Professional Documents
Culture Documents
BQ - 1r Examen
BQ - 1r Examen
2. L’AIGUA ........................................................................................................................................... 5
3. EL CONCEPTE DE pH ...................................................................................................................... 10
AMPLIACIÓ pH ...................................................................................................................................... 15
4. GLÚCIDS ........................................................................................................................................ 18
4.5. Oligosacàrids.......................................................................................................................... 24
5. LÍPIDS ............................................................................................................................................ 28
6. Aminoàcids i pèptids...................................................................................................................... 35
1
1. EL NIVELL MOLECULAR. BIOELEMENTS I BIOMOLÈCULES
1.1. Nivells moleculars
És important tenir en compte el nivell molecular de les partícules per tal de saber en quin tamany ens
movem. Podem diferenciar diferents nivells moleculars:
- Subnivell subatòmic
- Subnivell atòmic: àtoms. L’àtom és una partícula indivisible (tot i que coneixem que hi ha un
nivell subatòmic) format per protons, neutrons i electrons (protons i neutrons tenen massa;
protons i electrons tenen càrrega).
- Subnivell molecular: els àtoms s’agrupen formant molècules, que podran ser inorgàniques o
orgàniques (formades per C).
- Subnivell macromolecular: format per la unió de molècules, que donen lloc a polímers (resultat
de la unió de varies molècules com les proteïnes i els àcids nucleics), la unió de varies
macromolècules donarà lloc a associacions macromoleculars (com glicoproteïnes i comatina)
que podran unir-se i formar orgànuls cel·lulars (mitocondris i cloroplasts).
1.2. Bioelements
La taula periòdica representa tots els elements que existeixen a la natura (entre 110-120). S’ordenen
per períodes, i dins de cada període ordenats pel nombre atòmic (augmenta a mesura que tenen més
electrons).
Horitzontalment els elements s’ordenen per períodes, i anem avançant quants més electrons tenen a la
seva capa de valència. Els gasos nobles es caracteritzen perquè tenen els orbitals plens d’electrons.
Conforme avancem en el període, l’últim és el gas noble, que són molt estables i pràcticament no
reaccionen.
Verticalment els elements de la taula periòdica s’ordenen en grups, a l’última cada d’orbitals tenen el
mateix nombre d’electrons.
Considerem que un àtom és més electronegatiu quants més electrons tingui a l’última capa de valència.
Per tant, si ens acostem als gasos nobles, tirant endarrere en el període els àtoms seran menys
electronegatius, i conforme ens acostem als gasos nobles són més electronegatius. Com més
electronegatiu és un àtom més reacciona.
1
L’hidrogen composa un 92,7% de l’univers, l’heli un 7,2% i la resta de bioelements la petita proporció
restant.
Si parlem del nostre organisme, el més abundant també és l’hidrogen, seguit per l’oxigen, carboni i
nitrogen (aquests representen el 97% del nostre organisme), que juntament amb el fòsfor i el sofre són
els anomenats bioelements primaris (representen el 99% del nostre organisme). D’altra banda, els
bioelements secundaris són metalls alcalins i alcalinoterris (Na, K, Mg, Ca, Cl) que estan en una
proporció molt baixa però són vitals (per exemple permeten mantenir el potencial de membrana). Per
últim, estan els oligoelements, que són metalls purs que existeixen en una petita proporció al nostre
organisme però també són vitals (Fe, Cu, Zn).
En quant a l’escorça terrestre, els elements que hi trobem són semblants al nostre cos però en
proporcions molt diferents: el que més l’abunda és l’oxigen, seguir del silici, alumini,... A diferència de
l’escorça terrestre, nosaltres tenim més carboni i l’escorça és rica en silici. Això és perquè el C forma
enllaços entre àtoms de C molt estables, i a més també pot formar enllaços amb altres molècules
electronegatives (l’oxigenació del C és un procés altament energètic – combustió – passant a formar
part del CO2, que és fàcil de dissoldre en aigua i té una biodisponibilitat elevada). En canvi, el silici un
cop reacciona amb l’O2 mo és biodisponible. De manera que el C és més òptim per aconseguir energia i
per convertir-lo en biodisponible (poder reutilitzar-lo).
1.3. Biomolècules
Les biomolècules es classifiquen en inorgàniques (aigua, CO2, sals minerals) i
orgàniques (glúcids, lípids, proteïnes, àcids nucleics).
2
- Fórmula estructural: ens dóna infromació de l’estructura en dues dimensions de la molècula.
- Enllaç covalent: uneix àtoms amb similar electronegativitat. Els electrons de valència s’uneixen
amb altres àtoms per ser més estables. Es comparteixen els electrons. La molècula té més
estabilitat. Per exemple el C té 4 electrons a la seva capa de valència i tendeix a aconseguir 8,
unint-se per exemple amb 4 àtoms d’H amb els que comparteix un parell d’electrons amb
cadascun. Són enllaços molt forts i estables. Es representa l’enllaç amb una ratlla (-). Podran ser
simples (quan comparteixen un parell d’electrons, un de cada àtom), dobles (quan
comparteixen 2 parells d’electrons) i triples (quan comparteixen 3 parells).
- Enllaç iònic: entre dos elements molt diferents en electronegativitat. Sol ser un metall i un molt
electronegatiu (no metall). El metall li cedeix un electró al més electronegatiu. Aquest es carrega
positivament formant un catió i el més electronegatiu es carrega negativament ja que guanya un
electró, formant un anió. No comparteixen electrons sinó que un li cedeix un electró a l’altre.
- Forces de Van der Waals: la distribució de càrregues a l’àtom és desigual, de manera que pot
influir en àtoms veïns amb càrregues diferents per unir-se amb forces electrostàtiques. Són
enllaços molt febles però en moltes quantitats són molt estables. La distribució de la càrrega
electrònica al voltant d’un àtom varia amb el temps, de manera que es produeix un moment en
que la distribució de càrrega no és simètrica. Aquesta asimetria produeix les interaccions
electrostàtiques i fa que els àtoms quedin units. Tot i ser forces molt febles, quan dues
molècules grans s’aproximen molts dels seus àtoms estableixen interaccions de Van der Waals,
fent que aquesta força sigui considerablement més elevada i produeix un enllaç més fort.
3
- Ponts d’hidrogen: es requereix que l’H estigui unit covalentment a un àtom electronegatiu, de
manera que pot interaccionar amb un altre electronegatiu. El N o l’O poden estar units a un H
perquè aquest formi un pont d’H, i el F seria també l’ideal perquè té més electrons a la capa de
valència, però en trobem molt poc a la natura. Aquests enllaços uneixen la doble cadena del
DNA. La distància d’unió és més llarga que en l’enllaç covalent. També són enllaços febles però
en gran quantitat donen una gran estabilitat. Els pont d’H es poden trencar amb molècules
d’aigua, ja que aquestes passaran a ocupar els H dels ponts. L’àtom d’H està parcialment
compartit entre dos àtoms electronegatius (com N i O). Hi haurà un àtom donador del pont d’H
que serà el N/O més el H, i un altre àtom acceptor del pont d’H, que serà un N/O menys
estretament unit al pont d’H. L’enllaç serà més fort quan més linealment es trobin els àtoms (en
línia recta). Són els responsables de moltes de les propietats de l’aigua.
- Ponts disulfur: alguns aminoàcids tenen grups “tiol” (SH) que poden formar ponts disulfur
permetent el plegament de les proteïnes. Són molt estables.
- Enllaç metàl·lic: únicament entre metalls. Es crea una xarxa i els electrons de l’última capa van
lliurement, creant un núvol electrònic.
- Interaccions hidrofòbiques: no és un enllaç entre dos àtoms. Hi ha molècules molt hidrofòbiques
que repelen l’aigua, de manera que s’ajunten entre elles envoltant-se de molècules d’aigua.
Gràcies a això es poden fer bicapes lipídiques i separar compartiments.
Els àtoms que formen molècules es distribueixen en l’espai de la forma més estable possible. Quan hi ha
enllaços dobles es dóna rigidesa a l’enllaç i per tant també en la molècula.
Molècules orgàniques simples: formades per un sol tipus d’àtom (ex: diamant). Anomenem compostes
les formades per més d’un tipus d’àtom (ex: metà).
Tipus d’enllaç: el Carboni: el C permet crear enllaços covalent amb elements com H, O, N,... Al tenir 4
electrons a l’última capa d’orbitals pot fer estructures molt estables i unir-se a diferents grups.
4
Formades per C i H. formen estructures molt estables perquè són molt poc reactius. Quan s’afegeix l’O
forma el grup hidroxil (OH). Van formant grups funcionals, que podran ser senzills (C unit a un àtom
diferent a l’H, podran reaccionar entre ells) o bé altres és complexos. Quan més grups funcionals té una
molècula més reaccions podran produir-se. Coneixem diferents grups funcionals:
Hidroxil R – OH
Alcoxi o ariloxi (éter) R – O – R’
Carbonil Aldheid: R – C (=O)H
Cetona: R – C(=O) – R’
Carboxil R – COOH
Acil (éster) R – COO – R’
Amino Amina: R – NR2
Imina: R – NCR2
Amino i carbonil Amida: R – C(=O)N(-R’) – R’’
Nitro: R – NO2
Estats d’oxidació del Carboni: les reaccions entre grups funcionals són reaccions redox, on trobem:
- Element reduït: guanya un electró. Es guanyen en forma d’àtoms d’H. L’element més reduït és
aquell que més electrons té i per tant més H.
- Element oxidat: perd un electró. Perd els electrons o els H, s’ajunta amb molècules d’O.
Com més poder reductor té més vegades es pot oxidar, de manera que en podrem obtenir més energia.
2. L’AIGUA
L’aigua és la molècula essencial per a la vida. Pot ser, fins i tot, una font d’energia. És l’estàndard
científic, ja que un gram està definit com el pes de l’aigua continguda en un cub de 1/100 de m. Dins del
cos humà, l’aigua constitueix el 70% del nostre organisme en néixer i aproximadament el 60% en l’edat
5
adulta. 2/3 parts és aigua intracel·lular i 1/3 part és extracel·lular (vascular i intersticial). Hi ha un
equilibri entre les entrades d’aigua (ingesta i aigua metabòlica) i les sortides. L’aigua metabòlica prové
de la pèrdua d’H2O dels enllaços, que és el resultat de la respiració cel·lular i el catabolisme de greixos.
- Entrades: beguda (1200ml), aliments (1000ml), aigua metabòlica (300ml).
- Sortides: transpiració i suor (500ml), respiració (350ml), femta (150ml), orina (1500ml).
Les molècules d’aigua s’uneixen entre elles per ponts d’hidrogen, permet que 2H puguin interaccionar
amb altres O d’altres molècules d’H2O. Com l’O té lliures electrons pot ser receptor de més H, donant
lloc als ponts d’H. Segons la forma com s’estableixin els ponts d’H seran més forts o febles. Els units
horitzontalment són més forts que els que estan units de forma angular. Són un tipus d’enllaç feble però
en un gran nombre donen molta estabilitat a la unió entre les molècules.
b) Propietats dissolvents: l’aigua és capaç de dissoldre moltes molècules però no totes. Pot
dissoldre substàncies iòniques o les que tenen grups polars (com O, N,...). De manera que podrà
dissoldre les substàncies hidrofíliques però les altament hidrofòbiques no les podrà dissoldre.
D’altra banda hi ha un altre tipus de substàncies que anomenem anfipàtiques, que tenen una
part soluble en aigua i una no soluble.
- Hidrofíliques: l’H2O trenca la xarxa de la substàncies i produeix la solvatació (es desfà la
xarxa i cada ió queda envoltat per una molècula d’H2O, és el cas de les sals). Per exemple si
tenim NaCl en aigua es separen els ions Na+ i els Cl- i aquests queden per separat envoltats
de molècules d’H2O. També es pot donar la interacció ió-dipol. La interacció ió-dipol es
dona quan els ions d’una substàncies interactuen amb els dipols d’una molècula covalent
polar. En una molècula polar l’àtom més electronegatiu genera un dipol negatiu, i aquest
produeix una atracció electrostàtica pel catió, i pel contrari el dipol positiu atrau l’anió. En
el cas de NaCl dissolt en aigua el catió Na+ queda atret pel dipol negatiu de la molècula
d’aigua.
- Hidrofòbiques: no poden interaccionar amb l’aigua perquè es repelen. Les molècules
apolars no poden formar ponts d’H ni interaccions iòniques, de manera que això les fa ser
insolubles en aigua. Aquestes tendeixen a associar-se les unes amb les altres quan queden
envoltades de molècules d’aigua.
- Anfipàtiques: una part de la substància és hidrofílica i una altra hidrofòbica (per exemple els
fosfolípids). Permeten la creació de bicapes lipídiques. Quan estan en contacte amb aigua
tendeixen a formar micel·les.
c) Tensió superficial: és la unió de cohesió (capacitat per unir-se) i adhesió (tendència a dipositar-
se sobre diferents superfícies). Es produeix quan hi ha una separació entre l’atmosfera i l’aigua.
7
La tensió és una resistència a l’entrada a l’aigua. Permet l’efecte de la capil·laritat (si posem un
tub capil·lar –molt prim- dins d’un recipient amb aigua aquesta puja per sobre el nivell d’aigua
del recipient). Varia segons la temperatura (a menys temperatura menys tensió superficial) ja
que a més temperatura hi ha més trencament de ponts d’H, les molècules queden més
separades i per tant hi ha menys tensió superficial.
d) Pressió osmòtica: en presència de dues solucions separades per una membrana semipermeable
(que deixa passar l’aigua però no altres molècules), l’H2O fa equilibrar la concentració de soluts
d’ambdues solucions. Podem trobar-nos diferents situacions:
- Solucions isotòniques: tenen concentracions iguals, de manera que no hi ha moviment
d’aigua.
- Solucions hipertòniques: tenen una major concentració respecte a una altra solució, de
manera que l’aigua passarà dins d’aquesta per tal de diluir-la i que quedi menys
concentrada.
- Solucions hipotòniques: tenen una menor concentració respecte una altra i l’aigua sortirà
d’aquesta per deixar una concentració major de solut i que s’equilibri respecte la més
concentrada.
8
2.4. Ionització de l’aigua
L’aigua es dissocia en protons (H+) i hidroxils (OH-). Tot i que normalment l’aigua no es troba dissociada,
quan es produeix aquesta els protons són molt reactius i reaccionen amb les molècules d’aigua, donant
protons hidratats (H3O+).
H2O = H+ + OH- H+ + H2O = H3O+
En la dissociació existeix un equilibri, les molècules ionitzades passen a no ser-ho i altres s’ionitzen. La
velocitat de dissociació depèn de la concentració de l’aigua en aigua i d’una constant (K1). La reacció
contrària a la dissociació dependrà de la concentració de protons i hidroxils i d’una altra constant (K 2).
Podem definir Kw com la concentració de protons hidratats i hidroxils: Kw = [H3O+] [OH-]; i el resultat
d’aquesta constant és conegut i té un valor de 10-14 a 25ºC. D’aquesta manera tenim que la concentració
de protons hidratats així com la de hidroxils és 10-7.
K1 / K2 = [H+][OH-] / [H2O] ; tant les constants (K) com la concentració d’aigua en aigua són conegudes,
per tant:
Per tant, com que en cada dissociació hi ha 1 protó i un hidroxil, si la constant de dissociació és 10 -14
podem dir que la concentració de protons és 10-7M i la d’hidroxils és la mateixa.
Així apareix el concepte de pH, que utilitza el logaritme per reduir les xifres a nombres més senzills: pH =
-log [H+] = -log [10-7] = 7 (pH neutre, quan la concentració de protons i hidroxils és la mateixa, hi ha un
equilibri). El pH expressa la concentració de protons en dissolució.
9
3. EL CONCEPTE DE pH
3.1. Definició d’àcid i base
Arrhenius (1883) va definir un àcid com una substància que, en dissolució aquosa, dóna protons (HCl =
H+ + Cl-), i una base com una substància que, en dissolució aquosa, dóna hidroxils (NaOH = Na+ + OH-).
Aquesta definició tenia certes limitacions: les substàncies amb propietats bàsiques que no contenen ions
hidroxils (com el NH3, ja que algunes substàncies són bàsiques i no tenen hidroxils) i es limita a
dissolucions aquosa, de manera que requereix una perspectiva més general.
Per això, Bronsted-Lowry (1923) van fer una altra definició, entenent com a àcid una espècie que té
tendència a cedir un protó, i com a base una espècia que té tendència a acceptar un protó o bé alliberar
un hidroxil. De manera que aquesta definició es basa en que es produeix una transferència protònica, i
per tant, sempre parlarem de parells àcids-base conjugats (un cedeix un protó i l’altre l’accepta).
Aquesta definició ja no es limita a dissolucions aquoses i s’explica el comportament bàsic d’aquelles
substàncies que no tenen hidroxil.
Hi ha substàncies que depenent amb quines les unim podran actuar com a bases o com a àcids, les
coneixem amb el nom de substàncies amfòteres. És el cas de l’aigua, que juntament amb un àcid fort
actua com una base dèbil, i amb una base forta pot actuar com un àcid dèbil. Per exemple:
NH3 + H2O = NH4+ + OH-
10
Lewis (1923) va definir que perquè una substància accepti un protó ha de tenir un parell d’electrons no
compartits, de manera que defineix un àcid com una espècies que pot acceptar parells d’electrons i una
base com una espècie que pot cedir parells d’electrons. El protó és l’àcid de Lewis, però no és l’únic. És
una definició més general (que no farem servir).
Diem que un àcid/base és fort quan està molt dissociat en solució aquosa, i dèbil quan està poc
dissociat. Els àcids forts tindran una elevada tendència a cedir protons i les bases fortes tindran una
elevada tendència a captar protons. Quan tenim un àcid fort, com té una elevada tendència a cedir
protons, la seva base conjugada serà dèbil perquè tindrà poca tendència a captar protons i transformar-
se en el seu àcid conjugat. L’aigua és una substància amfòtera, de manera que pot comportar-se com un
àcid dèbil o com una base dèbil, depenent de la substància amb la que la unim. Agafant com a
referència l’aigua per a expressar la fortalesa dels àcids i bases, s’ha definit una constant d’equilibri, que
serà:
AH + H2O = A- + H3O+ AH = A- + H+
Ka = [A-] [H3O+] / [AH] Ka = [A-] [H+] / [AH]
Com més fort sigui l’àcid major serà la seva constant d’acidesa (Ka), perquè si la constant és major vol
diri que les concentracions d’A- i H+ són majors. La constant d’acidesa definirà la fortalesa de l’àcid, és a
dir, la capacitat de cedir protons. De manera que podem establir que: pKa = -log Ka ; com més elevada
sigui la Ka més petita serà pKa.
D’aquesta manera podem establir una escala de pH, diferenciant diversos tipus de dissolucions:
11
3.3. Definició de pH
Les sigles pH signifiquen “potencial d’hidrogen”, terme que va ser definit pel danès Sorensen que el va
definir com el logaritme negatiu en base 10 de l’activitat dels ions d’hidrogen.
L’escala del pH pot anar per sota de 0 o per sobre de 14 depenent dels protons o hidroxils que poguem
obtenir en una solució aquosa.
Si tenim un pH de 6, vol dir que tenim una concentració de protons de 10 -6, de manera que això és el
mateix que 1/1000000 i per tant una variació en el pH és un canvi molt gran en la concentració de
protons, ja que hi haurà 10 vegades més o menys.
El pOH el definim com el logaritme negatiu en base 10 de l’activitat de hidroxils, de manera que sempre
serà complementari al pH.
És per aquest motiu que el cos humà té una sèrie de sistemes per a mantenir l’equilibri àcid-base.
Aquests sistemes s’anomenen dissolucions amortidores o solucions tampó. Aquestes mantenen un pH
constant i eviten variacions quan d’afegeix un àcid o una base. Ho fan amb àcids o bases dèbils i els
respectius conjugats.
Les solucions tampó són sistemes aquosos que tendeixen a amortir els canvis que es produeixen en el
pH al afegir petites quantitats d’àcid o de base. Estan formats per un àcid dèbil i la seva base conjugada
o bé per una base dèbil i el seu àcid conjugat. Quan la concentració d’ambdues espècies és similar el
sistema té aquesta capacitat amortidora. En aquesta situació, qualsevol augment en la concentració de
H+ podrà ser absorvida per la base conjugada, i si incrementa l’OH- serà l’àcid dèbil qui el neutralitzi
cedint-li un H+.
12
Tenim un àcid (HA) que absorbeix els hidroxils del medi, i la seva base conjugada (A -) que absorbirà els
protons del medi.
Donat que les concentracions inicial d’àcid i de la seva base conjugada són grans, es pot suposar que les
quantitats que desapareixeran i que apareixeran mentre es va assolint l’equilibri són petites,
comparades amb les inicials. Per tant, a la fórmula anterior del pH (és una fórmula exacta) les
concentracions en l’equilibri es poden aproximar per les concentracions inicials, mitjançant l’equació de
Henderson-Hasselbalch, que indica que quan el valor del pH de la solució és igual al pKa, llavors les
concentracions de les dues espècies amortidores seran iguals i tindrà la màxima capacitat amortidora:
El pH d’una solució amortidora depèn del Ka i de les concentracions, això és el que determinarà la seva
capacitat amortidora, que definim com la quantitat d’àcid o de base que es pot afegir a un tampó abans
que el pH comenci a canviar de manera apreciable. Aquesta dependrà de:
- Nombre de mols d’àcid i de base (han de ser alts perquè la capacitat també ho sigui).
- Quocient [base]/[àcid] (perquè la capacitat sigui alta, ha de ser pròxima a 1: si és <0,1 o >10 no
serà molt eficient. La major eficiència serà quan el pH = pKa).
Dins la cèl·lula la base més abundant són els ions K, i l’àcid més abundant és el fosfat. De manera que la
solució tampó que mantindrà el pH serà una basada en l’àcid fosfòric. Fora de la cèl·lula hi ha abundants
ions bicarbonat, de manera que la solució tampó es basarà en la dissociació de l’àcid carbònic.
A la sang, el tampó fosfat actua ja que té un pKa molt semblant al pKa de la sang. Presenta una acció
amortidora ja que hi ha una zona en el que el pH es manté igual encara que seguim afegint àcid.
Un altre exemple és l’àcid acètic (hi intervé un àcid feble (CH3COOH) i la seva base conjugada (CH3COO-
), en el moment que les concentracions siguin iguals, aquesta solució tindrà la màxima capacitat
amortidora. Tot i això, hi ha una regió anomenada regió amortidora que és on hi haurà variacions de pH
molt petites):
13
Quan ens trobem al punt mig de la gràfica, l’àcid feble és
igual a la quantitat de base associada, de manera que en
aquest punt:
pH = pKa + log [x]/[x] = pKa + log 1 = pKa + 0
pH = pKa
3.5. Indicadors de pH
Són àcids o bases dèbils dels quals les formes àcid/base conjugades presenten colors diferents, és a dir,
que canvien de color depenent de si el medi és àcid o base.
Quan a una dissolució li afegim un indicador, estaran presents les dues espècies HInd i Ind-.
Cada tipus d’indicador tindrà un interval de viratge, és a dir, una interpretació dels colors depenent del
pH al qual aquella substància canviï de color.
14
AMPLIACIÓ pH
CONCEPTE ÀCID-BASE:
Teoria de Bronsted-Lowry: un àcid és aquella substància capaç de cedir protons i una base capaç de
captar protons.
Quan tenim un àcid o una base cal tenir implícitament els seus respectius conjugats. De manera que
quan tenim una substància àcida o bàsica en solució aquosa, és l’H2O que s’haurà de comportar com un
àcid o com una base depenent de l’altra:
HA (àcid1) + H2O(base2) = A- (base1) + H3O+ (àcid2)
B (base1) + H2O (àcid2) = HB+ (àcid1) + OH- (base2)
Aquestes substàncies que depenent en quina solució es troben podem comportar-se com a àcids o com
a bases s’anomenen amfòteres o amfipròtiques.
AUTOIONITZACIÓ DE L’AIGUA:
Quan tenim aigua pura hi ha una proporció molt petita d’aquesta que està ionitzada, és a dir, que la
trobem en forma d’ions H3O+ i OH-. De manera que es compleix que:
H2O (àcid1) + H2O (base2) = H3O+ (àcid2) + OH- (base1)
Per tant, en l’aigua pura hi ha la mateixa quantitat d’ions oxoni que d’ions hidròxid. Hem dit que una
part molt petita d’aigua està ionitzada, de manera que l’equilibri està molt desplaçat cap a l’esquerra.
Podem establir que la constant d’equilibri d’aquesta relació és:
K = [H3O+][OH-] / [H2O]2
En les solucions àcides hi haurà un excés d’ions oxoni, però sempre les concentracions d’hidroxils i
oxonis hauran de ser constants, ja que responen a Kw. Per tant, en una solució àcids oxoni>hidròxid i en
una solució bàsica oxoni<hidròxid.
CONCEPTE DE pH:
Podem determinar l’acidesa o la basicitat d’una substància per la concentració d’ions oxoni que
presenta. De manera que el pH podrem calcular-lo basant-nos en aquesta. De la mateixa manera,
podrem relacionar-ho amb el pOH, ja que sabem que: pH + pOH = pKw, de manera que si sabem que
pKw és 14 (perquè –log de 10-14 = 14) tindrem que la suma de pH i pOH haurà de ser sempre 14. Per
15
tant, quan una solució és àcida el pH estarà per sota de 7, neutra estarà igual a 7 i bàsica estarà per
sobre de 7.
Un àcid fort té una gran tendència a transferir un protó i una base forta té una gran afinitat pels protons
(els capta). Per tal de calcular la fortalesa fem servir l’H2O com a base per a compara els àcids i com a
àcid per a comparar les bases. Ho calcularem basant-nos en la fórmula ja esmentada sobre la constant
d’equilibri de les reaccions àcid-base:
Com que la fortalesa d’un àcid o base està directament relacionada amb la feblesa que tindran els seus
conjugats, podem relacionar Ka i Kb, de manera que :
Ka = [A-][H3O+] / [HA] i Kb = [HA][OH-] / [A-]
Ka · Kb = [A-][H3O+][HA][OH-] / [HA] [A-]
Ka · Kb = [H3O+][OH-] = Kw = 10-14
Són aquelles en les que el pH es modifica molt poc quan es dilueix o s’hi afegeixen quantitats moderades
d’àcids o bases, encara que siguin forts. Estan formades per una mescla d’àcid feble i la seva base
conjugada o bé per una mescla de base feble i el seu àcid conjugat.
Suposem que tenim una solució tampó basada en un àcid feble HA:
HA (àcid1) + H2O (base2) = A- (base1) + H3O+ (àcid2)
La seva Ka serà: Ka = [A-][H3O+] /[HA]; de manera que si aïllem [H3O+] tenim que:
[H3O+] = Ka · ([HA] / [A-]) pH = pKa + log [A-]/[HA] si les concentracions d’HA i A- són iguals,
perquè és l’àcid feble i la seva base conjugada, tindrem que serà log1=0. Per tant:
16
pH = pKa. Així, tindrem que mesclant parells diferents d’àcid-base conjugats i ajustant les
concentracions a la mateixa quantitat, podrem aconseguir solucions tampó que tindran el màxim efecte
quan pH sigui igual a pKa.
INDICADORS ÀCID-BASE:
17
4. GLÚCIDS
4.1. Concepte i classificació
Els glúcids són molècules simples que tenen diferents funcions dins l’organisme, algunes d’elles de vital
importància. La principal funció que desenvolupen és l’energètica, tot i que també fan funcions
estructurals (cel·lulosa, quitina) i estan presents als àcids nucleics (ribosa) fent una funció de
reconeixement.
Estan formats per una cadena de carbonis amb grups OH (cadena polihidroxicarbonada). Responen a la
fórmula general (CH2O)n, on n representa el nombre de carbonis de la cadena. És per això que es diuen
també hidrats de carboni.
Anomenem carbonis asimètrics o carbonis quirals aquells que estan units a 4 radicals diferents, és a dir,
que cap dels seus enllaços es fa amb un àtom igual.
18
ALDOSES:
Cetotrioses Dihidroxiacetona
Aldotetroses
Aldopentoses D-Ribosa
Cetotetroses
Cetopentoses D-Ribulosa
Aldohexoses D-Glucosa
Cetohexoses D-Fructosa
D-Galactosa
Les aldoses sempre tindran carbonis asimètrics. Les cetoses sempre tindran menor nombre de carbonis
asimètrics ja que el grup carboxil es troba al mig de la cadena i aquest no és quiral. El fet que això sigui
així també fa que el nombre d’isòmers que es puguin donar també sigui menor.
21
La manera de representar les formes ciclades dels monosacàrids és amb la Projecció de Haworth, on
representa les línies gruixudes com les més properes al lector, els hexaedres els anomena formes
piranoses i els pentàgons formes furanoses. Els vèrtex d’aquests polígons representen els C.
El C1 passarà a ser un nou carboni asimètric, de manera que passarem a anomenar-lo carboni anòmer.
Hi haurà anòmers α (quan el grup OH quedi per sota del pla) i anòmers β (quan el grup OH quedi per
sobre del pla).
Quan representem les formes ciclades, els OH que queden a sota del pla són els que estan a la dreta de
la reproducció lineal, els OH de sobre del pla són el que es troben a l’esquerra. El C6 queda sobre del
pla.
Els glúcids amb 6 carbonis donaran les formes piranoses, en canvi les formes furanoses podran donar-les
les aldoses de 5 carbonis o bé les cetoses de 6 carbonis.
Quan ciclem els glúcids no es perd cap àtom, tant sols es recombinen.
L’OH del C5 es separa, l’O queda enllaçant els dos àtoms de C i l’H s’uneix al O que formava el doble
enllaç amb el C1 (o C2 en el cas de les cetoses).
22
La ciclació dels glúcids és termodinàmicament inestable, de maner que no es queden en les formes
furanoses o piranoses sinó que adopten forma de cadira o de banyera/vaixell. Les més abundants són
les formes de cadira. Tant anòmers α com β podran donar ambdues formes.
4. Desoxiribosa: derivada de la ribosa que li falta el grup OH del C2. Forma part
de l’ADN.
23
4.4. Enllaços glucosídics
Són els enllaços que es formen entre monosacàrids per tal de formar oligosacàrids i polisacàrids. Es
produeix una reacció de condensació, ja que es perd una molècula d’aigua. En les reaccions entre
monosacàrids per formar les cadenes hi intervenen enzims catalitzadors que augmenten la velocitat de
la creació d’enllaços o-glucosídics.
Direm que els glúcids tindran poder reductor quan siguin enllaços monocarbonílics, ja que quedarà un
grup carbonil lliure que és qui li dóna el poder reductor (els grups hemiacetal i hemicetal són molt
reactius, de manera que això els hi dóna la capacitat reductora). En canvi, els dicarbonílics no tindran
poder reductor perquè els dos carbonis anòmers estaran units i no hi haurà cap hemiacetal o hemicetal
lliure a la nova molècula.
Depenent del tipus d’anòmer que tinguem també podrem distingir altres tipus d’enllaç o-glucosídic:
- α (1-4): quan el carboni anòmer sigui tipus α.
- β (1-4): quan l’anòmer sigui tipus β.
Un altre tipus d’enllaç que pot donar-se en els glúcids és el N-glucosídic, que es dona entre un grup OH i
un grup amina d’altres molècules. Intervé el grup OH del carboni anomèric i el grup amina d’una
proteïna. Són els enllaços presents al DNA i RNA.
4.5. Oligosacàrids
Els oligosacàrids d’interès biològic són:
a. Maltosa: formada per dues D-glucosa unides per un enllaç α (1-4), que és un enllaç
monocarbonílic i per tant tindrà poder reductor. S’obté per hidròlisi del midó i del glucògen.
Apareix a la germinació de la cibada utilitzada per a la fabricació de cervesa.
b. Lactosa: formada per β-D-Galactosa i D-Glucosa, unides per enllaços β (1-4). També té poder
reductor ja que és un enllaç monocarbonílic. Es troba a la llet dels mamífers.
24
c. Sacarosa: formada per α-D-glucosa i β-D-fructosa, unides per enllaços dicarbonílics (1α-2β), de
manera que no té poder reductor. La fructosa es representa al revés a la cadena. És el sucre de
taula, es troba a la canya de sucre i a la remolatxa.
4.6. Polisacàrids
Són la unió de 10 monosacàrids o més, units també per enllaós o-glucosídics α/β. Per tant, cada cop que
es formi una cadena de monosacàrids obtindrem un polisacàrid + (n-1)H2O, sent n el nombre de
monosacàrids que s’han unit.
- Energètica
a. Midó: sintetitzat pels vegetals. És la reserva de glucosa de les plantes i està format per
llargues cadenes de glucosa. La seva estructura és de dues cadenes: una cadena d’amilosa
(glucoses unides amb unions α(1-4)) i una altra cadena d’amilopectina (glucoses unides amb
α (1-4) amb ramificacions cada 12-24 glucoses amb enllaç α (1-6)).
Tindrà poder reductor en les unions 1-4, però en les ramificacions 1-6 els dos carbonis
emprats en la unió seran anomèrics, de manera que no tindrà poder reductor. Es considera
que el midó NO TÉ PODER REDUCTOR perquè hi ha més carbonis anomèrics units que
lliures.
b. Glucògen: és la reserva de glucosa dels animals. Té una estructura similar a la del midó però
es troba més ramificat. El podem trobar al fetge i als músculs. La seva estructura és una
cadena de glucoses unides amb enllaços α (1-4) i ramificacions cada 8-6 residus amb unions
α (1-6). Per tant, estarà molt més ramificada que les cadenes d’amilopectina del midó. NO
25
TÉ PODER REDUCTOR perquè la majoria de carbonis anomèrics estaran units. Quan
l’organisme necessita glucosa els enzims degraden la molècula per tal d’alliberar les
molècules de glucosa.
- Estructural
a. Cel·lulosa: està formada per glucoses amb la unió β (1-4). Forma les parets cel·lulars de les
cèl·lules vegetals. Cada glucosa està girada en el pla respecte l’anterior (una dreta i l’altra
del revés). S’estableixen pont d’H entre grups OH lliures que poden donar-se entre la
mateixa cadena (intracatenaris) o entre diferents cadenes (intercatenaris). Aquests ponts
queden molt resistents i li donen la propietat d’hidròfoba.
b. Quitina: formada per un derivat nitrogenat de la glucosa (N-acetilglucosamina o N-
acetilquitobiosamina). Forma l’exoesquelet dels artròpodes, insectes, crustacis i altres. Els
monosacàrids queden units per enllaços β (1-4).
- Glucosaminglicans (Àcid Hialurònic): són polímers molt grans formats per molècules d’àcid
glucurònic (derivat àcid de la glucosa) i N-acetilglucosamines. Les unions entre àcid i sucre són
del tipus β (1-3) i les unions entre sucre+àcid són del tipus β (1-4). Per tant, és una cadena unida
per enllaços alterns.
Els lípids són cadenes hidrocarbonatades (formades per H i C) amb un grup funcional àcid terminal, el
grup carboxil (COOH). Són cadenes poc reactives i molt hidrofòbiques. Tenen un nombre parell de
carbonis (els més abundants són els de 14-18 carbonis) i presenten un cap apolar (dóna propietats
hidrofòbiques). De vegades poden aparèixer P, N i altres elements a la cadena, tot i que el més habitual
és trobar C, H i generalment O. Són molt heterogenis.
Podran tenir isomeria depenent de les cadenes en els plans: el pla el donarà un doble enllaç i si hi ha
una cadena en cada pla serà trans, si les dues cadenes estan al mateix pla serà cis.
L’estructura dels AG dependrà de si són saturats (sense dobles enllaços, seran lineals mòbils) o
insaturats (amb dobles enllaços, formes trans i cis, mai totalment lineals).
Les funcions dels AG són la formació d’altres lípids més complexes i l’obtenció d’energia (màxima
concentració energètica (doble que el mateix pes en glucosa) però més difícils de transportar i
metabolitzar. La seva obtenció és a través d’altres molècules, tot i que alguns animals i protistes no
poden sintetitzar alguns AG, generalment els poliinsaturats. No es sintetitzen dobles insaturats en
mamífers. S’ingereixen de la dieta en heteròtrofs, majoritàriament en forma d’acilglicèrids o fosfolípids.
Presenten problemes de solubilitat en l’absorció i el transport.
1) Acilglicèrids: són els lípids de reserva. S’obtenen per l’esterificació d’un AG i un OH (glicerina o
glicerol). Poden esterificar amb els 3 grups OH de l’alcohol 1, 2 o fins a 3 AG (monoacilglicèrid,
diacilglicèrid o triacilglicèrid). Cada AG unit a un OH del glicerol donarà lloc a una molècula
d’aigua. Normalment són de cadena llarga. Tenen funció d’energia, calor i aïllament.
29
La reacció d’esterificació és una reacció de condensació, ja que es desprèn una molècula
d’aigua. Un dels hidroxils del glicerol (OH) reacciona amb un hidroxil del carboxil (COOH) de
l’aminoàcid, de manera que la cadena queda unida per l’O i es desprèn l’OH i l’H resultants en
forma d’H2O.
Per tant, els acilglicèrids són ésters d’AG i glicerina/glicerol. Els més abundants són els
triacilglicèrids. Si són sòlids els anomenem griexos, que generalment els trobem en animals. Si
són líquids, els coneixem com a líquids, generalment en vegetals.
Les funcions dels acilglicèrids són:
- Reserva d’AG per tal d’emmagatzemar energia (a l’interior de les cèl·lules
especialitzades i òrgans especials).
- Aïllament mecànic en animals (absorció d’impactes, capes de greix en zones més
vulnerables i exposades com els ronyons).
- Aïllant tèrmic en animals homeoterms (poca conductivitat tèrmica, fina capa de pell i
gruixuda de greix a mesura que és més fred l’hàbitat).
En contacte amb una base forta (NaOH) es produeix una reacció de saponificació, on els grups
OH de l’alcohol tornen a quedar com inicialment i el glicerol queda lliure, i d’altra banda l’AG
canvia el seu H del grup carboxil per l’ió de la base (Na+) donant lloc a la cadena que forma el
sabó (COONa – R).
2) Fosfolípids: són lípids formats per 2AG + alcohol + fosfat + substància polar. La substància polar
normalment és etanolamina, colina o inositol. La seva funció és la formació de membranes
cel·lulars i formen una doble capa impermeable. El glicerol esterifica amb dos AG i a l’últim OH
s’hi uneix un fosfat, que a la vegada aquest s’unirà a un cap polar.
Depenent el cap polar que s’hi uneixi donarà lloc a diferents tipus de fosfolípids. El cap polar li
dóna a la molècula una propietat hidrofílica, de manera que una estructura molt hidrofòbica
tindrà una part hidrofílica.
30
que presenta una cadena llarga de carbonis amb un grup amino i un hidroxil. El grup amino
reacciona amb l’OH de l’AG donant lloc a un enllaç amida, i l’hidroxil de l’esfingosina reacciona
amb un cap polar, que podrà donar una esfingomielina o un glucolípid.
4) Glucolípids: estan formats per un alcohol + AG + glúcid/s com a cap polar. Tenen glúcids que es
situen a la part més externa de la membrana. Hi trobem dos tipus: els glucoglicèrids (2AG +
glicerina + monosacàrid) i els glucoesfingolípids (1 AG + esfingosina + un o més monosacàrids
(fins a 15)). Els monosacàrids que s’hi uneixen més habitualment són la D-glucosa, D-galactosa,
N-acetilgalactosamina i àcid N-acetilmuràmic. La cadena princpal és de β(1-4) i les ramificacions
β(1-3) o (2-3). Són molècules poc abundants, però molt importants.
Les seves funcions depenen del tipus de substància, els glucoglicèrids com els fosfolípds formen
les membranes i els trobem en bacteris i plantes; les esfingomielines s’encarreguen del
reconeixement cel·lular i la diferenciació cel·lular.
5) Ceres: estan formades per AG de cadena llarga + alcohols grassos monohidroxílics o esteroides.
Són substàncies molt insolubles. Les que trobem a les plantes acostumen a portar alcohols
grassos, mentre que les dels animals acostumen a portar esteroides. Quan provenen de les
plantes l’AG està esterificat amb un alcohol, quan provenen dels animals està esterificat amb el
colesterol. Tenen punts de fusió molt elevats.
31
Les seves funcions són: protecció de la pell, pèl i plomes d’animals, fulles i fruits de plantes, i
exoesquelets d’insectes, així com formar cobertes protectores impermeables (important en
medis aèris); element estructural en colònies d’insectes (rusc d’abelles); adherent de partícules
estranyes (canal auditiu mamífers).
1) Terpens: són derivats del isoprè amb múltiples funcions biològiques. La seva unitat funcional és
l’isoprè, una unitat formada per 5 carbonis que presenta dos dobles enllaços a la seva cadena.
La unió de diferents isoprens donarà lloc als terpens, que podran tenir d’1 fins a 8 unitats
d’isoprè. Al unir-se poden formar molècules lineals o ciclar-se donant lloc a anells. S’uneixen
mitjançant la polimerització que pot ser entre la cua i el cap de dos terpens o bé entre dues
cues. S’anomenen segons el nombre d’isoprens que els formen: monoterpens, diterpens,
triterpens (Escualè), tetraterpens (β-Carotè),...
Segons la grandària poden ser líquids volàtils, líquids o sòlids. Molt abundants en les plantes.
Les seves funcions són: aromes en plantes, precursors d’altres molècules (l’Escualè és el
precursor del colesterol), components de la clorofil·la, pigments fotosintètics, formen coenzims i
32
vitamines (A: β-Carotè (visió) , K: Protombina (coagulació), E: antioxidant d’AG), cicatritzants i
defensa en plantes, ajuden al transport de membrana.
2) Esteroides: provenen del colesterol i alhora aquest prové de l’escualè. Són sòlids a temperatura
ambient (el punt de fusió del colesterol és de 150ºC). molt poc solubles en aigua però si solubles
en líquids apolars. Són abundants en animals i escassos en plantes.
L’escualè donarà lloc al nucli esteroideu, l’estructura del qual s’anomena
ciclopentanoperhidrogenantrè (4 anells, 3 hexàgons i 1 pentàgon). Aquest donarà lloc al
colesterol, àcids biliars i hormones esteroides.
- Colesterol: la major part de la molècula és hidròfoba, només un grup alcohol no ho és
(esterificat a sota de l’estructura). És la molècula més rígida dels lípids complexos.
Estabilitza la membrana (representa 30-40% dels lípids de membrana) i és important
sobretot en homeoterms. Intervé en la síntesi d’altres esteroides. En el metabolisme
dels humans, és fàcil d’absorbir però difícil d’eliminar. Els transportadors de colesterol
poden deixar-lo a les parets de les artèries i disminuir la seva elasticitat i gruix
(Aterosclerosis). Fins un 50% de les morts als països desenvolupats estan relacionades
amb aquest problema.
- Àcids biliars: esteroides amb grups àcids i alcohols. Actuen com a detergents de lípids en
la digestió dels aliments. Són fabricats pel fetge i es secreten al duodè.
33
menstrual i la gestació; ecdisona present durant la muda dels insectes (els mecanismes
de la muda desencadena la secreció d’aquesta hormona).
4) Vitamines liposolubles: són essencials pel bon funcionament de l’organisme i no poden ser
sintetitzades pel cos humà, de manera que les hem d’obtenir de la dieta. Les liposolubles són
aquelles que estan dissoltes en greixos, de manera que les incorporem amb els aliments que
contenen greix. Són:
- Vitamina A (Retinol): intervé en la formació i manteniment de dents sans, teixits tous i
ossis, de les membranes, mucoses i de la pell; promou la bona visió, especialment
enfront la llum tènue i també es pot requerir per a la reproducció i la lactància; el β-
Carotè (antioxidant) pot convertir-se en vitamina A.
- Vitamina D: intervé en el sistema ossi i dentari; participa en el creixement cel·lular i
maduració, enforteix el sistema immunitari ajudant a prevenir infeccions; en conjunt
amb l’hormona paratiroidea/calcitonina/estrògens, manté els nivells de calci (essencials
per a la transmissió de l’impuls nerviós i la contracció muscular). Deriva d’un esteroide i
la podem produir gràcies a la llum UV.
- Vitamines E i K: la E intervé en el sistema circulatori, té propietats antioxidants i oculars,
i prevé la malaltia de Parkinson. La K intervé en la coagulació sanguínia i en el
metabolisme ossi (prevenció d’osteoporosi).
34
6. Aminoàcids i pèptids
6.1. Aminoàcids, pèptids i proteïnes
Les proteïnes són les biomolècules que fan més funcions a la cèl·lula. Gairebé tot està catalitzat per
proteïnes. Un pèptid és la unió d’aminoàcids, hi ha alguns criteris que determinen quan ho passem a
anomenar proteïna, com per exemple quan és un pèptid amb més de 100 aminoàcid, però en altres
casos es parla de proteïna sempre que és un pèptid funcional, de manera que hi ha vegades que la unió
de 2 aminoàcids és suficient perquè tingui una funció i per formar doncs una proteïna.
Hi ha diferents nivells d’organització de les proteïnes, que van des de l’estructura primària, que és la
seqüència d’aminoàcids que formen la cadena; l’estructura secundària, que apareix quan la cadena
interactua mitjançant ponts d’hidrogen i es comença a plegar; l’estructura terciària, quan mitjançant
altres atraccions de les molècules uneixen la cadena plegant-la encara més; i per últim l’estructura
quaternària, que és una proteïna que presenta més d’una cadena d’aminoàcids ja plegades.
Les funcions de les proteïnes són molt diverses: de transport, d’estructura, de catàlisi, de moviment, de
regulització i senyalització.
1) Propietats àcid-base:
- És una substància amfòtera: presenta un grup àcid i un grup amino, com hem dit a pH
fisiològic l’aminoàcid es trobarà en forma d’ió dipolar, de manera que el caràcter àcid el
tindrà el grup amino (com està protonat tindrà tendència a cedir un protó) i el caràcter
bàsic el grup carboxil (com està desprotonat tindrà tendència a captar un protó), de manera
que la molècula podrà actuar com a àcid o com a base.
35
- Presenta un punt isoelèctric: depenent del pH del medi els grups reactius de l’aminoàcid
(amino i cabroxil) guanyaran o perdran un protó, de manera que hi haurà moments en que
els dos tinguin caràcter àcid, els dos tinguin caràcter bàsic, o un tingui caràcter àcid i l’altre
caràcter bàsic. D’aquesta forma, en un pH determinat les càrregues de l’ió tindran una
càrrega neta de 0 (quan un tingui caràcter àcid i l’altre bàsic) i aquí anomenarem que és el
punt isoelèctric.
- Pot compartar-se com un tampó: al voltant dels pK de l’aminoàcid (ja sigui àcid o base) els
aminoàcids tindran un cert poder tamponador. A cada aminoàcid li podem assignar un valor
de pK (pH on existiran les mateixes formen desprotonades que protonades). Per tant,
s’assignarà un pK1 pel grup COO- i un pK2 pel grup NH3+. Quan a la cadena lateral hi apareix
un grup que també té caràcter àcid o base, a aquesta també li donarem un pKr.
2) Propietats òptiques: els aminoàcids també tindran isomeria i podrem trobar formes D- i L-
segons la posició del grup amino. Les formes que trobem a la natura són les L-, encara que
alguns miroorganismes són capaços de fer formes D- per ser més patògens (per tal de que els
nostres enzims no els reconeguin). Excepte la Glisina, tots els aminoàcids presenten un carboni
quiral, de manera que depenent com es disposin a l’espai donaran formes diferents que podran
donar imatges especulars no superposables anomenades enantiòmers.
- Si el nostre organisme els pot sintetitzar: essencials (no els podem sintetitzar) i no essencials (els
podem sintetitzar depenent de cada moment de la vida, per exemple els nens petits no poden
fer-los tots com en l’edat adulta).
- Segons les propietats dels aminoàcids: els α-aminoàcids són els més habituals. Es caracteritzen
per les propietats de la cadena lateral, que podrà ser molt petita o molt complexa, i aquesta és
la que li donarà a l’aminoàcid les seves propietats. Per exemple la Glisina, al tenir com a cadena
lateral un àtom d’H, no té quiralitat, i això li dóna la capacitat d’intercalar-se amb molts
aminoàcids. Segons les propietats que els donin les cadenes laterals tindrem:
36
a) Aminoàcids hidrofòbics: tots presenten cadenes laterals de C i H (moltes són alifàtiques
cadena hidrogenocarbonada no cíclica ni plegada, excepte alguns que presenten anells
aromàtics).
b) Aminoàcids polars sense càrrega: són cadenes que presenten un grup hidroxil (OH) que els
dóna l’extrem polar i això fa que siguin solubles. D’altres tenen altres grups funcionals en
comptes de l’hidroxil, com per exemple un grup amino. Els polars sense càrrega són els més
habituals.
c) Aminoàcids polars amb càrrega: de vegades, per les característiques de la cadena lateral, a
pH fisiològic els aminoàcids poden tenir càrregues. Trobem que alguns estaran carregats
positivament, quan a la cadena lateral presentin grups diferents al grup amino, i d’altres
carregats negativament, quan tenen un altre grup carboxil a la seva cadena lateral.
- Enllaços no covalents:
a) Efecte hidrofòbic: les cadenes apolars s’uneixen i queden a l’interior (al nucli de la proteïna),
de manera que quan la cadena d’aminoàcids es plega queden les parts polars a la part
exterior de la proteïna fent que aquesta pugui reaccionar amb l’aigua, deixat les parts
apolars dins del nucli proteic.
b) Forces de Van der Waals: a les cadenes laterals dels aminoàcids apolars es poden crear
dipols instantanis que creen forces d’atracció intermoleculars molt dèbils però que, en
conjunt, poden tenir un efecte important en la determinació de l’estructura tridimensional
37
de les proteïnes. Per tant, es produeix perquè en un moment determinar algun grup de la
cadena lateral queda carregat i els pols oposats s’atrauen, de manera que crea una
interacció entre ells.
c) Interaccions electrostàtiques: com les cadenes laterals poden tenir grups funcionals de
caràcter àcid o bàsic, poden trobar-se ionitzades a determinats valors de pH, de manera que
a unes condicions de pH determinades trobarem pols oposats que s’atrauen entre ells
formant unions que es mantenen si es manté el pH (la diferència amb les forces de Van der
Waals és que aquestes són momentànies). Com és una interacció semblant a les
interaccions iòniques de les sals, també es denominen ponts salins.
d) Formació de ponts d’Hidrogen: algunes cadenes laterals poden formar aquestes interaccions
actuant com a donadors o acceptor d’hidrogen. En tots els casos existeix un àtom d’H unit a
un àtom més electronegatiu que fa que es creï un densitat de càrrega positiva a l’àtom d’H.
Normalment es dóna entre el grup NH de l’enllaç peptídic amb l’H del carbonil d’un altre
enllaç peptídic.
- Enllaços covalents:
a) Glicosilació: els grups OH del carboni anomèric s’uneixen als OH de l’aminoàcid mitjançant
un enllaç o-glucosídic. Quan s’enllaça amb un grup NH3 es forma un enllaç N-glucosídic. És
la unió d’un glúcid a una proteïna.
b) Ponts disulfur: es produeixen pocs però són bàsic per mantenir la forma de la proteïna. Es
produeix una oxidació, que podrà donar un pont intracaternari (entre dos cadenes laterals
de la mateixa cadena d’aminoàcid, és a dir, d’una mateixa proteïna) o bé intercatenari
(entre dos cadenes laterals de dues cadenes d’aminoàcids diferents, és a dir, entre dues
proteïnes diferents).
c) Fosforilació: és la unió d’un grup hidroxil (OH) amb una molècula de fosfat (P). Els únics
aminoàcids que formen aquests ponts són la tirosina, serina i adenosina. Quan es produeix
aquesta unió canvia la carrega neta de la proteïna i l’estructura d’aquesta, de manera que
s’activa o inactiva la proteïna. Aquesta reacció està catalitzada per un enzim anomenat
quinassa (afegeix grup fosfat) i és reversible amb la fosfatassa (elimina grup fosfat).
d) Addició de iode (I): formació de molècules totalment noves.
- Unió d’elements metàl·lics: quan s’uneix un metall i permet que la proteïna faci la seva funció.
És imprescindible el metall per tal de que es produeixi la funcionalitat de la proteïna (per
exemple, el cas de l’Hb, que necessita el Fe).
38
6.5. Ionització dels aminoàcids i punt isoelèctric
Com s’ha comentat anteriorment, qui
té el caràcter àcid de la proteïna en un
pH fisiològic és el grup amino, ja que ha
guanyat un protó prèviament per tant
tindrà tendència a cedir-lo. Així doncs,
els aminoàcids són amfòters.
Per analitzar aquest caràcter dels aminoàcids ens centrarem en el més senzill, la Glisina: a un pH àcid els
dos grups funcionals es troben protonats (NH3+ - CH2 – COOH) de manera que la molècula pot cedir dos
protons (un del amino i el del carboxil). A mesura que augmentem el pH cada cop trobarem més
percentatge de molècules que han perdut el protó del grup carboxil fins a arribar a que les
concentracions de NH3+ - CH2 – COOH i NH3+ - CH2 – COO- siguin iguals. En aquest moment, el valor
del pH serà igual al del pK. Per tant, en aquest valor del pH el pK 1 de la Glisina serà 2,34 (quan el pH sigui
2,34 hi haurà la mateixa concentració de les formes protonades de l’aminoàcid que formes en el que el
grup carboxil hagi perdut el protó, és a dir que [NH3+ - CH2 – COOH]=[NH3+ - CH2 – COO-]). Si seguim
augmentant el pH, arribarà un moment en que es comencin a perdre els protons del NH3+, fins que
arribem a un valor de pH en que la concentració de NH3+ - CH2 – COO- sigui igual a la de NH2 – CH2 –
COO-, serà el valor del pK2. Entre el pK1 i el pK2 trobarem un valor de pH en el que la forma dominant
sigui l’ió dipolar (NH3+ - CH2 – COO-), serà el punt
isoelèctric, en el que la càrrega neta de la
molècula serà zero. En aminoàcids en que la
cadena lateral no és ionitzable (sense càrrega), el
punt isoelèctric (pI) coincidirà amb la mitjana
aritmètica dels valors de pK que afecten a la forma
neutra [pI = ½ (pK1+pK2)] .
39
que hi hagi càrregues a les cadenes laterals també se’ls assignarà un pKr.
Per tant, quan només tenim dos grups ionitzables en un aminoàcid (el grup carboxil i el grup amino), a
un pH àcid els dos grups estaran protonats, i a mesura que anem augmentant el pH del medi aniran
desprotonant-se (primer el carboxil). Quan les formes COOH siguin les mateixes que COO- serà el valor
del pK1. Si seguim baixant el pH del medi començarà a desprotonar-se el grup amino i en el moment que
les formes NH2 siguin les mateixes que NH3+ li donarem el valor del pK 2. Al voltat dels valors dels pK
l’aminoàcid tindrà capacitat amortidora. El punt on la càrrega de l’aminoàcid sigui neta serà el punt
isoelètric, de manera que el podem calcular fent la mitjana aritmètica entre el pK1 i pK2.
D’altra banda, quan tenim altres grups ionitzables a la cadena lateral per calcular el pK i el pI haurem de
fer-ho de formes diferents:
- Grup carboxil a la cadena lateral (Glutamat): el primer grup que es desprotonarà serà el carboxil
del carboni α (per influència del grup amino). En el moment que hi hagi la mateixa concentració
d’aminoàcids protonats que amb el carboxil desprotonat, tindrem el valor del pK1. Si seguim
augmentant el pH el següent grup que perdrà el protó serà el carboxil de la cadena lateral, de
manera que en el moment en que hi hagi dos carboxils desprotonats en igual concentració que
la forma anterior, tindrem el valor del pKr. El següent grup en desprotonar-se serà el grup
amino, amb el que obtindrem el valor del pK2.
Per calcular el punt isoelèctric haurem de fer la mitjana aritmètica dels pK dels grups àcids (pK1 i
pKr).
- Grup amino a la cadena lateral (Histidina): primer es desprotonarà el carboxil del carboni α i ens
donarà el valor del pK1, es començarà a desprotonar el grup amino de la cadena lateral i ens
donarà el pKr i per últim es desprotonarà el grup amino del carboni α i obtindrem el valor del
pK2.
Per calcular el punt isoelèctric haurem de fer la mitjana aritmètica dels pK dels grups amino.
40
Normalment, a pH superior al fisiològic trobarem les formes desprotonades, i a pH inferior trobarem les
formes protonades. Petits canvis en el pH del medi fan variar les càrregues i per tant això tindrà un
efecte en la càrrega neta de la proteïna o pèptid sencer, a causa del canvi en les càrregues de tots els
aminoàcids que les formen.
Tots els grups de l’aminoàcid que eres ionitzables deixen de ser-ho perquè passen a formar part de
l’enllaç amida, de manera que només quedaran el primer grup amino (extrem amino-terminal o N-
terminal) i l’últim grup carboxil (extrem carboxi-terminal o C-terminal) com ionitzables, a no ser que hi
hagi altres grups que puguin ionitzar-se a la cadena lateral dels aminoàcids. De manera que per
determinar la càrrega neta del polipèptid haurem de fixar-nos en les càrregues de les cadenes laterals,
que d’aquesta manera seran elles també les que determinaran el punt isoelèctric.
L’enllaç amida que es forma entre el C i el N és un enllaç rígid i pla (és un tipus d’enllaç simple però té les
propietats i característiques d’un enllaç doble). Només possibilita dos tipus de configuracions:
- Cis: quan el grup H queda en el mateix pla que l’O. Pràcticament no es dóna perquè totes les
cadenes laterals quedarien al mateix costat i els àtoms xocarien entre ells.
- Trans: quan el grup H queda al pla contrari que l’O. És la forma més habitual i la que trobem a la
natura.
41
N i el Cα, s’anomena angle φ, i la possibilitat de rotació 2 es donarà entre el Cα i el C del grup carboxil,
que s’anomenarà angle ψ.
Quan la cadena lateral és molt petita té moltes possibilitats de rotació ja que no hi ha molts àtoms que
xoquin i es molestin entre ells, en canvi quan la cadena lateral és molt llarga o gran no hi ha tanta
capacitat de rotació.
L’H que queda unit al N quan es produeix l’enllaç peptídic tindrà la possibilitat de fer ponts d’H amb
altres àtoms o molècules.
No importa quants aminoàcids s’uneixin per formar un pèptid o bé una proteïna, el que realment
importa és com es plegarà aquesta cadena i si serà funcional o no, així determinarem si realment és un
pèptid o una proteïna, però mai ens guiarem pel nombre d’aminoàcids que la formen.
42