Problemes Bioquímica

Problemes tema 2 (II): Estructura de proteïnes

1.El sabor dolç del blat de moro recent recollit es deu a l’elevat nivell de sucre del
gra. Al cap del temps, el blat de moro ja no és tan dolç, perquè el 50% del sucre és
convertit a midó, al cap de 1 dia de recollir-lo. Per a preservar la dolçor, les
panotxes es poden submergir en aigua bullint uns minuts. El blat de moro tractat
així i guardat a la nevera manté la dolçor. Quina és la base bioquímica d’aquest
procés?

Desnaturalitzarem enzims que passen de monosacàrids a midó, per tant, no estarà

passant a midó i es mantindrà el sucre i el midó.

2.A què es deu el canvi d'aspecte i consistència que s'observa al fregir un ou?

Al fregir un ou, el calor fa que les cadenes de proteïna es desenvolupin i es formin

enllaços que uneixen unes cadenes amb unes altres; aquest canvi d’estructura dona a la
clara d’ou la consistència i color que s’observa en un ou fregit.

I quan ho batem a punt de neu?

Quan batem un ou a punt de neu, les proteïnes es desenvolupen i algunes tenen la

capacitat d’associar-se amb l’aire, de manera que es forma l’espuma amb parts de les
proteïnes associades amb aigua i la resta associades amb l’aire que atrapen.

Quines conseqüències té en termes de digestió i absorció de les proteïnes de la clara

d'ou?

El consum de la clara d’ou no afecta negativament als factors de risc cardiovascular en

individus sans i també en aquells amb diverses malalties cardiovasculars; a més, la clara
d’ou pot aportar beneficis promovent un perfil lipídic menys aterogènic.

D'altra banda, quan s’escalfa la carn, s’observa un canvi en el seu aspecte, a què es
deu?

Quan la carn no es cuita s’observa un color vermellós característic de la mioglobina i en

contacte amb l’Oxigen, la mioglobina s’oxigena i es converteix en oximioglobina,
responsable del color vermellós vius; quan la carn s’escalfa es habitual que es
produeixin canvis organolèptics propis de la fisicoquímica dels aliments i per això es
poden produir canvis en el color de la carn.

I quan s'amaneix carn amb llimona o vinagre?

Quan s’amaneix la carn amb llimona o vinagre, l’àcid cítric de la llimona o l’acètic del
vinagre trenquen la sacarosa en els components de la carn (glucosa i fructosa), que
reaccionen més fàcilment amb els aminoàcids donant més ràpidament la reacció de
pardejament.

Departament de Bioquímica i Biotecnologia URV 1

 Problemes Bioquímica

3.Es coneixen les estructures primàries de la insulina de diversos mamífers. Les

úniques diferències es troben en una seqüència petita, de la qual es donen a
continuació dos exemples:

Insulina de bou: ala-ser-val

Insulina de xai: ala-gly-val

Què vol dir "estructura primària de la insulina"?

Estructura Primària vol dir que únicament és una seqüència d’aminoàcids donada en un
ordre específic.

Dibuixeu i expliqueu l'estructura general dels seus monòmers (ala, ser, val...).

La insulina te dos encadenaments llargs de l’aminoàcid, que són A de cadena amb 21

aminoàcids i B amb 30 aminoàcids.

H3N+-C(Sobre el C hi ha un R i sota el C hi ha un H)-COO-

4. Per què quan tenim mal de cap ens prenem aspirina?

Perquè és un inhibidor de la prostaglandina, inhibeix la ciclohidroxigenasa II que dona

lloc a resposta inflamatòria i a mals de cap.

5.Els enzims son proteïnes (excepte els ribozims) per tant es veuran afectats pel pH
i la Ta.

Per què els afecta els canvis de pH i de Ta?

Quan un valor de pH és més alt o baix del pH òptim, s’alteren les interaccions dels
grups R, cosa que destrueix la estructura terciària i el lloc actiu; com a resultat, l’enzim
ja no pot unir-se a un substrat de forma adequada i no tenen lloc reaccions.

A temperatures més altes, l’activitat enzimàtica augmenta a mesura que les molècules
reactives es mouen més ràpid per generar més xocs amb els enzims.

Els enzims tenen grups químics ionitzables i segons el pH els tindrem en una càrrega o
en una altra.

Seria una bona opció utilitzar l’ADN-polimerasa purificada d’una soca del bacteri
E. coli aïllada de l’intestí gros de mamífers, en la reacció en cadena de la
polimerasa (PCR). Per què?

Considerant que per la tècnica del PCR hem de treballar a una temperatura superior a 95
graus Centígrads per separar les cadenes, no seria una bona opció ja que el nostre cos no
es capaç de suportar aquestes temperatures tan altes.

Departament de Bioquímica i Biotecnologia URV 2

 Problemes Bioquímica

6.D’acord amb les gràfiques que relacionen l’activitat amb el pH, quin seria el pH
òptim per la tripsina? i per la pepsina?
El pH òptim per la tripsina és de 8, mentre que per la pepsina és de aproximadament 2.

Raona en relació a la seva funció fisiològica:

Per què les corbes de pH son diferents per aquests dos enzims?

Perquè tenen diferent activitat i estabilitat i també perquè es troben a diferents llocs del
cos. La Tripsina en l’intestí prim, mentre que la Pepsina treballa en l’estòmac.

Per què es sintetitzen en un estat inactiu?

Per evitar trencar les pròpies proteïnes en el lloc on es sintetitzen.

7.La proteïna A té un lloc de unió per a un lligand X amb una K d de 10-6 M. La

proteïna B té un lloc de unió per al lligand X amb una K d de 10-9 M. Quina té més
afinitat per al lligand X?

La proteïna B té més afinitat per al lligand X, perquè el Kd més baix indica que la
proteïna B estarà mig saturada amb el lligand X a un percentatge de X molt més baix
que la proteïna A.

Departament de Bioquímica i Biotecnologia URV 3

 Problemes Bioquímica

8.En les condicions apropiades, la hemoglobina es dissocia en les seves subunitats.

La subunitat alfa dissociada lliga O 2, però la corba de saturació de O 2 és
hiperbòlica, enlloc de sigmoidal. A més, la unió del O 2 no s’afecta per la presencia
de BPG. Què indiquen aquestes observacions sobre el tipus de cooperativitat de la
hemoglobina?

Quan la hemoglobina s’oxigena queda ionitzada i deixa lliure un H+ per a cada

molècula d’Oxigen unida, és a dir, que té un comportament cooperatiu que sorgeix de
les seves subunitats; la pressió parcial d’Oxigen i el pH són dos factors que regulen la
funció de la hemoglobina en el transport d’Oxigen.

9.Què és el rigor mortis i quina és la causa a nivell molecular?

El rigor mortis és l’enduriment de les fibres musculars voluntàries i involuntàries per la

descomposició i absència de l’ATP, el responsable n’és l’àcid làctic en els cadàvers al
intentar sobreviure les cèl·lules musculars en absència d’Oxigen.

10.Un anticòs monoclonal es lliga a l’actina G però no a l’actina F, Què et diu això
sobre l’epítop reconegut?
Que l’anticòs es específic per l’actina G i l’epítop queda amagat.

Actina G: monòmer soluble, lliure i de forma globular.

Actina F: forma polímers (microfilaments) i de forma filamentosa.

Departament de Bioquímica i Biotecnologia URV 4