Sejthártya és aktív transzport (SZG pdf

2024. január 2., kedd 22:22

A sejteket egy úgy nevezett sejthártya határolja el a külvilágtól. Továbbá az is a feladata, hogy kapcsolatot teremtsen a külvilággal. A
sejthártya több részből áll:

Kettős lipidréteg
Integráns fehérjék
szénhidrátok

A lipidek többnyire glicerint és zsírsavat tartalmazó apoláris molekulák.

A zsírsav részük apoláris, meg van egy poláris "fejük".

Az általuk alkotott kettős rétegben lényegében úsznak a beléjük integrált fehérjék. Néha az "úszásukat" akadályozza az, hogy például ki
vannak esetleg horgonyozva a sejthártya alatti sejtvázhoz.

A lipidek fajtái: foszfolipidek, glikolipidek, szterolok. Ezek további alcsoportokra bonthatók.

A kettős membrán fluidabb lesz, ha több telítetlen zsírsavat tartalmazó foszfolipid van benne. Mert a telítetlen zsírsav a kettős kötés
helyénél meghajlik, így szabálytalanabbul töltik ezek ki a teret, az egyenes, egymáshoz szorosan illeszkedő telített zsírsavakkal rendelkező
foszfolipidekkel szemben.

A foszfolipidek tudnak forogni, elkóborolni, meg átfordulni a szemközti rétegbe.

A koleszterin szerepe az, hogy magas hőmérsékleten rigidebbé, hidegben meg fluidabbá teszi a membránt.

Különböző sejtekben különböző arányú a membrán összetétele, és a külső meg a belső rétegben is mások az arányok.

Külső réteg: szfingolipidek, foszfatidil kolin többség

Belső réteg: foszfatidil-etanolamin, foszfatidil-szerin

De még egy réteg sem homogén, mert folyékonyabb és rendezettebb doménekből áll, mert lipidek egy csoportja önmagával, és a
többiekkel sokkal erősebb kölcsönhatásokat létesítenek mint más glicerofoszfolipidekkel. (glicerofoszfolipid = foszfoglicerid Nándor
szerint+tk alapján is)

Egyes foszfolipidek amúgy még hírvivő vagy szabályozó molekulaként is funkcionálnak

A fehérjék funkciói: sejtközötti kapcsolatok, enzimek, transzportfolyamatok, sejtfelismerés (márhogy egymást a sejtek), citoszkeleton
kihorgonyzása, receptorok, jelátvitel

Az integráns fehérjéket a membránban a rétegen belül van der Waals kölcsönhatások, a membrán felszínén meg elektrosztatikus
kölcsönhatások rögzítik. (
Attól lesz integráns fehérje, hogy átéri a teljes membránt)

A sejthártyában vannak olyan fehérjék is, amik nem érik teljesen át, ezek többféleképpen is tudnak hozzá kapcsolódni:
Hidrofób alfa-hélix szakaszok besüllyednek a membránba
Kovalens kötéssel
Kovalens kötéssel közvetetten egy oligoszacharid-láncon (Oligo-néhány )
Integráns fehérjékhez

A membránhoz nagyon szorosan kapcsolódik még belülről a sejtváz, meg kívülről egy szénhidrátokban gazdag burok, a glikokálix.
Szerepe a pozitív ionok megkötése, marker, és antigén sajátosságok, mechanikai és kiszáradás elleni védelem

A membránokban vannak mikrodomének. A mikrodomén jelentős eltérést mutat kémiai vagy fizikai tulajdonságaiban a membrán többi
részéhez képest.
Több típusa van, az egyik a raft vagy lipidtutaj:
Lipidtutaj: koleszterin, szfingolipid aggregátumok, jellemzően telített zsírsavak. Szerepük a membránfelszínen receptor, adaptor fehérjék,
jelátvitelhez szükséges jelátvivő, és átalakító fehérjék koncentrálása és dinamikus összekapcsolása.

A membránokban vannak makrodomének is. Például a hámsejtek, idegsejtek membránján. Egy bélhámsejt a bélüreg felé néző oldalán veszi
fel a glükózt, a vér felőli oldalán meg leadja. A sejt különböző felszínei mást csinálnak, ezért más az alkotók összetétele is. A bélhámsejtek
tight junctionökkel kapcsolódnak össze, ami megakadályozza, hogy a folyékony membránban az alkotók összekeveredjenek.

A foszfolipidmembrán átereszti a kicsi molekulatömegű hidrofób, és a kicsi molekulatömegű, poláros molekulákat.

Viszont nem engedi át a nagyobb molekulákat, meg az ionokat. - ezek átjuttatására vannak a pumpák, transzporterek, csatornák

sejtbiológia összefoglalások – 1. lap

sejtbiológia összefoglalások – 2. lap
Transzportfolyamatok (SZG PDF
2024. január 3., szerda 12:20

A foszfolipidmembrán átereszti a kicsi molekulatömegű hidrofób, és a kicsi molekulatömegű,

poláros molekulákat. Vannak ligandkapuzott csatornák,
Viszont nem engedi át a nagyobb molekulákat, meg az ionokat. - ezek átjuttatására vannak a Pl az ionotróp glutamát receptor. Idegszövetben a serkent ő ingerületátvitelben játszik szerepet.
Pozitív ionokra kis szelektivitású ioncsatornák. A beáramló ionok depolarizálják a membrán, ami
pumpák, transzporterek, csatornák
a feszültségkapuzott Na+ csatornákat nyitja.

Transzport folyamatoknak sok szerepe van: A glutamátreceptoroknak két fajtája van, az NMDA és nem -NMDA típusú (milyen kreatív)
Térfogatszabályozás az ozmózis segítségével
pH szabályozás Ligandkapuzott csatornák közé tartozik a nikotin típusú acetilkolin receptor is, idegsejt -izomsejt
Tápanyagok felvétele talkálkozásnál
4 alegysége van, Nátriumionok tudnak rajta keresztül áramlani.
Jelátvitel ("szignál transzdukció")
ATP szintézis Vagy vannak intracelluláris hírvivő által kapuzottak, ilyen pl az ATP-szenzitív K+ csatorna (egy
ABC transzporter)
A transzport folyamatot végző fehérjék lehetnek
• Pumpák, Vannak ammónia csatornák is, legfontosabb funkciója a veséb ől az ammónia eltávolítása.
• transzporterek, vagy
• csatornák

Az aktív pumpafehérjék ATP hasításából származó energia révén szállítanak anyagokat a

koncentrációs gradiens ellenében. Szelektívek, aránylag lassúak

A transzporterek másodlagos aktív transzportot végeznek a koncentrációs gradiens mentén,

közepesen szelektívek. Anyagtranszportjuk lehet uniport, szimport vagy antiport. Szimport és
antiport esetén míg az egyik molekula a koncentrációs gradiens mentén mozog, addig a másik
annak ellenében. Azért másodlagos aktív transzport, mert a gradiens ellenében mozgatott
molekula nem jár ATP hasítással, viszont egy olyan gradienst használ a folyamat, aminek a
létrehozásához ATP hasítással járó folyamat ment végbe.

A csatornafehérjék szelektivitása gyenge, koncentrációs gradiens mentén áttranszportálódnak

rajta az anyagok. Energiát nem használ, viszont nagyon gyors folyamat

Glükóztranszporter (uniporter) GLUT-1 (van még 2,3,4):

Két konformációs állapotot váltogat, az elsőben külső glükózkötőhellyel rendelkezik, a

másodikban citoszol felé mutató kötőhely alakul ki, ez teszi lehetővé a glükózmolekula
leadását. Ellenkező irányba is végbe mehet a folyamat.
Nagy glükózigényű sejtek membránjában van a GLUT többi fajtája:
GLUT-4 például nyugalmi állapotban nem a membránban van, hanem sejten belüli
vezikulákban tárolódik. Ha a sejtek inzulint kötnek, akkor bekerülnek a membránba, majd ha
csökken a stimuláció, akkor megint lefűződnek. -> ennek a folyamatnak a sérülése egyik fontos
eleme a II-es típusú cukorbetegségnek

Na+/K+ ATP-áz
3 Nátriumiont pakol ki a sejtből, és két Káliumot visz be egy "ciklus" folyamán.
Először nagya affinitású Na kötőhelyeire bekötnek a nátriumionok, ez gyorsan végbemegy,
mert a citoplazmában nagy a nátriumion koncentráció. Aztán egy ATP foszforilálja az enzimet.
Emiatt következik be a konformációváltozás. Az immár kis affinitású nátrium kötőhelyekről
disszociál a nátrium. Majd a nagy affinitású K kötőhelyekre beköt a két káliumion. Ezután
lehasad a foszfátcsoport, ami miatt visszaváltozik a konformáció, és leadja a két káliumiont a
citoszolba.

Ca2+ pumpafehérjék
A sejtek belsejében nagyon alacsony kalciumszintet kell fenntartani. Ez a feladata a
Detergens: feloldja a sejthártyát
sejthártyában levő Ca2+ ATP-áz pumpafehérjének, és az izomsejtek szarkoplazmatikus
retikulumjának a membránjában levő Ca2+ ATP-ázoknak, ez a két ionpumpa máshogy What does the detergent do to the cell?
működik. In protein research, detergents are used to lyse cells (release soluble proteins), solubilize
membrane proteins and lipids, control protein crystallization, prevent non-specific binding in
A sejthártyában levő kalcium pumpák rendszerint kalmodulinhoz való kötődést igényelnek a affinity purification and immunoassay procedures, and are used as additives in electrophoresis.
hatékony működéshez. A kalmodulinhoz kötődnek a kalciumionok, amely így nagy affinitással
képes a pumpához kötődni és azt aktiválni.

Az SR kalciumpumpáinak nincs szüksége kalmodulinkötésre a működéshez. : Először ATP köt a

pumpához, ami konformációváltozással hozza létre a nagy affinitású inokötőhelyeket. Az ionok
bekötése után egy ADP hasad le, konformációváltozás következik, azaz kalcium átkerül a
membrán túloldalára, a kötőhelyek affinitása kicsi lesz. Lehasad az utolsó foszfátcsoport, majd
a pumpa konformációváltozással visszakerül (fordul) az eredeti állapotba

A plazmamembrán kalciumpumpák elsődleges szerepe a sejtaktiváció, ingerlés következtében 2022-es cikk a pgp-ről https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC9249865/
megnövekedett kalciumszint visszaállítása. Az izomsejtekben levő kalciumiontranszport az SZG könyv még csak feltételezte a xenobiotikumok eltávolítását
izomösszehúzódás-elernyedés folyamatában van szerepe

H+ ATP-áz, azaz protonpumpa:

"a tight junction csak a külső leafletben gátolja a laterális diffúziót" kérdés: ez mit jelent?
Nagyméretű, kb 600k fehérje, ATP-függő, de nem foszforilálódik a folyamatban
Emésztő organellumok, és citoszol közti pH gradiens fenntartása
Egyes hámsejtek apikális felszínen sok van: gyomornedv, vizelet savasítása

Antiport egyik leggyakoribb példája Nátrium és glükóz felvétele a bélhámsejteknek.

Secretion is the movement of material from one point to another, such as a
secreted chemical substance from a cell or gland. In contrast, excretion is the
Vörösvértestek CO2 és O2 cseréjéhez szükség van egy Cl -, HCO3- antiporterre
removal of certain substances or waste products from a cell or organism. The
classical mechanism of cell secretion is via secretory portals at the plasma
ABC transzporterek membrane called porosomes.[1] Porosomes are permanent cup-
ATP energiájának felhasználásával jellemzően hidrofób szubsztrátokat pumpál shaped lipoprotein structures embedded in the cell membrane, where secretory
koncentrációgradienssel szemben. vesicles transiently dock and fuse to release intra-vesicular contents from the cell.
Egyesek csatornaműködést végeznek
Vagy velük asszociált fehérje működését szabályozzák+

Egyik legrégebben ismert az MDR1 (multi drog resistance) gén által kódolt P-glikoprotein
pumpa:
Xenobiotikumok eltávolítása
MRP1 (multidrog resistance protein) - pgphez hasonló, daganatok multidrogrezisztenciájában
is szerepe lehet.
Sejten belül endoszómák és lizoszómák felszínén is lehet, átpakolja beléjük a drogokat

Az ABC transzporterek sok gyógyszert is "visszadobnak", különösen a vér-agy gáton, de a

placentában is. Nemcsak a gyógyszereket, hanem a mérgező anyagokat is.

+ TAP1/TAP2 komplex (ABCB2/ABCB3): ER membránjában 8/15 AS peptideket transzportál

citoplazmából ER lumenébe. Ott aztán MHC-I molekulákkal alkotnak komplexet, a komplex a
golgi rendszeren keresztül kikerül a sejt felszínére, ahol T-sejteknek mutatják be

Vannak kapuzott csatornák, melyek egy inger hatására nyitódnak vagy záródnak:
Feszültség (membránpotenciál változása): akkor nyílik ki, ha a potenciál eléri az
adott csatornára jellemző aktivációs küszöböt

sejtbiológia összefoglalások – 3. lap

adott csatornára jellemző aktivációs küszöböt
Ligand kötődése sejten belülről, vagy kívülről
Membránfeszülés

A káliumion csatorna feszültségkapuzott: egy pozitív alegysége a sejten kívüli tér

felé mozdul, ha megváltozik a membránpotenciál, és ez kinyitja a pórust

Nátriumion csatorna is feszültségkapuzott

Ligandkapuzott csatorna például az acetil kolin receptor, izmok mozgatásában

vesz részt (ideg-izom kapcsolat)

Vízcsatornák is vannak akár 10^9 molekula/s

Ammónia csatornák is, legfontosabb funkciója a veséből az ammónia eltávolítása.

Inzulinszekréció: BÉTA sejtekről beszélgetünk

Glükózterhelés hiányában lévő sejtben kicsi az ATP:ADP arány, ezért a K+ csatorna
nyitva van, a membrán hiperpolarizált.
Glükózterhelés esetén növekszik az ATP aránya, ami miatt zár a K csatorna, (mégpedig azért depolarizálódik a membrán mert a K+ efflux kisebb lesz, mint a Na+ influx ami
depolarizálódik a membrán, ami miatt kinyílnak a Ca csatornák, a kalciumionok depolarizációt okoz)
pedig inzulinszekréciót váltanak ki.

Ioncsatornák szelektivitása:
A szelektivitást biztosító kölcsönhatások között a kis szelektivitású kationcsatornáknál az ionok
és a csatorna pórusát alkotó aminosavak töltött oldalláncai közötti elektrosztatikus
kölcsönhatás, nagy szelektivitású csatornák esetén viszont a csatorna pórusában elhelyezkedő
szelektivitási szűrő (legyen is az akármi) és az átjutó ionok közti kölcsönhatás a meghatározó

sejtbiológia összefoglalások – 4. lap

Membránpotenciál (SZG
2024. január 3., szerda 19:54

Idegsejtek nyugalmi potenciálja -70mV, azaz a sejt belseje negatívabb az

extracelluláris térhez képest
Tehát a membrán ilyenkor polarizált.
Ha kevésbé negatív a membrán, akkor azt mondjuk, hogy depolarizált
Ha negatívabb, akkor hiperpolarizált
A membránpotenciál kialakulásáért felelős töltésfelhalmozódás a membrán két
felszínén zajlik. Mennyisége elhanyagolható a kinti és benti ionok számához
képest ezért igazából mindkét térrész elektromosan semleges.

A membránpotenciált döntően olyan fehérjék, ioncsatornák végzik, melyek a

membránt szelektíven és szabályozottan átjárhatóvá teszik egyes ionok
számára.

Vannak olyan sejtek, ahol a membrán csak egy ion, általában a K+ számára
átjárható, ezeknek a nyugalmi membránpotenciálja jó közelítéssel egyenlő a K+
egyensúlyi potenciálra. Amire meg van egyenlet.
Ilyen sejtek pl a gliasejtek
Ez az egyensúlyi potenciál úgy alakul ki, hogy a K+ kifele áramlik a
koncentrációgradiens mentén. A sejten kívül pozitív töltések halmozódnak fel,
a sejten belüli oldalon pedig a hátra maradt ellenionok miatt negatív
töltéstöbblet keletkezik. Az ellentétes töltések vonzzák egymást, így a
membrán felszínén, lokálisan a sejten kívül többlet pozitív töltés, bent meg
negatív halmozódik fel, azaz membránpotenciál alakul ki.
Viszont a membránpotenciál növekedése gátolja a K+ diffúzióját, a folyamat
egyensúlyra vezet. És pont ez az egyensúlyi potenciál

A sejtek nagy részének membránja viszont nyugalmi állapotban nem csak K+

hanem Na+ és Cl- ionok számára is átjárható.

Ha a membrán Na+ ionok számára is átjárható, akkor teljesen felborítja az

előző egyensúlyt, és egy új alakul ki, mikor a Na+ beáramlást ellentételezi a K+
kiáramlás. Ez az előzőnél kevésbé negatív érték
Ez már nem csak a koncentrációgradiensektől függ, hanem hogy az egyes ionok
számára mennyire átjárható a membrán, ami meg attól függ, hogy hány nyitott
csatorna van rajta, és azokon milyen gyorsan tudnak áramlani az ionok. Erre is
van amúgy egyenlet.

A membránpotenciál változás, ha az egyes ionokra a membrán átjárhatósága

változik:
A sejten belüli/sejten kívüli ionkoncentrációk határozzák meg mindegyik esetet

sejtbiológia összefoglalások – 5. lap

Ha Pk (Káliumionra a permeabilitás) nő: hiperpolarizáció
Pk csökken: depolarizáció
PNa növekszik: depolarizáció, akár pozitív érték
PCl nő: hiperpolarizáció. (mert a koncentrációgradiens befele mutat, sok
negatív ion fog beáramlani)
Nem szelektív ioncsatornák: depolarizáció, mert a Na+ beáramlás lesz
domináns

Ha csak ezen folyamatok zajlanának a sejtben, akkor megszűnnének a

koncentráció gradiensek (kimegy a K+, bemegy a Na+)
A Na+/K+ ATP-áz biztosítja azt, hogy ne szűnjön meg a koncentráció gradiens.
Ez annyira fontos, hogy az ember ATP felhasználásának egyharmadát ez a
folyamat teszi ki.
Így járul hozzá közvetve a membránpotenciál fenntartásához

Membránpotenciál szabályozza (pl):

Membrántranszport folyamatokat, sejtek elektromos ingerlékenységét

A mitokondrium belső membránjának belső és külső fele között is elektromos

potenciálkülönbség alakul ki, ott elsődleges aktív transzport útján

Ioncsatornák szelektivitása: (egy fejezetben a membránpotenciállal, bár inkább

transzportfolyamat témakör):
A szelektivivást biztosító kölcsönhatások között a kis szelektivitású
kationcsatornáknál az ionok és a csatorna pórusát alkotó aminosavak töltött
oldalláncai közötti elektrosztatikus kölcsönhatás , nagy szelektivitású csatornák
esetén viszont a csatorna pórusában elhelyezkedő szelektivitási szűrő (legyen is
az akármi) és az átjutó ionok közti kölcsönhatás a meghatározó

Akciós potenciál keletkezése idegsejtben és vázizomsejtben:

A nyugalmi potenciál -70mV
1. Depolarizáció: Ha a sejtbe depolarizáló töltések jutnak, akkor elérve egy
küszöbpotenciált, feszültségkapuzott Na+ csatornák nyílnak meg, ami még
nagyobb depolarizációt, majd pozitív membránpotenciált eredményez
2. Az akciós potenciálnak van csúcsértéke, kb 40-50 mV. Mert a
depolarizációval az elektromos potenciálból adódó hajtóerő csökken. A K+
permeabilitásának nagysága miatt nem lesz még 40-50-nél nagyobb a
csúcsérték.
2. Repolarizáció: A Na+ csatornák inaktiválódnak az aktiválódás után: a
csatorna pórusába bekötődik az inaktivációs egység (bekötéséhez időre
van szükség, kb 0.5-1 ms), aminek disszociációja majd csak lassan,
hiperpolarizált membrán mellett megy majd végbe. Ez a refrakter
periódus
3. A repolarizáció másik oka a feszültségkapuzott K+ kapuk kinyílása, mivel a
sejtbiológia összefoglalások – 6. lap
 3. A repolarizáció másik oka a feszültségkapuzott K+ kapuk kinyílása, mivel a
Na+ csatornák zárva vannak, ez hamar repolarizációhoz vezet
4. Utó hiperpolarizáció: a membránfeszültség a nyugalmi potenciál alá
süllyed, ami aztán végül majd visszatér a nyugalmi potenciál értékéhez.
Mert a K+ csatornák bezárnak az aktivációs jelük, a depolarizáció
hiányában.

Az akciós potenciál idegsejtek között, illetve idegsejt-izomsejt kapcsolaton

keresztül tovaterjed.
Terjedhet elektromos szinapszison vagy kémiai szinapszison keresztül. Kémiai
szinapszis esetén ingerületátvivő molekulák közvetítenek.
Pl az előadáson is vett nikotinerg acetilkolin receptor idegsejt-izomsejt
szinapszisban van. Acetilkolin ligandkapuzott ioncsatornák ezek.

Ha a posztszinaptikus (soronkövetkező sejté) membrán depolarizálódik, akkor

serkentő szinapszis volt köztük,
Ha repolarizálódik, akkor gátló. Legelterjedtebb gátló ingerületátvivő a GABA,
receptorának ionja a Cl-, ami hiperpolarizációt okoz, így a posztszinaptikus
membrán ellenáll a depolarizáló hatású serkentő szinapszisokhatásának

sejtbiológia összefoglalások – 7. lap

Intracelluláris kalcium, ozmotikus viszonyok, pH szabályozás (SZG
2024. január 4., csütörtök 2:06

A sejten belüli Ca2+ koncentráció több nagyságrenddel kisebb mint a sejten

kívüli térben.
A Ca2+ ionok sok mindent szabályoznak, pl anyagcsere, izomsejtek
összehúzódás/elernyedése

Egy transzportrendszer affinitása az a koncentráció, amikor aktiválódik

Kapacitása pedig az anyagszállítás sebessége
Kalcium transzportrendszereket is ezek alapján jellemezzük.

Citoszolból Ca2+ eltávolítására két ATP-t használó mechanizmus van. Az egyik

kis affinitású, de nagy kapacitású, a másik nagy affinitású, de kis kapacitású.

A sejteknek vannak gyorsan reagáló kalcium raktáraik.

Az egyik :
A szarkoplazmatikus retikulum az endoplazmatikus retikulum egy speciális
része. Izomsejtekben található meg
A SERCA az a pumpa, ami kalciumot transzportál a raktárakba, pl a
szarkoplazmatikus retikulumba
Felszabadulni pedig a Ca2+-release-csatornákon keresztül tud a kalciumion. Ez
az első értelmes név az egész sejtbiológiában. De aztán a sejtbiológusok úgy
döntöttek, hogy ez túlságosan is értelmes név lenne neki, ezért legyen a
ligandja alapján IP3-receptor, illetve RYR, mert a rianodinreceptorhoz kötődik a
rianodin növényi alkaloid (de azt nem írja, hogy kell az aktivációjához, hanem)

Izomsejtben az SR-en van rianodinreceptor (RYR), amin keresztül Ca2+ ionok

tudnak kiáramlani. Fizikailag nyitja a DHP (mert amúgy köt hozzá a dihidropirin)
receptor, amit a membrán depolarizációja nyit
Más sejtekben kalcium indukált kalcium release van.
Ilyenkor a rianodin receptor a citoplazmába beáramló, így megnövekedő Ca2+
koncentráció miatt aktiválódik, mert egy feszültségfüggő vagy ligandkapuzott
csatorna kinyílik, és Ca2+t enged be.

Egy másik csatorna az IP3 receptor, ligandja az IP3, ami egy membránban
található lipid bomlásterméke, inozitol-1,4,5-trifoszfát. A kalciumion
szabályozza is a folyamatot. Kezdeti kicsi [Ca2+] mellett növekszik a Ca2+
felszabadulás, egy bizonyos koncentráció felett pedig egyre csökken. Az IP3 és
a RYR lehet egy sejten belül.

A kalciumionok nem csak úgy vannak az ER/SR-ben, hanem többnyire a két

legfontosabb kalciumraktározó fehérjéhez kötődnek. Az egyik szinte csak
izomsejtben, a másik kb az összes eukarióta sejtben van. Sok, kicsi affinitású
kötőhelyük van. Meg ezek pufferelik is bent a szabad Ca2+ koncentrációt.

sejtbiológia összefoglalások – 8. lap

A sejtek mitokondriumai is tárolnak kalciumiont. Citoszol növekvő kalciumion
koncentrációja azt jelzi a mitokondriumnak, hogy pl izomösszehúzódás vagy
szekréció zajlik, amihez sok ATP kell

Vannak a sejtben még lassabban reagáló kalciumraktárak. Bennük a pH

semleges, vagy alkalikus, ATP-függő a kalciumion felvételük, nincs rajtuk IP3
receptor vagy RYR
Ezek a transz-golgi hálózat, és az ER nem kalciumforgalomra specializált részei

A citoszolban a kalcium 80-90%-a kötött, a maradék szabad csak. Azért fontos a

kis koncentráció, mert különben elmeszesedne a sejt, meg így jó másodlagos
hírvivő (kevés molekula mozgatása is arányában nagy koncentrációváltozást
eredményez)
A kalciumionok lassan és kis távolságra tudnak igazából terjedni a citoszolban,
ezért jelerősítésre van szükség. Erre vannak az előbb említett rendszerek (IP3,
kalciumion release)
A sejten belüli kalciumion raktárak működése általában a citoszol Ca
koncentrációjának ritmikus oszcillációját okozza. A kalciumion koncentráció
lokális változású gyors hullámként terjed tovább a sejtben. Melynek végén a Ca
felszabadulás abbamarad, valamint kipumpálódik a sejtből, meg be a
raktárakba.

Az IP3 koncentráció növekedésével, a jel koncentrációtüskéinek nem az

amplitúdója, hanem a frekvenciája növekedik. Így nem Ca koncentrációfüggő
amplitúdókódolás, hanem oszcillációfrekvencia kódolja a sejtválaszokat. Az
enzimrendszer a CaM-kináz II fehérjék segítségével ezt frekvenciát
amplitúdókódolássá alakítja. Ezek az enzimek aktívak maradnak a jel
megszűnése után is egy darabig, így nagyobb frekvencia fel tudja halmozni az
aktív enzimeket.

A megemelkedett Ca koncentráció egy jel, amit specifikusan kötő fehérjék

továbbítanak a sejtválaszok során. Az egyik ilyen a négy Ca-t kötni képes
kalmodulin. Ha kalciumokat kötött, akkor képes enzimekhez kötődni, aktiválni
őket, vagy aktiválni a plazmamembrán Ca2+ ATP-ázt, így szabályozva a Ca
koncentrációt. A legfontosabb pedig a Ca2+-kalmodulin függő protein kinázok
aktiválása, ami fehérjék oldalláncait foszforilálja.
Sok fajta van, pl miozin könnyű lánc kináz, ami aktiválja a simaizom
összehúzódást (miozin könnyű lánc foszforilációjával lehetővé teszi az
izomösszehúzódást). Olyanok is vannak, amik multifunkciósak

Ozmo és volumenszabályozás:
A kettős lipidrétegnek kicsi a vízpermeabilitása, viszont vannak rajta
vízcsatornák, akár 10^9 molekula/s
A sejtek főként K+ és Cl- ionok leadásával és felvételével tudják szabályozni a

sejtbiológia összefoglalások – 9. lap

A sejtek főként K+ és Cl- ionok leadásával és felvételével tudják szabályozni a
vízháztartásukat és így térfogatukat
A sejtekben levő nagyobb makromolekuláknak van töltésük, de mivel nincs
olyan nagy koncentrációjuk, nem igazán járulnak hozzá a sejtek
ozmolaritásához, hanem kis ellenionjaik. Együtt már jelentős az ozmotikus
aktivitásuk.

Ha nem pumpálná ki a sejt a kis ionokat, akkor olyan egyensúly állna be, hogy
bent nagyobb az ionkoncentráció, ami miatt bemenne a víz.
Ebben a kipumpálásban a legnagyobb szerepe a Na+/K+ ATP-áznak van.

Ha a sejt hipotóniás oldatba kerül, akkor megduzzad:

Intracelluláris ion és metabolit koncentrációk csökkennek, plazmamembrán
feszül, mikrovillusok kisimulnak, ER és mitokondrium lumene kitágul

Hipertóniás közegben pedig összezsugorodik:

Sejten belüli ionkoncentrációk emelkednek, fehérjék hidratáltsági állapota
változik (gondolom kiszáradnak :c )

Szabályozó térfogatcsökkenés esetén pl egymásra közvetve ható

(kapuzottságuk folytán) csatornák nyílnak ki. Pl Cl- és K+ áramlik ki a sejtből. Ezt
még kiegészíti makromolekulák szintézise metabolitokból

Szabályozó térfogatnövekedés: Egyik lehetőség: Na+ és Cl- halmozódik a

sejtben antiporterek működésének végeredményeként. Másik: elektroneutrális
Na+, K+, 2Cl- kotranszport. Ezt még kiegészíti makromolekulák lebontása azaz
szerves, ozmotikusan aktív anyagok felhalmozása

sejtbiológia összefoglalások – 10. lap

Endocitotikus és exocitotikus folyamatok, vezikuláris transzport (SZG
2024. január 4., csütörtök 15:39

A szekréciós folyamat utolsó lépése a makromolekulák kibocsátása

Eseménysor lépései: termék, azaz szekrétum szintézise, feldolgozása, válogatása,
plazmamembránhoz való szállítása.
A termékek vezikulákba csomagolva áramlanak a sejten belül. A végén a vezikula összeolvad a
membránnal, így ürül ki tartalma sejten kívüli térbe.

Ezzel ellentétes folyamat az endocitózis, a környezet részecskéinek bekebelezése. Egy

bemélyedés fűződik le, így a külvilág egy darabja az ún. endoszómába csomagolva bekerül a
sejtbe. Innen általában lizoszómába kerül.

A biológusok vakuoláris apparátusnak nevezték el összefoglaló néven a golgit, a körülötte levő

membránnal határolt váladékszemcséket, az endoszómákat és a lizoszómákat, azaz hogy ezek
összességét.

A sejtek sokféle fehérjét gyárthatnak egyszerre, meg tudják különböztetni, hogy melyik van
saját felhasználásra, és melyiket kell kiüríteni majd.
A folyamatban több kompartmentum vesz részt, ezek nincsenek közvetlen kapcsolatban.
Közöttük szállító vezikulák segítségével áramlik az anyag. A vezikulák lefűződnek a
membránokról, illetve beépülnek. Szóval nem csak a termékek áramlanak, hanem a
membránok is.

A sejtek fehérjetartalma és az egyes membránfelületek mindezek ellenére lényegesen nem

változnak a szintetikus és degradációs folyamatok és a membránok reciklizációja miatt. A
sejthártyából a membránvisszanyerés fő útja az endocitózis.

Minden váladék és membránfehérje N-terminálisán található egy szignálpeptidszakasz. Ez

hordozza azt az információt, ami ahhoz kell, hogy a fehérje át tudjon jutni a retikulum határoló
membránján. (már hogy miután szintetizálódott, ez a szakasz a riboszómán)
Ilyen szignálpeptidszakasz van a membránfehérjék nagy részén is. Elkezdenek ugyanúgy átjutni Endoplazmatikus retikulumról
a RER membránrendszerén, viszont van rajtuk egy második jel, a stoptranszfer és horgonyzó
szekvencia, amik megakadályozzák a teljes átcsúszást. Így aztán ezek a fehérjék a RER
membránjában rögzülnek (szóval nem a sejthártyában)
A RER saját fehérjéin van egy saját jelzés. Ezek a fehérjék is véletlenszerűen át tudnak
transzportálódni a Golgiba, de aztán a jel miatt vissza is transzportálódnak.

Speciális jelzést kapnak azok a fehérjék, amik a magba mennek, vagy a mitokondriumokba,
vagy a peroxiszómákba.
Ha a szintetizálódott fehérjén van szignálpeptidszakasz, akkor az belép a RER-be, onnan pedig
már csak vezikuláris transzporttal tud máshova kerülni. Ha pedig nincs rajta
szignálpeptidszakasz, akkor nem tud bekerülni a RER-be, leválik a riboszómáról és a citoszolba
kerül. Ha nincs rajta további válogatási jel, akkor ott is marad. De lehet rajta más
kompartmentumokba például mag, mitokondrium, peroxiszóma irányító jel, és ezekbe tovább
vándorol ilyen esetben.

Vezikuláris transzport:
Vezikulákon keresztül megy végbe az anyag és membránáramlás.
A RER-Golgi ciszterna rendszer elemi közti szállítást végző vezikulák falát COP azaz coat protein
fehérjék borítják.
A RER-ről lefűződő vezikulákat COPII fehérjék borítják.
A Cisz-golgiról lefűződőket COPI fehérjék

Golgi készülék transz oldaláról, és a sejthártyáról lefűződő egyes vezikulákat klatrin és adaptor
fehérjékből álló komplex burkolja. Tehát a vezikulákon még különféle fehérjeburok is lehet.

Akár kifele irányul a vezikula, akár befele, keletkezésekor először lehet rajta egy burok, ami
aztán leválik róla, hogy tudjon fuzionálni valamilyen membránnal. Ezek a fehérjeburkok Megtaláltam a 10. előadásban szó szerint ezt mondta
elindítják a vezikula lefűződését, de nélkülük is működhet (de csak endocitóziskor, a golgi
apparátusról lefűződéskor (meg az ER-ről) mindig kell fehérje kabát a lefűződéshez).

A vezikulák fúziója rendkívül specifikus. A RERből lefűződő vezikulák csakis a Golgi készülék cisz
oldali ciszternáiba olvadnak bele. Szinaptikus vezikulák csak a szinaptikus membránnal
fuzionálnak, váladékgranulumok membránja polarizált sejtekben csak az apikális felszín
plazmamembránjával fúzionál (ha a sejtnek van "eleje", meg "hátulja", és gyárt valamit, akkor
nem fogja rossz irányba kipakolni)
A sejtbiológusoknak elég kevés fogalma van arról, hogy ez hogy működik, de a vezikulák
membránjaiban biztos, hogy vannak azonosító fehérjék, a célmembránban pedig receptorok.

A RERből először minden vezikula a Golgiba kerül. Ott aztán kiválogatódnak, és különféle
módon ürülnek a végén. A konstitutív szekréció folyamatos. A szabályozott szekréció esetén
speciális klatrinburkot kapnak a vezikulák, és majd csak egy speciális inger hatására ürülnek.
Addig a citoplazmában tárolódnak. A szabályozott szekréciós granulumok érésen mennek
keresztül. Az éretlen testecskék fuzionálnak, majd a tartalom és a membrán is átalakul. Ami
nem kell bele, az burkolt vezikulumokba lefűződik.

A golgi apparátus transz oldalából vezetnek útvonalak endoszómákba, lizoszómákba és van a

két szekréciós útvonal

Vezikulum fúziója célorganellum membránjával

A sejt belső organellumairól mindig fehérjeburokkal együtt fűződnek le a vezikulumok. A
fehérjeburkot először el kell veszíteniük ahhoz, hogy fuzionálni tudjanak egy másik
membránnal. Gyakorlatilag mindegy, hogy két vezikulum vagy egy vezikulum és egy
organellum membránja fuzionál. A vezikulumok csak a megfelelő membránnal fuzionálnak
(nem szoktak eltévedni), ebből következik, hogy fel tudják egymást ismerni. Ezt legalább

sejtbiológia összefoglalások – 11. lap

(nem szoktak eltévedni), ebből következik, hogy fel tudják egymást ismerni. Ezt legalább
három különböző fehérjerendszer biztosítja. A kezdeti felismerés során először a tethering
factorok kapcsolódnak, aztán a v-snare és t-snare fehérjék. V, mint vezikuláris, T mint target.
Az elnevezések ellenére mindkét felszínen vannak (valószínűleg nem így gondolta a biológus,
aki elnevezte őket), de eredetileg egymáshoz kapcsolódnak. Néhány fehérje viszont segít nekik
különválni, hogy aztán a szemközt levő membránban levő "párjukhoz" kapcsolódjanak. A két
membrán így olyan közel kerül egymáshoz, hogy kiszorítják a köztük levő vizet. Ezután
következik a tulajdonképpeni fúzió, de azt már a biológusok se írták le teljesen.

Endocitózis:
Összefoglaló neve a "sejtevésnek" és "sejtivásnak", azaz akár szilárd, akár oldott anyagot
bekebelez a sejt.
Mindkettőnek több változata is ismert.
Szerepe: folyamatos mintavételezés a környezetből, létfontosságú anyagok bejuttatása.
Kórokozók megevése. Plazmamembrán mennyiség, összetétel szabályozása. Endocitózissal fel
tudja venni a receptorait is a sejt, így befolyásolva az érzékenységét.
A fagocitózis nagyobb dolgok megevése, mint pl egy baktérium. A pinocitózisnál a
bekebelezett térfogatok kisebbek. A receptor mediált endocitózis még behatároltabb, és
szabályozott.

A sejt bekebelezett valamit, és először azt mondjuk, hogy korai endoszóma alakul ki. Ebben a
korai endoszómában elválasztódnak a sejtfelszínre visszáramló komponensek. A visszaáramlás
történhet az eredeti felszínre, de az endoszóma át is vándorolhat a sejt egy másik oldalára is.
Azt transzcitózisnak nevezzük.

A korai endoszómákból a nem reciklizáló komponensek a késői endoszómákba jutnak. Ott

újabb válogatás után indul meg a felvett anyagok degradációja. A korai endoszómákról le
tudnak fűződni vezikulumok.
Reciklizációs út vezet a transz golgi ciszternák felé, illetve degradációs út a lizoszómákba.

Fagocitózis:
Nagyobb dolgok megevése, a baktériumok mérettartományában.

Makropinocitózis:
Egysejtűekben amőboid folyamat, többsejtűekben nehéz megfigyelni.
Környezet szondázására való, nagy mennyiségű anyagfelvétel.

Klatrinfüggetlen endocitózis:

Klatrinmediált endocitózis:
A sejt belsejéből Ap2 fehérjék érkeznek, ezek mondják meg a klatrin molekuláknak, hogy hol
kell a vezikulumot lefűzni. Lefűződés közben kialakul egy gallér újabb fehérjékből, ezek
segítségével válik le a vezikulum a sejthártyáról. Ezt a folyamatot a sejt külsején lévő
receptorok szabályozzák, amik összefogdossák a bekebelezendő anyagokat.

Kaveolák: (kiegészíteni) Kaveolin 1,2,3: 1 és 2 szükséges de nem elégséges feltétele a kaveola létrehozásának
Palack, illetve omega alakú, sejtmembránon csüngő vezikulák. Kis üregecskék. Egy A kaveolák foszforiláltságának növelésével az internalizáció stimulálható, a csökkenésével
burok veszi körül, aminek legjellegzetesebb komponense a hurok alakú kaveolin csökkenthető, gátolható.
fehérjék. Ezek egymással összekapcsolódnak és egy vázat alkotnak.
A koleszterin is fontos alkotója a kaveoláknak.
Egyik funkciója a potocitózis. Először a benne levő receptorok megkötik
ligandjaikat. Ezután a kaveola bezárul, megváltozik benne a mikrokörnyezet,
leginkább is a pH, ennek következtében a megkötött anyagok leválnak a
receptoraikról, a membránban csatornák nyílnak ki, amiken keresztül bekerülnek
"záródás nyitódás ciklusának szabályozása nem tisztázott"
a felvett anyagok.
A másik pedig a transzcitózis, amikor a sejt egyik oldalán lefűződnek, majd a sejt
másik oldalának membránjával fuzionálnak.
A kaveola lényegében egy lipidtutajnak tekinthető, mert nagyon eltér az
összetétele a környezetétől (viszont nem keveredik vele össze)

Konstitutív endocitózis: receptorok reciklizálása, nincs fehérjeburok, folyamatosan

zajlik, a sejt a környezetét szondázza vele

Fagocitózis:
Többsejtűeknél az immurendszer sejtjei
Antitestek ismerik fel a kórokozót, az immunsejt receptorához pedig az antitestek
kapcsolódnak. Ezután a sejtkortex aktinszálai körbeveszik a kórokozót. Majd
lizoszómák fúzionálnak a bekebelezett testecskével

sejtbiológia összefoglalások – 12. lap

lizoszómák fúzionálnak a bekebelezett testecskével
A szervezet a saját elhalt sejteit is el tudja távolítani fagocitózis révén

Autofágia:
A sejt saját anyagait is be tudja kebelezni és le tudja bontani. Önmegtisztítás
céljából vagy éhezés esetén.
Több típusa van. A makroautofágia esetén a citoplazma egy részét izoláló
membrán különíti el. A mikroautofágia amikor egy lizoszóma vagy késői
endoszóma membránja bemélyed, mintha az enné meg.
És lehet olyan is, hogy hordozófehérje rakja be a lizoszómába
Ha alacsony a sejten belül az aminosavszint, akkor fokozódik az autofágia.
Különben gátlódik.
Vannak hormonok, amik gátolják vagy serkentik.

sejtbiológia összefoglalások – 13. lap

 Sejtfelszíni receptorok és szignalizáció (pdf
2024. január 4., csütörtök 18:10

A sejtek közötti jelátvitel hangolja össze a sejtek működését.

Szerepe van a sejtek differenciálódásában, szöveti homeosztázisban, immunrendszer működésében.

Jelátvitel:
Általában hírvivő molekulák által
Típusai:
Autokrin: A hírvivő molekulát termelő és a célsejt ugyanaz. Magyarul önmagát szabályozza.
Parakrin: para azt jelenti, hogy szomszédos. A célsejt közel helyezkedik el. Egyszerű diffúzióval jut célba a hírvivő molekula.
Endokrin: Nagy távolságba, a vérárammal szállítódik (ez maga a hormonrendszer)
Juxtakrin: Az egyik sejt felületén van a ligand, a másikon meg egy receptor, amihez kapcsolódik
Gap-junciton: sejtek közötti csatornák, amik közvetlen diffúzióját teszik lehetővé az ionoknak és kisebb molekuláknak

A biológusok a külső jel belsővé átalakítását jelátvitelnek vagy szignál transzdukciónak nevezik

Receptor - ligand kölcsönhatás:

Térszerkezeti komplementaritáson alapul
Jel specifitása és szelektivitása függ (csak adott sejteken a kívánt hatást éri el): feltétele a szignál molekula egyedisége, receptor szerkezete és
affinitása, aktivált hírvivő rendszer

A lipofil molekulák, mint például a szteránvázas hormonok sejten belüli receptorokhoz kötődnek, közvetlenül befolyásolják a génátírást.
Ezzel szemben a hidrofil, hidrofób molekulák, pl adrenalin, peptidek, a sejtfelszíni receptorokhoz kötődnek, másodlagos hírvivők koncentrációját
befolyásolják, közvetetten befolyásolják a gének átírását

Jelátvitel szakaszai: Először egy sejt legyártja a hírvivő molekulát. Aztán leadja. A hírvivő elszállítódik a célsejthez. Hozzákötődik annak egy
receptorához. Annak hatására egy másodlagos hírvivő aktiválódik a célsejtben (ez a jel lefordítása, azaz szignál transzdukció) ezek után sejtválaszok
következnek be, és inaktiválódik a hírvivő receptor.

Egy ligand köthet különböző receptorokhoz is, és akár kiválthat különböző hatást is.
Egy receptorhoz pedig különböző ligandok is köthetnek (aktivátor, inhibitor… több kulcs is illik a zárba, de kiválthatnak akár ellentétes hatást is.)

A sejtfelszíni receptorokat a szignalizáció jellege alapján különböztetjük meg:

Ioncsatornához kapcsolt
G-proteinhez kapcsolt
Enzimaktivitással bíró (van olyan receptor, ami saját maga is enzim, s van olyan, ahol a receptor kapcsolódik enzimhez.
További jelátviteli utak

A kinázok olyan enzimek, amelyek foszfátcsoportot mozgatnak, és fehérjéket foszforilálnak.

A foszfatázok pedig defoszforilálják a fehérjéket.

A G-proteinhez kapcsolt receptoroknak több, mint ezer fajta ligandja van összességében
7 transzmembrán alfahélix és több sejten kívüli és belüli hurok építi fel őket

A G-proteinek: guanin nukleotidot kötő fehérjék:

Trimerek, azaz három alegységük van.

A G-proteinhez kapcsolt receptorhoz beköt a ligandja, majd a receptor kapcsolódik a G-proteinhez, a G-protein alfa-alegységében van GDP, amit a
GTP-re cserél a receptor. Ezek után a G protein alfa alegysége leválik a trimerről, és további enzimeket aktivál. Mégpedig az adenilát-ciklázt aktiválja.
Ami pedig ATP felhasználásával ciklikus AMP-t termel, cAMP

Közben a G-protein alfa alegységének GTP-je GDP-vé hidrolizál, disszociál az adenilát ciklázról, és helyreáll a G-protein

Adenilát-cikláz:
Sejthártyához kihorganyozott, két alegységből álló enzim.
Sejt nyugalmi koncentrációjához képest százszorosára emeli a cAMP koncentrációt, fehérjéket aktiválva.
A cAMP kb úgy néz ki, mint az ATP, de a három foszfátjából csak egy van meg, körbe kötve a penztózon

A cAMP egy másodlagos hírvivő. cAMP-függő proteinkinázok aktivátora. (PKA protein kináz A)

sejtbiológia összefoglalások – 14. lap

PKA:
Van két szabályozó, és két katalitikus alegysége. Aktiváció során a szabályozó dimer leválik,
kapunk két darab katalitikus egységet, amik más fehérjéket tudnak foszforilálni.

Jelerősítés:
A receptor megköti azt az egy ligandot. Utána aktivál egy G-proteint. Annak a hatására az
adenilát cikláz(okat) aktivál. Az adenilát cikláz(ok), mindegyik több cAMP-t gyárt. Azok
aktiválnak egy-egy PKA-t, azok foszforilálnak célfehérjéket (enzimeket), amik aztán sok
végterméket gyártanak, a jelerősítés a végére tízmillószoros nagyságrendű

A jelátvitelt inaktiválja a cAMP-foszfodiészteráz, a cAMP-t lineárissá alakítja. Mármint adenozin

monofoszfáttá AMP

Vannak olyan G proteinek, amik serkentik (ezt tárgyaltuk) és olyanok, amik gátolják az adenilát
ciklázt. Ezekhez rendre serkentő és gátló receptorok kapcsolódnak (mármint a sejt
membránjában) végeredményben serkentik illetve gátolják a cAMP termelést.

Enzimaktivitással bíró receptorok:

Tirozinkináz aktivitással bíró receptorok:
A tirozinkináz olyan enzim, ami foszfát csoportot tud ragasztani egy fehérjére
Szerep: sejtosztódással történő szaporodás, differenciáció, metabolizmus, sejthalál.
Ligandjai a növekedési faktorok. Pl: Epidermiális növekedési faktor, azaz EGF,
Vagy PDGF (platelet-derived GF), HGFR (hepatocyte growth factor receptor), inzulin, stb.

Több doménje van:

Sejten kívüli ciszteinben gazdag, sejten kívüli immunglobulinszerű, és a sejten belüli tirozinkináz domén

Jelátvitel lépései:
Növekedési faktor receptora aktiválódik, mert beköt a ligandja. Ekkor két ilyen receptor összeáll egy párba, és egymást foszforilálják. Ezek után
jön egy inaktív RAS-GDP, ami egy G-protein. De ez még nem sok mindent tud magával kezdeni, hanem jön egy GRB2-SOS adapter fehérjekomplex
(ami nagyon komplex, mert van egy GRB2 fehérje benne, ami kapcsolódik az SH3 doménjével az SOS adapterfehérjéhez, az SH2 doménjével meg
kirögzül a receptorhoz, egészen pontosan az egy foszfáthoz kapcsolódik. És akkor ennek a komplexnek a másik vége, az SOS fele kötődik az inaktív
Ras-GDP-hez. A fehérjekomplexnek megváltozik a konformációja, a Rasról leválik a GDP, és a helyére egy GTP köt be. Újabb konformációváltozás
következik, majd a SOS leválik a Ras-ról. És akkor van egy aktív Ras-GTP-nk. Hurrá

A Ras-GTP aztán kölcsönhatásba lép a Raf-kinázzal, aminek a szubsztrátja a MEK, aka MAPKK azaz MAP kináz kináz
Na most akkor a Raf foszforilálja a MEK-et, ami ugye a MAPKK, szóval ő meg foszforilál egy MAPK-t, és akkor lesz egy aktív MAPK.
Ez a MAPK transzlokálódik a sejtmagba, ahol aztán különféle szubsztrátokat foszforilál, meg korai aktivációs géneket aktivál

A Ca2+ hírvivőként működik (ezt kb a sejten belüli kalcium részben leírtam)

A citoszolban a kalcium nagy része fehérjéhez kötött állapotban van. Az oldott kalciumionok nem tudnak messzire jutni. Direkt módon tud
szabályozni a kalcium aktivált csatornák segítségével, meg a kalmodulinhoz kötve (ami egy fehérje, ami négy kalciumot meg tud kötni) tudnak
enzimekre hatni.

PLC - PIP2 -Ca2+ másodlagos hírvivő rendszer

A PLC a foszfolipáz C, ez indítja be a másodlagos hírvivő rendszert.
A membránban foszfatidilinozitol-bifoszfátot azaz PIP2-t hasít. Széthasítja diacilglicerinre (DAG) meg Inozitol-trifoszfátra (IP3)
Azt már tudjuk, hogy az ER-en vannak IP3 vezérelt Ca2+ csatornák. És akkor ezeket kinyitja. És kiáramlik a citoszolba a Ca2+, és örülünk neki

A foszfolipáz se csak úgy magától jön, hanem kétféleképpen aktiválódhat. Az egyik, hogy egy hormon beköt a receptorához, az akkor aktivál egy
G-proteint, és az aktiválja a foszfolipázt. A másik lehetőség, hogy a receptor, amihez köt a ligandja nevezetesen egy receptor tirozinkináz, és
akkor a receptornak van enzimfunkciója is, és saját maga foszforilálja a foszfolipázt.

A foszfolipáz C ugye széthasítja a foszfatidilinozitol-bifoszfátot, és nem csak IP3 keletkezik, hanem DAG-is, az IP3 volt igazából a feje, a DAG meg
kb a glicerin, meg a két karbonsavlánc

sejtbiológia összefoglalások – 15. lap

Sejtkapcsoló struktúrák, sejtek közötti kapcsolatok (PDF
2024. január 4., csütörtök 21:03

A sejtek nem csak úgy magukban vannak, hanem összekapcsolódnak egymással. És ennek
köszönhetően kölcsönhatásba is lépnek egymással.
A sejtek kapcsolatot teremtenek egymással és a környezetükkel, felismerik egymást,
szövetekbe szerveződnek. Kommunikálnak.
Sejtkapcsolatok funkciói:
Embrionális fejlődésben,
Sejtek polaritása, annak fenntartása
Immunválasz
Gyulladás (ez nem ugyanaz btw?)
Trombózis
Tumorképzés, metasztázis
Jelátviteli folyamatok

A sejtek kapcsolata a környezetükkel lehet dinamikusan változó és lehet állandósult is.

A sejt kialakíthat dinamikus és állandósult kapcsolatokat is a sejten kívüli mátrixával. A
sejtkapcsoló struktúrák viszont állandósultak. De lehet két sejt között is dinamikus
kapcsolat.

Jellemzés:
A sejtek adhéziós tulajdonságait transzmembrán fehérjék egyedi kifejezése határozza meg.
Az adhézió a molekulák közötti szelektív kapcsolatokon alapszik.
A sejtek az adhéziós tulajdonságaikat szabályozzák az adhéziós molekulák denzitásával,
molekulák aggregációjával, aktivitásával
Az adhéziót megszabja a molekulák kötődésenek és disszociációjának rátája
Hogy az adhéziós molekulák kölcsönhatásban állnak a citoszkeletonnal
Az adhéziós molekulák receptorként viselkedve sejten belüli jelátvitelt indíthatnak be.

Sejtek közötti dinamikus kapcsolat:

CAM családok azaz sejtadhéziós molekula családok:
Vannak kalciumtól független, azaz immunglobulinszerű, és kalciumfüggők, a kadherinek,
integrinek, szelektinek.

Ábra alapján: Az immunglobulinszerűeknek van 5 sejten kívüli nagyobb egysége, A

kadherinnek is öt, de az nagyobb, meg a sejten belül is nagyobb doménje van. Az Integrin
két helyen kapaszkodik a sejtbe, és azok kint összeérnek. A szelektin sejten kívüli része
sokkal hosszabb mint az előzőek. //de egy családon belül is különbözőek, úgyhogy nem
feltétlen van annak az ábrázolásnak különösebb értelme

Az adhéziós molekulák kapcsolódásai különfélék:

Van homofil, amikor két ugyanolyan molekula kapcsolódik, meg van heterofil, amikor két
különböző fajta.
Homofil kapcsolat az Immunglobilinszerű sejtadhéziós molekulák között, és a kadherinek
között is.
Az integrinek meg a szelektinek heterofil kapcsolat képeznek. Az integrin sejt-ECM
kapcsolatot hoz létre.
A szelektin meg szintén sejt-sejt kapcsolatot, de nem egy másik szelektinnel.

sejtbiológia összefoglalások – 16. lap

A szelektin meg szintén sejt-sejt kapcsolatot, de nem egy másik szelektinnel.

IgCAM:
Igazából nem csak homofil hanem heterofil kötődést is létre tudnak hozni.
Típusait arról nevezik el, hogy milyen sejtekhez kapcsolódnak. Neuron, Liver, Intercellular
(ICAM)

ICAM
Például az endotél sejtek felszínén van ilyen, az immunválaszban van szerepe. Az endotél
sejtekhez tapadnak ki a leukociták, és ehhez kell az ICAM. A leukociták integrinjei tudnak
kapcsolódni az ICAM-hoz. (szóval ez is egy heterofil adhézió)

Kadherinek:
Kalcium-dependent adhesion protein
Mindegyik sejten kívüli szegmense között van három Ca2+ kötőhely.
Homofil adhéziót hoznak létre, kalciumra van szükségük a kötődéshez. Intrecelluláris
szegmensük a citoszkeleton aktin filamentumaihoz horgonyzódik ki.
E-kadherin mint epiteliáls, N, mint neuron, ilyenje van az izomnak, P, mint placenta, ez van a
bőrhámban
Alkotóeleme állandósult sejtkapcsoló struktúráknak pl: adherens junkció, pontdezmoszóma

Szelektinek
Van extracelluláris, transzmembrán és intracelluláris komponensük.

Extracelluláris kompenens felépítése:

C-lektin domén: ez kötődik hozzá más sejtek oligoszacharidjaihoz. Szóval a szelektin
cukrokhoz kötődik.
Ezalatt van egy EGF motívum (???)
A maradék meg cisztein ismétődések. (mi az a cisztein?)

A szelektinek heterofil kötődést hoznak létre.

L-szelektin: leukocitán, E: aktivált endotélsejt, P-szelektin: gyulladás, azaz endotélsejteken és

trombocitákon

Integrinek:
A sejten belül a citoszkeletonhoz kapcsolódnak, a sejten kívül meg az extracelluláris
mátrixhoz, de sejt-sejt kötődést is létre tudnak hozni.
Heterodimer molekulák, van egy alfa és egy béta alegységük. Ezeknek különféle izoformáik.
A két izoforma kombinációja szabja meg,, hogy milyen molekulákhoz tudnak kötődni.
A kötődésük Ca2+ és Mg2+ függő
Heterofil kötődést hoznak létre
Van egy zárt és egy nyílt konformációjuk, a zárt esetén alacsony a ligandkötő affinitásuk, a
nyílt esetén magas
Ha ß1 alegységet tartalmaz az integrin, akkor extracelluláris mátrixhoz fog tudni kötni. Ha
ß2, akkor meg sejt-sejt kapcsolatot fognak létrehozni.
Részt tudnak venni jelátviteli folyamatokban. Ligandot kötve sejten belüli jelátviteli
folyamatot indíthat, vagy egy belülről érkező jel kiválthatja a kötődést az ECM-hez

Sejtkapcsoló struktúrák:
A sejtkapcsoló struktúrák a sejtek közötti állandó kapcsolatok.
Ezek igazából sok sejtadhéziós molekulából állnak.

sejtbiológia összefoglalások – 17. lap

Ezek igazából sok sejtadhéziós molekulából állnak.
Az egyik a tight junction, van négy kihorgonyzó junkció: Adherens junkció, adhéziós plakk,
pontdezmoszóma, hemidezmoszóma.
És van még egy kommunikáló junkció, a gap junction.

Felépítés: Transzmembrán adhéziós fehérje, és sejten belüli kapcsolófehérje, ami a

citoszkeletonhoz rögzíti.

Tight junction aka zonula occludens:

A sejtek laterális felszínén van, az apikális felszínhez közel. A transzmembrán adhéziós
fehérjék okkludin és klaudin. A kapcsolófehérjék a zo1, zo2 és zo3, a zo a zonula occludens
névre utal
Az alján van még egy JAM azaz junctional adhesion molecule. Ez egy immunglobulinszerű
sejtadhéziós molekula, kalciumfüggetlen (mint mindegyik ICAM) és homofil kötődést hoz
létre
Sejtek közötti mechanikus kapcsolatot hoz létre, megakadályozza a sejtek közötti
anyagáramlást, és megakadályozza, hogy a membrán komponensei összekeveredjenek.
Meghatározza a sejtek polaritását

Adherens junkció:
Közvetlenül a szoros junkció alatt helyezkedik el.
E-kadherinek homofil, Ca2+ függő sejtközötti kapcsolatai.
Elsődleges feladata, hogy egymás mellett tartsa a sejteket. Nem annyira szoros a kapcsolat,
mint a szoros junkciónál, egy kis anyagáramlás lehetséges.
Sejten belül aktinszálakhoz csatlakoznak az adhéziós fehérjék.

Adhéziós plakk:
Folt, nem pedig egy övként halad végig a sejthártyán
A citoszkeleton és az extracelluláris mátrix között létesít kapcsolatot.
Integrinek kapcsolódnak az ECM-hez. Az integrineket pedig talin és vinkulin fehérjék rögzítik
az aktinszálakhoz.

Pontdezmoszóma: (de barátok között csak dezmoszóma)

Nagy mechanikai hatásnak kitett szövetekben az intermedier filamentumokat összekötve
összefüggő, ellenálló hálózatot hoz létre
Sejtek közötti térben kadherinek vannak. Amik homofil kötést hoznak létre
A kadherinek kapcsolódnak a sejten belül egy citoplazmatikus lemezhez, és ahhoz
kapcsolódnak az intermedier filamentumok

Hemidezmoszóma:
Azért hemi, mert olyan mint egy pontdezmoszóma félbevágva. Viszont a molekuláris
összetétele más.
Integrinek horgonyozzák ki a sejthártyát az extracelluláris mátrixhoz, pl hámsejtek esetén a
bazális laminához.
Az integrineket plektin kapcsolja intermedier filamentumokhoz.

Réskapcsolat:
Ez a leggyakoribb kapcsolat a sejtek között, számuk dinamikusan változik. A laterális
(magyarul oldalsó) sejtfelszínen vannak. A kis molekulák szabadon tudnak áramlani így
sejtről sejtre. (igazából diffundálni)
1,5-2 nm a csatorna átmérője. Szerkezeti egysége a konnexon, a szomszédos sejtek adnak
hozzá egyet-egyet. Több konnexon is lehet egy réskapcsolatban. Mindegyik konnexonnak
van még 6 konnexin alegysége, és ezek az alegységek 4 transzmembrán domént

sejtbiológia összefoglalások – 18. lap

van még 6 konnexin alegysége, és ezek az alegységek 4 transzmembrán domént
tartalmaznak.
Át tudnak rajta menni ionok, másodlagos hírvivők, mint a Ca2+ és a cAMP, így a sejtek
tudnak kommunikálni
Még a kis méretű metabolitok, peptidek is.
Ezek a csatornák kinyithatók és bezárhatók.
A csatornakapuzás szabályozói: hirtelen emelkedő kalcium koncentráció, savasodás. Ezek a
csatorna zárását eredményezik
Egy agyban termelődő zsírsav, az oleamid is a csatorna zárását eredményezi (alvást vált ki)
A halotán is ilyen, egy altató
Konnexinek (a kapu 6 alegysége) foszforilációja/defoszforilációja
Ha egy ilyen csatornapár fele van csak az extracelluláris tér felé, akkor azzal kommunikál, ez
a parakrin szignalizáció.

sejtbiológia összefoglalások – 19. lap

 Az extracelluláris mátrix (pdf, SZG)
2024. január 4., csütörtök 23:00

Az extracelluláris mátrix a sejtek közötti állomány, amit a benne lévő sejtek állítanak elő és bontanak le. Az
ECM-nak nagy szerepe van az egyes szövetek fizikai tulajdonságainak meghatározásáért. Sok szövetnek Magolnivaló részek:
rugalmasnak, nagy szakítószilárdságúnak kell lennie, ezt biztosítja az ECM. I. típusú: bőr, csont, inak, szaruhártya (nagy szakítószilárdságú szövetek)
II. típusú: ízületi (üveg-) porcok
Az ECM-et nagyon sokféle molekula alkotja, többnyire szénhidrát-fehérje komplexek, összetétele szövetről III. típusú: beslő szervek vázát alkotó rostok
szövetre változik, ráadásul különböző életkorban is más, és egy szövet ECM-jének még lokális különbségei is
lehetnek.

Két megjelenési formája a Bazális membrán és az interstícium. Interstícium a sejtek közötti rész, a bazális
lamina pedig két szövetet vagy sejtsort választ el.

Az ECM-ben vannak rostok és van egy alapállománya. A rostok a kollagén és az elasztin.

A kollagén egy kifejlett gerinces szervezetében a fehérjék akár felét is kiteszi. Egy vízben oldhatatlan fibrilláris
protein. Három balmenetes alfa-hélix polipeptid lánc alkot egy jobbmenetes triplahélixet. Minden harmadik
aminosav glicin, ettől lesz hajlékony. H-híd kötések stabilizálják, kovalens keresztkötések teszik oldhatatlanná
A RER-ben készülnek a balmenetes prokollagének, a golgiban áll össze a jobbmenetes lánc. A sejten kívüli
térben enzimek hasítják le a két végét a láncnak, a láncok között kovalens keresztkötések alakulnak ki, így A könyv meg a ppt ellentmond egymásnak abban, hogy egy PG-hez max hány GAG
készül a kollagénrost. A kollagénnek több típusa van: rostos, hálózatos, és kihorgonyzó kollagének. Az I,II és III kötődhet, de annyi baj legyen
típusú kollagén rostos. A többi már nem sorrendben van.
Hálózatos szerkezetűek közül a IV-es típusú kollagén van a bazális membránban.
A kihorgonyzó kollagének a fibrilláris és hálózatos kollagént rögzítik ki. Hám alatti kötőszövethez és
glükózaminoglikánokhoz

Az elasztin a kötőszöveti rugalmas rostok alapanyaga, egy hidrofób fehérje. Leggyakrabban bőrben, erekben,
tüdőben fordulnak elő. Ötször jobban nyúlik a guminál. Kollagénnel keverve nem szakad. Húzóerő hatására a
molekulák alakja megváltozik, hosszuk és rendezettségük nő, majd erőhatás megszűntével a köztük levő
keresztkötéseknek köszönhetően helyreáll az eredeti szerkezetük

A fibrillin glikoprotein alkotja a mikrofibrillumok hálózatát, amire rárakódnak az elasztinrostok

Az ECM alapállományát kollagének, elasztin, glükózaminoglikánok, és glikoproteidek alkotják

A glükózaminoglikánok (GAG) lineáris szénhidrát polimerek. Erősen hidratáltak, kationokat tudnak megkötni. A
proteoglikán, azaz PG molekulák egy lináris fehérjetengelyből és egy vagy több GAG oldalláncból állnak. A GAG
oldalláncok száma akár a százat is elérheti. Sokféle GAG molekula létezik.
Az egyik a hialuronsav, jelentős vízmegkötő kapacitással rendelkezik, porcszövetben és néhány más
szövetben PG molekulákat kapcsol össze PG-aggregátumokká. Azaz egy hialuronsav gerincre
kapcsolófehérje segítségével kapcsolódnak a Proteoglikánok. Amik tengelyfehérjéből és az arról lelógó
GAG-okból állnak.

Glükózaminoglikánok a hialuronsav, kondroitin szulfátok, dermatán szulfát, keratán szulfátok,

heparin- és heparán-szulfátok

A proteoglikánokat a tengelyfehérje alapján nevezik el. Pl: aggrekán, perlekán, dekorin. A dekorinnak
csak egy GAG-ja van, az Aggrekánon viszont akár több mint kétszáz

A hialuronsav nem kapcsolódik tengelyfehérjéhez, rendkívül hosszú, szabad GAG láncokat alkot

GAG és PG szerepe: mechanikai támasztó funkciójuk van, akadályozzák a vízmozgást és a makromolekulák diffúzióját.
Akadályozzák a mikroorganizmusok átjutását. Az ízületi folyadékban súrlódásmentesítenek. A hialuronsav
transzmembrán fehérjékhez rögzül, így részt vesz a sejtadhézióban.
Szabályozzák a kollagénrostok polimerizációját, növekedési faktorokat csapdáznak.

Az ECM-ben vannak multiadhéziós fehérjék, amiket glikoproteideknek hívnak. Ezek molekuláris adapterek az ECM
makromolekulái és a sejtek, azaz a sejtek integrinjei között.
Segítenek az ECM összerendeződésében, a sejtek kirögzülésében. Kapcsolatot létesítenek az ECM minden eleme közt.
(sejt-sejt, sejt-ecm, ECM-ECM). Ilyen fehérjék például a fibronektin, a laminin, a tenascin

A fibronektin egy dimer fehérje, két polipeptid lánc, a C terminális végen diszulfid hidak kapcsolják össze. Vannak rajtuk
sejtkötőhelyek, meg kollagénkötőhelyek

A laminok kereszt alakú fehérjék, amiket a hámsejtek és a simaizomsejtek termelnek. Három hosszú polipeptidláncból
állnak, alfa béta és gamma. Ezek diszulfidhidakkal kapcsolódnak össze. A lamininek egymással és sejtekkel tudnak
kötődni

A bazális membrán egy vékony, hajlékony, ECM molekulákból álló lemez. Feladata, hogy mechanikus támaszt nyújt, és
szelektív a permeabilitása.
A bazális membrán alkotóelemei rostos fehérjék, mint a négyes típusú kollagén, proteoglikánon, adhezív glikoproteinek.
A vesegomolyagok filtrációs barrierében is bazális lamina van

Az ECM-et egyes enzimek képesek lebontani, ezek a mátrix metalloproteinázok.

sejtbiológia összefoglalások – 20. lap

Citoszkeleton (pdf)
2024. január 4., csütörtök 23:00

A sejteknek van egy belső váza, amit citoszkeletonnak nevezünk.

Ennek három fő komponense van: a mikrotubulosok, a mikrofilamentumok és az intermedierfilamentumok. Meg kapcsolódik ehhez egy nagy Rövidebb magolnivalók:
rakás járulékos fehérje.
I. és II. alosztály: savas és bázikus keratinok (szőr, köröm, toll, bőr)
A mikrutubulusok a sejtközpontból, azaz a sejtmaghoz közel elhelyezkedő centroszómából indulnak ki és alkotnak hálózatot a sejtben. III. alosztály: vimentin, dezmin, GFAP, periferin
Az aktinfilamentumok a sejthártya alatt vannak, IV. alosztály: neurofilamentumok: NF-L, NF-M, NF-H
Az intermedier filamentumok meg sejtkapcsoló struktúrákból ágaznak szét (ha hihetek a korábbi vázlatomnak) V. alosztály: laminok

A mikrotubulusok kis csövek, kb 24-25 nanométer átmérővel. Az aktinszálak átmérője 7-9 nanométer. Az intermedier filamentumoké pedig a
kettő közt van, 10nm

A citoszkeleton határozza meg a sejt alakját, kialakítja a citoplazma szerkezetét.

Mozgatja az egész sejtet, meg részt vesz a sejtalkotók sejten belüli mozgatásában.
Sejtosztódás során mozgatják a kromoszómákat is.

Járulékos fehérjék:
• Keresztkötéseket hoznak létre a rostok között, szabályozzák a polimerizációt vagy lebomlást (mivelhogy ezek a szálak többnyire
dinamikusan felépülnek, meg lebomlanak, kivéve, ha valamilyen járulékos fehérje stabilizálta őket.)
• Összekapcsolják a citoszkeletont és a sejthártyát
• Járulékos fehérjék a motorfehérjék is, amik ATP hasítanak a különböző anyagok mozgatásához

A mikrotubulusok alkotják a centroszómából induló hálózatot, az osztódási orsót, és előfordulnak a csillókban, ostorokban
Építőegységük a tubulin heterodimer, ami egy alfa és béta tubulinból áll.
13 ilyen tubulin-dimer oszlop alkot egy mikrotubulust. Rendezetten kapcsolódnak egymáshoz a heterodimerek, szóval a mikrotubulusnak van
eleje meg vége. Az eleje, ahonnan indul a negatív vég, a vége, amerre többnyire épül a pozitív vég. A pozitív végen vannak a béta tubulinek. A
másik véghez is tudnak kapcsolódni még dimerek, de lassabb a folyamat
A mikrotubulusoknak merev szerkezete van.
Azért fontos, hogy van eleje meg, vége, mert rajta megy végbe az irányított transzport. (Az egyik irányból a másikba)
Szóval a mínusz végükkel kapcsolódnak a centroszómákhoz.
Az állati sejtekben a centroszóma a mikrotubulus organizációs centruma. Van benne két centriólum, amik kilenc-kilenc mikrotubulstripletből
állnak.
A pericentrioláris anyag: több mint száz fehérje, amiből a gamma tubulin a legfontosabb, egy körben rendeződnek el, és ők fogadják be a
mikrotubulusok mínusz végeit. (ezen a végen így nem tud növekedni a tubulus). Szóval nem csak úgy lóg a levegőben a mikrotubulus vége.
A gamma tubulin meg másik járulékos fehérjékhez kapcsolódik, és gyűrű alakú komplexet képez.

Valószínűleg egyébként a pericentrioláris anyag bőven elég a mikrotubulus organizációs centrum kialakításához, mert a növényi sejteknek is
van, pedig nincs bennük centriólum

A tubulin dimerek egy része a mikrotubulusokban van, a másik része pedig szabadon van a citoplazmában. Ott ők GTP-t kötnek. A
polimerizáció és depolimerizáció váltakozik. A mikrotubulusba miután beépül a dimer, a gtp hidrolizál, lehasad róla egy foszfát és GDP lesz
belőle. A GTP-vel asszociált dimer erősebben köt, mint a GDP-s. Ha az újabb dimerek beépülése gyorsabb, mint a hidrolízis, akkor kialakul egy
GTP sapka. (Mármint olyan dimerek alkotta vég, amikhez GTP-köt. Ha a hidrolízis gyorsabb, akkor a növekedés megáll, és depolimerizáció
következik be.) Szóval akkor rövidül a mikrotubulus.

Ez az egész azért van, mert a GTP kötött dimer egyenes, a GDP tartalmú meg görbült formájú. Így a mikrotubulus vége kipöndörödik.

A mikrotubulusok dinamikus instabilitásban vannak. Véletlenszerűen növekednek a centroszóma felől. A biológusok ránéztek a mikrotubulus
hosszának idő szerinti függvényére, és azt mondták, hogy az a pont, ahonnan kezdve rövidül a mikrotubulus, az a katasztrófa, ahonnan meg
növekedik, az a menekülés.

A mikrotubulus asszociált proteinek, a MAP (nem összekeverni a szignalizációban a MAPK-val, ami teljesen más) és a tubulin asszociált unit,
azaz tau fehérjék stabilizálják a mikrotubulusokat, csillókban akár napokig is. (ami biztos hosszú idő mikrotubulus vonatkozásban)

A mikrotubulusokat stabilizáló fehérjéket lehet módosítani, így lazább vagy szorosabb lehet a kötés.
A tubulinokat lehet például acetilálni.

Motor fehérjék:
Motorfehérjék sejten belüli organellumokat, vezikulákat, kromoszómákat mozgatnak.
Van egy globuláris feji régiójuk, ami ATP-t hasít, egy a mikrotubulushoz kötődő feji régiójuk, és egy organellumot szállító farok régiójuk
A kinezinek a plusz vég fele mozgatnak, szóval a sejt külseje felé,
A dineinek meg a mínusz vég felé mozgatnak, azaz a sejt belseje felé

Aktin
A sejthártya közelében alkot hálózatot, amit sejtkortexnek neveznek.
Mikrovillusok belsejét alkotják hámsejtek apikális felszínén. (sejthártya felszínét megnövelő bolyhok)
Ők alkotják az izomsejtek összehúzható kötegeit.
Fibroblaszt fodrozó éle
Kontraktilis gyűrűben is van, amikor osztódik a sejt

A sejt összes fehérjéjének 15%-a aktin.

Három osztálya van, alfa, béta, és gamma. Az alfa van izomsejtekben. Béta és gamma aktin pedig a többiben
Építőegységük a G-aktin, merthogy globuláris. A közepén van egy ATP/ADP és Mg2+ kötő zseb, és aszimmetrikus
Amikor összeáll kettős spirálba, akkor F-aktinnak nevezzük, mert hogy filamentózus. Mivel a monomerek aszimmetrikusak, ezért a szál
polarizált. ATP kötő zseb néz az egyik irányba, a zsebbel ellentétes oldal a másik irányba néz. Amerre az ATP kötő zseb néz, az a negatív vége a
szálnak, az ellentétes oldal a pozitív vég, arra ötször gyorsabban növekszik a szál.

Polimerizáció jellemzői:
Az első lépés a nukleáció, amikor három G-aktin összeáll egy trimerré.
Ennek folytatása az elongáció.
A folyamat reverzibilis, monomerek asszociálnak és disszociálnak mindkét végen.
A bekötő monomerek ATP-t kötnek, ami idővel elhidrolizál ADP-re.

Vannak aktinkötő fehérjék, amik befolyásolják az aktin szálak keletkezését.

A profilin gátolja a nukleációt és a polimerizációt a mínusz véghez, viszont elősegíti a polimerizációt a plusz véghez.
A timozin pedig mindkét végen gátolja az asszociációt

Olyan is van, ami egy oldalágat kezdeményez. Ez az Arp2 és Arp3 (actin related protein)
Először egy G-aktinhoz kell kössön egy WASp vagy Scar endogén aktivátor, aztán ehhez az egészhez tud kötni az Arp 2 vagy 3. Így tud a G-
aktin-Arp komplex hozzákötődni az aktinszálhoz. És akkor onnantól abba az irányba is tud növekedni

Vannak aktinkötő fehérjék, ők az F-aktin polimerázok. Gyorsítják az aktinszál építést.

G-aktin és profilin alkotta komplexeket tudnak megkötni és beépítik a G-aktint az aktinszálba. Végiglépegetnek az épülő aktinszálon

Vannak sapkafehérjék, amik az egyik végéhez kötnek az aktinszálnak, és ott gátolják az asszociációt és a disszociációt és elősegítik az
asszociációt az ellentétes végen. Ilyen mondjuk a Gelszolin, a Fragmin, a Szeverin és a CapZ

A kofilin ADP-t kötő G-aktin alegységekhez kötnek, darabolják az aktinszálat

sejtbiológia összefoglalások – 21. lap

A kofilin ADP-t kötő G-aktin alegységekhez kötnek, darabolják az aktinszálat

Vannak kötegelő, keresztkötő fehérjék.

A keresztkötő fehérjék térhálót hoznak létre, például a sejtkortex, stresszfilamentumok.
A kötegelő fehérjék pedig aktin nyalábokat, pl mikrovillusokban. Ilyen fehérje a faszcin (könnyű megjegyezni a latin fasces szótőről) és a
fimbrin
A sejthártya integrinekhez rögzítő fehérje a filamin
Ide tartoznak egyes motorfehérjék, amik transzportot valósítanak meg az aktin filamentumok mentén, ilyenek pl a miozinok

A mikrovillusok belsejében aktinszálak vannak, amiket keresztkötő fehérjék összekötöttek egy térhálóba
A csillók belsejében pedig mikrotubulusok vannak.
A csilló gyökerében kilenc mikrotubulus tripletet találunk. /https://www.youtube.com/watch?v=9nZYlyFGm50
A csilló egyéb keresztmetszetében viszont kilenc mikrotubuluspárt körben, meg középütt is egy párt.
A körben levő mikrotubulusokat motorfehérjék kötik össze. Ezek mozgása során a mikrotubulusok elcsúsznak egymáshoz képest. Egyszer az
egyik oldalon, aztán a másikon, így periodikusan az egyik majd másik irányba hajlik a csilló

Intermedier filamentumok
Azért intermedier mert átmérője az aktinszálak és a mikrotubulusok között van, 10 nm

Kompakt, hálózatos struktúrát hoz létre, mechanikai támaszt nyújt, ellenáll a húzásnak.
A sejtmag körül van sugárirányban rendeződve, pontdezmoszómákhoz és hemidezmoszómákhoz kihorgonyzódva, és a sejtmagon belül a
nukleáris laminában.
Protein monomerek összekapcsolódásával keletkeznek. Az aktinszálakhoz és mikrotubulusokhoz képest különbség, hogy az alegységnem
mindig ugyanaz, hanem szövet és sejtspecifikus. Például hámban cytokeratin, izomban dezmin, fibroblasztban vimentin.
A monomerek hosszú, pálcika alakú, fibrózus molekulák.
Három doménje van egy intermedier filamentum monomernek. Van egy feje, egy teste, és egy farka.
Nem polárisak
A test ismétlődő szakaszokból áll.
Az intermedier filamentum monomerjei párhuzamos dimerekbe szerveződnek. Majd ezek antiparallel tetramerekbe lépcsőzetes eltolódással.
Szóval az egyik fejénél nincs rögtön ott a másik farka, hanem picit bentebb van, a tetramerek a végeik között asszociálódnak,így hosszabbodik
a szál. A szál kicsit olyan, mint két sor tégla (azok is kicsit el vannak csúszva egymáshoz képest). Szóval a tetramerekből szerveződnek a proto-
filamentumok. Ezek pedig tovább kötegelődnek, és ezt nevezzük intermedier filamentumnak.

Hozzá is asszociálnak proteinek. Ezek térhálós szerkezetet alakítanak ki belőlük. Intermedier Filamentum Asszociált Proteinek IFAP
A dezmoplakin rögzíti a pontdezmoszómák kladherinjeihez.
Sejtmaghártya egyes proteinjei
A plektin intermedier filamentumokat rögzít egymáshoz, aktinhoz, mikrotubulushoz.

sejtbiológia összefoglalások – 22. lap

Endoplazmatikus retikulum
2024. január 5., péntek 1:31
Vajon hol gyártódnak azok a sejtszignalizációs fehérjék amik csak úgy ott voltak
a citoszolban, amikor tágyaltuk őket?
Az endoplazmatikus retikulum tubulusok és ciszternák labirintusa. Egy átlagos sejten belül a bels ő
membránrendszer fele. Felszíne a sejthártyának harmincszorosa. Kis magolós részletek:
Két fajtája van: a rögös és sima ER A Floppáz a citoszol felől forgat a lumen fele
A rögös ER-en riboszómák vannak, amiken fehérjeszintézis folyik. Továbbá benne zajlik a szintetizált fehérjék Flippáz lumen felől citoszol felé
módosítása. A fehérjeszintézis mindig szabad riboszómákon kezd ődik a citoszolban, majd a riboszóma az ER- Scrablase: bármelyik irányba
hez köt. A fehérje már gyártás közben bekerülhet az ER-be, de olyan folyamat is van, hogy csak a szintézis
után. (Meg ha nincs rajta jelzés, hogy bekerüljön, akkor csak ottmarad a citoszolban)

A riboszómák a transzláció során a RER-hez kapcsolódnak. A szabad riboszómákon szekretált fehérjék (már ha
van rajta szignál) a RER-be transzlokálódnak.
Egy mRNS-hez több riboszóma is tud kötődni, ráadásul nem csak a citoszolban, hanem a RER felszínén is.
A RER-ből meg a golgi apparátusba, lizoszómákba, plazmamembránba kerülnek.

A citoplazmában szabadon transzlálódó fehérjéken ha nincs (RERbe mutató) szignál, akkor a RERt nem érintve
jutnak a mitokondriumokba és peroxiszómákba (már ha oda valók, és oda mutató szignál van rajtuk)

Kotranszlációs transzlokáció:
A fehérje egy szabad riboszómán kezd szintetizálódni. A riboszóma találkozik egy szignálfelismer ő
részecskével, ami felismeri a fehérjét, kötődik a riboszómához. Ekkor felfüggesztődik a szintézis. A riboszóma
kirögzül az ER membránjához, egészen pontosan egy SRP (tehát szignálfelismer ő fehérjét) felismerő
receptorhoz, azaz dokkoló fehérjéhez kapcsolódik. Ezután a riboszómát megköti az ER -en pórust képző
transzlokon fehérjekomplex (Sec61). Leválik a szignálfelismer ő fehérjéről, és folytatódik a szintézis. A
transzlokonon keresztüli import energiaigényes. A fehérje vagy becsúszik a RER üregébe, vagy beépül a RER
membránjába

Transzlokon komplex részletes működése:

A fehérjekomplexben először van egy "dugó", egy blokk.

A riboszóma kötődése aktiválja a fehérjekomplexet, ennek hatására kimozdul a blokk.
A peptidlánc szignálszekvenciájának hatására oldalra kinyílik a fehérjekomplex, a szekvenciából egy
transzmembrán szakasz lesz.
Amikor a fehérje elkészült, akkor jön egy peptidáz és lehasítja a szignálszekvenciáról (már ha nem transzmembrán
fehérjénk van) Ezután a fehérje felveszi a térszerkezetét

Ha meg transzmembrán fehérjénk van, akkor ha van egy darab stop transzfer szekvencia, az
megállítja a peptidlánc átcsúszását a RER üregébe. A peptid leválik a transzlokonról, jön egy
enzim, ami lehasítja a start szignált, a fehérje ott marad kihorgonyozva a membránban. A
membrán felőli részen lesz a C terminális vége.

De egy fehérjében lehet több start meg stop szekvencia is. Nagyjából ugyanaz, de ha jön még
egy start-transzfer szekvencia, akkor újra kapcsolódik a fehérje a transzlokonhoz, és a további
részek becsúsznak a transzlokonon a RER lumenébe.
A stop transzfer szekvencia kihorgonyoz, megállítja a transzlációt. Olyan is el őfordulhat, hogy a
végén start szekvencia van, és az utána jövő részek, a C terminálissal együtt bekerülnek az ER
lumenébe

Poszt-transzlációs transzlokáció:
Előfordulhat, hogy az egész fehérje legyártódik a citoszolban egy szabad riboszómán. Eml ős
sejtekben csak rövidebb fehérjékkel működik ez. A kész fehérjét chaperon fehérjék szállítják a
RER-hez. Transzlokonon keresztül mozgatják lumen felől RER chaperonok, ők ATP-t hasítanak. A
transzlokon komplexet alkot egy másik fehérjével, ami segíti, hogy a fehérje szál dokkolni
tudjon.

Poszt-transzlációs modifikáció:
A fehérjék különböző módosításokon esnek keresztül, például szénhidrát láncokat
ragaszthatnak rájuk. Van a nitrogénhez kötött, az azt jelenti, hogy a fehérje egy
aminocsoportjához kapcsolja az enzim. Oxigénhez kötött esetén meg hidroxil csoportokhoz.

A RER membránhoz kötötten gyártódnak például oligoszacharid láncok, ezeket egy fehérje rá
tudja pakolni éppen gyártódó fehérjére

Azért jó cukorláncokat pakolni a fehérjékre, mert azok polárisak. És míg a fehérjék víztaszítóak,
addig ezekkel hidrofilebbé lehet őket tenni, és kisebb hajlamuk lesz így az aggregációra. Szóval
ki tud alakulni a megfelelő térszerkezetük

A fehérjék térszerkezetüket a kalnexin ciklusban veszik fel.

Jön egy fehérje, a glükozidáz I/II és lehasít két glükózt a fehérje cukorláncáról. És akkor a
cukorlánc végén egy darab glükóz marad. Ezután a fehérje interaktál az ERp57 -tel. Ez katalizálja
diszulfid hidak létrejöttét, a térszerkezet kialakulását. Aztán jön egy glüközidáz II és további
glükózt hasít le. (mármint azt az egyet, ami még volt). Ha jó a fehérjénk, akkor innen megy a
szekréciós útvonalra tovább. Ha nem sikerült felvennie a térszerkezetét, akkor egy fehérje
visszapakol rá még egy glükózt, és megint megy az ERp57-hez (ami valószínűleg az ER-ben az 57.
fehérje amit felfedeztek, vagy valami ilyen abszurd neve lehet). Ha sokadszorra se sikerül, akkor
le lesz bontva. A lényeg, hogy lebontás esetén végül egy proteaszómában köt ki

ERAD (a könyvben hátha érthetőbben van leírva)

Sima felszínű endoplazmatikus retikulum:

Általában kevés van belőle egy sejtben, néhány speciális sejtben viszont kiterjedt.
Feladata a lipidszintézis, detoxikációs folyamatokat végez, kalciumot raktároz az
A SER lumene kalcium kötésére képes fehérjéket tartalmaz. Ezért tud kalciumraktárként
izomszövetekben, és glükóz anyagcserét folytat.
működni.
A szintetizált foszfolipidek a membránjának citoszol felőli rétegbe épülnek be. Ez aszimmetriát
okoz, de néhány enzim át tudja őket pakolni

A lipideket nyilván mozgatni kell valahogy a sejten belül a SER-ből.

Ez történhet vezikulákkal, vagy karrier fehérjékkel. Az LTP-k lipid transzfer proteinek.
Megfognak egy foszfolipidet a SER membránjában, aztán elviszik pl mitokondriumokhoz vagy
peroxiszómákhoz

Izomsejtekben a SER kalcium raktározásra specializálódott organellummá alakult, ezt hívjuk

szarkoplazmatikus retikulumnak.
A SERCA pakolja be a kalciumot, a RYR és az IP3 receptorok meg olyan kapuzott csatornák, amik

sejtbiológia összefoglalások – 23. lap

A SERCA pakolja be a kalciumot, a RYR és az IP3 receptorok meg olyan kapuzott csatornák, amik
ki tudják engedni

A SER felszínén van egy enzimrendszer, ami a toxikus, apoláris vegyületeket polárissá alakítja,
így azok ki tudnak ürülni.

Részt vesz a glükóz metabolizmusában, egy foszfátcsoportot hasít le róla igazából

Golgi Apparátus
3-10 lapos zsákból épül fel, amit ciszternáknak hívnak.
Polarizált, cisz oldal néz az ER felé, transz a sejthártya felé
A golgi hálózat az ER-ben szintetizálódott fehérjéket, lipideket fogadja, válogatja, tovább
módosítja, és továbbítja rendeltetési helyükre (ráadásul pontosan)
Az ER felőli része a hálózatnak a Cisz-golgi-hálózat, azaz CGN. Ez fogad és szortíroz. Az ER
véletlenül olyan fehérjéket is küld, amik saját felhasználásra vannak amúgy, ezek meg vannak
jelölve, úgyhogy visszaküldi őket.

A sejtben vannak lizoszómák, amik lebontanak dolgokat. Ehhez a lebontáshoz speciális

fehérjéket használnak, amiket külön kell tartani, nehogy mindenféle dolgot elkezdjenek
földarabolni. Ezért meg vannak jelölve, mégpedig mannóz -6-foszfát szignállal. Miután
lefűződnek a Golgiról transzport vezikulumokban, késői endoszómákkal fuzionálnak. Az
endoszómák membránjaiban protonpumpák vannak, ezek felel ősek a lizoszóma savas pH-jának
kialakításáért.

A glikokálix és az ECM fehérjéi is innen kerülnek ki. Itt zajlik a proteoglikán molekulák
glikozilálása. És a glükózaminoglikán láncok hozzákapcsolása. A PG láncoknak negatív töltése
van.

sejtbiológia összefoglalások – 24. lap

Lizoszómák, proteaszómák és peroxiszómák (pdf)
2024. január 5., péntek 15:25

A sejtben van többféle kis testecske, amiknek az a feladata, hogy különféle anyagokat
lebontsanak, megemésszenek

Lizoszóma:
A lizoszóma a sejt gyomra, emésztő enzimekkel bontja le az anyagokat.
Savas hidrolázok vannak benne (kb hatvan fajta létezik)
Ezek inaktív formában érkeznek a lizoszómába, majd savas kémhatásra aktiválódnak. A
savas kémhatást protonpumpák hozzák létre.
Vékony membránjában transzporterek vannak, amik a lebontott molekulákat
transzportálják a citoplazmába

A lizoszómák önmagukban nem csinálnak semmit, hanem arra várnak, hogy olyan
vezikulummal fuzionáljanak, amiben lebontásra váró anyag van. Ha endoszómával fúzionál,
akkor lesz az endolizoszóma (ez a kifejezés hiányzik az előző diasorból…)

Fagoszóma+lizoszóma = fagolizoszóma
A sejt saját anyagait is elemésztheti, az lesz az autofagolizoszóma.

A lizoszómákban maradhatnak emészthetetlen anyagok. Ezek vagy távoznak a

szekrétummal, vagy pedig reziduális testek formájában ott maradnak.

Proteaszóma:
Fehérje emésztő test, egy multienzim komplex, henger alakú, kitekeri a fehérjeláncot, ami
aztán belecsúszik, és ott feldarabolódik
Aránylag kicsi, mert feleakkora mint egy riboszóma
Azon kevés sejtalkotó egyike, amik nincsenek elhatárolva a sejtplazmától

A lebontásra váró fehérjéken ubiquitin jel van, ez alapján ismeri fel a protaszóma és a
lizoszóma a fehéréjét.

Fontos a fehérjék lebontása, mert a sejtet alkotó molekulák, organellumok állandóan

cserélődnek. Kivéve a mag és a mitokondriumok dns állománya. Meg kell szabadulni a sejt
hibás, működésképtelen fehérjéitől.

Peroxiszóma:
Vese és máj sejteiben fordulnak elő.
Független az endoszómális-lizoszómális kompartmenttől.
Nem tudjuk, hogy pontosan milyen eredetű, lehet, hogy belső lefűződés eredménye, de az is
lehet, hogy endoszimbionta, mivel tud osztódni, proteineket importál, vannak fehérjéi amik
bakteriálisakkal homológok. Szóval lehet, hogy úgy lettek beszerezve, mint a mitokondrium.

Membránja a sER-ból fűződik le. Mátrixában levő enzimek szabad riboszómákon

szintetizálódnak. Aztán növekedik, és kettéosztódik. A szabad riboszómákon
szintetizálódott fehérjéin van szignálszekvencia. Chaperon fehérjék felismerik azt, és ők
viszik a peroxiszómába a bele tartozó enzimeket. Meg a membránjába épülő fehérjéket is

sejtbiológia összefoglalások – 25. lap

viszik a peroxiszómába a bele tartozó enzimeket. Meg a membránjába épülő fehérjéket is
hoznak.

A peroxiszómába kerülő szerves molekulákat dehidrogénezik az enzimjei, utána meg

oxigénel hidrogén peroxidot képeznek. A felszaporodó hidregénperoxidot a kataláz enzimek
bontják vízzé és oxigénné, vagy pedig dehidrogéneznek még egy szubsztrátot és azzal
eliminálják a hidrogénperoxidot. De a vége mindkét esetben víz és oxigén

A peroxiszóma legfőbb feladata a hosszú szénláncú zsírsavak, a purin bázisok, és aminosavak

oxidatív lebontása. Nincs benne elektrontranszport lánc, az energia hő formájában szabadul
fel.
Részt vesznek az alkohol és drogok detoxikálásában, az etanolt acetaldehiddé oxidálják

Nem csak lebontó folyamatok zajlanak benne, hanem lipidek szintézise is.

Extracelluláris vezikulumok
Sejtek között is tudnak vezikulumok közlekedni. Több típusuk van. Az exoszómák
multivezikuláris testekből ürülnek. A mikrovezilukulmok a sejtmembránról fűződnek le.

sejtbiológia összefoglalások – 26. lap

Mitokondrium
2024. január 5., péntek 17:53

Egy bekebelezett prokariótával lépett szimbiózisra egy archea annó Magolós: (ezeket tudni kell fejből)
A mitokondriumnak van saját DNS-e. saját prokarióta jellegű riboszómái. DNS-ének nagy része viszont átkerült a Drp1 szedi szét a mitokondriumot
sejtmagba. Kettős membrán határolja. A két membránnak összetétele és funkciója eltér. Képes önálló osztódásra, csak Opa1 és Mfn1/2 fúzionál össze kettőt
úgy nem tud keletkezni a sejtben. Érzékenyek az antibiotikumokra.
Elektrontranszportlánc enzimei:
A membrán közti tér aránylag kicsi, nagyobbnak szokták ábrázolni, mint amekkora az elektronmikroszkópos felvételek I. NADH dehidrogenáz
alapján. A belső membrán felgyűrődik, ezeket a felgyűrődéseket krisztáknak hívják. A belső membrán által határolt tér II. Szukcinát-dehidrogenáz
a mátrix. Ebben van a saját cirkuláris DNS-e, a riboszómái, meg rns tartalmú granulumok. III. Citokróm b-c1 komplex
IV. Citokróm C oxidáz
Morfológiailag több csoportba oszthatók a belső membrán szerkezete alapján. A legismertebb a krisztás, de van még
tubuláris, bogyós, és prizmás is.
A mitokondriumok leginkább ott fordulnak elő, ahol magas a sejt metabolikus aktivitása. Magyarul ahol leginkább kell
az ATP.

Dinamikusan változó, hogy mennyi van belőle egy sejtben, de általában a citoplazma kb 25%-a.
De mondjuk a spermium nyaki részében pontosan 24 db van.

A mitokondrium hasadással osztódik, ez különböző fehérjék segítségével tud megtörténni.

A hasadáshoz szükséges fehérje a drp1 (Dynamin-related protein 1, ami egy nem túl sokatmondó név)
Fúzióhoz pedig az Opa1 (belső membrán) és Mfn1/2 (külső membrán), ami azt jelenti, hogy mitofuzin. (ennek legalább
értelmes nevet adtak)

Mitokondrium felépítése:
A külső membrán kb fele lipid, fele fehérje. A fehérjék porinok, amik átjárható csatornák.
A belső membránnak nagy felülete van, a fehérjék teszik ki 80%-át. Ezek felelősek az elektrontraszportláncért, végzik
az ATP szintézist (ATP-szintáz), meg transzporterek. És van még a kardiolipin, ennek a fehérjének az a feladata, hogy
nem engedi vissza a kipumpált protonokat. Kúpos térszerkezete van, így hajlatokat hoz létre a belső membránban

A mátrixban zajlik a citromsav ciklus, piruvát és zsírsavak terminális oxidációja. Itt termelődik a kilélegzett széndioxid

A mitokondriumon kívül a glükózból glikolízis folytán keletkezik a piruvát. Ez bekerül a mitokondriumba, ott a
citromsavciklusba. Ott aztán tovább bomlik. Az ebből származó molekulák az elektrontranszportlánchoz viszik a
hidrogént. Egészen pontosan a piruvát, és még más zsírsavak dekarboxilálódnak és abból lesz az acetil-CoA.
Ez a citromsavciklusban oxidálódik széndioxiddá, és keletkeznek még protonok és elektronok. Az elektront viszi a
NADH az elektrontranszportláncra, a protonok pedig transzlokálódnak a membránok közti térbe

Az elektrontranszportlánc eleme négy enzimkomplex és két elektronhordozó molekula

Mitokondrium további transzportfolyamatai:

A sejtnek nagyon fontos, hogy alacsony legyen a citoszolban a kalciumion koncentráció, ezért
ha túl sok van belőle, akkor a mitokondrium membránján aktiválódik egy uniporter, ami
elraktározza a mitokondriumban a kalciumot 70 kilodalton heat shock proteins
Jelentsen is akármit a neve
Van egy termogenin nevű fehérje, amin keresztül a membránközti térből át tud jutni a
mátrixba a proton, viszont nem szintetizál ATP-t, hanem hőt fejleszt.

A mitokondrium fehérjéi kintről nem csak putty bekerülnek, hanem a mitokondrium két
membránja bizonyos helyeken összeér, ott transzlokon komplexek találhatók. Dajkafehérjék
viszik a oda a fehérjéket, és belül meg dajkafehérjék segítenek nekik felvenni a térszerkezetüket

Először kint felismeri a citoszol-hsp70, TOM-TIM transzlokonokon keresztül kerül a mátrixba.

Ott megfogják a mátrix hsp70-ek, nehogy idő előtt föltekeredjenek. Aztán a mátrix hsp60
fehérje alakítja ki a konformációjukat. A végén pedig lehasad a szignál szekvencia

A mitokondriumban is zajlik fehérjeszintézis a mitokondriális RNS-ről, amit a mitokondrium

saját riboszómái végeznek. Lipidszintézis is zajlik a mitokondriumban, (de erről csak azért
beszélt az előadásban, mert Nándor megkérdezte)

A mitokondrium DNS-ét nem stabilizálják hiszton fehérjék, nincsenek benne intronok és

exonok. A mitokondriális DNS-nek magas a mutációs rátája. Oxidatív foszforiláció zajlik a
mátrixban, ami miatt szabad gyökök keletkeznek, amik meg tudják támadni a dns molekulát.
Mivel nincsenek intronok, ha a DNS valamely része sérül, akkor az biztos, hogy fontos rész volt.

sejtbiológia összefoglalások – 27. lap

Sejtmag
2024. január 5., péntek 22:11

A sejtmag irányítja az anyagcserét, és hordozza a sejt öröklődő információt

Általában egy sejtnek egy sejtmagja van, de a vázizomrostokban sokezer is. A szívizomsejtek
esetenként kétmagvú

A prokariótáknak még nincs sejtmagjuk, az átíródó mRNS-ük végére már kapcsolódik a

riboszóma és fehérjét gyárt.

Az eukariótákban a transzkripció és a transzláció térben elhatárolódik.

Az eukariótákban van lehetőség az átírt RNS további módosítására, érésére

A sejtmagnak van egy hártyája, azon vannak magpórusok, bent van a kromatinállomány, a
magnak is van váza, a magnedv, és a magvacska.

A sejtmaghártya két, párhuzamos membránból van. Köztük van a perinukleáris rés. A külső
membrán folytonos az endoplazmatikus retikulummal.
A magpórusokon anyagforgalom zajlik.

A perinukleáris résben vannak az ER enzimjei

A belső membrán viszont már független az endoplazmatikus retikulumtól, a nukleáris
laminával van kapcsolatban.
Belső membránnak megvannak a saját transzmembrán fehérjéi
A két membrán között vannak az intermedier filamentum asszocált proteinek, amik a két
membránt rögzítik, fenntartják a perinukleáris rést, rögzülnek a citoszkeletonhoz

A sejtmaghártya alatt van a nukleáris lamina. Biztosítja a szerkezetet, stabilitást,

kihorgonyozza a perinukleáris heterokromatint. Laminból van, ami a legősibb intermedier
filamentum. Sejtosztódáskor felmoblik a nukleáris lamina.

Egy sejtmagon van kb 3000 magpórus, de ez a transzport intenzitásától függően változik.

A magpórus egy bonyolult szerkezetű póruskomplex. A kromatin felé néz a nukleáris kosár.
Azon van a nukleáris gyűrű, azon a lumináris gyűrű, azon meg a citoplazmatikus gyűrű. A
citoplazmatikus gyűrűhöz kapcsolódik 8 filamentum. A magpórus feladata kétirányú
szelektív transzport végzése. Kis molekulák passzívan haladhatnak át, fehérjék, RNS-ek aktív
transzporttal, nagy molekulák juthatnak át komplex térszerkezetük megtartásával. Egy
bizonyos mérettartomány felett a részecskék átjutása gátolt, ez tartja fenn a citoplazma és a
mag eltérő makromolekuláris szerkezetét

A nukleáris transzport résztvevői:

A fehérjén kell hogy legyen nukleáris lokalizációs vagy export szekvencia (NLS vagy NES)
Receptor és adapter fehérjék, importin alfa, importin béta, exportin. Ezek ismerik fel a
szállítandó molekulát és szállítják a magpórushoz. Részt vesznek szabályozó fehérjék, a Ran-
GDP és Ran-GTP. Ezek segítik a szállított anyag disszociációját az importin komplexről

Import:
Az importin alfa ismeri fel az NLS-t, kötődik hozzá. Ezután az importin béta kötődik az

sejtbiológia összefoglalások – 28. lap

Az importin alfa ismeri fel az NLS-t, kötődik hozzá. Ezután az importin béta kötődik az
importin alfához. Ez az egész kirögzül a pórus citaplazmatikus filamentumaihoz. Aztán
bearaszol. De itt még nincs vége a történetnek, mert most egyben van a fehérjekomplex.
Hanem van a citoplazmában Ran-GDP. Ez az előbbiektől függetlenül bejut a magba a
póruson keresztül. Aztán egy egy fehérje lecseréli rajta a GDP-t GTP-re. Végül a Ran-GTP
kapcsolódik az importált fehérjekomplexhez, és ennek hatására disszociál róla a fehérje
DE még itt sincs vége, mert most meg bent maradt az importin alfa és béta a sejtmagban. A
Ran-GTP segíti az importinek visszajutását a citoplazmába a magpóruson át. Ezután egy
fehérje, a Ran-GAP a Ran-GTP-t Ran GDP-vé alakítja. Végül a Ran GDPről leválnak az
importinok és a Ran-GDP megint a magba jut.

Export:
Az exportálandó fehérjéken NES szignál van. Ezt ismeri fel az exportin nevű fehérje.
Ezután csatlakozik hozzájuk a Ran-GTP. Ezután a komplex áthalad a magpóruson. A Ran-GTP-
hez kapcsolódik a Ran-GAP, azaz Ran-GTP-áz, a GTPből GDP lesz, a Ran-GDP leválik a
komplexről, majd az exportinról disszociál a szállított fehérje. Ran-GDP megint visszakerül a
sejtmagba

Sejtmag belső szerkezete:

Van benne a kromatin állomány, ami a DNS és a hozzá kapcsolódó fehérjék. Különböző
típusait különböztetjük meg. Kb 10% eukromatin, a többi heterokromatin. A
heterokromatinba tartozik a perinukleáris és a fakultatív heterokromatin.

Van az interkromatin állomány, ami az összefoglaló neve a magnedvnek, a magváznak, és

egyéb szubkompartmenteknek, amik a magvacska, Cajal testek, PML testek, és pöttyök.
A magváz lamin filamentumokból, nukleáris aktintból, és egyéb fehérjékből áll. A lamin
filamentumok kapcsolatban állnak a nukleáris laminával és a magpórusok kosarával.

A magvázhoz kötődve zajlik a DNS szintézis, az RNS átírás, az RNS módosítás, részt vesz
szállítási folyamatokban, kihorgonyozza a kromatin állományt, részt vesz annak
kondenzálásában, fellazításában.

A DNS hossza kitekerve kb 2 méter, és ennek bele kell férnie egy sejtmagba, úgyhogy
nagyon jól van tömörítve. A DNS hisztonfehérjékből álló fehérjekomplexekre tekeredik fel,
egy ilyet hívunk nukleoszómának. A hisztonfehérje oktamer, azon belül két tetramerből áll,
és még az egészet stabizálja kívülről egy H1 hiszton.

A hisztonok N terminális végei kilógnak a hiszton korongból, így azok módosításokon

eshetnek át:
Acetilálódhatnak, metilálódhatnak, foszforilálódhatnak, ubiquitinálódhatnak
(megfelelő hiszton módosítása esetén) Az acetiláció növeli a transzkripciós aktivitást. A
metiláció gátolja. A diacetiláció hisztonátrendeződést okoz a DNS megkettőzésekor.

A nukleoszómák alkotta fonal tovább spiralizálódik, hajtogatódik, így alakul ki a szolenoid.

(ami a jól összehajtogatott fonala a nukleoszómáknak) Amikor így össze van tekerve a DNS,
akkor gátolt a transzkripció.

További kondenzáció, melyhez újabb DNS kötő fehérjék kellenek hozzák létre a
kromoszómákat

A kondenzin nevű fehérék alakítják ki a kromoszóma szerkezetét

sejtbiológia összefoglalások – 29. lap

A kohezinek kapcsolják össze a testvér kromatidákat.

Magvacska:
Nagysága és száma függ a fajtól, sejttípustól és a sejt aktivitásától
Emlős sejtekben 1-5 db van.
Nem határolja membrán, interfázisban lehet megfigyelni, sejtosztódás profázisában eltűnik.
Három jól elkülöníthető része van. A fibrilláris centrumok, körülöttük denz fibrilláris
kompenens, és ők a granuláris komponensben vannak
A fibrilláris centrumban ??
Dienz fibrilláris komponens az aktív rRNS átírás helyszíne
A granuláris komponensben szerelődnek össze a riboszóma alegységek, és az SRP, azaz
szignálfelismerő részecskék, amik majd a szintetizálódó fehérje-riboszóma komplexet
dokkolják az ER-hez. Itt képződik még a telomeráz enzim

Szubkompartmentek:
Cajal testek, azaz csavarulatos testekből sejtmagonként kb 10 darab van.
Ribonukleoproteineket szerelnek össze, bennük érik a telomeráz enzim.

PML-testek gátolják a génátírást, itt szerelődnek össze a transzkripciós ko-repressziós

komplexek

A Speckle-k, azaz pöttyök az RNS splicinghoz szükséges fehérjék

sejtbiológia összefoglalások – 30. lap

Sejtosztódás
2024. január 6., szombat 0:01

A sejteknek van egy életciklusa.

Ennek során a sejt örökítőanyaga megkettőződik, majd a sejt osztódik, és két új sejt jön létre.
Eukarióta sejtekben két osztódás között lezajló folyamat a sejtciklus, a mitózis kezdetét ől a következő mitózisig
tart.
A sejtciklusnak fázisai vannak
G1 - mint Growth
S, mint DNS szintézis
G2, mint Growth és felkészülés a mitózisra
M- mitózis
A mitózist is szét lehet bontani két fázisra, a kromatidák osztódására és a citokinézisre

Ebből a ciklusból a sejtek ideiglenesen vagy véglegesen is ki tudnak lépni. Ezt G0 fázisnak nevezik.
Az őssejtek például ideiglenesen szoktak kilépni a sejtciklusból. Terminális differenciáció jellemz ő a
neuronokra, harántcsíkolt izomszövetre, vagy ha megöregszik a sejt.

A sejtciklus fázisainak hossza nem ugyanannyi. Tenyészetben lev ő emlős fibroblasztok teljes ciklusa például 22
óra.

A ciklus fázisai között vannak ellenőrzési pontok, hogy átléphet-e a sejt a következő fázisba.
Az első ellenőrzési pont a G1 fázis végén van. Aztán a következő a G2 fázis végén, az utolsó pedig a mitózis
metafázisában.

G1 ellenőrzési pont akkor engedi át a sejtet az S fázisba, ha megvannak a növekedési faktorok a sejtben, ha a
sejt elég nagy méretűre növekedett, ha ép a DNS állománya, és a DNS replikációhoz megvan minden
A G2 akkor engedi mitózisba lépni a sejtet, ha ép a DNS és nem hiányos.
M ellenőrzési ponton a sejt anafázisba léphet, ha az összes kromoszóma ráköt ődött a magorsóra, és
elhelyezkedtek az egyenlítői síkban.

Ezeknek az ellenőrzéséhez a sejt használ egy csomó fehérjét. Mégpedig ciklinfügg ő protein kinázokat, azaz
CDK-kat és Ciklineket. A CDK-k kinázok, tehát más fehérjéket foszforilálnak. A CDK azután lesz aktív, miután
ciklinnel asszociál. Ezen két fajta fehérje különböz ő kombinációi más és más fázisátmenetet szabályoznak

Először a CDK és a ciklin asszociál. A CDK-n van egy aktiváló és két gátló foszforiláló hely. A CDK aktiváló kináz
(CAK) csak az aktiváló helyet foszforilálja, míg a CDK gátló kinázok a gátló helyeket foszforilálják. Ha a gátló
helyről foszfatázok eltávolítják a foszfát csoportokat, akkor aktiválódik az enzimkomplex. Ekkor következik be a
fázisátmenet. Végül az aktiváló helyről a KAP eltávolítja a foszfát csoportot, és a komplex szétesik. A ciklin
periodikusan ubiquitinálódik (ellátódik bontás jellel), proteaszómában degradálódik, majd újból szintetizálódik

A korai embrionális sejtek ciklusa csak mitózisból és DNS szintézisb ől áll. Ezért lesznek egyre kisebbek. De még
az embrionális őssejteké is eltér a normál testi sejtekétől. Hosszabb az S fázis, rövidebb a G1 és a G2.

A korai embrionális sejtciklusban csak egy darab ellen őrzési pont van a mitózis során

A sejtnövekedési faktorok olyan hírvivő fehérjék, szteroid hormonok, amik elősegítik a sejtek növekedését és
osztódását, esetenként a sejtdifferenciálódást. De ennél kicsit bonyolultabb, mert kb ötvenféle hatásuk van.

A G1 fázisból az S fázisba való átmenethez kell a ciklin D és CDK4 komplex bonyolult interakciója az E2F és pRB
alkotta komplex-szel. A végén az E2F a magban írja át az átmenethez és DNS replikációhoz szükséges géneket
(vagy csak kell hozzá?)

A sejt meg tud rekedni az G1 fázisban növekedési faktorok hiányában. Mert akkor nem gyártja a CDK -t és a (növekedési faktor nem maga a cdk és a ciklin)
ciklint.

Növekedési faktorok hiányában csökken a ciklin-D koncentráció, és elhúzódik a G1 ciklus, a növekedés lelassul
vagy megáll. A sejt kiléphet G0 fázisba.

Például DNS hiba esetén egy fehérje stabilizálódik a hibás DNS szakaszon. Ez elindítja egy fehérje szintézisét,
ami inaktív állapotban tartja a CDK4 ciklin-D komplexet. A sejt így nem lép át az S fázisba, és lehet őség van a
DNS hiba kijavítására. Ha nem sikerül, akkor a stabilizálódott fehérje apoptózist indukál.

S fázis:
Az S fázisban készül egy másolat a DNS-ről. A folyamatot a jogosítófaktor fehérjekomplex szabályozza. A
jogosítófaktor az M fázis végén a replikációt indító DNS szakaszra köt. A CDK -ciklin komplex foszforilál adott
fehérjéket a jogosítófaktoron, majd leválik. Ezután szabad utat kap a DNS -polimeráz, ami a DNS replikációt
végzi.

G2/M átmenet:

Ciklin A és CDK1 kell hozzá (ez a dia káosz)

Kromoszómákról:
A kromoszómák a sejtciklus nagyrészében nem az általában lerajzolt kétkromatidás alakban vannak. A Pro az valami előtt, ana, valami után.
kétkromatidás verzió csak az S, G2 fázisban, és az M fázis kezdetén van jelen. Az osztódás során szét lesznek
választva, mert a két új sejt kap egyet-egyet belőlük. A kromoszómák vége a teloméra, van egy rövid, meg egy
hosszú karjuk, a közepét centromérának nevezik

Az M fázist még tovább lehet osztani. Lépései a profázis, pro -metafázis, metafázis, anafázis, telofázis és
citokinézis.

Profázisban kondenzálódnak a kromoszómák. A centroszómák a sejt két pólusára helyez ődnek. Megkezdődik a
mitotikus orsó kialakulása. A centroszóma még az S/G2 fázisban megkett őződött

A prometafázisban eltűnik a magvacska, szétesik a sejtmaghártya. Minden kromatidán megjelenik egy

kinetokor, ami egy olyan fehérje, ami a mikrotubulushoz kapcsolja. Kialakul a magorsó.

A kinetokor a centromérához kapcsolódik, van egy belső, és egy külső fehérjekorongja, találhatók még rajta
motorfehérjék, dineinek és kinezinek

A magorsókból induló mikrotubulusoknak különböző feladatai vannak. A pólusokat elválasztók csillag alakban
ágaznak szét, ezért asztrálisnak nevezik őket, a kinetokor mikrotubulusok kapcsolódnak a kromoszómák
kinetokorjákhoz. A polárisak pedig stabilizálják az orsót

A Metafázisban a kromoszómák egyenlítői síkba rendeződnek. Mikrotubulusok kapcsolódnak mindkét

kromatidához mindkét pólus felől.

Az anafázisban a kromatidák kettéválnak, pólusok felé vándorolnak. Ez a leggyorsabb szakasz

Telofázis és citokinézis (cito+kinézis, tehát sejtmozgás)

sejtbiológia összefoglalások – 31. lap

Telofázis és citokinézis (cito+kinézis, tehát sejtmozgás)
Eltűnnek a kinetokorok és mikrotubulusok, kialakul a maghártya a pólusokon az odahúzott
kromoszómák körül, a kromoszómák elkezdenek dekondenzálódni, megjelenik a magvacska.
Kontraktilis gyűrű segíti a sejtek elválását.

A sejthártya úgy esik szét a promatefázisban, hogy minden alkotója foszforilálódik, aztán a
telofázisban a defoszforiláció miatt kezd újra összeállni, azaz akkor fúzionálnak a maghártya
vezikulák.

A sejteknek a kromoszómakészlete változik. Egy testi sejt G1 fázisban diploid 2n készlettel

rendelkezik. Diploid, mert minden kromoszómából két homológ van benne. És 2n, mert kétszer
annyi kromoszóma van benne, mint egy haploid sejtben. S fázisban diploid 4n, mert még mindig
megvan a két kromoszómakészlet, de a kromoszómának megvan mindkét kromatidája. A
mitózás során pedig 2xdiploid 2n, mert akkor oszlik el a genetikai anyag olyan formába, mint
ahogy az egy G1 fázisban megtalálható lesz

A meiózis:
A meiózis a sejtosztódás másik formája.

Két szakasza a Meiózis I és Meiózis II. A meiózis I kb olyan mint egy mitózis, csak a genetikai anyag
összekeveredik, meg nem válnak szét a kromoszómák két kromatidára a végén, a kinetokor
fehérjékből is kromoszómánként lesz egy, tetrádonként meg kettő. A meiózis II pedig olyan, mint
két sejt egy-egy mitózisa.

A meiózis I profázisát még 5 részfázisra bontjuk.

Leptoténben kondenzálódnak a kromoszómák (leptotén kb vékony szalag)

Zigotén: kb azt jelenti, hogy szálak egyesülése. Itt a kromoszómák párba rendez ődnek, és nagyon
közel kerülnek egymáshoz
Pachitén (vastag szalag) Egymáshoz nagyon közel vannak a kromoszómák, szóval az összeér ő
szárakat biztos vastagabbnak látta a biológus a mikroszkóp alatt, és arról nevezte el. Itt történik a
crossing over
Diplotén azaz "két szál" ebben a szakazban újra elkezdenek távolodni a kromoszómák
Diakinézis: "kettő+mozgás"

Ezután jön a meiózis kettő. Most igazából van két sejtünk, amiben össze van kavarva a DNS.
Ekkor ezek a sejtek még egyszer kettéosztódnak, megfeleződik a genetikai anyag, haploid 1n sejtek
lesznek. Azaz a homológ kromoszómapárból csak egy lesz egy-egy utódsejtben

sejtbiológia összefoglalások – 32. lap

Vizsga után
2024. január 9., kedd 11:45

Biológiailag aktív RNS-ek: Ribozimok

sejtbiológia összefoglalások – 33. lap

sejtbiológia összefoglalások – 34. lap
sejtbiológia összefoglalások – 35. lap