Les proteïnes

1r batxillerat A
Curs 2022-2023
 Objectius didàctics
✓ Descriure l’estructura dels aminoàcids i la relació que mantenen amb
el medi aquós.
✓ Unir aminoàcids identificant l’enllaç peptídic.
✓ Reconèixer les proteïnes dins els compostos orgànics.
✓ Definir els diferents nivells d’organització estructural de les proteïnes
(estructures primària, secundària, terciària i quaternària).
✓ Constatar la importància funcional de les proteïnes en qualsevol
cèl·lula.
✓ Explicar les principals propietats de les proteïnes.
✓ Conèixer les cèl·lules sanguínies i la seva funció.
✓ Conèixer la utilitat de les cèl·lules mare hematopoètiques de cordó
umbilical.
✓ Valorar críticament els avenços en biomedicina (concretament el
procés de DGP).
 Les proteïnes
✓ Les proteïnes són les macromolècules més abundants de les cèl·lules
vives, representen gairebé el 50% del pes sec d’un organisme.

✓ Gairebé tots els enzims, les eines que governen les reaccions
químiques de la cèl·lula, són proteïnes; el citosquelet, un complex
entramat de fibres i microtúbuls, és format de proteïnes; els ribosomes
i la cromatina també contenen proteïnes.

✓ Les proteïnes són, en definitiva, les molècules que comanden, les que
van al capdavant de l’activitat cel·lular.

✓ El grup més nombrós i interessant de proteïnes està constituït pels

enzims, els biocatalitzadors esmentats que augmenten la velocitat de
les reaccions bioquímiques sobre les quals intervenen
 Les proteïnes
✓ Les proteïnes són macromolècules amb una massa molecular elevada
constituïdes essencialment per àtoms de carboni, hidrogen, oxigen i
nitrogen. Juntament amb aquests àtoms hi ha quantitats més petites
de sofre i elements addicionals, com ara fòsfor, ferro, coure, zenc,
seleni, magnesi o iode.

✓ Des del punt de vista estructural són polímers lineals no ramificats,

formats per la unió de 20 tipus diferents d’aminoàcids, cadascun amb
una estructura i unes característiques particulars.

✓ Les diferents combinacions dels aminoàcids originen una gran varietat

de proteïnes fet que els hi dona diverses funcions.
 gen (fragment de
DNA)

DUPLICACIÓ
(fase S de la
interfase)

TRANSCRIPCI
Ó

RNA
missatger
TRADUCCIÓ

Proteïnes i
DNA
Síntesi proteica

Proteïna
(enzim, hormona,
transportador,
 Les proteïnes: funcions
Atenent a les nombroses funcions que fan són indispensables per als éssers
vius. Entre les funcions destaquen les següents:

✓ Formar l’estructura del cos. Són necessàries per créixer i reparar teixits.

✓ Transportar molècules. Per exemple, l’hemoglobina transporta oxigen per la

sang.

✓ Contracció muscular i moviment cel·lular

✓ Defensar l’organisme d’infeccions (anticossos).

✓ Transmetre missatges i senyals entre cèl·lules

✓ Funció reguladora (enzims)

 Estructura dels aminoàcids

Els aminoàcids tenen un grup àcid (-COOH), un grup amino (-NH2) i una cadena
lateral o
grup R (determina les propietats aa).
El grup carboxil (àcid) sempre és terminal i el grup amino pot ocupar posicions
diferents en la molècula. S’anomenen α,β,γ,δ segons que el grup amino s’uneixi al
carboni número 1,2,3 i 4 respectivament a partir del grup carboxil.

Carboni asimètric

Els aminoàcids que formen part de les proteïnes són tots α-aminoàcids, atès que
el grup amino està unit
al carboni contigu del carboxil.

Les proteïnes estan formades per la combinació de 20 aminoàcids diferents,

diferenciats per les cadenes laterals, que determinen les seves propietats
químiques i biològiques.
 Propietats dels aminoàcids
Són compostos sòlids, cristal·lins, solubles en aigua, d’elevat punt de fusió (superior
a 200oC) que presenten isomeria i són amfòters.

✓ Esteroisomeria
Tots els aminoàcids tret de la glicina, tenen un carboni asimètric,
el carboni α pel que presenten esteroisomeria i activitat òptica.

Són possibles dues configuracions diferents per cada aminoàcid,

que són esteroisòmers del tipus enantiòmers.
En la natura tots són isòmers L, només es troben D-aminoàcids
Isòmer D:en
grup -NH2 a la dreta
peptidoglicans (paret bacteriana) i en certs antibiòtics. Isòmer L: grup -NH2 a l’esquerra

Els aminoàcids tenen activitat òptica, desvien el pla de llum polaritzada.

Dreta= dextrogirs (+) Esquerra = levogirs (-)
 Aminoàcids essencials
Aminoàcids essencials: S’han d’adquirir amb la dieta perquè l’organisme és
incapaç de fabricar-los.
El nombre d’aminoàcids essencials varia segons les diferents espècies. En
l’espècie humana en són deu: arginina, histidina, valina, leucina, isoleucina,
metionina, fenilalanina , treonina, triptòfan i lisina.

Si la dieta no té la quantitat suficient d’algun dels aminoàcids essencials,

algunes proteïnes no es poden sintetitzar, fet que afecta al desenvolupament
de l’organisme.
 Aminoàcids essencials
Valor biològic de les proteïnes: Quantitat i tipus d’aminoàcids que conté.
Una proteïna amb alt valor biològic disposa de tots els aminoàcids
essencials en quantitat suficient per a satisfer les necessitats de
l’organisme.

Les proteïnes d’origen animal tenen un valor biològic més alt que les
vegetals.
Les perdones vegetarianes han de complementar proteïnes vegetals per
tal d’obtenir proteïnes d’alt valor biològic. Ex: cereals+ llegums (cal que
s’ingereixin alhora perquè no s'emmagatzemen sinó que es metabolitzen).

La ingesta de proteïnes s’ha d’adequar a la de cada

Individu. Ex: necessiten més proteïnes els músculs
d’un esportista ja que tenen més activitat metabòlica.
 ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES
✓ L’activitat biològica de les proteïnes depèn de la seva conformació
espacial, que està determinada per la disposició a l’espai de la cadena
polipeptídica.

✓ En una proteïna podem distingir fins a 4 nivells d’organització estructural:

primari, secundari, terciari i quaternari.
 Estructura dels pèptids
Els aminoàcids s’uneixen entre si mitjançant enllaços de tipus amida,
anomenats enllaços peptídics.
Enllaços covalents entre el grup carboxil d’un dels aminoàcids i el grup
amino d’un altre que alliberen una molècula d’aigua. Els radicals no hi
participen, queden als dos costats de la cadena.
ESTRUCTURA PRIMÀRIA

Formada per la seqüència lineal d’aminoàcids d’una cadena peptídica.

Indica el nombre, tipus i ordre dels aminoàcids que constitueixen la proteïna

Amb els 20 aminoàcids és possible formar 20 n cadenes polipeptídiques

diferents, on n és el nombre d’aminoàcids que constitueixen la cadena (la
majoria de les proteïnes contenen més de 100 aminoàcids).
 ESTRUCTURA PRIMÀRIA
Qualsevol error en la posició dels aminoàcids pot provocar que la proteïna
no es plegui correctament i, per tant, que no tingui l’estructura
tridimensional que li permet dur a terme la seva funció, el que pot alterar
el funcionament de tot l’organisme.

Per exemple, un canvi d’un aminoàcid per un altre a la molècula

d’hemoglobina provoca anèmia falciforme.
 Característiques del codi genètic

Codons sinònims: codons que especifiquen el mateix aminoàcid.

Codons de terminació: no especifiquen cap aminoàcid, sinó que indiquen
el final de la seqüència codificant d’una proteïna.
ESTRUCTURA SECUNDÀRIA: hèlix α
Les proteïnes no són simples formes lineals sinó que adopten formes diferents depenent
de la funció que fan. L’estructura secundària és la disposició que adopta la seqüència
d’aminoàcids a l’espai gràcies a la capacitat de gir dels carbonis α
ESTRUCTURA SECUNDÀRIA: hèlix α
Enrotllament de la cadena polipeptídica sobre sí mateixa, en forma d’hèlix
que gira en sentit dextrogir

Pont d’hidrogen entre el CO d’un aminoàcid i el NH- del quart aminoàcid

ESTRUCTURA SECUNDÀRIA: hèlix α

Pont d’hidrogen entre el CO d’un

aminoàcid i el grup NH-del quart per
darrera

3,6 AA per volta

0,15 nm de distància entre volta i volta

Dextrògira
ESTRUCTURA SECUNDÀRIA: hèlix α

Malgrat tot, alguns aminoàcids poden

desestabilitzar l’ α-hèlix. La prolina que, com que
no té en el grup amino cap hidrogen disponible,
després de formar enllaços peptídics, no pot
originar ponts d’hidrogen amb altres aminoàcids.

També impedeixen l’estabilització de l’estructura

els aminoàcids de cadena lateral voluminosa, o els
que tenen càrregues elèctriques del mateix signe i
que se situen a la vora. D’aquesta manera, en una
proteïna hi ha trossos amb configuració α-hèlix i
d’altres amb una disposició irregular.
ESTRUCTURA SECUNDÀRIA: hèlix α

Les cadenes laterals sobresurten de

manera perpendicular a l’eix
ESTRUCTURA SECUNDÀRIA: hèlix α
ESTRUCTURA SECUNDÀRIA: hèlix α
ESTRUCTURA SECUNDÀRIA: làmina β
S’origina per l’acoblament de segments estesos de dues cadenes polipeptídiques que es
disposen de manera adjacent i s’uneixen entre sí per ponts d’hidrogen transversals.

Adopten una forma de full plegat en zig-zag per sobre i per sota del qual es disposen els radicals
dels aminoàcids de manera alternada (amunt i avall de la làmina).

El manteniment de l’estructura també es fa per ponts d’hidrogen entre grups -NH i grups
-C=O de diferents enllaços peptídics.
ESTRUCTURA SECUNDÀRIA: làmina β
ESTRUCTURA SECUNDÀRIA: làmina β
Generalment, en una proteïna trobem els dos tipus d’estructura secundària en proporcions
diferents.
ESTRUCTURA SECUNDÀRIA: làmina β
S’origina per l’acoblament de segments estesos de dues cadenes polipeptídiques que es
disposen de manera adjacent i s’uneixen entre sí per ponts d’hidrogen transversals.

Adopten una forma de full plegat en zig-zag per sobre i per sota del qual es disposen els radicals
dels aminoàcids de manera alternada (amunt i avall de la làmina).

El manteniment de l’estructura també es fa per ponts d’hidrogen entre grups -NH i grups
-C=O de diferents enllaços peptídics.
ESTRUCTURA TERCIÀRIA

Disposició que adopta la proteïna a l’espai.

Està formada per un conjunt de plegaments

originats per les interaccions entre les cadenes
laterals R dels AA situats al llarg de la cadena.
ESTRUCTURA TERCIÀRIA
Alguns dels enllaços que estabilitzen l’estructura terciària

força
electrostàtica pont
d’hidrogen
pont
disulfur

interacció
hidrofòbica
Importància de l’estructura terciària
L’estructura terciària determina les funcions biològiques de les proteïnes.

Un canvi en un sol aminoàcid en l’estructura primària pot originar plegaments

Diferents que poden alterar la funció de la proteïna.

Exemples:

✓ Alzheimer: associat a acumulació de certes proteïnes plegades anormalment al

cervell

✓ Anèmia falciforme: malaltia hereditària originada per la possessió de molècules

d’hemoglobina defectuoses. Els glòbuls vermells amb gran proporció d’aquesta
hemoglobina es deformen i adopten forma de falç generant problemes circulatoris.
L’àcid glutàmic es reemplaça per una valina en la posició 6 de cada cadena β
 ESTRUCTURA QUATERNÀRIA
✓ Es presenta en les proteïnes formades per l’associació de diverses cadenes
polipeptídiques.

✓ Cada cadena és una subunitat i s’anomena protòmer i la seva unió

constitueix una proteïna oligòmera.

✓ L’estructura quaternària és característica de proteïnes complexes com

enzims i anticossos

✓ Les principals forces que estableixen les molècules són enllaços febles:
ponts d’hidrogen, unions electrostàtiques, interaccions hidrofòbiques i
forces de Van der Waals.
Estructura primària

Estructura secundària

Estructura terciària

Estructura quaternària
FUNCIONS DE LES PROTEÏNES
✓ Estructural
✓ Reguladora
✓ Moviment
✓ Transport
✓ Immunitària
✓ Homeostàtica
✓ Enzimàtica o catalítica
✓ Reserva
ESTRUCTURAL
Les proteïnes estructurals
donen forma, rigidesa,
tenacitat o elasticitat a
cèl·lules i teixits.

Es troben en gran quantitat en

estructures cel.lulars, com ara
les membranes, els
microtúbuls, els cilis, els
flagels i acompanyant el DNA.
També es troben en
estructures epidèrmiques
(ceratina) i en la substància
intercel·lular (col.lagen)
REGULADORA
Les hormones són substàncies generalment transportades
pel medi intern de l’organisme (sang en animals, saba en
vegetals), que actuen sobre determinades cèl·lules, les quals
estimulen perquè iniciïn determinades reaccions. Exemples:
tiroxina, l’hormona del creixement de la hipòfisi.
Inclouen tant les hormones proteiques (insulina, glucagó,
gonadotropines, etc.) com els receptors hormonals proteics i
les proteïnes que regulen l’expressió gènica.
MOVIMENT
Algunes, com la miosina i l’actina, intervenen en la contracció
muscular, i altres, com la tubulina, en el moviment de cilis i
flagels.

Contracció muscular
TRANSPORT
Algunes proteïnes transporten molècules a través del medi intern o
de les membranes cel.lulars.
✓Hemoglobina (porta un àtom de Fe2+ i és de color vermell;
s’encarrega del transport de l’O2 a la sang dels vertebrats; està
constituïda per 4 subunitats)
✓Mioglobina (porta un àtom de Fe2+s’uneix a l’O2 en el múscul i
està constituïda per una sola subunitat)
✓Hemocianina (porta un àtom de Cu i és de color blau; transporta
O2 en els líquids circulatoris d’alguns invertebrats)
✓citocroms (transporten electrons; són fonamentals en la
respiració aeròbia i en la fotosíntesi)
✓ permeases, lipoproteïnes, etc.
IMMUNITÀRIA
Les immunoglobulines són anticossos fabricats
específicament per a neutralitzar una determinada molècula
considerada estranya.
HOMEOSTÀTICA
Algunes proteïnes col·laboren a mantenir estables les constants
fisiològiques com el pH i la concentració osmòtica sanguínia.
Les proteïnes de la coagulació, com el fibrinogen també es
poden incloure en aquest grup.
ENZIMÀTICA
La realitzen els enzims, les proteïnes que catalitzen les reaccions biològiques que
són la base de la vida.
RESERVA

Hi ha proteïnes que actuen com a reservori d’aminoàcids per

facilitar la síntesi de proteïnes posterior. Això passa en els
estadis embrionaris, com ara l’ovoalbúmina de la clara dels
ous d’ocell, la gliadina dels grans de blat o la zeïna del blat de
moro, i en les primeres etapes del creixement, com ara la
caseïna de la llet dels mamífers.
 Propietats de les proteïnes

Les propietats físiques i químiques de les proteïnes depenen de la

naturalesa dels radicals R dels aminoàcids situats a la superfície que
deriven de la conformació geomètrica de la cadena o cadenes
polipeptídiques.

✓ Especificitat
✓ Solubilitat
✓ Desnaturalització
✓ Capacitat amortidora
 Propietats de les proteïnes

✓ ESPECIFICITAT: propietat més característica de les proteïnes.

Cada espècie, fins i tot cada individu té les seves pròpies proteïnes tot i que
les que fan la mateixa funció tenen composició i estructures similars
(homòlogues)

L’anàlisi de les semblances entre les proteïnes de diferents grups

d’organismes permet establir el parentiu evolutiu entre elles.
 Propietats de les proteïnes
✓ SOLUBILITAT
Les proteïnes fibroses o fibril·lars solen ser insolubles.

Les globulars, més abundants, són solubles en medis aquosos, ja que els
aminoàcids apolars queden a l’interior de l’estructura i els polars perifèrics
interaccionen amb les molècules d’aigua i formen una capa de solvatació.

Si en el medi apareix un excés de sals, com que aquestes estan ionitzades,

competeixen amb les càrregues de les proteïnes i fan que aquestes perdin la
capa de solvatació, s’uneixin entre elles i acabin
precipitant.
 Propietats de les proteïnes
✓ DESNATURALITZACIÓ
Trencament dels enllaços que mantenen l’estructura secundària,
terciària i quaternària (si en té) però no dels enllaços peptídics.

Les proteïnes poden perdre la seva configuració espacial

característica i com a conseqüència la seva funció biològica.

Es pot deure a agents físics (pressió i temperatura) i químics

(substàncies que alteren el pH o altres).
 Propietats de les proteïnes
✓ CAPACITAT AMORTIDORA
Les proteïnes tenen caràcter amfòter, es poden comportar com a àcids o
bases i alliberar o captar H+ del medi.

Aquesta propietat fa que siguin capaces d’amortir les variacions del pH

del medi on es troben.