en desenvolupament com nutrients.

Funció homeostàtica
Les proteïnes intracel·lulars i del medi intern intervenen en el manteniment de l’equilibri osmòtic en
coordinació amb els tampons.

Anticongelant
Proteïnes presents en el citoplasma de les cèl·lules d’alguns peixos antàrtics.

U3. Els àcids nucleics

Són biomolècules orgàniques formades per C, H, O, N i P.

Són macromolècules d’elevat pes molecular formades per unes unitats bàsiques anomenades
nucleòtids unides mitjançant enllaços fosfodièster. Per tant, són polímers de nucleòtids.

Són les molècules encarregades d’emmagatzemar, transmetre i expressar la informació genètica, és a

dir, la informació necessària per a la síntesi de proteïnes.

Es troben en totes les cèl·lules de tots els éssers vius, des dels bacteris fins als éssers humans, i amb la
mateixa composició química.
Nucleòtids i nucleòsids
Els nucleòtids estan formats per 3 tipus de molècules:

• Una pentosa (aldopentosa)

Ribosa al RNA
Desoxiribosa al DNA.
• Una base nitrogenada
Les bases nitrogenades són compostos de C i N. Dos tipus:
- Bases púriques. Deriven de la purina. La seva estructura presenta 2 anells. Són: Adenina (A) i
Guanina (G)
- Bases pirimidíniques. Deriven de la pirimidina i presenten un sol anell. Són: Uracil (U), Citosina
(C) i Timina (T)
• Àcid fosfòric, H3PO4

La unió d’una pentosa (ribosa o desoxiribosa) i una base nitrogenada constitueix un nucleòsid.
S’estableix un enllaç N-glucosídic entre el carboni 1’ de la pentosa i el
nitrogen 9 si la base és púrica o el nitrogen 1 si la base és pirimidínica.
Els nucleòsids tenen poc interès biològic com a substàncies lliures
excepte en les vies biosintètiques i degradatives dels àcids nucleics.

A aquests nucleòsids s’hi pot unir un àcid fosfòric, amb la qual cosa obtindrem un nucleòtid.

La unió es realitza mitjançant un enllaç fosfoèster entre l’OH del C5 de la

pentosa i un H de l’àcid fosfòric.
Els nucleòtids tenen caràcter àcid gràcies al grup fosfat que s’ionitza.
Els nucleòtids s’anomenen p. ex. Adenosin monofosfat, desoxicitidin
difosfat, uridin trifosfat, etc. o be amb les seves sigles (AMP, dCDP, UTP)
Per anomenar-los, a la pràctica s’utilitza la inicial de la base nitrogenada
que porten: A, G, C, T, U
Els nucleòtids, a més de formar les cadenes dels àcids nucleics, tenen importants funcions
biològiques en estat lliure.
Els fosfats d’adenosina o adenosin trifosfats actuen com a intermediaris en les reaccions metabòliques
en les que s’allibera o es consumeix energia. Això és degut a que els enllaços entre els fosfats dels
nucleòtids acumulen energia química que es pot transferir a altres substàncies quan aquests enllaços
s’hidrolitzen.

Quan l’ATP s’hidrolitza, es trenca el darrer enllaç esterfosfòric (desfosforilació) i es produeix ADP i una
molècula d’àcid fosfòric (H3PO4) que se simbolitza com Pi (fosfat inorgànic) i s’allibera energia.

Desfosforilació:
ATP + H2O → ADP + Pi + Energia
ADP + H2O → AMP + Pi + Energia

La síntesi d’ATP (fosforilació) necessita

energia i uns enzims anomenats ATP
sintetases.

Fosforilació:
ADP + Pi + E → ATP + H2O

Els àcids nucleics

Els àcids nucleics són polinucleòtids. Els nucleòtids s’uneixen entre sí per mitjà del radical fosfat
situat al C5’ d’un nucleòtid i el radical hidroxil del C3’ de l’altre nucleòtid mitjançant un enllaç
fosfodièster.
 El sentit de síntesi és de 5’ a 3’. Això és degut a que només hi ha enzims
que afegeixen nucleòtids a l’extrem 3’.
Les cadenes de polinucleòtids tenen dos extrems: un extrem 5’ amb un
grup fosfat lliure i un extrem 3’ amb un grup hidroxil lliure. L’extrem 5’
representa el primer nucleòtid de la cadena i l’extrem 3’ l’últim.

Segons el tipus de pentosa, trobem dos tipus

d’àcids nucleics:
DNA: Polinucleòtid format per
desoxiribonucleòtids d’Adenina, Guanina,
Citosina i Timina.
RNA: Polinucleòtid format per ribonucleòtids
d’Adenina, Guanina, Citosina i Uracil.

Representació simplificada de la
seqüència de la cadena de l’esquerra:

5’ U A C G 3’

Funcions:
DNA - Emmagatzema i transmet la informació genètica.
- Dirigeix el procés de síntesi de proteïnes.
- Constitueix el material genètic i forma els gens, que són les unitats funcionals dels
cromosomes.

RNA - Executa les ordres contingudes en el DNA i s’encarrega de sintetitzar les proteïnes.

Tipus:
Estructura del DNA
Al DNA s’hi distingeixen 3 nivells estructurals:
• L’estructura primària o seqüència de nucleòtids d’una cadena simple.
• L’estructura secundària o doble hèlix.
• L’estructura terciària o DNA superenrotllat, que sorgeix de la torsió de la doble hèlix sobre si
mateixa. El DNA superenrotllat el trobem en els DNAs doble cadena i circulars.

En eucariotes, l’estructura terciària està molt empaquetada, i encara més quan es condensa per
formar un cromosoma, com es veurà més endavant.

Estructura primària del DNA (seqüència de nucleòtids)

• És la seqüència de nucleòtids d’una sola cadena o filament.

• S’hi poden distingir un esquelet de pentoses-fosfat i una seqüència de
bases nitrogenades.
• En cada cadena, l’esquelet de pentoses fosfat és comú per a tots els
DNA i són les diferents bases alineades al llarg d’aquest esquelet les
que caracteritzen els diferents tipus de DNA.
• Així, les molècules de DNA de les diferents espècies o inclús dels
individus d’una mateixa espècie, es diferencien en la seqüència de les
seves bases i és en aquesta seqüència on trobem la informació genètica
necessària per a la síntesi de proteïnes que determinen les
característiques d’un individu.
• Les anàlisis químiques han demostrat que el percentatge de G, C, A i T
és el mateix per a tots els individus de la mateixa espècie. Això vol dir
que el seu missatge genètic és semblant, és a dir, que les
característiques són molt similars dins de l’espècie.
Estructura secundària del DNA (doble hèlix)
• Amb l’excepció d’alguns virus que tenen molècules de DNA monocatenàries, en tots els
altres organismes les molècules de DNA estan formades per dues cadenes
polinucleotídiques enrotllades formant una doble hèlix que representa l’estructura
secundària.
• Aquesta estructura la van deduir Watson i Crick al 1953 a partir de dades experimentals
prèvies obtingudes per Chargaff i Rosalind Franklin.

Estudis de difracció de raigs X de la molècula de DNA

El 1952, Rosalind Franklin va utilitzar la tècnica de difracció de raigs X
per obtenir dades sobre l’estructura de la molècula de DNA. Aquesta
tècnica consisteix en fer incidir un feix de raigs X sobre fibres de DNA
i recollir la difracció sobre una pel·lícula fotogràfica. La pel·lícula
s'impressiona en els punts on incideixen els raigs X i, quan es revela,
apareixen unes taques que proporcionen informació sobre la Pel descobriment de
l’estructura del DNA Watson i
molècula. Crick van rebre, conjuntament
amb Wilkins (que treballava en
Basant-se en els treballs previs de Rosalind Franklin, Watson i Crick difracció de raigs X amb
van obtenir un model d’estructura per al DNA, la doble hèlix. Van Franklin en el mateix
laboratori), el Premi Nobel de
publicar el seu descobriment a la revista Nature el 25 d’abril de 1953. Fisiologia i Medicina l’any 1962.

Característiques del model de doble hèlix del DNA

• La molècula de DNA és bicatenària, és a dir, està formada per dues cadenes de polinucleòtids.
• Les dues cadenes s’enrotllen cap a la dreta formant una “doble hèlix” dextrògira, amb un diàmetre
de 2 nm (20 Å).
• L’enrotllament de les cadenes és plectonèmic, és a dir, per separar les cadenes s’hauria de girar
una respecte a l’altra.
• La doble hèlix presenta dos solcs, un major i l’altre menor, que es van alternant.
• Cada volta completa de la doble hèlix comprèn 10 parells de nucleòtids (34 Å)
• Les dues cadenes són antiparal·leles: disposades en paral·lel però en
sentits oposats (una 5’-3’ i l’altra 3’-5’)
• L’esquelet de pentoses fosfat de cada cadena es situa cap a l’exterior de
la hèlix, amb els grups fosfat carregats negativament disposats cap a fora
(en contacte amb el solvent)
• Els parells de bases es projecten cap a l’interior (entorn hidrofòbic), en
plans paral.lels entre sí i perpendiculars a l’eix de la doble hèlix, i apilades
les unes sobre les altres a una distància de 3,4 Å.
• Una base púrica s’aparella sempre amb una pirimidínica, la qual cosa
explica el diàmetre constant de la hèlix i la formació d’un màxim nombre
de ponts d’H que donen gran estabilitat a la molècula.
• Les dues cadenes es mantenen unides mitjançant ponts d’hidrogen entre
les bases enfrontades, sempre A amb T (2 enllaços) i G amb C (tres
enllaços). Les cadenes són doncs complementàries, si coneixem la
seqüència de bases d’una cadena es pot deduir la de l’altra.
• La seqüència de bases nitrogenades pot ser qualsevol, sense restriccions,
la qual cosa proporciona al DNA suficient variabilitat per a ser el material
genètic.

Desnaturalització i renaturalització del DNA

La doble hèlix de DNA en estat natural és molt estable, però, si s’escalfa, quan la temperatura arriba
aprox. a 100ºC, els dos filaments de la doble hèlix es separen i es produeix la desnaturalització del
DNA.

Si posteriorment es manté el DNA desnaturalitzat a 65ºC, els dos filaments es tornen a unir.

Aquesta restauració de la doble hèlix

s’anomena renaturalització i és la
propietat que permet la hibridació
entre dos filaments de diferents DNA.
Estructura terciària del DNA (DNA superenrotllat)

L’empaquetament del DNA circular

Les molècules de DNA circular, com el DNA bacterià o el DNA mitocondrial, presenten una estructura
terciària que consisteix en que l’estructura secundària o filament de 20Å es troba retorçada sobre
ella mateixa formant una superhèlix o DNA superenrotllat.

L’objectiu del superenrotllament és reduir la longitud del DNA i facilitar la duplicació.

Estructura terciària del DNA

L’empaquetament del DNA eucariota

Per tal d’encabir el DNA dins el nucli de la cèl·lula eucariota,

trobem diferents nivells d’empaquetament:

• Primer nivell d’empaquetament: fibra de cromatina de 100Å

(10 nm) o collaret de perles.
• Segon nivell d’empaquetament: fibra de cromatina de 300Å
(30 nm) o solenoide.
• Tercer nivell d’empaquetament o dominis en forma de bucle
3000Å (300 nm).
• Nivells superiors d’empaquetament
Primer nivell d’empaquetament: fibra de cromatina de 100Å o
collaret de perles
El DNA s’associa amb proteïnes bàsiques anomenades
histones, per formar les fibres de cromatina del nucli
interfàsic (període de no divisió cel·lular) de totes les
cèl·lules excepte els espermatozoides (protamines).

La unitat estructural de la cromatina és el nucleosoma.

Cada nucleosoma és una estructura cilíndrica formada
per un octàmer d’histones (8 molècules d’histones: 2
subunitats de les histones H2A, H2B, H3 i H4) associat a
uns 200 parells de bases de DNA, que suposen un parell
de voltes de la doble hèlix al voltant de l’octàmer.
D’aquests 200 parells de bases, uns 140 envolten
l’octàmer formant la medul.la o core del nucleosoma i
de la resta, que s’anomena DNA espaiador, una part
s’associa amb la Histona 1 i una altra part queda lliure.

En les cèl·lules eucariotes, al complex de DNA i proteïnes se l’anomena cromatina.

En funció del grau de condensació trobem una forma laxa (eucromatina) i una condensada
(heterocromatina):
Eucromatina (cromatina activa): correspon a les zones del nucli on la cromatina està poc condensada
(no està associada amb la H1) i que, generalment, transcriuen la seva informació genètica.
Heterocromatina: és la part de la cromatina que presenta un major grau d’empaquetament (quan es
troba associada amb la H1), en la que el DNA que conté no sempre es transcriu i pot restar
funcionalment inactiu.

Nucli interfàsic
Quan la cèl·lula s’ha de dividir per mitosi o
meiosi, ha de formar els cromosomes per
facilitar la divisió cel·lular i transmetre la
informació genètica a la descendència. Llavors
es produeixen els nivells 2, 3 i els superiors
d’empaquetament.

Segon nivell d’empaquetament: fibra de cromatina de 300Å o

solenoide
El collaret de perles que constitueix la cromatina pateix un nou empaquetament, s’enrotlla sobre si
mateix helicoïdalment formant el solenoide amb 6 nucleosomes per volta. Això provoca un
escurçament de cinc vegades aprox. la longitud del collaret de perles.

En la formació d’aquesta estructura està implicada la H1, que afavoreix l’empaquetament de la

cromatina d’aquesta manera.
Tercer nivell d’empaquetament: dominis en forma de bucle 3000 Å

El solenoide forma bucles anomenats

dominis estructurals associant-se a una
bastida proteica no histònica.

Nivells superiors d’empaquetament

La bastida proteica permet augmentar el grau
d’empaquetament fins arribar a formar els
cromosomes, que ja són visibles amb el
microscopi òptic.

Des del primer nivell d’empaquetament fins al

cromosoma hi ha una reducció d’unes 7000
vegades la longitud del DNA.

Estructura del RNA

L’àcid ribonucleic o RNA està format per nucleòtids de ribosa, amb
les bases adenina, guanina, citosina i uracil. No té timina com el
DNA.

Aquests ribonucleòtids s’uneixen entre si mitjançant enllaços

fosfodièster en sentit 5’→3’, igual que en el DNA.

El RNA és gairebé sempre monocatenari, excepte en els reovirus,

que és bicatenari.
L’àcid ribonucleic o RNA
En les cèl·lules eucariotes existeixen diferents tipus de RNA que tenen diferents funcions, però, a
diferència del DNA, són molècules monocatenàries, encara que en alguns casos existeixen certes
regions de la cadena que tenen bases complementàries capaces d’aparellar-se i formar plegaments.

Tots els RNA son sintetitzats per l’enzim RNA polimerasa que utilitza un filament de DNA com a
motlle en el procés de la transcripció. Per tant, tots els RNA cel·lulars són còpies complementàries
d’un segment d’una de les cadenes de DNA.

Els RNA duen a terme una ampla varietat de funcions. Podem classificar-los en:

- RNA implicats en la síntesi de proteïnes

- RNA nucleolar
- RNA catalítics (ribozims). Associats a proteïnes (ribonucleoproteïnes) catalitzen diferents tipus de
reaccions químiques.
- RNA reguladors de l’expressió gènica. Hi ha RNAs que regulen l’expressió de gens específics.

A més, el RNA és el genoma d’alguns virus i es troba també en mitocondris i cloroplasts.

En una cèl·lula, la informació hereditària flueix des del DNA fins al RNA i d’aquest a les proteïnes. Les
dues etapes principals del flux d’informació són la transcripció i la traducció.

Transcripció: pas d’una seqüència de DNA a una de RNA.

La seqüència d’una cadena simple de DNA es copiada per la
RNA polimerasa per donar cadenes d’RNA (RNAm, RNAt, o
RNAr).
Té lloc al nucli.
Traducció: lectura del missatge genètic que porta el RNAm
(seqüència de bases) per tal de sintetitzar una proteïna
(seqüència d’aminoàcids). Hi participen també el RNAr i el
RNAt.
Té lloc al citoplasma.
RNAs implicats en la síntesi de proteïnes
• RNA missatger (RNAm)
 Són molècules lineals, sense plegaments.
 Són els RNA més llargs (1000-10000 nucleòtids)
 Determina la seqüència d’aminoàcids en la síntesi d’una proteïna.
• RNA ribosòmic (RNAr)
 N’hi ha de diferents tamanys.
 Poden presentar zones amb aparellaments de bases.
 Associat a proteïnes, forma part dels ribosomes, que és on s’uneixen
els aminoàcids durant la síntesi de proteïnes.
• RNA de transferència (RNAt)
 Són els RNA més petits (70-90 nucleòtids).
 Presenten algunes bases poc freqüents.
 Plegats en forma de fulla de trèvol que es torna a replegar i adopta la
forma de L invertida.
 Transporten els aminoàcids específics al ribosoma.

RNA heterogeni nuclear (RNAhn)

És un RNA d’elevat pes molecular.
El RNAhn també s’anomena transcrit primari o pre-RNAm perquè és el que s’obté en la transcripció
directa del motlle de DNA feta per la RNA polimerasa.

En les cèl·lules procariotes actua directament com a motlle per a la síntesi de proteïnes.

En el nucli de les cèl·lules eucariotes actua com

a molècula precursora de la resta dels RNA que
es troben en el citoplasma. La transformació del
RNAhn per formar la resta dels RNA s’anomena
maduració del RNA.

El RNAhn té uns segments amb informació

(codifiquen) anomenats exons i altres sense
informació (no codifiquen) anomenats introns.
Desprès d’un procés de maduració en el nucli
els introns seran suprimits.
RNA missatger (RNAm)
És una molècula curta i lineal d’uns 5000 nucleòtids, de vida curta i estructura primària. Conté només
els nucleòtids A, U, G i C.
Te la funció de copiar la informació continguda en el DNA (transcripció) i dur-la fins als ribosomes,
perquè s’hi sintetitzin les proteïnes a partir dels aminoàcids que aporten els RNAt.
Estructura diferent en eucariotes i procariotes.
Característiques de l’RNAm eucariota:
• Es forma al nucli per maduració de l’RNAhn. Després de la maduració passarà al citoplasma.
• És monocistrònic: conté informació per a una sola proteïna.
• Presenta a l’extrem 5’ un cap o caputxa format per una molècula anomenada 7-metilguanosina unida
a tres fosfats. A continuació hi ha un extrem sense informació, seguit d’un altre segment amb
informació que sol començar amb la seqüència AUG.
• A l’extrem 3’ hi té de 150 a 200
nucleòtids d’adenina, el que
s’anomena cua de poli-A.
• Aquests extrems tenen funció
protectora: bloquegen l’acció dels enzims
exonucleases que podrien destruir l’RNAm.
Característiques de l’RNAm procariota:
• En les cèl·lules procariotes el RNAhn actua directament com a motlle per a la síntesi de proteïnes.
• És policistrònic: conté informació per més d’una proteïna.
• Com que els procariotes no tenen nucli, la transcripció i la traducció es realitzen totes dues en el
citoplasma.
• No té caputxa, ni cua poli-A.
• Comença amb un nucleòtid trifosfat (per exemple, pppG...)

RNA de transferència (RNAt)

• Té entre 70 i 90 nucleòtids.
• Es localitza al citoplasma en forma de molècula dispersa.
• La seva funció és transportar aminoàcids específics fins els ribosomes. En els ribosomes, segons la
seqüència especificada en un RNAm es sintetitzen les proteïnes.
• Hi ha com a mínim un RNAt per a cadascun dels 20 aminoàcids que constitueixen les proteïnes.
• L’RNAt és monocatenari. Presenta zones amb estructura secundària a causa de la
complementarietat entre les bases d’alguns segments, i zones amb estructura primària que formen
nanses o bucles, la qual cosa confereix a la molècula una forma de fulla de trèvol. En realitat, és a
dir, en tres dimensions, la molècula està molt més replegada i l’RNAt presenta l’estructura terciària
en forma de L.
• Les diferències entre els RNAt són degudes fonamentalment a una seqüència de tres bases
nitrogenades anomenada anticodó.
• Entre els nucleòtids que formen els RNAt, a més de A, G, C y U, apareixen altres que porten bases
metilades com la dihidrouridina (UH2), la ribotimidina (T), la inosina (I), la metilguanosina (GMe),
etc, que constitueixen el 10 % dels ribonucleòtids totals del RNAt.

Al RNAt en forma de fulla de trèvol s’hi distingeixen:

• Braç D i la seva nansa. És on s’uneix l’enzim que catalitza la
unió dels aminoàcids (aminoacil tRNA sintetasa)
• Braç T i la seva nansa.
• Braç anticodó i la seva nansa. El braç anticodó conté un
triplet de nucleòtids (anticodó) que és complementari d’un
triplet de l’RNAm que rep el nom de codó.
• Braç aceptor d’aminoàcids.

A l’extrem 5’ de tots els RNAt hi ha sempre un nucleòtid de

guanina (G) i, a l’extrem 3’, que és on s’enllaça l’aminoàcid, hi
ha sempre el triplet CCA.

RNA ribosòmic (RNAr)

• És el RNA més abundant.
• L’RNAr presenta segments lineals i segments en doble hèlix.
• L’RNAr està associat a proteïnes ribosòmiques (més de 70), formant el ribosoma,
estructura relacionada amb la síntesi de proteïnes. És on els RNAm i els RNAt es troben
per donar lloc a la síntesi de proteïnes.
• El pes dels RNAr i dels ribosomes s’expressa en Svedbergs (S). El Svedberg és una unitat que mesura
el coeficient de sedimentació (s) (velocitat/acceleració) d’una partícula durant la ultracentrifugació.
Aquesta magnitud té dimensions de temps, de manera que un Svedberg equival a 10-13 segons.
• Els valors en Svedbergs no són additius. Per exemple, els ribosomes eucariòtics estan formats per
dos subunitats, una 60S i l’altra 40S, però el valor de S de tot el ribosoma és de 80S.

Els ribosomes estan formats per 2 subunitats:

• Les cèl·lules procariotes tenen ribosomes 70S, amb una subunitat gran de 50S i una petita de 30S.
• Les cèl·lules eucariotes tenen ribosomes 60S, amb una subunitat gran de 60S i una petita de 40S.
Funcions dels RNA
1. Transmissió de la informació genètica des del DNA fins als ribosomes. Els enzims RNA-
polimerases sintetitzen, per mitjà de la complementarietat de bases, un RNA missatger, procés
anomenat transcripció. Ho fan a partir d’un gen de DNA, és a dir, una seqüència de nucleòtids de
DNA amb informació sobre una proteïna. Després, aquest RNAm arribarà fins als ribosomes. El
DNA s’utilitza únicament com a magatzem d’informació genètica.

1. Conversió de la seqüència de ribonucleòtids d’RNAm en uns seqüència d’aminoàcids. Aquest

procés s’anomena traducció i es duu a terme en els ribosomes. Hi intervenen, a més de l’RNAm,
l’RNAr dels ribosomes i l’RNAt que transporten els aminoàcids.

1. Emmagatzemament de la informació genètica. Alguns virus no tenen DNA, tenen la informació

genètica en forma d’RNA. Per exemple, el virus de la grip, el de la poliomielitis, el de la
immunodeficiència humana (VIH), els reovirus (tenen RNA bicatenari), etc.